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INSTITUTO TECNOLOGICO DEL VALLE DE

OAXACA
Licenciatura en Biología

Bioquímica

Doc. Nancy Gabriela Molina Luna

Niveles de Estructura de Proteínas

Equipo N°4
PROTEÍNAS
• Las Proteínas son biopolímeros de aminoácidos.

• Son indispensables para el desarrollo de los


múltiples procesos vitales.

• “Los ladrillos de los edificios moleculares


protéicos” (AvB, S.F.).
PROTEÍNAS
Se clasifican en Holoproteinas y Heteroproteinas.

Formados por:
C, H, O, N, S, P, Fe, Cu, Mg, Y

(AvB, S.F.).
PROTEÍNAS

(AvB, S.F.).
NIVELES ESTRUCTURALES

(S.F.).
E. PRIMARIA
• Es la secuencia lineal de aminoácidos que
integran una proteína.

• La estructura primaria de las proteínas


es lineal, y se convierte en tridimensional al
plegarse (S.F.).

INSULINA ->
E. SECUNDARIA
• Es la que adopta espacialmente.
• Existen dos tipos: hélice alfa y lámina beta (Saenz, Peña. S.F.).

<- H. A

L. β ->
E. SECUNDARIA
• 3 modelos de Alfa Hélice.

• El grupo carboxílo (CO)


de un aminoácido n se
une por puente hidrógeno
al grupo amino (NH) de
otro aminoácido que está
tres residuos mas allá ( n +
4 ). De esta manera cada
grupo CO y NH de la
estructura central se
encuentra unido por
puente hidrógeno.
(Saenz, Peña. S.F.).
E. SECUNDARIA

• B-Las láminas.
• Paralelas o antiparalelas.
• Las anti-paralelas
generalmente se ven así:
(Saenz, Peña. S.F.).
E. SECUNDARIA
• Y los giros que tienen en su estructura :

• Modelo de proteína lámina-beta como cintas en flecha


(ribbons) y las alfa hélices como como cintas en espiral.

(Saenz, Peña. S.F.).


E. TERCIARIA
• Define la forma tridimensional que
adquiere una cadena polipeptídica

• La estructura terciaria se estabiliza


mediante enlaces que se establecen
entre determinados grupos de las
cadenas laterales:

Existen, sin embargo dos tipos de


estructuras terciarias básicas:

Proteínas fibrosas, insolubles en


agua.

Proteínas globulares, solubles en


agua
(S.F.).
E. CUATERNARIA
• Aparece en las
proteínas constituidas por más
de una subunidad o
protómero.

• Hace referencia a la
asociación de protómeros para
formar la proteína
biológicamente activa.

• Sólo la presentan
las proteínas oligoméricas. (S.F.).
E. CUATERNARIA
• Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica.
Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria
representa su interconexión y organización.

(Saenz, Peña. S.F.).

• Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con


cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En
rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la
proteína que contiene hierro, y sirve para transportar
oxígeno).
DESNATURALIZACIÓN
• Provocada por:

 Cambios en el pH o en la temperatura.

 Por radiación ultravioleta o por determinados agentes


químicos desnaturalizantes.

 En ciertas condiciones puede ser reversible (renaturalización).


BIBLIOGRAFIA
• https://lidiaconlaquimica.wordpress.com/tag/niveles-
estructurales-de-las-proteinas/
• http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm#pr
imaria
• https://www.um.es/molecula/prot.htm
• https://www.um.es/molecula/prot01.htm

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