Ácidos

nucleicos
ADN y ARN
Objetivos:
El alumno aprenderá a:
 Reconocer las funciones principales de los ácidos nucleicos
 Identificar la estructura de los ácidos nucleicos (nucleótido y
nucleósido)
Formado por nucleótidos
 Indica las diferencias entre la adenina y las otras pares de
bases
 Cada una de las bases del ADN tiene un átomo de nitrógeno
unido a un átomo de hidrógeno. Deduce como se utiliza este
nitrógeno cuando se forma un nucleótido.
 Identifica tres semejanzas entre la adenina y guanina
 Compara la estructura de la citosina con la timina
 Sugiere la importancia de tener 4 pares de bases distintas
Enlace fosfodiester
 10

Direccionalid
ad química
de una hebra
de ADN

5’  3’
Grupo fosfato Grupo hidroxilo
 ADN ARN
El azúcar
Numero de
cadenas
Bases
nitrogenadas
Tipo de enlace
Estructura del
ADN (1953)
-Compara la composición relativa de
bases de la bacteria con los eucariotas
-Calcula la proporción (A+G)/(T+C)
-¿Qué sugieren estos resultados?
(1952)
Complementarias
Estructura del DNA
Estructura del DNA
2 Cadenas de
Nucleótidos
Doble Hélice
Antiparalelas
2 Cadenas de Nucleótidos: unidos por enlaces fosfodiester.
 Las cadenas son complementarias: interacciona adenina
con timina (2 HB) y guanina con citosina (3HB)
 Antiparalela: las cadenas son paralelas pero una corre en
sentido 5´ a 3´ y lo otra en sentido 3´ a 5´
 Doble hélice: Formado por dos cadenas de nucleótidos
unidas por puentes de H entre una purina y una pirimidina
Gen
 Secuenciade ADN que incluye la secuencia que codifica
para una proteína y su región reguladora
Cromosoma
 Combinación de ADN lineal y proteínas (histonas)
Cromosoma bacteriano
 Bacterias tienen un único cromosoma circula
Partes de un cromosoma
Tipos de cromosomas
Hetero- y Eucromatina
30

Cromosoma. Estructuras formadas por ADN

y proteínas

Cromátida. Es cada una de las dos unidades

longitudinales del cromosoma ya duplicado,
contienen alelos.

Cromatina. ADN unido fuertemente a

proteínas denominadas histonas y no-
histonas.

Nucleosomas. Asociación del ADN con las

histonas.

Heterocromatina. Mayor grado de

empaquetamiento, silenciamiento de genes.
Eucromatina. Mas laxa y con actividad
transcripcional de genes
Elaboró: Mtra. Itzel Gutiérrez Aztatzi
Cromosomas dentro de una especie son
diferentes
 Existen diferencias entre cada par
de cromosomas
 Cada gen ocupa una posición
específica en el cromosoma
 El PGH permitió conocer donde se
localizan los 30000 genes humanos
en cada cromosoma
 Se podría controlar que gen cambiar
Cariograma
 Muestra los cromosomas de los organismos en pares
 Se usan para determinar enfermedades
 Trisomía 21(síndrome de Down)

Investiga enfermedades por alteraciones

cromosómicos
ESTRUCTUR
A del ARN
Mensajero ARNm: Lineal
Transferencia ARNt: “T”
Ribosomal ARNr: compleja
ARN mensajero
ARN mensajero  UTR 5´ y 3´: UnTranslatec Región
 Exones e intrones
 5´cap
 CDS: Protein coding Region
 Cola poliA
ARN transferencia
ARN de transferencia.
 entre 73 y 93 nucleotidos
 Al menos 1 para cada a.a (algunos tienen mas)
 La menos 32 tRNAs requeridos, puede haber mas.
8 o mas modificaciones en sus bases.
 La mayoría tiene guanilato (pG) en extremo 5' y
todas tiene la secuencia CCA(3') en el extremo 3'.
 Se forma puentes de H entre A=U, G≡C, y G=U
para dar su estructura.
 Brazo TψC
contiene Brazo del a.a
ribotimidina, unio con el a.a
pseudouridina y
citocinas
metiladas

Brazo
Brazo DHU extra
contiene el
nucleotido
dihidrorina

El brazo anticodón tiene al anticodón

ARN ribosomal
ARN ribosomal
METABOLISM
O de los Ác.
Nucleicos
Replicación: ADN → +ADN
Transcripción: ADN → ARN
Traducción: ARN → Proteínas
 Replicación del
ADN:

División celular
Menselson y Stahl
 ¿Qué modelo se
refuta con este
¿Cómo se tendría queexperimento?
ver el tubo de
ensayo para comprobar el modelo
conservativo?
¿Qué modelo se refuta con este
experimento?
Fases de la replicación
 Inicio
 Elongación
 Terminación.

 Por diversos tipos de encimas

 Muy precisa
 1 error cada nucleótidos añadidos.
 Mecanismo
 Inicio
 Reconocimiento de orígenes de replicación.
 Separación de hebras.
 Posicionamiento de replisoma (proteínas que participan en el proceso).

 Elongación
 Crecimiento bidireccional de las horquillas de replicación.
 Replicación semiconservativa, semidiscontinua, coordinada.

 Terminación
 Reconocimiento de señales de terminación.
 Desensamble de replisomas.

 1 error cada nucleótidos añadidos.

Inicio
 Una vez por cada ciclo.
 Los sitios de inicio de la
replicación debe estar
completamente metilado
 Origin recognition complex
(ORC) se una a un sitio
 Permiten abrir la burbuja de
replicación

Requiere ATP (30.5

kj/mol)

DnaA
 Iniciaen varios orígenes de replicación en el cromosoma
 Se forma una burbuja de replicación
 Es bidireccional con sentido 5´ a 3´
 Semidiscontinua: Una de las hebras no puede ser
sintetizada de continuo
 Consecuencia de la direccionalidad
Helicasa
 DDK

Ciclinia
A-Cdk2
Helicasa
(procariotas)

Helicasas

Requiere ATP (30.

kj/mol)
Elongación. V= 250-1000 nucleótidos /segundo
 Cadenaconductora y cadena rezagada
 ADN polimerasas necesitan 3’ OH libre

1° cadena adelantada: Siempre de 5´a 3´

Primasa le sintetiza un cebador de 10 a 60 nucleótidos.

DNA polimerasa ε le adiciona nucleótidos de manera continua.
3´
5´
Replisoma

3´ 5´
3´
5´
3´
2 cadena rezagada:
5´
DNA polimerasa δ le adiciona nucleótidos de manera discontinua (fragmentos de
Okasaki 100-400n)
DNA polimerasa α usa fragmentos de ARN para adicionar ADN (≈20 n)
Primasa adiciona fragmentos de ARN
ADN polimerasa
DNA polimerasas
Síntesis de la cadena rezagada
Siempre de 5´a 3´.

Fragmentos cortos de ADN

(Okasaki) 100–400 nucleotides long
Primasa sintetiza un cebador de ARN

Primasa= Dna G en procariotas =

DNA polimerasa α en eucariotas
Ligasa une los fragmentos de Okasaki
Terminación
Secuencias de termino

Topoisomeras
a IV
Tus-Ter
Telómeros
 Son secuencias
repetidas que se
encuentran en los
extremos de los
cromosomas lineales
 Entre otras
funciones resuelven
los problemas de
replicar este tipo de
cromosomas
Telomerasa
 Enzima capaz de resolver el
problema de acortamiento de los
extremos
 Ribonucleoproteína =
proteina+ADN
Mecanismos de reparación
 Laspropias replicasas son capaces
de reparar sus errores durante la
elongación:
 actividad correctora de prueba
(proofreading)
 Implica una actividad exonucleasa 3’
5’
Transcripción
del ADN a ARN
Transcripción
 Sintetiza ARN a partir de ADN
 Ocurre en varios pasos; para la
expresión de un gen:
 La ARN polimerasa se une a un sitio
especifico del gen
 La ARN polimerasa se mueve a lo largo
del gen separando la doble hélice de
ADN y sintetizando una cadena
complementaria de ARNm a la cadena
molde de ADN en dirección 5´a 3´
 Se forman enlaces fosfodiester para
formar el polímero de ARNm idéntico
a la cadena codificante de ADN
 La transcripción termina en un sitio
especifico del gen
 Después de sintetizarse la cadena de
ARN la doble hélice de ADN se vuelve
a formar
ARN mensajero
 ARN Polimerasa
 RNA pol I transcribes ribosomal RNAs
(rRNAs)
 RNA pol II transcribes RNAs that will
become messenger RNAs (mRNAs) and also
small regulatory RNAs
 RNA pol III transcribes small RNAs such as
transfer RNAs (tRNAs)
Se inicia en promotores.

Promotor estándar
Promotores Eucarióticos
Inicio de
transcripción

0 PB
Caja TATA a entre -26
y -30 PB aprox.
Elementos de Respuesta.
 CaRE, SRE, CRE, GRE

HSE (Elemento de respuesta a choque térmico)

GRE (Elemento de respuesta a glucocorticoides)
SRE (Elemento de respuesta a suero)
Dominios de
factores de transcripción.
 Dominios de unión al
DNA:
 Dominio de
Oligomerización: puede ser
homo ó hetero oligomeros
(usualmente dímeros
trímeros poco comunes)
 Dominio Regulador:
 Activación: ácido (-), rico
en Q, rico en P.
 Represión: básico (+),
péptidos de unión a HDAC.
 Motivos
Hélice-asa-Hélice
de proteínas
Hélice–Vuelta -Hélice
de unión a ADN
Cierre de Leucina

Dedos de Zinc

Hojas β
 RNA polimerasa

Polimerasa separa Promotor

Pasos de la
dúplex de DNA
transcripción

14 pares de
bases

82
[Extraído de: Lodish, 2005]

Elaboró: Mtra. Itzel Gutiérrez Aztatzi

SP1 estimula la transcripción en presencia de
TAFII110

•SP1 es un activador transcripcional que recluta a

TFIID-TBP a través de la unión con TAFII110
•Complejos parcialmente reconstituidos(TBP y 3
TAFs) además de otras GTFs, PolII, y el Mediator
conducen a altos niveles de transcripción
Regulación combinatoria
 85

Pasos de la transcripción
Terminación
Terminación Actividad
helicasa
Dependiente de ρ ~275 kD hexamero

Reconoce secuencias ricas en C y

Pobres en G
70 nucleótidos
rut

Sitio de paro
sensible de rho
ARN mensajero  UTR 5´ y 3´: UnTranslatec Región
 Exones e intrones
 5´cap
 CDS: Protein coding Region
 Cola poliA
 89

MADURACIÓN DE ARN
Exon. Región codificadora de
proteínas

Intron. Región NO
codificadora de proteínas

UTR´s. Regiones no traducida

M7 Gppp. 7-metilguanilato, protege

a transcrito de degradación
enzimática, contribuye al
desplazamiento a citoplasma.
5´CAP
 forma por la
condensación de
una mol de GTP
con el trifosfato del
5´del transcrito
 Unión 5´5
´trofosfato con 7
metilguanosina
 Se metila la 7 de la
GTP y los 2´
hidroxilos del
ARNm
Cola poli (A)
 La transcripción
termina mas allá
del sitio de unión
con la cola de poli
a
 Reconoce el sito
Poliadenilato
por secuencias (5 polimerasa
´)AAUAAA(3´)
 Agrega de 80 a
250 adeninas

No necesita templados
 Procesos adicionales en eucariotas
 Adición:
 5´cap
 Residuo de colas de poliadenilato
 Función parcialmente conocida:
Cap puede participar en la exportación fuera del núcleo y
ayuda a proteger su degradación
Cola de pol (A) se une a proteínas especificas que ayudan
a proteger su degradación

NUCLEASA 5´CAP EXÓN -AAAAAAA EXO

Complejo
poro nuclear
Splicing

 Se cortan intrones y se pegan exones da un ARN maduro

4 grupos de ARN con splicing

 Philip Sharp y Richard Roberts en 1977

La mayoría de los
genes
Solo los que
codifican para
histonas no
Grupo I
 En núcleo, mitocondrias y cloroplastos que codifican para
mARN rARN y tARN
 No requiere ATP
 Grupos de transesterificación ribosa 2´o 3´ ataca nucleofílico
1 nucleótido de
guanina
(nucleótido
cofactor)
 Ataque
nucleofílico al
intrón
 El extremo 3´libre
del exón ataque
nucleofílico al
intrón para
despegarlo y
unirse al exón
Grupo 2
 Transcrito primario de cloroplastos
y mitocondrias de hongos, algas y
plánctones
 Grupos de transesterificación ribosa
2´o 3´ ataca nucleofílico
 Ataque nucleofílico de la 2´ de un
adenilato dentro intrón y forma un
lazo
¿Enzimas?
 Tomas Cech en 1982
 No requieren encima
 Propiedad autocatalíticos del ARN
Grupo 3
 Transcritos primarios del núcleo
 Requieren de proteínas llamadas small nucelar ribonucleo
proteins (snurps)
 De 5 tipos U1, U2, U4 ,U5, U6 (altamente conservadas)
 Regiones
complementarias.
 U2 en adelante
forman el spliciosoma
 Si necesita atp

ATP

ADP +
Pi
Spliciosoma

ATP ADP
Grupo 4
 Grupo 4 requiere
ATP y
endonucleaasas
 Están en tRNA
 Endonucleasas
rompen enlace
fosfodiester y
quinasas y ligasas
unen los exones
Múltiples productos por un gen
¿Por que hacer esto que requiere
energía sin ningún beneficio?
 Un mRNA muchos
polipéptidos
 Ambiente da
señales de que va a
ser
 Por:
 varios sitios de poli-A
 varios lugares de splicing
 Proteínas de unión a RNA promueven alguna vía
a) La existencia de regiones conservadas en los intrones que
separan los segmentos V, D, J y que guían el proceso de
recombinación
b) La existencia de recombinasas específicas (RAG1, RAG2) que
solo se expresan en los linfocitos B y T.
106

Elaboró: Mtra. Itzel Gutiérrez Aztatzi

Estabilidad del mRNA
Degradación del RNA no necesitado
 Concentración de
mRNA gobierna con la
expresión génica
 Mantiene las
concentraciones sintetiza Concentración
degrada
 La degradación hace
que no se sobre Siempre iguales
sintetice alguna
proteína que no se
necesita
  Variade gen a gen su vida media
 Cortan el 5´cap y la cola de poli a y comienzan la
degradación.
 La degrada las exoribonucleasa

bonucelasa
bonucelasa 5´CAP EXÓN -AAAAAAA exoribonucelasa
exoribonucelasa

endonucleasa
endonucleasa
Traducción del
ARN a proteína

En el
Ribosoma:
enzima formada por
cadenas de proteínas
+ ARN Ribosomal
Traducción
 Síntesisde proteína a partir de ARNm
 Célula necesita miles de diferentes tipos proteicos. Estructura y
función: enfunción del tiempo.
 90% de la energía química.
 Una cadena polipéptica de
100 residuos es sintetizada
en 5 s.
 Regulada: solo se sintetiza
las que necesita en ese
momento.
Requerimientos
 70 proteínas ribosomales
 20 o mas enzimas para activar
precursores de a.a
 12 o mas enzimas auxiliares
 Factores proteicos de iniciación,
elongación y terminación.
 100 o mas enzimas post-
traduccionales
 40 o mas RNAs ribosomales y
traduccionales.
 300 macromoléculas
cooperadoras.
Ribosoma
 50´s Paul Zamecnik. La síntesis proteica se desarrolla en los
ribosomas
 Ribosoma=Proteína + ARN Ribosomal

Ribosoma:
 Theodor
Svedberg

S=svedbergs
 Los ribosomas tienen 2 sitios
 A (aminoacil) se une el tRNA
 P (peptidil) en el se unen los péptidos
 Ambas están en las dos sub unidades
 ¿cuántos tipos de
aminoácidos conforma las
proteínas?
¿cuántos tipos de Bases
nitrogenadas conforma los
Ácidos nucleicos ?
¿cómo $%#=! Traduces un
mensaje de 4 (Ac. nucleicos)
letras a uno de 20
(aminoácidos)?
Al menos necesitas 3 bases nitrogenadas
para formar un aminoácido
Codón: ARN mensajero
 Sontres bases nitrogenadas que traducirán para un
aminoácido

¿Cuántas combinaciones
posibles de 3 bases
nitrogenadas (codones)
tenemos con las 4 BN?
Código Genético
4 amino ácidos en 2 BN
A U G C

U G A C AU G C A UG C A C UG
16 combinaciones posibles para 20 amino ácidos.

4 ac. nucleicos agrupados en 3 dan 64

combinaciones posibles (suficientes de sobra)

Al menos necesitas 3 bases nitrogenadas

en ARNm para formar un
aminoácido=CODÓN
Código Genético

¿Qué codón da qué aa?

Antes dos cosas de los codones

Sucesivos

No se
sobrelapan
 ¿Qué codón da qué aa?
 1961 Marshall Nirenberg y Heinrich Matthaei

ARNm´s
Polipeptido.

5´-UUUUUUUUUUUUUUUU- Cultivaron esta F-F-F-F-F

3´ secuencia con 20
5´-AAAAAAAAAAAAAA-3´ K-K-K-K-K
aminoácido marcados y
vieron
5´-CCCCCCCCCCCCC-3´ P-P-P-P-P
 In1964 Nirenberg and Philip Leder
 Descubrió que a.a para las 61 combinaciones y 3 de paro.

U U C U U C U U C U U C
A A G A A G A A G A A G

A G U A G U A G U A G U

C C A C C A C C A C C A
CADA UNO CON SUS 3
DISTINTOS MARCOS DE
LECTURA
Características del código genético
El inicio tiene que tener un orden
 Si el inicio comienza una o dos pares de bases desfasada o hay
alguna deleción proteína incorrecta.
 El codón es de inicio es AUG pero tambien traduce para metionina
intermedias.

 De los 64 triplete posibles 3 no traducen. Paran.(UAA, UAG, and

UGA)
 Es degenerativo=más de un codón para un a.a
Solo un codón para inicio y metionina y uno para triptófano.
Generalmente las primeras 2 letras marcan el a.a
 En secuencias que no traducen hay un codón de paro cada 20

Cuando no hay un codón(20)PARO

G-H-L-K-J-F-Q-R-Y-L-… de paro después de 50 es un “marco
de lectura abierto”.

G-H-L-K-J-F-Q-R-Y-L-… (50)PARO
Proteínas normalmente necesitan 500 codones consecutivos.
ARNt-aminoacil  Aminoácido + ARNt
 Traduce el lenguaje de
4 letras (A, G, C o U) a
20 de a.a
 Brazo TψC
contiene Brazo del a.a
ribotimidina, unio con el a.a
pseudouridina y
citocinas
metiladas
Entre 73 y 93
nucleotidos

Brazo DHU
contiene el
nucleotido
dihidrorina

Brazo
extra

El brazo anticodón tiene al anticodón

Anticodón: ARN de transferencia

Complementario al codón y anti-

paralelamente
 64 codones
 Tendría que haber un
aminoacil-tRNA para
cada codón
 Pero para algunos
codones o no se unía
una amonoacil o había
mas de uno
 Solo 32 tRNAs

¿Cómo es esto
posible?
La hipótesis del bamboleo
Algunos tRNA tienen inosinato (I), la
cual contiene hipoxantina
 Las primeras dos bases del codón
dan especificidad y sus puentes
son mas fuertes
 Cuando la base 5´del anticodón es
A ó C la unió es especifica. Si es
U ó G es menos específica y tener
2 opciones. Si es I puede A, U ó C
 Cuando un a.a se da por varios
codones que difieren de las 2
primeras bases los tRNA son
diferentes.
 Solo 32 tRNAs son requeridos
para traducir 61 codones.
Traducción
 También tiene
 Inicio
 Activación de ARNt
 Elongación
 Terminación
Activación deARNt-aminoacil
 Mahlon
Hoagland and Zamecnik. Un aminoácido se una a
ARNt por medio de la encima aminoacyl-tRNA sintetasas

 Ocurre en el citosol.
 Unión del a.a a su tRNA por la aminoacil-tRNA sintetasas
 Una aminoacil sintetasa para cada tipo de a.a, aun que un a.a
tenga dos tRNA
Activación del aa-tARN

Mg2+
Amino acid + tRNA + ATP aminoacyl-tRNA + AMP + PPi
 Primer paso un aa se une a una molécula de ATP y forma
aminoacil adenilato mono fosfato.
 El grupo carboxil del a.a se une al ATP con liberacion de PPi.
  Elsegundo paso el a.a-AMP es unido con su respectivo
tRNA según el tipo de aminoacil transferasa.
 Un enlace éster entre el a.a y la ultima Adenina 3´del tRNA.

Se libera mucha energía en esta reacción por tanto es irreversible

Aminoacil-tRNA Sintetasa y tRNA
constituye el segundo código genetico.
Estructura especifica
para cada a.a

Aminoacil-tRNA Sintetasa para cada a.a

Solo reconoce esa estructura
La síntesis
comienza en el extremo amino
 Howard Dintzis in 1961
 Con isotopos radioactivos de leucina en la síntesis
de cadenas de hemoglobina.
 Cultivaron y muestrearon a distintos tiempos
 Las cadenas tenían el extremo carboxilo marcado

amino carboxilo

%
Activación de primer aa
 Primer amino acido es siempre Met
 Un grupo formil es transferido al grupo amino de Met de 10-
Formiltetrahidrofolato por la enzima transformilasa
Metionina

10-Formiltetrahidrofolato
(ácido fólico)
Activación de primer aa
 Dos tRNA: tRNAMet y
tRNAifMet
 Metionina es unida a
tRNAifMet por la Met-
tRNA sintetasa
(misma sintetasa para
fMet y para Met)
 Transformilasa no
formila metioninas
libres o unidas a
tRNAmet solo formila a
Met unida a tRNAifMet
 Bloquear el grupo amino
 Hace que la traducción NO empiece en un AUG intermedio
 Ayuda a unirse al sitio del ribosoma donde inicia la traducción.

Solo puede unirse

al sitio P
 La secuencia Shine-Dalgarno dice donde debe comenzar
 Reconocida por apareamiento con ribosoma
 Esto hace que el mRNA este bien colocado
 Esto distingue a AUG de inicio con las interiores

De 4 a 9
pb

De 8 a 13
Inicio (procatiotas)  La sub
unidad 30 s
se una al
Factor de
Previene que se iniciacio 3
unan  Inicia en el
prematuramente a
50 S
codón AUG
de metionina
 Se une el
mRNA en su
sitio de
inicio. (codon
AUG en sitio
P del
ribosoma)
 El complejo que consta de la
subunidad 30S, IF-3, y el ARNm. Se
aparea con el anticodón que trae
consigo IF-2 unido a un GTP
 La molécula de GTP unido a IF-2 se
hidroliza a GDP y Ppi liberando a
IF-3 y a IF2
 Se una la sub unidad 50S ribosomal.
Elongación.
Tu Ts G

Factores de elongación

Complejo de iniciación

GTP
Necesita.
 Tu GTP

COMPLEJO aminoacyl-tRNA-EF-
Tu.GTP
Hidrolizado y
luego
reactivado

Unión sitio A
 Se forma un enlace peptídico

El grupo amino ataca nucleofílico

El grupo N-formilmetionina se une al 2° a.a

El ribosoma
cataliza
Peptidil-transferasa

Se produce un dipeptidil-tRNA
No cargado
 Translocación

El dipeptidil se mueve de A a P

El tRNA no cargado es liberado al citosol

Requerido
EF-G y GTP El 3° codon esta en A

Se repite el ciclo
La cadena poli-
peptídica
permanece unida al
último tRNA
Terminación.
UAA, UAG, UGA

Las proteínas RF1, RF2, and RF3 se unen al sitio A

RF contribuye a la liberación del polipeptidil y de los

ribosomas.
Peptidil-transferasa
agrega agua en lugar de
otro a.a

+H
-o-H
Corrección de pruebas
 Esta limitada a la interacción codón anti-codón.

En mili segundos val

Si no es correcto el tRNA lys

apareamiento hay
tiempo para que se
disocie Tu-GTP y no se
lleve la síntesis
Una vez se une el tRNA a mRNA no hay
corrección esto se vio con experimento de
hibrido.

Velocidad/fidelidad
 Diferencias entre eucariotas y procariotas y su escaneo del
inicio
Elongation in eukaryotes
 eEF-1 has two subunits, α and βγδ.
 α acts as counterpart to prokaryotic EF-Tu
 βγ δ acts as counterpart to prokaryotic EF-Ts
 eEF-2 the counterpart to prokaryotic EF-G
Terminación en eucariotas
 Eukaryotic translation termination
factor 1 (eRF1), also known asTB3-1
 The only release factor (eRF) which
recognizes all three stop codons. The
overall process of termination is similar
in prokaryotes, but in the latter 3 separate
release factors exist, RF1, RF2 and RF3.
[8]
Diferencias Procariotas y
eucariotas
EF-G
 Un codón en el ARN mensajero especifica un aminoácido
 El ARN de transferencia tiene unido un aminoácido y tiene al
anticodón que se une al codón para traducir.
 El ribosoma cataliza al enlace peptídico para que crezca la
cadena de aminoácidos
 Siempre inicia con el codón AUG
Cadenas de ADN ARN mensajero
sintetizándose sintetizándose ARN mensajero

Ribosoma

Proteína
Cadena de ADN sintetizándose