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Las protenas son biomleculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas, fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el nombre de aminocidos y seran por tanto los monmeros unidad. Los aminocidos estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de aminocidos da lugar a un pptido; si el n: de aa. que forma la molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama polipptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de protena.

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POR SU COMPOSICIN
Simple solo aminocidos: insulina Conjugada fraccin no proteica Metaloprotenas: mioglobina Glucoprotenas: Ig, Casena k Fosofoprotenas: casenas de las leche, pepsina Lipoprotenas: lipovitelina de la yema del huevo Nucleoprotenas: virus, genes

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POR SU FORMA
Globular: esfricas u ovoides. albmina de huevo Fibrosa Tejido conectivo: colgeno Ligamentos y tendones: elastina Pelo, lana, uas, cuernos: queratina Msculo: miosina y actina Coagulacin de la sangre: fibringeno
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POR SU SOLUBILIDAD
Albmina, solubles en agua y soluciones salinas
a-lactalbmina de la leche, ovoalbmina de huevo

Globulinas, poco solubles en agua, solubles en soluciones salinas

Miosina del msculo

Glutelinas, insoluble en agua y alcohol, solubles en lcalis y cidos libres

Gluten de trigo

Prolaminas, solubles en 70% de alcohol

Zena del maz Gliadina del trigo

Escleroprotenas, insolubles en la mayora de los solventes

Todas las protenas fibrosas

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POR SU FUNCIN
Estructural, las protenas fibrosas Enzimas, catalizan reacciones catalticas
Lipasas, proteasas

Hormonas, mensajeros qumicos

Insulina, glucagn

Toxinas, protenas dainas, generadas por microorganismos

Toxina botulnica

Anticuerpos, protenas protectoras

a-globulinas de la sangre

Transporte de O2, transporta O2 de los pulmones a los tejidos y almacn de O2 en el msculo

Hemoglobina Miogloblina
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H R C NH2
R = cadenas laterales de diferente composicin
Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krauses Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9th edition. Philadelphia: W.B. Saunders Company, 1996. Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernhrung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999 Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001

COOH

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Un carbono asimtrico conocido como a. 20 aa los mas difundidos en la naturaleza Ismeros D y L, los de importancia biolgica son los L.

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ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOS

l

Todos los aminocidos (excepto la glicina) tienen actividad ptica debido a un tomo de C asimtrico en posicin a. Los aminocidos de protenas animales y vegetales son siempre ismeros L. COO H C CH3
+NH 3 +NH 3

COO C CH3 H
L-Alanina

D-Alanina

ESTEREOQUIMICA DE LOS AMINOCIDOS

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PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

l

Las caractersticas de la cadena lateral (R) influyen en las propiedades fisiolgicas y fsicoqumicas de los aminocidos y por lo tanto tambin de las protenas Se dividen en cinco grupos segn las distintas cadenas laterales:

cadenas cadenas cadenas cadenas cadenas

laterales laterales laterales laterales laterales

alifticas no polares polares sin carga (hidroflicas) cargadas positivamente cargadas negativamente aromticas

Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001

AMINOCIDOS DE LAS PROTENAS

l

1: Cadenas laterales no polares

alanina (Ala) glicina (Gly) isoleucina (Ile) leucina (Leu) metionina (Met) valina (Val)

3: Cadenas laterales cargadas positivamente

arginina (Arg) histidina (His) lisina (Lys)

2: Cadenas laterales polares no cargadas (hidroflicas)

4: Cadenas laterales cargadas negativamente

asparragina (Asp-NH2) cisteina (Cys) glutamina (Glu-NH2) prolina (Pro) serina (Ser) treonina (Thr)

cido asprtico (Asp) cido glutmico (Glu)

5: Cadenas laterales aromticas

fenilalanina (Phe) triptfano (Trp) tirosina (Tyr)

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

l

Los aminocidos pueden formar iones en solucin acuosa Alguna de las propiedades dependen de su distribucin desigual de cargas. En solucin acuosa, los aminocidos se comportan como molculas anfteras: R CH
+NH 3

COO

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UNIONES DE LOS AMINOCIDOS EN PPTIDOS y PROTENAS

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O
H

H CR2
l

C
R1C
+NH 3

Los aminocidos se unen unos a otros por enlaces tipo amida (tambin enlace peptdico) Hasta 10 aminocidos: pptidos Ms de 10 aminocidos: protenas

N H

COO-

R1 y R2 son cadenas laterales de aminocidos

La

fenilcetonuria

es

una

enfermedad congnita debida a la ausencia de una enzima llamada hidroxilasa.

fenilalanina

NutrasweetMR CanderelMR

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PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA

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Secuencia de aminocidos

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Largas cadenas de aa se doblan o se plegan en una estructura regular repetitiva. La estructura resulta de los puentes de H entre aa dentro de la protena Las estructuras mas comunes son:

a-hlice Conformacin b

La estructura secundaria ayuda a que la protena tenga nuevas propiedades como flexibilidad, fuerza, etc.
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Se forma un puente de H entre el CO de un aminocido y el NH del cuarto aminocido por detrs.

Glu, Met, Ala, Leu,

Lys

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Un puente de H entre el CO de un aminocido y el NH del cuarto por detrs 3,6 aa por vuelta de hlice 1,5 Amstrong (0,15 nm) de distancia entre vuelta y vuelta Dextrgira

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Se forman cuando se alinean de lado dos o ms segmentos de cadenas polipeptdicas Esqueleto de la cadena polipeptdica extendido en zig-zag. Las cadenas polipeptdicas en zig-zag se disponen de manera adyacente formando una lmina estabilizada por puentes de H. Lminas beta paralelas (cadenas orientadas en la misma direccin) y antiparalelas (orientadas en direcciones opuestas).
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Se mantienen juntas por puentes de H entre cadenas adyacentes

Phe, Trp, Tyr, Ile,

Val, Thr, Cys

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Resulta de la interaccin de las cadenas laterales La protena se plega o dobla en una estructura terciaria Las interacciones entre las cadenas laterales
Solubilidades similares Atracciones inicas Enlaces covalentes
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Las interacciones entre las cadenas laterales ayudan a mantener una estructura especifica La oxidacin de la cistena, forma enlaces cruzados

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Atracciones hidrofbicas, entre grupos Rde aa no polares Puentes de H, interacciones entre grupos R de aa polares Enlaces inicos, atraccin de grupos R de aa cargados

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Muchas protenas no contienen nada mas una sola cadena Hay combinacin de varias protenas
Se agregan en pequeas protenas globulares Frecuentemente son subunidades idnticas de la misma protena Las protenas conjugadas incorporan en su estructura otro grupo con una funcin especifica como el Fe
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a-LACTOALBMINA
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b-LACTOGLOBULINA

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Son aquellos que los organismos deben tomar de su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo. Las rutas metablicas para su obtencin suelen ser largas y energticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolucin (resulta menos costoso obtener estos AaE en los alimentos).

EN ADULTOS: 8

Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptfano Valina

EN NIOS los anteriores y:

Arginina Histidina

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