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Introduccin
En los diversos compartimientos celulares transcurre un gran nmero de reacciones qumicas que proporcionan a la clula energa y los componentes necesarios para su mantenimiento. La vida depende de la existencia de catalizadores poderosos y especficos
ENZIMAS
Protenas que funcionan como catalizadores biolgicos
Ribozimas son molculas de RNA que funcionan como catalizadores biolgicos
El sitio activo es el sitio unin del sustrato a la enzima y donde se lleva a cabo la catalisis
Es necesario el arreglo tridimensional adecuado de los aminocidos que forman la cadena polipeptdica de la enzima para lograr la actividad funcional correcta
A B
Representacin de la reaccin qumica catalizada por Ke una enzima:
S+E P+E
Reacciones qumicas son reversibles,sin embargo las enzimas pueden catalizar una reaccin de manera reversible o irreversible
LDH LDH
Isoenzimas
Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminocidos, pero que catalizan la misma reaccin qumica. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parmetros cinticos , o propiedades de regulacin diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo.
Muchas enzimas requieren cofactores para su actividad: Pueden ser de naturaleza. Inorgnica Orgnica (coenzimas)
Apoenzima:
Referido solo a la parte proteica de la enzima
Holoenzima:
Es la protena unido a una coenzima y/o in metlico
Grupo Prosttico:
Componente orgnico unido fuertemente (covalentemente) a la apoenzima. Es frecuente la confusin entre cofactor y grupo prosttico, pero la diferencia radica en la fuerza de su unin a la enzima
a) Iones inorgnicos Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ etc. b) Complejos orgnicos (Coenzimas) Vitaminas hidrosolubles
Nomenclatura
Nombre Trivial: sufijo asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa) Nombre Sistemtico: El nmero de clasificacin es una serie de 4 dgitos que designan la clase, subclase,sub-subclase y nmero de orden de la enzima dentro de la clasificacin internacional que va precedido por las siglas EC
Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB)
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
EC 1 EC 1.4 EC 1.4.1
Examples: EC 1.4.1.1 EC 1.4.1.2 EC 1.4.1.3 EC 1.4.1.4 EC 1.4.1.5 EC 1.4.1.6 EC 1.4.1.7 EC 1.4.1.8 EC 1.4.1.9 .
OXIDOREDUCTASE Acting on the CH-NH2 group of donors With NAD+ or NADP+ as acceptor
alanine dehydrogenase glutamate dehydrogenase glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] glutamate dehydrogenase (NADP+) L-amino-acid dehydrogenase deleted, included in EC 1.4.4.1 serine 2-dehydrogenase valine dehydrogenase (NADP+) leucine dehydrogenase
1. Oxido-Reductasas
1. Oxido-Reductasas
Peroxidasa.- Utilizan como oxidante H2O en lugar de oxgeno. Ejm NADH Peroxidasa, citocromo oxidasa NADH+H+ + H2O2 --------- NAD+ + 2H2O
Catalasa.- Transforma dos molculas de H2O2 en dos molculas de agua con desprendimiento de oxgeno. H2O2 + H2O2 ----------2H2O + O2
2. Transferasas
Transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor, estos grupos funcionales pueden ser un carbono, grupos aldehdos o cetnicos, fosfatos, aminos etc. a) Aminotransferasas.- Transfieren grupos aminos de un aminocido a un alpha ceto cido. b) Quinasas.- Transferencia de un grupo fosforilo del ATP a una molcula sustrato. c) Glucosiltransferasa.- Transferencia de glucosa activada (UDP-Glucosa) a la cadena creciente de glucogeno.
2. Transferasas
3. Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis
4. Liasas
Enzimas que remueven o agregan los elementos del agua, amonio o CO2. Ejm descarboxilasas, deshidratasas etc.
5. isomerasas
Catalizan isomerizacin de varios tipos que incluyen: a) Epimerasas: Catalizan la inversin a nivel del carbono asimtrico. b) Mutasas: Hacen la transferencia intramolecular de un grupo funcional. c) Interconversion Aldosa-Cetosa d) Interconversin de Cis-Trans
5. isomerasas
6. Ligasas
Formacin de enlaces con ruptura de enlaces de alta energa (ATP)
E E
II.CINETICA ENZIMATICA
Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas enzimticamente Los principios generales de las reacciones qumicas se aplican tambin a las reacciones enzimticas
2. Concentracin de sustrato
En estado estacionario:
En equilibrio rpido: Ks= K2 = [E] [S] K1 [ ES] Si vo=k3 [ES] Si k3 [E]t = Vmax
[ES ] = [E][S]/Ks Vo = k3 [ES] [E]t [E]+ [ES Vo = Vmax Vo = Vmax [ES] [E]+ [ES] [S]/Ks 1 + [S]/Ks
Vo = Vmax Vo
=
[ES] =K1 [E] [S] (k2 + K3 ) Vo = k3 [ES] [E]t [E]+ [ES Vo = Vmax Vo = Vmax Km= [ES] [E]+ [ES] [S]/Km 1 + [S]/Km (k2 + K3 ) K1
Si vo=k3 [ES]
Si k3 [E]t = Vmax
Por qu determinar Km? Km es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato cuando k3<k2. Km=(k 2+k3)/k1 Km establece un valor aprox. para el valor intracelular de sustrato Km es constante para una enzima dada, permite comparar enzimas de diferentes organismos o tejidos o entre distintas protenas Un cambio en el valor de Km es un modo de regular la enzima
Plot de Lineweaber-Burk
3. pH del medio
3. Efecto del pH del medio El sitio activo de la enzima esta frecuentemente compuesto de grupos ionizables que deben estar en la forma inica adecuada para mantener la conformacin, unir los sustratos o catalizar la reaccin. La actividad de la enzima debe ser medida al pH ptimo
4. Efecto de la Temperatura
A medida que aumenta la temperatura por lo general aumenta la actividad catalitica dentro del margen de estabilidad de la enzima
Ecuacin de Arrhenius:
La forma integrada:
log k2 = Ea T2-T1 k1 2.3R T2T1 Ea = 2.3RT2T1 log k2 T2-T1 k1 Ea = 2.3RT2T1 log Q10 10