Aminoácidos y proteínas

Aminoácidos y proteínas

Los aminoácidos son moléculas que contienen

un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo
(COOH) unidos a un átomo de carbono central.

Esta estructura básica es idéntica en todos los

aminoácidos.

Los veinte aminoácidos diferentes que forman

parte de las proteínas varían de acuerdo con las
propiedades de sus grupos laterales (R).
Un grupo amino -NH2 Estos cuatro elementos
están unidos entre sí a
Un grupo carboxilo -COOH un carbono central,
Un hidrógeno -H conocido como
Una cadena lateral -R
carbono α.

(Proyecto Biosfera)
(um.es/~molelula)
(L. Luengo)

(cns.caltech.edu/~gabriel)
 Aminoácidos esenciales
Aminoácidos que no pueden sintetizarse por procesos metabólicos y
deben ser incorporados en la dieta. Son, por tanto, vitaminas
(variables para distintas especies biológicas)
Aminoácidos esenciales Aminoácidos No esenciales
Isoleucina Alanina
Leucina Arginina
Lisina Aspargina
Metionina Ácido Aspartico
Fenilalanina Cisteina
Treonina Ácido Glutámico
Triptofano Glicina
Valina Prolina
Histidina (en niños) Serina
Tirosina
Histidina (en adultos)
(geocities.com)
• A partir de estos pocos aminoácidos, se
puede sintetizar una inmensa variedad de
tipos diferentes de proteínas, cada una
de las cuales cumple una función
altamente específica .
• Los aminoácidos se unen entre sí por
medio de enlaces peptídicos.
• a) Un enlace peptídico es un enlace covalente
• b) Los polipéptidos son polímeros de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos,
en los que el grupo amino de un ácido se une
al grupo carboxilo de su vecino.
Algunas cadenas pueden contener hasta 1.000
monómeros de aminoácidos.
(cnice)
 NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas tienen varios niveles estructurales:

Estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos, es
decir la secuencia de aminoácidos, y según esta secuencia, la molécula puede
adoptar una entre varias disposiciones espaciales
• Los puentes de hidrógeno o enlaces debiles tienden a plegar la cadena en una estructura
secundaria, tal como la hélice alfa o la hoja plegada beta
• La hélice alfa. Hoja plegada
(G.M. Helmkamp, Jr.)
Un plegamiento ulterior dará una estructura terciaria, que
a menudo es de forma globular e intrincada
• En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál
será la secundaria y por tanto la terciaria..

• Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así

realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
 

• Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la

existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:

puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que

tiene azufre.
puentes de hidrógeno
puentes eléctricos
interacciones hidrófobas
 Plegamientos característicos formados por enlaces entre
diferentes regiones de la cadena.
 Conformación mantenida por enlaces: puente de H, fuerzas
de Van der Waals, fuerzas electrostáticas, puentes disulfuro.
 Determinante de la función biológica.

(G.M. Helmkamp, Jr.)

(L. Luengo)
 Estructura cuaternaria
Disposición relativa que adoptan las subunidades
proteicas cuando la proteína tiene más de una cadena
peptídica.

(G.M. Helmkamp, Jr.)

• Unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico.
 En el caso de las proteínas fibrosas, las moléculas largas entran en
interacción con otras largas cadenas de polipéptidos, similares o idénticas,
para formar cables o láminas. El colágeno y la queratina son proteínas

fibrosas que desempeñan diversos papeles estructurales

  Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo),
hordeína (cebada)
 Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
 Albúminas:Seroalbúmina (sangre),
Globulares ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina
 Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas,
Liasas, Transferasas...etc.
 Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos
 Queratinas: En formaciones epidérmicas:
Fibrosas pelos, uñas, plumas, cuernos.
 Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
 Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
insectos)
DESNATURALIZACIÓN.
• Consiste en la pérdida de la estructura
terciaria, por romperse los puentes que forman
dicha estructura.

• La desnaturalización se puede producir por

cambios de temperatura, (huevo cocido o
frito), variaciones del ph. En algunos casos, si
las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se
denomina renaturalización
 LAS ENZIMAS
Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como
función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones
químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.
SINTESIS

DEGRADACIÓN
 Propiedades de los enzimas.

Son solubles en agua y se difunden bien en los líquidos orgánicos.

Pueden actuar a nivel intracelular,
o a nivel extracelular.

Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores:
* la primera es que durante la reacción no se alteran,

* la segunda es que no desplazan la constante de equilibrio para

que se obtenga más producto, sino que simplemente favorecen
que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo.

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biológicos, presentan

una gran especificidad, actúan a temperatura ambiente y consiguen
un aumento de la velocidad de reacción de un millón a un trillón de
veces.  
 • Perfil energético de una reacción espontánea
un catalizador inorgánico (platino)

Perfil energético de una

reacción catalizada

enzima específico (catalasa).

Así, se puede calcular que el platino

acelera la reacción 20.000 veces,
mientras que la catalasa la acelera
370.000 veces.
(Proyecto Biosfera)
Enzima + Sustrato Complejo Enzima-Sustrato Enzima + Productos
(interbiologia.virtualave)
 Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la
acción de la enzima.

1)
2)La
Lareacción no se
enzima disminuye
produce
o eliminapues hace de
la energía
Enzima falta una energía
activación de y
necesaria
activación
la reacciónpara que
transcurre
transcurra
espontáneamente.
Substrato espontáneamente.

Producto

(José Luis Sánchez Guillén , Educastur)

• 1.- Supone una porción relativamente
pequeña del volumen total de la
enzima El centro activo
• 2.- Es una entidad tridimensional

• 3.- Se unen a los sustratos por fuerzas

relativamente débiles

• 4.- Son hoyos o hendiduras de las

que suele quedar excluida el agua,
salvo que sea un componente de la
reacción

• 5.- La especificidad del enlace

depende de la disposición de los
átomos del centro activo

• 6.-Región que se une al sustrato y

contribuye con los residuos que
participan en la formación
 Clasificación de los enzimas
• En función de su acción catalítica
específica, las enzimas se clasifican en 6
grandes grupos o clases:
• Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
• Clase 2: TRANSFERASAS
• Clase 3: HIDROLASAS
• Clase 4: LIASAS
• Clase 5: ISOMERASAS
• Clase 6: LIGASAS
• Enzimas conjugadas:  llamadas holoenzimas poseen en su
estructura una parte no proteica denominada cofactor y una parte
proteica que se denomina apoenzima.
• Para que estas enzimas actúen como catalizadores es necesario
que la apoenzima se una al cofactor.
• El término cofactor puede aplicarse tanto a un Ión como a una
molécula orgánica de naturaleza variable
Grupo hemo: es un grupo prostético que forma parte de diversas
proteínas, entre las que destaca la hemoglobina, consiste en
un ion Fe2+ (ferroso) contenido en el centro de un gran
heterociclo orgánico llamado porfirina
 COFACTORES Y COENZIMAS

Ciertas enzimas  requieren  para funcionar

de sustancias adicionales llamadas cofactores.

Los cofactores: Son sustancias  de

Son naturaleza no proteica
Su función es aumentar específicamente la actividad de una
enzima.

Como ejemplo de cofactores podemos mencionar a ciertos iones,

entre ellos:
cloro, zinc, magnesio, calcio, potasio y hierro.

La amilasa, es una enzima que se encuentra en la saliva y su

función es desdoblar almidón hasta glucosa.
Esta enzima utiliza iones cloro como cofactor, la ausencia de este
ocasiona que la velocidad de catálisis enzimática disminuya. 
Coenzimas: “sustancias orgánica no proteícas” que
participan en la actividad enzimática.

Estas se unen a la enzima muy cerca del centro activo. Esta unión
puede ser de manera temporal o permanente.

Las coenzimas actuán como dadores o aceptores de grupos

químicos, es decir, son transportadores de grupos químicos.

En consecuencia, a diferencia de la apoenzima (parte protéica del

enzima), la coenzima se modifica durante la reacción.

Muchas coenzimas son vitaminas

Las coenzimas no suelen ser específicas de un solo tipo de

apoenzima, sino que pueden unirse a muchos tipos diferentes de
apoenzimas, cada una con una función diferente.

Pueden distinguirse dos tipos de coenzimas, las de oxido-reducción y

las de transferencia