ERITROPOYESIS

Estructura y
Fisiologa del
Hemate

AGENDA
Eritropoyesis
Control

de la eritropoyesis

Sntesis

de la hemoglobina

Clulas madre hematopoyticas

pluripotenciales

Clulas madre prognramadas

Megacariocito eritroide

Proceso de maduracin del

eritrocito
Citoplasma

Tamao nuclear

Densidad
nuclear

Eritropoyesis

Corresponde a todo el proceso que incluye:

Formacin
Maduracin
Destruccin

La diferenciacin y maduracin dentro de la

mdula sea toma de 5 a 7 das

Slo los estados tempranos e intermedios del

eritroblasto (proeritroblasto, basfilos y
policromatfilos) son capaces de realizar mitosis

Durante la eritropoyesis, de 10 a 15% de los

precursores eritroides nunca completan su
maduracin y son destruidos en la mdula sea.

Progenitores
Hematopoyticos
BFU-E : Clula madre que da origen a la serie roja ( burst

forming unir- erythrid ), derivada a su vez de la clula

pluripotencial o stem cell
CFU E : a medida que el proceso de maduracin progresa, se
desarrolla la CFU E ( colony forming unit - erithroid ), que es
sumamente sensible a la EPO ( eritropoyetina )
Islas Eritroblsticas : la unidad anatmica de la eritropoysis es
la llamada isla eritroblstica, que consiste en uno o dos
macrfagos rodeados de clulas eritroides en amduracin. La IE
es una estructura muy frgil que se rompe en el aspirado de MO.
La adhesin entre macrfagos y precursores eritroides ocurre en
el estado CFU E de maduracin celular y continua durante
toda la eritropoyesis

Islotes eritropoyticos

Curr Opin Hematol 13:137141. 2006

Maduracin del
eritrocito

Pronormoblasto
Normoblasto basfilo
Normoblasto policromatoflico
Normoblasto ortocromtico
Reticulocito
Eritrocito

Eritropoyesis

Pronormoblasto

El primer precursor
eritroide
reconocible en la
MO

Es una gran clula

basoflica de 15 a 20
um de dimetro.

Un ncleo
redondeado, central.

Normoblasto Basfilo

Normoblasto
policromatfilo

Durante estados
intermedios de
maduracin , el
citoplasma se vuelve
policromatoflico

Al madurar el ncleo
se vuelve ms denso y
pequeo y posee
ribosomas,
mitocondrias y un
aparato de Golgi ( zona
clara paranuclear).

Normoblasto
ortocromtico

La celula se vuelve
ms pequea y el
citoplasma
eosinoflico por la
sintesis de Hb en
los ribosomas

Cuando la sintesis de Hb es mayor

el citoplasma se vuelve
enteramente eosinoflico.

En los ltimos estados de

maduracin la Hb es abundante y
las organelas escasas. El ncleo es
pequeo, denso y central

Reticulocitos

Cuando el ncleo es
extruido, la clula se
vuelve un reticulocito,
que es el ltimo estado
antes de volverse un
eritrocito maduro.
La mayora de
reticulocitos pasan 1 o
2 das en la mdula
sea antes de ser
liberados a la
circulacin sistmica.

Eritropoyesis

El reticulocito se encuentra en 2%
en la sangre perifrica.
24 a 48 horas despus de ser
liberados al torrente sanguneo, ya
son eritrocitos.
Un aumento de ms de un 2% de
ellos refleja prdida de sangre o
hemlisis

Regulacin de la eritropoyesis
o eritrokinesis

Modelo del Eritron: masa de GR maduros

e inmaduros tanto en el espacio
intravascular como extravascular.

Tres fases en la vida del GR:

Eritropoyesis
Liberacin de la mdula sea a la circulacin
Destruccin

Control de la eritropoyesis

Es un proceso controlado a travs de

la Eritropoyetina (EPO) que es una
hormona sintetizada en el rin y en
mnima cantidad por el hgado.

Este proceso es dependiente de:

cido flico
Fierro
Vitamina B12

Algunos factores de
crecimiento que estimulan
eritropoyesis
Hormonas

Eritropoyetina
Hormona de crecimiento
Insulina
Hormonas esteroideas

Andrognicos
Norandrognico

Citokinas
IL-1, IL-4, IL-6, IL-7, IL-11, IL-12
G-CSF
Proteinas inflamatorias macrofgica
Factor Steel

Accin de eritropoyetina en
estados normales y
patolgicos

EPO

Eritrocitosis

EPO

Anemia

Neocitolisis: Rpido descenso en la masa eritrocitaria

al descender de grandes altitudes al nivel del mar.
Hombre en la altura: Eeritrocitosis poca saturacin de oxigeno y gravedad
como el del nivel del mar.
Anemia del astronauta : se someten a microgravedad
Con saturacin de oxigeno como el del nivel del mar.
Observaron que la cada rpida de la eritropoyetina produca una cada
del eritrn, mucha mas rapida que la esperada en el envejeciemiento normal.
Identificaron que el efecto ltico afectaba a los GR jvenes, dejando a los GR
viejos intactos
Ann Intern Med. 2001;134:652-656.

El Eritrocito

Los eritrocitos son clulas altamente

especializadas en el transporte de O 2
a los tejidos
El conjunto de clulas de la serie
roja, es decir, desde los progenitores
hasta el hemate reciben el nombre
de Eritrn, unidad considerada un
verdadero
rgano
en
trminos
funcionales

El Eritrocito

El Eritrocito se
Comporta como
Un osmmetro

7.5 8.0 m

2 m

ESTRUCTURA

DE LA

MEMBRANA

ERITROCIT

Presenta aspecto de un disco bicncavo, con

un dimetro promedio de 8 micrones, el
disminuye en el envejecimiento celular
Su flexibilidad le permite atravesar capilares
de 2.8 micrnes
Dicha deformacin se debe
a que su
membrana plasmtica es excesiva para la
superficie celular, la viscocidad interna y el
radio superficie volumen de la clula.
Una elevacin de CHCM > 20% impide esta
flexibilidad

En la circulacin la causa principal que impide la

deformabilidad del hemate es la perdida de superficie,
como ocurre en la esferocitosis.
En estado normal al GR se le llama discosito
Una alteracin de pH y albmina lo convertir en
estomatocito y equinocito respectivamente, esto indica
distintos estados de la membrana citoplasmtica.
Su vida media es de 120 das, y la transcurre en la
microcirculacin capilar

A medida que envejece el GR pierde su membrana,

aumenta
su
CHCM,
y
disminuye
su
deformabilidad. Todo esto no se nota a la
microscopa ptica.

MEMBRANA
ERITROCITARIA

(1 % de la masa eritrocitaria)

COMPONENTES:
Lipidos,Proteinas e
Hidratos de Carbono
LIPIDOS
Se disponen en doble capa
En esta bicapa estan ubicadas
las PROTEINAS INTEGRALES
La superficie interna est
cubierta por una estructura
fibrilar de proteinas:ESQUELETO
DE LA MEMBRANA (Unidas a
Proteinas Integrales)

FUNCION
ES DE LA
M.E

La capa bilipdica provee una

barrera inpermeable entre el
citoplasma y el ambiente
exterior.
Inpide la adhesin del GR a la
membrana endotelial y la
agregacin entre ellas.
El esqueleto de la membrana
le da al GR la flexibilidad y
deformabilidad (600 Km de
recorrido. Expuesta a 500,000
veces a la turbulencia cardiaca
y muchas circulaciones por el
filtro esplnico).

LIPIDOS DE LA M. E.
(40%)

FOSFOLIPIDOS

4.2 umol/1010E

Fosfatidilcolina (Lecitina) 28 %
Fosfatidiletanolamina ((Cefalina)
Esfingomielina 26 %
Fosfatidilserina 13 %
Lisolecitina y otros
2-3%

27 %

COLESTEROL 4.0 umol/1010E

ACIDOS GRASOS 0.3 umol/1010E
GLUCOLIPIDOS
0.1 umol/1010E

LIPIDOS DE LA M. E.
(40%)

FOSFOINOSITOLES (2 a 5 % de los FL)

Fosfolpidos que contienen
fosfofatidilinositol
En las cel. Nucleadas son precursores de
mensajeros intracelulares como el inositol
y el diacil glicerol.
Participan en la regulacin del transporte
de Ca
Participan en interaccin con prot
esquelticas (GP C y Prot.4.1).

 PROTEINAS
INTEGRALES
Sumergidas total
o parcialmente
en la doble capa
lipdica.

PROTEINAS
PERIFERICAS
Forman parte
estructural del
esqueleto de la
membrana
eritrocitaria.

PROTEIN
AS (52%)

 VERTICALES
INTERACCION
Fijan el esqueleto a la
ES PROTEICAS
doble capa lipdica:
Unin Sp - Prot. 4.1 y la B3.

HORIZONTALES
Estabilidad global del
esqueleto.
Unin Sp para formar
dmeros y oligmeros
de mayor P.M.
Unin Sp, actina y prot
4.1, estabilizada pot la
prot. 4.9.

METODOS DE ESTUDIO DE
LAS PROTEINAS DE
MEMBRANA
Electroforesis
en gel de
poliacrilamida (PAGE)
tratada con dodecil
sulfato sdico (SDS).
EL SDS homogeniza la
carga electrica y hace
que se separen solo por
diferencia de su peso
molecular.
Clasifica a las proteinas
por nmeros, de mayor
(1,2) a menor PM (7, 8).

PROTEINAS
PERIFERICAS

Espectrina (Sp)
Ankirina (Banda 2.1,2.2,2.3 y 2.6)
Banda 4.1, 4.9,
Aducina
Tropomiosina
Banda 7

 Forman parte de la
estructura de la
doble capa bilipdica
a la que se unen por
enlaces apolares.
Son en su mayoria
Glicoproteinas y su
estructura
hidrocarbonada
contiene acido
silico, el cual se
exterioriza hacia la

PROTEINA
S
INTEGRAL
ES

PROTEINAS
INTEGRALES

BANDA
3

25 % de las proteinas integrales

Tiene 2 dominios estructurales
Dominio citoplasmtico.- Union con las
Proteinas Integrales.
Sitio transmembranoso.- En contacto con el
medio intra y extracelular.- Canales de
transporte de iones HCO3 y Cl.
Sitio de glicolizacin que se une Ag I/i y
apoptosis.

BANDA 3

Representa el 25 % del total de proteinas

Es de elevado P.M. (95kD).
Es codificada por un gen ubicado en el Cr.
XVII.
Cada Eritrocito contiene aprox. Un milln de
unid. de esta proteina.
Su fragmento oligosacrido es el responsable
de la Ag I/i y ABH.
FUNCIONES:
Contribuye al intercambio inico (HCO3 y Cl)
Contribuye a fijar el esqueleto a la doble capa
bilipdica interactuando con la ankirina y las
proteinas 4.1 y 4.2.

BAND
A
3

La fraccin glucdica de la banda 3

se halla relacionada al receptor de l
Plasmodium Falciparum.
Participa en el proceso de apoptosis.

CARBOHIDRATO PRECURSOR
GALACTOSA
N ACETILGLICOSAMINA
GALACTOSA
GLUCOSA

Ceramido

SINTESIS BIOQUIMICA GRUPOS SANGUINEOS

N
Acetil
glucosamina

LFuco
sa

S.PRE
CUR
SORA

S. H

N
Acetilgalacto
samina

Le a

D Galac
tosa

Le b

GLUCOFORINAS
Proteinas integrales con alto contenido
de acido sialico. Representan el 2 % de
las Prot. Membrana
G.A.- GS M/N (a-a de la posicin 1 y 5
del extremo terminal).
G.B.- GS S/s (a-a treonina o metionina
en la posicin 29).
G.C.- GS Gerbich
Interactua con Prot.Perifricas.- Estabilidad de la
membrana.
Intercambio ionico transmembranoso

G.D

ESQUELETO DE LA
MEMBRANA CELULAR

Constituido por una red

de diversas proteinas
que recubre la capa
interna de la doble capa
lipdica.
La unin del esqueleto
se establece
esencialmente en las
P.I. Banda 3 y GP C.
Su funcin es conocida
y se identifican por
electroforesis en
poliacrilamida.

ESQUELE
TO DE LA
M.E.

El ncleo bsico del

esqueleto la constituye ESQUELE
la ESPECTRINA (banda TO DE LA
1 y 2), la actina (pr.5), la
M.E.
Ankirina (pr.2.1,2.2,2.3
y 2.6) y la pr. 4.1.
Proteinas asociadas a la
actina .- Mantienen la
estabilidad del
esqueleto: Pr.4.9,
Aducina, Tropomiosina,
Palidina (pr 4.2) y la B
7.

 Proteina mas
ESPECTRINA
abundante
Principal
(Sp)
responsable del
mantenimiento del
enrejado proteico.
Compuesta por 2
subunidades: Alfa
y beta
Compuesta por
secuencias

ESPECTRINA
(Sp)

La alfa Sp = banda 1 .- Se codifica

en Cr 1
La beta Sp = banda 2 .- Se codifica
en Cr 14

CARACTERISTICAS DE
LA MEMBRANA
CELULAR ERITROIDE

BIOGENESIS Y
ENVEJECIMIENTO DE LA
MEMBRANA

La biosntesis de las proteinas de la

membrana ocurre durante el desarrollo
eritroide.
Desde muy temprano ocurre la sntesis de Sp,
ankyrina y Prot 4.1 y se renuevan rpidamente.
Desde Proeritroblasto la sntesis de b3 y Prot
4.1 se incrementa, mientras que el de RNA, Sp
y Ank disminuye.
En la etapa fetal la sntesis de beta Sp es
mayor que la cadena alfa Sp.

BIOGENESIS Y
ENVEJECIMIENTO DE LA
MEMBRANA
Al nacer y en la etapa adulta se
incrementa la sntesis de cadena alfa
Sp y la sntesis beta Sp se mantiene al
mismo ritmo, llegando a una relacin
1/1.
En las anemias hemolticas la relacin
es 2/1 entre la alfa y beta.
Al llegar al estado de N. Ortocromtico
se forma un anillo de actina que rodea
al ncleo, participando en su expulsin.

BIOGENESIS Y
ENVEJECIMIENTO DE LA
MEMBRANA
La sntesis de Sp, b3, Prot 4.1 y GPC
contina en los reticulocitos pero la
mayora de la remodelacin ocurre
despus de la expulsin.
El reticulocito posee mitocondrias,
poliribosomas y numerosas proteinas
de membrana que estan ausentes o en
menor concentracin en los hemates
maduros.
La composicin de fosfolpidos y la
distribucin de lpidos es diferente en

BIOGENESIS Y
ENVEJECIMIENTO DE LA
MEMBRANA
Los reticulocitos son menos
deformables y mas inestables
mecanicamente que los GR maduros.
Los reticulocitos tienen forma de copa
antes de adoptar la forma bicncava.
Esto sugiere reorganizacin de
fosfolpidos de membrana y proteinas
enbebidas en el citoesqueleto,
igualmente la prdida de lpidos y
proteinas, incluyendo receptores para
Transferrina, Insulina y Fibronectina.

GR FETALES

Los GR fetales difieren de los adultos en:

Sus enzimas glicolticas y no glicolticas

Metabolismo alterado del ATP y fosfato.
Contenido de Metahemoglobina
Afinidad de oxgeno

Tienen incrementada la rigidez, fragilidad

mecnica y vida media reducida (45 a 70
dias).
Ag ABO, Lewis e I estan incompletamente
expresados.
Son mas permeables a cationes monovalentes
y tienen menor actividad de Na-K ATPasa.

GR FETALES
Contienen mas fosfolpidos y
colesterol que GR maduros.
Mayor radio Superficie / volumen.
Son osmticamente mas
resistentes que clulas del adulto.
La composicinproteica de la
membrana fetal es
cuantitativamente normal.
La relacion esfingomielina
/fosfatidilcolina est

PERMEABILIDAD

Es impermeable a cationes mono y

divalentes.
Mantiene concentraciones
intracelulares bajas de Na y Ca.
Mantiene concentraciones
intracelulares altas de K.
Es altamente permeable al H2O y
aniones (El GR es un exelente
osmmetro)

PERMEABILIDAD
CANALES DE TRANSPORTE DE H20 E
IONES:

Bombas dependientes de energa

Sistema de gradientes
Otros canales
Una caracterstica importante del GR es que tiene
mecanismos que le permiten mantener constante su volumen
La Glucosa es transportada sin gasto de energa, mientras
que molculas grandes como ATP no cruzan la M.E.

EFECTOS DE LA RUPTURA DE
LA BARRERA MEMBRANOSA
ERITROIDE
Activacin del C
Accin sobre componentes del C, embebidos en la M.E

Complejo multimolecular

Actua como canal de cationes

Permite movilizacin pasiva de Na, K, Ca

Acin de fijadores de aniones: Hb-ATP-23DPGSe acumula Na, Baja K

Aumento de cationes monovalentes y H20
Hinchamiento celular + hemlisis osmtica

BOMBAS DE MEMBRANA
DEPENDIENTES DE ENERGIA

Dos bombas dependientes de ATPasa

mantienen la concentracin baja de Na y
Ca y la elevada concentracin de K.
La uabaina inhibe esta bomba de Na.
El Ca-ATPasa es una bomba activada por
Calmodulina y mantiene una baja conc.
De Ca intracelular, protegiendola de sus
efectos deletreos.

EQUINOCITOS
IS
VESICULACIO
N DE LA
MEMBRANA
PROTEOLISIS
DE LA
MEMBRANA
DESHIDRATAC
ION CELULAR

EFECTOS
DELETERE
OS DEL
CALCIO

EFECTOS DELETEREOS
DEL CALCIO

En las crisis de
Sickle Cell el
aumento de Ca
juega rol
importante:
Aumenta Ca y
Disminuye la
ATPasa de Ca.

SISTEMAS DE
GRADIENTES

El gradiente Na/K establecido por la

bomba de Na es usado por muchos
sistemas de gradientes pasivos,
movilizando iones a traves de la
membrana celular:

K-Cl Cotransportador (Banda 3), muy activo en

los
reticulocitos
Na-K.Cl
Cotransportador, con rol menor en los
GR.
Na-H Intercambiador, activo en cel de temprana
maduracin.

SISTEMAS DE
GRADIENTES
EL SISTEMA DE GRADIENTES ES
ACTIVADO POR:

AUMENTO DE VOLUMEN
ACIDIFICACION
DISMINUCION DEL Mg INTRACELULAR
OXIDACION DEL THIOL

CANALES DE
TRANSPORTE

Na-K- ATP asa

Canal H2O: AGUAPORINA

Son canales de membrana, proteicos, que sirven como

poros selectivos a traves del cual cruza el H 2O.
La AGP-1 contribuye a la habilidad del GR para
ajustarse a los cambios de osmolaridad.
La AGP-1 contiene el eptope para el Sist. GS COLTON

Canal Ca-K (CANAL GARDOS)

Prdida de K en respuesta a un aumento de Ca

En Sickle Cell aumenta la actividad de este canal y el
cotransportador K-Cl llevando a una prdida neta de K
y H2O, deshidratacin y formacin de eritrocitos
hiperdensos.

Hemoglobina
Estructura y
Funcin

Sintesis de hemoglobina :
Componentes de la
hemoglobina

Una proteina llamada globina, compuesta

de 2 dmeros conformado por 2 diferentes
cadenas polippticas.
Cuatro molculas de una sustancia
nitrogenada llamada protoporfirina IX
Cuatro tomos de hierro en estado ferroso
(Fe+2) que se combina con la protoporfirina
IX para formar 4 molculas Heme.
Una molcula de 2,3-difosfoglicerato (2,3DPG) en el centro de la unidad de Hb.

Sntesis de Hemoglobina
Participan distintos organelos del GR

En la mitocondria: Sintetiza 4 anillos

pirrlicos de protoporfirina a los cuales se
les agrega Fe que es transportado por la
transferrina hasta la mdula, y al unirse
con los anillos, forma 4 grupos HEM.
En los ribosomas: los grupos HEM se unen
a la globina, formando as la hemoglobina.

Sintesis de
hemoglobina

Todas las hemoglobinas humanas

tienen una estructura tetramrica
similar
Compuesta por 2 cadenas de globina
alfa y otras 2 del grupo no alfa
Los
diferentes
tipos
de
hemoglobinas van apareciendo a lo
largo del desarrollo segn se van
expresando los genes encargados de
su sntesis.

Estructura de la Hb.

Poseen una
estructura primaria
que esta dada por la
secuencia de los
aminoacidos.
Secundaria por la
disposicin en hlice
Terciaria disposicin
en el espacio
Cuaternaria, la
relacin con las otras
globinas.

Las cadenas de
globinas tienen
diferentes
secuencias y
nmero de
aminoacidos,
designados por
letras griegas:
alfa
beta
gama
delta
psilon

Hb. Embrionarias

Hb. Fetal

Hb. Del adulto

Sintesis de hemoglobina:
Periodo
embrionario

Durante la fase embrionaria se

desarrollan progresivamente las
hemoglobinas (12 ss de gestacin)
Gower I ( 2 2)
Gower II ( 2 2)

Hb Portland ( 2 2)

Sintesis de hemoglobina:
Periodo fetal

El tipo fundamental de globina

expresado durante la fase fetal de la
eritropoyesis es la Hb fetal ( 2 2)
Constituye el 90%-95% de la
hemoglobina total hasta la semana 3436 de gestacin
Desciende progresivamente durante los
6 primeros meses, hasta menos del 1%
en el adulto.

Hemoglobina fetal:
Valores de
referencia

Recin nacidos 60 - 90 % de la
hemoglobina
6 meses
5 % de la hemoglobina
Adultos
Hasta
2 % de la
hemoglobina

Hemoglobina despus del

nacimiento

A partir de los 6 meses, la

hemoglobina principal es la Hb A
(22), que constituye el 96%-98%
del contenido total de la
hemoglobina.
La Hb A2 (22), variante menor del
adulto, representa el 1,5%-3%4 .

Hemoglobina fetal elevada

despus del nacimiento

Talasemia
Hemoglobinemia fetal familiar hereditaria
Esferocitosis hereditaria
Anemia falciforme (> 30 %)
Enfermedad hemoglobina H
Anemia como mecanismo compensador
Anemia aplsica
Leucemia aguda y crnica
Mieloma mltiple

FUNCION DE LA HEMOGLOBINA

Funcin principal es el transporte de oxigeno

desde el pulmn tejidos y de CO2 y H+ de los
tejidos al pulmn.
Cada molcula de Hb fija un mximo de 4
molculas de O2 (Hb saturada) de forma
coordinada y reversible.
En condiciones patolgicas esta puede fijar otros
gases como el cido sulfhdrico (SH2) o el
CO,dando lugar a sulfhemoglobina y carboxihb.

Transporte de O2 en la
Hb

4O2 + Hb4 Hb4 (O2) 4 reaccin

reversible
Hb se combina con 4 molculas de
oxgeno
2 formas: Oxihemoglobina (forma R) y
Desoxihemoglobina (forma T)
Forma de transporte muy eficiente

FUNCION DE LA HEMOGLOBINA
El O2 no es suficientemente soluble en el plasma
sanguneo.
La sangre necesita de la Hb para transportar el
O2,y esta lo hace 87 veces ms de lo que el
plama lo hiciera.
Por ejem: A 37C, 1L sangre 2.3ml de O2
1L sangre 150g de Hb
1 gr de Hb 1.34 ml de O2
En total se transportan 200 ml de O2 por L de
sangre.

FUNCION DE LA HEMOGLOBINA

La relacin entre la
presin de O2 y la
saturacin de la Hb se
describe mediante la curva
de saturacin de la oxiHb. ( curva sigmoidea ).
La mioglobina tiene una
curva de disociacin de la
oxi-Hb hiperblica, dado a
que tiene una sola unidad
hem.As ,su afinidad por el
O2 es>,liberando O2 a
muy bajas tensiones
tisulares.

CURVA DE DISOCIACION DE LA
HEMOGLOBINA

FUNCION DE LA HEMOGLOBINA

El mecanismo de cooperatividad de la Hb, se

refiere a la interaccin entre las cuatro
subunidades (especialmente grupos hem ) de
manera que la unin del O2 a una subunidad
eleva la afinidad de las otras subunidades.
La afinidad de la Hb por el O2,es afectada por
una serie de variables, entre ellas tenemos:
* [] de protones
* T
* CO2
* 2,3 DPG

1.-CONCENTRACION DEL ION

HIDROGENO:

Influye sobre la afinidad de la Hb por el O2.

A pH bajo la curva se desplaza hacia la
derecha, la afinidad por el O2.
A pH elevado la curva se desplaza hacia la
izquierda,
la afinidad por el O2.

2.- CO2:

La Hb proporciona uno de los principales

sistemas amortiguadores de la sangre,
facilitando el transporte de CO2.Efecto Bohr.

3.- EFECTO DE LA TEMPERATURA :

A temperaturas bajas, la afinidad por el O2 es ms fuerte,

desplazando la curva hacia la izquierda.
A temperaturas altas la fijacin es dbil y la curva se
desplaza hacia la derecha.

4.- EFECTO DEL 2,3 DPG :

Fosfato orgnico presente en los G.R.

El 2,3 DPG funciona como un efector alostrico para la Hb.
El 2,3 DPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2,
facilitando el desprendimiento del O2 a nivel de los
tejidos.
La Hb fetal tiene > afinidad por el O2 que la Hb A.

Disociacin
Hemoglobina

Gracias