*

Compuestos cuaternarios formados

principalmente por cuatro bioelementos
(carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno).
Adems, pueden contener azufre, fsforo,
hierro, cobre, magnesio, iodo, etc.
Son polmeros de aminocidos unidos por
enlaces peptdico.
Pueden estar formados por uno o ms
polipptidos.
*Las protenas tienen funciones
Estructurales por formar parte de las membranas
celulares y estructuras de tejidos.
Biocatalizadores (enzimas) porque aceleran las
reacciones qumicas.
Algunas protenas son mensajeros qumicos
(hormonas) como la insulina, tiroxina, la hormona del
crecimiento.
Tambin cumplen funcin homeosttica porque
regulan el pH y coagulan la sangre (fibringeno) y
tambin como inmunoglobulinas (anticuerpos).
Asimismo son protenas contrctiles
Aminocidos
Son cidos orgnicos que poseen un grupo carboxilo (R- COOH)
y un radical amino (NH
2
).
1. Alanina
2. Arginina
3. Asparagina
4. cido asprtico
5. Cistena
6. cido glutmico
7. Glutamina
8. Glicina
9. Histidina
10.Isoleucina
11.Leucina
12.Lisina
13.Metionina
14.Fenilalanina
15. Prolina
16. Serina
17.Treonina
18.Triptfano
19. Tirosina
20.Valina
*
*
Alifticos (Lineales o ramificadas). Neutros:
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, serina,
treonina, cistena, metionina. Acidos: cido
asprtico y cido glutmico. Bsicos: Lisina,
arginina, aspargina, glutamina.

CH
2
COOH CH
3
CH COOH
l l
NH
2
NH
2
Glicina Alanina
*
Aromticos (anillos cerrados). Fenilalanina, tirosina.

*
Heterocclicos. Prolina, triptfano,
histidina.

*II. Pptidos
Son compuestos formados por la unin de dos o ms aminocidos
mediante un enlace peptdico. Se clasifican en:
*
Dipptido.- combinacin de dos
aminocidos.
Tripptidos.- combinacin de tres
aminocidos
Polipptidos.- formado por 100 a ms
aminocidos
ESTRUCTURA PROTEICA
Estructura primaria. Es una estructura lineal
simple. Presenta solo enlaces peptdico.

Por ejemplo, la insulina (hormona) es un pptido
de 51 aminocidos.

Esta estructura es codificada por el mapa
gentico del ADN.
ESTRUCTURA PROTEICA
Estructura secundaria. Las interacciones entre
aminocidos originan plegamientos, dobleces o
laminas en la cadena proteica con la formacin de
los enlaces puentes Hidrogeno.
Por ejemplo, el colgeno (tendones), fibrona
(seda) y la queratina (pelos, uas, lana).
ESTRUCTURA PROTEICA
Estructura secundaria.
Estructura en alfa hlice
() Como escalera caracol Lmina plegada (beta).
*
Es el plegamiento de las estructuras
secundarias que da origen a la
alteracin de la estructura
tridimensional de la protena.

Adems, de los enlaces presentes
en la estructura secundaria hay otros
tipos de enlaces como: enlace
disulfuro (S-S), enlace inico,
interacciones hidrofbicas y
fuerzas de Van der Waals.
En este tipo de estructura se presentan dos conformaciones proteicas,
una conformacin globular (enzimas, hormonas) y otra filamentosa
(pelo, seda, tendones).
*
PROTENAS SIMPLES
Protenas globulares las cuales son solubles en agua
y entre ellas tenemos a las enzimas, las histonas y las
protaminas que forman parte de la cromatina, las
albminas como la globina, las globulinas
(anticuerpos), lactoalbmina, seroalbmina.
Protenas filamentosas las cuales son insolubles en
agua, como la queratina que se encuentra en los pelos,
lana, uas, plumas cuernos; el colgeno en el tejido
conjuntivo y tendones, la fibrona en los hilos de seda;
la actina en los microfilamentos del citoesqueleto y la
miosina en el msculo.
*
PROTENAS COMPUESTAS O CONJUGADAS
Esta clase de protenas resulta de la combinacin de una
protena y otro compuesto no proteico. Entre ellas tenemos:
Glucoprotenas como la misina que se encuentra en la
saliva y las glucoprotenas de las membranas celulares y
grupos sanguneos.
Cromoprotenas como la hemoglobina.
Lipoprotenas del plasma y las de las membranas
celulares.
Fosfoprotenas como la casena de la leche
Nucleoprotenas en los cromosomas.


Que pasa con la clara del huevo que pasa
de liquido a semisolido cuando se le
hierve?
*
ETIMOLOGA
Del Griego: zym, que
significa en fermento, fue
propuesto en 1867 por el
fisilogo alemn Wilhelm
Khne (1837-1900).
Son catalizadores biolgicos o biocatalizadores de
naturaleza proteica que aceleran una reaccin qumica
sin sufrir cambios en su estructura y reducen la energa
de activacin.

Qumicamente son protenas globulares de estructura
ternaria o cuaternaria de peso molecular elevado.

Se encuentran dentro (endoenzimas) y fuera
(exoenzimas) de la clula.
*
Unas enzimas son de
composicin
estrictamente proteica.

Por ejemplo, las
ribonucleasas, la
pepsina, tripsina,
amilasa, etc.
Otras tienen una molcula proteica
llamada apoenzima (protena
globular) y un cofactor que puede
ser un metal (Zn, Cu, Mn, K, Fe,
Mg, Ca, Na) o una coenzima.

Por ejemplo, las deshidrogenasas
necesitan una molcula de
nicotnamida adenina dinucletido
(NAD, FAD) para poder funcionar.
La enzima unida a su cofactor o
coenzima se denomina
holoenzima.
HOLOENZIMA
Apoenzima
(protena Globular)
Cofactor enzimtico
Coenzima: Molcula
Orgnica
Adenosin trifosfato
(ATP).
Dinucleotido de
nicotinamida y adenina
(NAD).
Dinucleotido fosfato de
nicotinamida y adenina
(NADP).
Coenzima A.
UDP-glucosa.
Grupo hemo de la
hemoglobina.
Muchas vitaminas.

y / o
Iones
metlicos: Zn,
Cu, Mn, K, Fe,
Mg, Ca, Na


Apoenzima enzima a la cual no se ha
unido el cofactor (inactiva).

Holoenzima enzima a la cual se uni el
cofactor (activa).

*
Consiste en la reaccin de la enzima con el sustrato
y la formacin del producto final, permaneciendo
inalterable dicha enzima.
El sustrato (S), sustancia sobre la cual acta la
enzima (E), es fijado por la enzima, formando as un
complejo enzima sustrato (E-S) para debilitar y
romper dicho sustrato.
El complejo E-S es temporal y una vez que termina
la reaccin se forman los productos (P
1
y P
2
) y la
enzima libre vuelve a reaccionar con otra molcula
de sustrato
ACTIVIDAD ENZIMATICA
Modelo: Llave -Cerradura
Modelo: Ajuste encaje inducido?
Algunos factores que influyen en la actividad de las
enzimas son:
Cofactores y coenzimas
Temperatura
pH
Concentracin del sustrato
Inhibidores
Mecanismos reguladores

pH
V
e
l
o
c
i
d
a
d

d
e

r
e
a
c
c
i

n

(
v
0
)


V
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