AMINOACIDOS Y

PROTEINAS
BIOQUIMICA
AMINOACIDOS
AMINOACIDO
AMINOACIDOS
• Estas moléculas contienen un átomo de carbono central (el
carbono a) al que están unidos un grupo amino, un grupo
carboxilo, un átomo de hidrógeno y un grupo R (cadena lateral).

• La excepción, la prolina, difiere de los otros aminoácidos

estándar en que su grupo amino es secundario, formado por un
cierre en anillo entre el grupo R y el nitrógeno amino.
AMINOACIDOS
CLASES DE AMINOACIDOS
Segun su interaccion con el Agua:
• (1) apolares neutros.

• (2) polares neutros.

• (3) ácidos.

• (4) básicos.
AMINOACIDOS
AMINOÁCIDOS APOLARES NEUTROS.
• Los aminoácidos apolares neutros contiene principalmente
grupos R hidrocarbonados

• El término neutro se utiliza debido a que estos grupos R no

llevan cargas positivas o negativas

• En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R

hidrocarbonadas: aromáticas y alifáticas.
AMINOACIDOS
AMINOÁCIDOS POLAREB NEUTROS

• Aminoácidos polares poseen grupos funcionales capaces de

formar enlaces de hidrógeno.

• Interaccionan fácilmente con el agua (los aminoácidos polares

se describen como «hidrófilos» o «amantes del agua»).
AMINOACIDOS
AMINOACIDOS
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
• Los aminoácidos básicos a pH fisiológico llevan una carga
positiva.

• Forman enlaces iónicos con los aminoácidos

ácidos.

• Desempeñan también un papel importante en la actividad

catalítica de numerosas enzimas.
AMINOACIDOS
Taller en Clases
pH Isoelectrico (pl).
• Los zwitteriones son un ejemplo de una especie isoeléctrica.
• La forma de una molécula que tiene un numero igual de
cargas positiva y negativas y, así, es neutral desde el punto de
vista eléctrico.
• Es el pH a la mitad entre valores de pKa a ambos lados de las
especies isoeléctricas.
pH Isoeléctrico (pl).
• Para un aminoácido como la alanina que solo tiene dos grupos
que se disocian, no hay ambigüedad. El primer pKa (R—COOH)
es 2.35, y el segundo (R—NH3+) es 9.69; de este modo, el pH
isoeléctrico (pl) de la alanina es:
 Estereoisómeros de los aminoácidos
Debido a que los carbonos α de 19 de los 20 aminoácidos estándar
están unidos a cuatro grupos se denominan carbonos asimétricos o
Quirales.
Estereoisómeros de los aminoácidos.
Estereoisómeros de los aminoácidos.
• Muchas moléculas simétricas de los seres vivos se presentan
en una única forma estereoisomérica, bien D o L.

• Con pocas excepciones, en las proteínas sólo se encuentran

los aminoácidos L.
Pregunta?
• Determinadas especies bacterianas poseen capas
externas formadas por polímeros de aminoácidos D.
Las células del sistema inmunitario, cuya tarea es
atacar y destruir a las células ajenas, no pueden
destruir estas bacterias. Sugiera una razón para este
fenómeno.
Reacciones de los
Aminoácidos.
• La formación del enlace peptídico.
• La formación de puentes disulfuro.

Son de interés especial debido a su efecto sobre la estructura

proteica.
Reacciones de los
Aminoácidos.
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTIDICO
Los polipéptidos:
Son polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos
 Reacciones de los
Aminoácidos.
ENLACE PEPTIDICO.
• Son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin
compartir del átomo de nitrógeno α-amino de un aminoácido ataca
al carbono α-carboxilo de otro en una reacción de sustitución
nucleofila.
 Reacciones de los
Aminoácidos.
ENLACE PEPTIDICO.
• Dado que esta reacción es una deshidratación los aminoácidos
unidos se denominan residuos de aminoácido.
 Reacciones de los
Aminoácidos.
ENLACE PEPTIDICO.

N-terminal
C-terminal
Pregunta?
• Considerando sólo los 20 aminoácidos estándar, calcule el
número total de tetrapéptidos posibles?
OXIDACIÓN DE LA CISTEINA
• Cuando dos residuos de cisteína forman un enlace. Este se
denomina puente disulfuro.
OXIDACIÓN DE LA CISTEINA
• Este enlace puede producirse en una única cadena para
formar un anillo o entre dos cadenas separadas para formar
un puente intermolecular.

• Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos

polipéptidos y proteínas.
OXIDACIÓN DE LA CISTEINA
PÉPTIDOS
• La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces
amida origina los péptidos. 

• Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata de

un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.).

• Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si

el número de AA es mayor, se habla de proteínas
PÉPTIDOS
PROTEINAS
PROTEINAS
• De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las
proteínas son las que tienen las funciones más diversas.
PROTEINAS
Catálisis:
Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones
bioquímicas en procesos como la digestión, la captura de energía y la
biosíntesis.
• Pueden aumentar la velocidad de reacción por factores
comprendidos entre 10E6 a 10E12.
• Entre los ejemplos se encuentran la ribulosa fosfato carboxilasa,
Una enzima importante en la fotosíntesis.
• Nitrogenasa un complejo proteico que es responsable de la fijación
del nitrógeno.
PROTEINAS
Estructura:
Algunas proteínas proporcionan protección y sostén.
Las proteínas estructurales suelen tener propiedades muy
especializadas
• Colágeno, el componente principal de los tejidos conjuntívos.
• La fibroína (proteína de la seda) poseen una fuerza mecánica
significativa.
• La elastina, una proteína semejante a la goma que se encuentra en
las fibras elásticas, se encuentra en varios tejidos del organismo (p.
ej., los vasos sanguíneos y la piel) que para operar adecuadamente
deben ser elásticos.
PROTEINAS
• Movimiento: Las proteínas participan en todos los movimientos
celulares.
• Ejemplo:
• La acrina, la tubulina y otras proteínas forman el citoesqueleto.
• Las proteínas del citoesqueleto son activas en la división celular, la
endocitosis, la exocitosis y el movimiento ameboide de los
leucocitos.
PROTEINAS
Defensa :
Una extensa variedad de proteínas son protectoras.
Ejemplos
• La queratina, la proteína que se encuentra en las células de la piel y
que ayuda a proteger al organismo contra los daños mecánicos y
químicos.
• Las proteínas de la coagulación de la sangre, fibrinógeno y trombina,
impiden la pérdida de sangre cuando los vasos sanguíneos se lesionan.
• Las inmunoglobulinas (o anticuerpos) las producen los linfocitos
cuando organismos ajenos, como las bacterias, invaden un organismo.
• La unión de los anticuerpos a un organismo invasor es el primer paso
para su destrucción.
PROTEINAS
Regulación:
La unión de una molécula hormonal o un factor de crecimiento a
receptores en sus células diana modifica la función celular.
Entre los ejemplos de hormonas
• peptídicas se encuentra la insulina y el glucagón, ambos regulan la
concentración de glucosa en sangre.
• La hormona del crecimiento estimula el crecimiento celular y la
división.
• Los factores de crecimiento son polipéptidos que controlan la
división y la diferenciación de las células animales.
• Factor de crecimiento derivado de las plaquetas (PDGF) y el factor
de crecimiento epidérmico (EGF).
PROTEINAS
Transporte:
Muchas proteínas actúan como moléculas transportadoras de
moléculas o iones a través de las membranas o entre las células.
Ejemplos:
• Proteínas de membrana están la Na'-K' ATPasa y el transportador de
glucosa.
• Otras proteínas transportadoras son la hemoglobina, que lleva el
O2 a los tejidos desde los pulmones.
• Lipoproteinas LDL y HDL, que transportan los lípidos desde el
hígado y el intestino a otros órganos.
• La transferrina y la ceruloplasmina son proteínas séricas que
transportan, respectivamente, hierro y cobre.
PROTEINAS
Almacenamiento:
Determinadas proteinas actúan como reserva de nutrientes esenciales.
Ejemplo.
• Durante el desarrollo la ovoalbúmina de los huevos de las aves y la
caseína de la leche de los mamíferos son fuentes abundantes de
nitrógeno orgánico,
• Las proteínas vegetales, como la zeína, realizan una función
semejante en las semillas que germinan.
PROTEINAS
Respuesta a las agresiones:
La capacidad de los seres vivos para sobrevivir a diversos agresores abióticos
está mediada por determinadas proteínas.
Ejemplos
• El citocromo P450, un grupo diverso de enzimas que se encuentran en los
animales y las plantas que normalmente convierten a un gran número de
contaminantes orgánicos tóxicos en derivados menos tóxicos.
• La metalotioneína, una proteína intracelular con abundante cisteína que
virtualmente se encuentra en todas las células de los mamíferos y que se une
a los metales tóxicos como el cadmio, el mercurio y la plata, y los secuestra.
• Las Temperaturas excesivamente elevadas y otras agresiones dan lugar a la
síntesis de una clase de proteínas denominadas proteínas de choque térmico
(hsp) que consiguen el plegamiento correcto de las proteínas dañadas.
PROTEINAS
CLASIFICACIÓN.
las proteínas suelen clasificarse de otras dos maneras:
(1) Forma.

(2) Composición.
PROTEINAS
CLASIFICACIÓN.
Forma.
• Las proteínas fibrosas son moléculas largas con forma de
varilla que son insolubles en agua y físicamente correosas.
Las proteínas fibrosas, como las queratinas de la piel, el
pelo y las uñas, tienen funciones estructurales y protectoras.

• Las proteínas globulares son moléculas esféricas compactas,

normalmente hidrosolubles. De forma característica, las
proteínas globulares tienen funciones dinámicas
PROTEINAS
Proteínas globulares:
PROTEINAS
Proteínas fibrosas
PROTEINAS
De acuerdo con su composición
Las proteínas se clasifican:
1. Simples.
Contienen sólo aminoácidos
2. Conjugadas.
Consta de una proteína simple combinada con un componente no
proteico, que se denomina grupo prostético.
PROTEINAS
• Una proteína sin su grupo prostético se denomina apoproteína.
• Una molécula proteica combinada con su grupo prostético se denomina
holoproteína.

• Las proteínas conjugadas se clasifican de acuerdo con la naturaleza de su

grupo prostético.

• Por ejemplo, las glucoproteínas contienen un componente hidrato de

carbono, las Lipoproteínas contienen moléculas de lípidos, y las
metaloproteínas contienen iones metálicos.

• Las fosfoproteínas contienen grupos fosfato y las hemoproteínas poseen

grupos hemo.
Estructura proteica.
Se han diferenciado varios niveles en la organización estructural de las
proteínas.
• La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos, está
especificada por la información genética.
Al plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas
disposiciones localizadas de los aminoácidos adyacentes que
constituyen
La estructura secundaria. La forma tridimensional global que asume
un polipéptido se denomina estructura terciaria.
Las proteínas que constan de dos o más cadenas polipeptídicas (o
subunidades) se dice que tienen estructura cuaternaria.
ESTRUCTURA PRIMARIA
• Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos
específica.
• Esta estructura consiste en la secuencia lineal de aminoácidos
en la cadena y se halla estabilizada por el enlace peptídico
entre los aminoácidos.
• La primaria es la única estructura que se encuentra codificada
en los genes y de ella derivan los restantes niveles
estructurales.
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• La estructura secundaria de los polipéptidos consta de varios
patrones repetitivos.
• Los tipos de estructura secundaria que se observan con
mayor frecuencia son la hélice α y la lámina plegada β.
• Tanto la hélice α como la lámina plegada β están estabilizadas
por enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo y N - H
del esqueleto polipeptídico.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• La estructura secundaria de los polipéptidos consta de varios
patrones repetitivos.
• Los tipos de estructura secundaria que se observan con
mayor frecuencia son la hélice α y la lámina plegada β.
• Tanto la hélice α como la lámina plegada β están estabilizadas
por enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo y N - H
del esqueleto polipeptídico.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La hélice α .
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La hélice alfa y Beta .
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
• El término estructura terciaria señala las conformaciones
tridimensionales únicas que asumen las proteínas globulares al
plegarse en sus estructuras nativas (biológicamente activas).
• El plegamiento proteico, un proceso en el que una molécula
desorganizada naciente (recién sintetizada) adquiere una estructura
muy organizada, se produce como consecuencia de las
interacciones entre las cadenas laterales en su estructura primaria.
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria tiene varias características importantes:

1. Muchos polipéptidos se pliegan de forma que los residuos de aminoácido

distantes en la estructura primaria quedan cerca.
2. Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena polipeptídica, las
proteínas globulares son compactas. Durante este proceso, la mayoría de las
moléculas de agua quedan excluidas del interior de la proteína permitiendo
las interacciones entre los grupos polares y apolares.
3. Las proteínas globulares grandes (es decir, aquellas con más de 200 residuos
de aminoácido) suelen contener varias unidades compactas denominadas
dominios.
• Los dominios son segmentos estructuralmente independientes que poseen
funciones específicas.
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es
decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene
estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
• El número y la naturaleza de las distintas subunidades o
monómeros que integran el oligómero.
• La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al
oligómero.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Las proteínas con varias subunidades en las que alguna o todas las
subunidades son idénticas se denominan oligómeros.

• Los oligómeros están formados por protómeros, que pueden estar

formados por una o varias subunidades.

• Las subunidades polipeptídicas se ensamblan y se mantienen

unidas por interacciones no covalentes, corno el efecto hidrófobo,
las interacciones electrostáticas y los enlaces de hidrógeno, así
como los entrecruzamientos covalentes
PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA
PROTEICA
• Considerando las pequeñas diferencias de energía libre de las
proteínas plegadas y desplegadas, no es sorprendente que la
estructura proteica sea especialmente sensible a los factores
del entorno.
• El proceso de destrucción de la estructura se denomina
desnaturalización.
• La desnaturalización normalmente no incluye la ruptura de los
enlaces peptídicos.
Las principales condiciones
desnaturalizantes
1. Ácidos y bases fuertes:
Los cambios de pH dan lugar a la protonación de algunos grupos
laterales de la proteína, lo cual altera los patrones de enlace del
hidrógeno y los puentes salinos. Al acercarse la proteína a su
punto isoeléctrico. Ésta se hace insoluble y precipita la disolución.

2. Disolventes orgánicos:
Los disolventes orgánicos hidrosolubles, como el etanol,
interfieren con las interacciones hidrófobas, ya que interaccionan
con los grupos R apolares y forman enlaces de hidrógeno con el
agua y los grupos polares de la proteína.
Las principales condiciones
desnaturalizantes
3. Detergentes:
Estas moléculas anfipáticas rompen las interacciones hidrófobas,
haciendo que se desplieguen las proteínas en cadenas
polipeptídicas extendidas. (Las moléculas antipáticas contienen
simultáneamente componentes hidrófobos e hidrófilos.)
4. Agentes reductores:
En presencia de reactivos como la urea, los agentes
reductores, como el 3-mercaptoetanol, convierten los puentes
disulfuro en grupos sulfihidrilos
Las principales condiciones
desnaturalizantes
5. Concentración salina.
La unión de iones salinos a los grupos ionizables de una proteína
disminuye la interacción entre los grupos de carga opuesta sobre
la molécula proteica. Las moléculas de agua pueden entonces
formar esferas de solvatación alrededor de estos grupos. Cuando
se añaden grandes cantidades de sal a una proteína en disolución
se forma un precipitado. El gran número de iones salinos puede
competir de forma eficaz con la proteína por las moléculas de
agua, es decir, se eliminan las esferas de solvatación que rodean a
los grupos ionizados de la proteína. Las moléculas proteicas se
agregan y luego precipitan. Este proceso se denomina
salting out. Debido a que el «salting out» es reversible, suele
emplearse como un primer paso en la purificación de proteínas.
Las principales condiciones
desnaturalizantes
6. Iones metálicos pesados:
Los metales pesados, como el mercurio (Hg2+) y el plomo (Pb2+),
afectan de varias maneras a la estructura proteica.

Pueden romper los puentes salinos al formar enlaces iónicos con

los grupos con carga negativa.

Los metales pesados también forman enlaces con los grupos

sulfihidrilo, un proceso que puede dar lugar a cambios
significativos de la estructura y función proteica
Las principales condiciones
desnaturalizantes
7. Cambios de temperatura:
Al aumentar la temperatura, aumenta la velocidad
de vibración molecular. Finalmente, se rompen las interacciones
débiles como los enlaces de hidrógeno, y la proteína se despliega.
Algunas proteínas son más resistentes a la desnaturalización por
el calor, y este hecho puede utilizarse en los
procedimientos de purificación.
Las principales condiciones
desnaturalizantes
8. Agresión mecánica:
Las acciones de agitación y trituración rompen el delicado
equilibrio de fuerzas que mantiene la estructura proteica.
Por ejemplo, la espuma que se forma cuando se bate
vigorosamente la clara de huevo contiene proteína
desnaturalizada.