CATALISIS ENZIMATICA

La principal funcin de agregar un catalizador a una reaccin

qumica es aumentar la velocidad de la reaccin
Catlisis enzimtica
La catlisis enzimtica acelera la
reaccin en proporcin 10^12, su forma
de trabajo es muy sencilla, se unen al
sustrato especficamente a su centro
activo generando un acomodo optimo
para la reaccin.
Fundamentos de la catlisis
enzimtica
CATALISIS COVALENTE
 En la catlisis covalente, es el ataque de un grupo
nucleofilico (cargado negativamente) o electrofilico
(cargado positivamente) del centro activo del
enzima sobre el sustrato conduce a la unin
covalente del sustrato al enzima como
intermediario en la secuencia de reaccin.

En las enzimas el grupo nucleofilico de la cadena

lateral forma un enlace covalente inestable con el
sustrato. Entonces el complejo E+S forma el
producto.
 Una clase de enzimas denominada serina
proteasas utilizan el grupo - CH2 - OH de la serina
como nuclefilo para hidrolizar los enlaces
peptdicos.

Entre los ejemplos de serina proteasas se

encuentran:
- Las enzimas digestivas tripsina y quimotripsina,
- La enzima de la coagulacin de la sangre
trombina
 Consiste en tres pasos

Ataque nucleofilico de la enzima sobre el sustrato

(formacin del enlace covalente).

Toma de electrones por el catalizador u otro

sustrato (formacin del producto).

Separacin del producto de la enzima (ruptura del

enlace covalente, generalmente por hidrolisis).
 Las enzimas contienen, por lo menos, tres clases de
grupos nucleoflicos capaces de actuar catalticamente:

El grupo imidazol de la histidina

El grupo hidroxilo de la serina

El grupo sulfhidrilo de la cistena

Catlisis acido-base
Cuando se da esta catlisis en
soluciones acuosas los efectos mas
importantes son los provocados por los
iones hidronio o hidroxilo de la solucin.
Si estos 2 tipos son los nicos
catalizadores presentes la catlisis
acido-base se denomina especifica.
 Si esta reaccin se lleva a cabo en un
medio acido fuerte la concentracin de
iones hidroxilo resulta insignificante que
deja de ejercer una accin cataltica
apreciable, con el que el nico
catalizador apreciable es el ion hidronio
y en soluciones muy bsicas es el ion
hidroxilo
Acido-base general
El termino acido-base general se refiere
a transferencias de protones facilitadas
por otra clase de molculas.
Muchos cidos orgnicos dbiles
pueden suplementar a el agua como
dadores de protones en esta situacin
del mismo modo que bases orgnicas
dbiles pueden servir como aceptores
de protones.
 Varias cadenas laterales de
aminocidos pueden actuar como
dadores o aceptores de protones en el
sitio activo de una enzima.
Estos grupos se posicionan en el sitio
activo permitiendo la transferencia de
protones generando incrementos de
velocidades de asta 10^2 a 10^5
Lisozima
La lisozima es una enzima con actividad de
glicosidasa capaz de escindir los
polisacridos que conforman la pared celular
de las bacterias conduciendo a la
destruccin de las mismas.
Enzimas que requieren iones
metalicos
Metaloenzimas.

Zn2+, Fe2+, Fe3+, Cu2+, Mn2+o Co3+.

Las enzimas activadas por metales

Na+, K+, Mg2+o Ca2+.
Los iones metlicos participan en el proceso cataltico
principalmente de las siguientes formas:

Mediante la unin a sustrato para orientarlos de la

manera ms adecuada para la reaccin

Como mediadores en las reacciones de oxidacin-

reduccin por medio de cambios reversibles en el
estado de oxidacin del ion metlico.

Por medio de la estabilizacin electrosttica o

formando un escudo de cargas negativas.
 Los iones metlicos estimulan la catlisis
mediante la estabilizacin de cargas.

Los iones metlicos promueven la catlisis

nucleoflica por medio de la ionizacin del
agua.
Anhidrasa carbnica
presenta una actividad de liasa
no oxidante
generan un doble enlace a travs de la
eliminacin de molculas de H2O, CO2 y NH3
Catlisis por efecto de la aproximacin
y orientacin.
 La combinacin de los factores de proximidad y
orientacin favorable de los sustratos sobre el
centro activo explica por s misma los incrementos
de velocidad observados en algunas reacciones
catalizadas enzimticamente.

los enzimas todava pueden utilizar la energa de

fijacin de un modo adicional para producir
catlisis.
Proximidad

Aumenta la velocidad de la reaccin como las

interacciones enzima-sustrato alinean grupos
qumicos reactivos y los mantienen juntos.

Reduce la entropa de los reactivos y por lo tanto

hace que las reacciones tales como las ligaduras
o reacciones de adicin sean ms favorables.
Orientacin
El efecto de orientacin tiene en cuenta la
orientacin/disposicin espacial de las sustancias
reaccionantes.
Daniel Koshland 1920 2007
las enzimas , son las que orientan y
aproximan los grupos reactivos.

Observ que la velocidad de reaccin era

diferente segn las posibilidades de giro
que tenan los grupos reactivos de la
molcula

eficiencia cataltica de las enzimas

depende de su habilidad, no slo para
atraer y yuxtaponer los grupos
reaccionantes, sino tambin de orientar los
orbitales, de los tomos implicados.
Estado de transicin

Es un punto en la
cumbre de la
colina energtica
en el que la cada
hacia el estado S
y P es igualmente
probable.
CATLISIS POR FIJACIN PREFERENCIAL
DEL ESTADO DE TRANSICIN
El concepto original de fijacin del estado de
transicin propuso que las enzimas fuerzan
a sus sustratos hacia la geometra del
estado de transicin a travs de los sitios de
unin en los que los sustratos sin distorsin
no encajan de manera adecuada.
 lasinteracciones que fijan en forma
preferencial el estado de transicin
incrementan su concentracin y por
consiguiente aumentan de manera
proporcional la velocidad de la
reaccin.
Se fundamenta en la estabilidad
de cargas entre la enzima y los
sustratos, su proceso comienza
con la eliminacin del agua lo que
genera una constante dielctrica.
Ejemplo del Mecanismo
Carboxipeptidas A.
Reaccin de manera General
Mecanismo
Para comenzar, se debe conocer que el
sitio activo esta constituido por lo
siguiente:
 El agua que genera la hidrolisis esta
coordinada con el zinc.
Reaccin de la molcula de agua
Reaccin completa
Estabilizacin de cargas
Bibliografia
[1]Koolman, Jan; Rhm, Klaus-Heinrich.
Bioqumica: Texto y atlas. 3aedicin. Editorial
Mdica Panamericana; 2004. P.90
[2] harper
[3] Berg, Jeremy; Tymococzko, John; Stryer,
Lubert. Bioqumica. 2 edicin. Editorial
Revert;2008. P. 242
[4] Melo V, Cuamatzi O. Bioqumica de los
procesos metablicos. Espaa: Revert;
2007.p.360.
[5] Voet, Donald; Voet G., Judith. Bioqumica. 3
edicin. Editorial Mdica Panamericana; 2006. P.
518-519