AMINOACIDOS Y PROTEINAS

AMINOACIDOS
AMINOACIDO
 AMINOACIDOS

• Estas moléculas contienen un átomo de carbono central (el carbono a)

al que están unidos un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de
hidrógeno y un grupo R (cadena lateral).

• La excepción, la prolina, difiere de los otros aminoácidos estándar en

que su grupo amino es secundario, formado por un cierre en anillo
entre el grupo R y el nitrógeno amino.
AMINOACIDOS
 CLASES DE AMINOACIDOS

Segun su interacción con el Agua:

• (1) apolares neutros.

• (2) polares neutros.

• (3) ácidos.

• (4) básicos.
AMINOACIDOS
AMINOÁCIDOS APOLARES
NEUTROS.
• Los aminoácidos apolares neutros contiene principalmente grupos R
hidrocarbonado.

• El término neutro se utiliza debido a que estos grupos R no llevan

cargas positivas o negativas

• En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R

hidrocarbonadas: aromáticas y alifáticas.
AMINOACIDOS
 AMINOÁCIDOS POLAR NEUTROS

• Aminoácidos polares poseen grupos funcionales capaces de formar

enlaces de hidrógeno.

• Interaccionan fácilmente con el agua (los aminoácidos polares se

describen como «hidrófilos» o «amantes del agua»).
AMINOACIDOS
AMINOACID
OS
 AMINOÁCIDOS BÁSICOS

• Los aminoácidos básicos a pH fisiológico llevan una carga positiva.

• Forman enlaces iónicos con los aminoácidos ácidos.

• Desempeñan también un papel importante en la actividad catalítica

de numerosas enzimas.
AMINOACIDOS
Participación
pH Isoelectrico (pl).

• Los zwitteriones son un ejemplo de una especie isoeléctrica.

• La forma de una molécula que tiene un numero igual de cargas positiva y

negativas y, así, es neutral desde el punto de vista eléctrico.

• Es el pH a la mitad entre valores de pKa a ambos lados de las especies

isoeléctricas.
pH Isoeléctrico (pl).

• Para un aminoácido como la alanina que solo tiene dos grupos que se
disocian, no hay ambigüedad. El primer pKa (R—COOH) es 2.35, y el
segundo (R—NH3+) es 9.69; de este modo, el pH isoeléctrico (pl) de
la alanina es:
 Estereoisómeros de los
aminoácidos
Debido a que los carbonos α de 19 de los 20 aminoácidos estándar están
unidos a cuatro grupos se denominan carbonos asimétricos o Quirales.
Estereoisómeros de los aminoácidos
 Estereoisómeros de los
aminoácidos

• Muchas moléculas simétricas de los seres vivos se presentan en una

única forma estereoisomérica, bien D o L.

• Con pocas excepciones, en las proteínas sólo se encuentran los

aminoácidos L.
 Pregunta de participación
• Determinadas especies bacterianas poseen capas
externas formadas por polímeros de aminoácidos D.
Las células del sistema inmunitario, cuya tarea es
atacar y destruir a las células ajenas, no pueden
destruir estas bacterias. Sugiera una razón para este
fenómeno.
Reacciones de los Aminoácidos.

• La formación del enlace peptídico.

• La formación de puentes disulfuro.

Son de interés especial debido a su efecto sobre la estructura proteica.

Reacciones de los Aminoácidos.

FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTIDICO

Los polipéptidos:
Son polímeros lineales formados por aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos
 Reacciones de los
Aminoácidos.
ENLACE PEPTIDICO.
• Son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin
compartir del átomo de nitrógeno α-amino de un aminoácido ataca al
carbono α-carboxilo de otro en una reacción de sustitución nucleofila.
 Reacciones de los
Aminoácidos.
ENLACE PEPTIDICO.
• Dado que esta reacción es una deshidratación los aminoácidos unidos se
denominan residuos de aminoácido.
 Reacciones de los Aminoácidos

ENLACE PEPTIDICO.

N-terminal
C-terminal
 Parcipación en
clases

• ¿Considerando sólo los 20 aminoácidos estándar, calcule el número

total de tetrapéptidos posibles?
 OXIDACIÓN DE LA
CISTEINA
• Cuando dos residuos de cisteína forman un enlace. Este se denomina
puente disulfuro.
 OXIDACIÓN DE LA
CISTEINA
• Este enlace puede producirse en una única cadena para formar un
anillo o entre dos cadenas separadas para formar un puente
intermolecular.

• Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y

proteínas.
OXIDACIÓN DE LA
CISTEINA
 PÉPTIDOS
• La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces
amida origina los péptidos. 

• Cuando el péptido está formado por menos de 15 AA se trata de

un oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.).

• Cuando contiene entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido y si el

número de AA es mayor, se habla de proteínas.
PÉPTIDOS
PROTEINAS
 PROTEINAS
• De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las
proteínas son las que tienen las funciones más diversas.
 PROTEINAS
Catálisis:
Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones
bioquímicas en procesos como la digestión, la captura de energía y la
biosíntesis.

• Pueden aumentar la velocidad de reacción por factores comprendidos

entre 10E6 a 10E12.

• Entre los ejemplos se encuentran la ribulosa fosfato carboxilasa, Una

enzima importante en la fotosíntesis.

• Nitrogenasa un complejo proteico que es responsable de la fijación del

nitrógeno.
 PROTEINAS
Estructura:
Algunas proteínas proporcionan protección y sostén.
Las proteínas estructurales suelen tener propiedades muy especializadas
• Colágeno, el componente principal de los tejidos conjuntívos.

• La fibroína (proteína de la seda) poseen una fuerza mecánica significativa.

• La elastina, una proteína semejante a la goma que se encuentra en las

fibras elásticas, se encuentra en varios tejidos del organismo (p. ej., los
vasos sanguíneos y la piel) que para operar adecuadamente deben ser
elásticos.
 PROTEINAS
• Movimiento: Las proteínas participan en todos los movimientos
celulares. Ejemplo:

• La acrina, la tubulina y otras proteínas forman el citoesqueleto.

• Las proteínas del citoesqueleto son activas en la división celular, la

endocitosis, la exocitosis y el movimiento ameboide de los leucocitos.
 PROTEINAS
Defensa :
Una extensa variedad de proteínas son protectoras. Ejemplos

• La queratina, la proteína que se encuentra en las células de la piel y que ayuda

a proteger al organismo contra los daños mecánicos y químicos.

• Las proteínas de la coagulación de la sangre, fibrinógeno y trombina, impiden la

pérdida de sangre cuando los vasos sanguíneos se lesionan.

• Las inmunoglobulinas (o anticuerpos) las producen los linfocitos cuando

organismos ajenos, como las bacterias, invaden un organismo.

• La unión de los anticuerpos a un organismo invasor es el primer paso para su

destrucción.
 PROTEINAS
Regulación:
La unión de una molécula hormonal o un factor de crecimiento a receptores en
sus células diana modifica la función celular.
Entre los ejemplos de hormonas
• peptídicas se encuentra la insulina y el glucagón, ambos regulan la
concentración de glucosa en sangre.

• La hormona del crecimiento estimula el crecimiento celular y la división.

• Los factores de crecimiento son polipéptidos que controlan la división y la

diferenciación de las células animales.

• Factor de crecimiento derivado de las plaquetas (PDGF) y el factor de

crecimiento epidérmico (EGF).
 PROTEINAS
Transporte:
Muchas proteínas actúan como moléculas transportadoras de moléculas
o iones a través de las membranas o entre las células.
Ejemplos:
• Proteínas de membrana están la Na'-K' ATPasa y el transportador de
glucosa.
• Otras proteínas transportadoras son la hemoglobina, que lleva el O2 a
los tejidos desde los pulmones.
• Lipoproteinas LDL y HDL, que transportan los lípidos desde el hígado y
el intestino a otros órganos.
• La transferrina y la ceruloplasmina son proteínas séricas que
transportan, respectivamente, hierro y cobre.
 PROTEINAS
Almacenamiento:
Determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales.
Ejemplo.

• Durante el desarrollo la ovoalbúmina de los huevos de las aves y la

caseína de la leche de los mamíferos son fuentes abundantes de
nitrógeno orgánico.

• Las proteínas vegetales, como la zeína, realizan una función semejante

en las semillas que germinan.
 PROTEINAS
Respuesta a las agresiones:
La capacidad de los seres vivos para sobrevivir a diversos agresores abióticos
está mediada por determinadas proteínas.

Ejemplos

• El citocromo P450, un grupo diverso de enzimas que se encuentran en los

animales y las plantas que normalmente convierten a un gran número de
contaminantes orgánicos tóxicos en derivados menos tóxicos.
 PROTEINAS
Respuesta a las agresiones:
• La metalotioneína, una proteína intracelular con abundante cisteína que
virtualmente se encuentra en todas las células de los mamíferos y que se
une a los metales tóxicos como el cadmio, el mercurio y la plata, y los
secuestra.

• Las Temperaturas excesivamente elevadas y otras agresiones dan lugar a la

síntesis de una clase de proteínas denominadas proteínas de choque
térmico (hsp) que consiguen el plegamiento correcto de las proteínas
dañadas.
 PROTEINAS

CLASIFICACIÓN
las proteínas suelen clasificarse de otras dos maneras:
(1) Forma.

(2) Composición.
 PROTEINA
S

CLASIFICACIÓN
Forma.
• Las proteínas fibrosas son moléculas largas con forma de varilla que
son insolubles en agua y físicamente correosas.
• Las proteínas fibrosas, como las queratinas de la piel, el pelo y las
uñas, tienen funciones estructurales y protectoras.

• Las proteínas globulares son moléculas esféricas compactas,

normalmente hidrosolubles. De forma característica, las proteínas
globulares tienen funciones dinámicas.
 PROTEINAS
Proteínas globulares:
 PROTEINAS
Proteínas fibrosas
 PROTEINAS
De acuerdo con su composición
Las proteínas se clasifican:
1. Simples.
Contienen sólo aminoácidos
2. Conjugadas.
Consta de una proteína simple combinada con un componente no
proteico, que se denomina grupo prostético.
 PROTEINAS
• Una proteína sin su grupo prostético se denomina apoproteína.
• Una molécula proteica combinada con su grupo prostético se denomina
holoproteína.

• Las proteínas conjugadas se clasifican de acuerdo con la naturaleza de su

grupo prostético.

• Por ejemplo, las glucoproteínas contienen un componente hidrato de

carbono, las Lipoproteínas contienen moléculas de lípidos, y las
metaloproteínas contienen iones metálicos.

• Las fosfoproteínas contienen grupos fosfato y las hemoproteínas

poseen grupos hemo.
 Estructura proteica.
Se han diferenciado varios niveles en la organización estructural de las
proteínas.

• La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos, está especificada

por la información genética.

Al plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones

localizadas de los aminoácidos adyacentes que constituyen

La estructura secundaria. La forma tridimensional global que asume un

polipéptido se denomina estructura terciaria.

Las proteínas que constan de dos o más cadenas polipeptídicas (o

subunidades) se dice que tienen estructura cuaternaria.
 ESTRUCTURA
PRIMARIA
• Cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específica.

• Esta estructura consiste en la secuencia lineal de aminoácidos en la

cadena y se halla estabilizada por el enlace peptídico entre los
aminoácidos.

• La primaria es la única estructura que se encuentra codificada en los

genes y de ella derivan los restantes niveles estructurales.
ESTRUCTURA PRIMARIA
 ESTRUCTURA
SECUNDARIA

• La estructura secundaria de los polipéptidos consta de varios

patrones repetitivos.

• Los tipos de estructura secundaria que se observan con mayor

frecuencia son la hélice α y la lámina plegada β.

• Tanto la hélice α como la lámina plegada β están estabilizadas por

enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo y N - H del esqueleto
polipeptídico.
 ESTRUCTURA
SECUNDARIA
• La estructura secundaria de los polipéptidos consta de varios
patrones repetitivos.

• Los tipos de estructura secundaria que se observan con mayor

frecuencia son la hélice α y la lámina plegada β.

• Tanto la hélice α como la lámina plegada β están estabilizadas por

enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo y N - H del esqueleto
polipeptídico.
 ESTRUCTURA
SECUNDARIA
La hélice α .
 ESTRUCTURA
SECUNDARIA
La hélice alfa y Beta .
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
 ESTRUCTURA
TERCIARIA
• El término estructura terciaria señala las conformaciones
tridimensionales únicas que asumen las proteínas globulares al plegarse
en sus estructuras nativas (biológicamente activas).

• El plegamiento proteico, un proceso en el que una molécula

desorganizada naciente (recién sintetizada) adquiere una estructura muy
organizada, se produce como consecuencia de las interacciones entre las
cadenas laterales en su estructura primaria.
 ESTRUCTURA
TERCIARIA

La estructura terciaria tiene varias características importantes:

1. Muchos polipéptidos se pliegan de forma que los residuos de aminoácido

distantes en la estructura primaria quedan cerca.
2. Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena polipeptídica, las
proteínas globulares son compactas. Durante este proceso, la mayoría de las
moléculas de agua quedan excluidas del interior de la proteína permitiendo
las interacciones entre los grupos polares y apolares.
3. Las proteínas globulares grandes (es decir, aquellas con más de 200
residuos de aminoácido) suelen contener varias unidades compactas
denominadas dominios.
• Los dominios son segmentos estructuralmente independientes que poseen
funciones específicas.
 ESTRUCTURA
TERCIARIA

La estructura terciaria tiene varias características importantes:

1.Muchos polipéptidos se pliegan de forma que los residuos de

aminoácido distantes en la estructura primaria quedan cerca.

2.Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena

polipeptídica, las proteínas globulares son compactas. Durante este
proceso, la mayoría de las moléculas de agua quedan excluidas del
interior de la proteína permitiendo las interacciones entre los grupos
polares y apolares.
ESTRUCTURA
TERCIARIA
 ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,
cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene
estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria debe considerar:

• El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que

integran el oligómero.

• La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

 ESTRUCTURA
CUATERNARIA
• Las proteínas con varias subunidades en las que alguna o todas las
subunidades son idénticas se denominan oligómeros.

• Los oligómeros están formados por protómeros, que pueden estar

formados por una o varias subunidades.

• Las subunidades polipeptídicas se ensamblan y se mantienen unidas por

interacciones no covalentes, corno el efecto hidrófobo, las interacciones
electrostáticas y los enlaces de hidrógeno, así como los
entrecruzamientos covalentes
 PÉRDIDA DE LA ESTRUCTURA
PROTEICA
• Considerando las pequeñas diferencias de energía libre de las
proteínas plegadas y desplegadas, no es sorprendente que la
estructura proteica sea especialmente sensible a los factores del
entorno.

• El proceso de destrucción de la estructura se denomina

desnaturalización.

• La desnaturalización normalmente no incluye la ruptura de los

enlaces peptídicos.
Las principales condiciones
desnaturalizantes
1. Ácidos y bases fuertes:
Los cambios de pH dan lugar a la protonación de algunos grupos
laterales de la proteína, lo cual altera los patrones de enlace del
hidrógeno y los puentes salinos. Al acercarse la proteína a su punto
isoeléctrico. Ésta se hace insoluble y precipita la disolución.

2. Disolventes orgánicos:
Los disolventes orgánicos hidrosolubles, como el etanol, interfieren
con las interacciones hidrófobas, ya que interaccionan con los grupos R
apolares y forman enlaces de hidrógeno con el agua y los grupos
polares de la proteína.
Las principales condiciones
desnaturalizantes
3. Detergentes: Estas moléculas anfipáticas rompen las interacciones
hidrófobas, haciendo que se desplieguen las proteínas en cadenas
polipeptídicas extendidas. (Las moléculas antipáticas contienen
simultáneamente componentes hidrófobos e hidrófilos.)

4. Agentes reductores:
En presencia de reactivos como la urea, los agentes
reductores, como el 3-mercaptoetanol, convierten los puentes disulfuro
en grupos sulfihidrilos.
Las principales condiciones
desnaturalizantes
5. Concentración salina.
La unión de iones salinos a los grupos ionizables de una proteína
disminuye la interacción entre los grupos de carga opuesta sobre la
molécula proteica. Las moléculas de agua pueden entonces formar
esferas de solvatación alrededor de estos grupos. Cuando se añaden
grandes cantidades de sal a una proteína en disolución se forma un
precipitado. El gran número de iones salinos puede competir de forma
eficaz con la proteína por las moléculas de agua, es decir, se eliminan
las esferas de solvatación que rodean a los grupos ionizados de la
proteína.
Las moléculas proteicas se agregan y luego precipitan. Este proceso se
denomina salting out. Debido a que el «salting out» es reversible,
suele emplearse como un primer paso en la purificación de proteínas.
Las principales condiciones
desnaturalizantes
6. Iones metálicos pesados:
Los metales pesados, como el mercurio (Hg2+) y el plomo (Pb2+),
afectan de varias maneras a la estructura proteica.

Pueden romper los puentes salinos al formar enlaces iónicos con los
grupos con carga negativa.

Los metales pesados también forman enlaces con los grupos

sulfihidrilo, un proceso que puede dar lugar a cambios significativos de
la estructura y función proteica.
Las principales condiciones
desnaturalizantes
7. Cambios de temperatura:
Al aumentar la temperatura, aumenta la velocidad de vibración
molecular. Finalmente, se rompen las interacciones débiles como los
enlaces de hidrógeno, y la proteína se despliega. Algunas proteínas son
más resistentes a la desnaturalización por el calor, y este hecho puede
utilizarse en los procedimientos de purificación.
Las principales condiciones
desnaturalizantes
8. Agresión mecánica:

Las acciones de agitación y trituración rompen el delicado equilibrio de

fuerzas que mantiene la estructura proteica.

Por ejemplo, la espuma que se forma cuando se bate vigorosamente la

clara de huevo contiene proteína desnaturalizada.