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Este documento describe varios métodos de purificación de proteínas, incluida la cromatografía, electroforesis y centrifugación. La cromatografía de afinidad se utiliza para separar proteínas que se unen específicamente a un ligando. La electroforesis en gel permite separar especies químicas utilizando un gel inerte y estable. En SDS-PAGE, la mayoría de los polipéptidos se desplazan de manera inversamente proporcional al logaritmo de su masa molecular aparente.
Este documento describe varios métodos de purificación de proteínas, incluida la cromatografía, electroforesis y centrifugación. La cromatografía de afinidad se utiliza para separar proteínas que se unen específicamente a un ligando. La electroforesis en gel permite separar especies químicas utilizando un gel inerte y estable. En SDS-PAGE, la mayoría de los polipéptidos se desplazan de manera inversamente proporcional al logaritmo de su masa molecular aparente.
Este documento describe varios métodos de purificación de proteínas, incluida la cromatografía, electroforesis y centrifugación. La cromatografía de afinidad se utiliza para separar proteínas que se unen específicamente a un ligando. La electroforesis en gel permite separar especies químicas utilizando un gel inerte y estable. En SDS-PAGE, la mayoría de los polipéptidos se desplazan de manera inversamente proporcional al logaritmo de su masa molecular aparente.
a- Todos los componentes de la mezcla deben distribuirse de manera igual entre la fase móvil y la fase estacionaria. b- La fase móvil es la solución de proteínas que se desea purificar. c- El eluyente se recoge en un gel de electroforesis. d- La fase estacionaria ejerce un efecto de retención sobre los componentes de la mezcla. B) Dada una mezcla de 3 proteinas: X (PM: 5000, PI: 7), Y (PM: 200000, PI: 6) y Z (PM:100000, PI: ¿Qué método usaría para separarlas? a- Cromatografía de exclusión molecular b- Cromatografia de intercambio iónico c- Diálisis d- Centrifugación C) En cual método las proteínas que se retienen en la columna son aquellas que se unen específicamente a un ligando que previamente se ha unido covalentemente a la matriz de la columna? a- Filtración por exclusión molecular b- Cromatografía de afinidad c- Cromatografía de intercambio iónico d- Electroforesis bidimensional D) Que método permite separar especies químicas (ácidos nucleicos o proteínas) utilizando un gel químicamente inerte, transparente y estables en un amplio rango de pHs, temperatura y fuerza iónica? a- Cromatografia de intercambio ionico b- Cromatografia de afinidad c- Electroforesis nativa d- Isoelectroenfoque E) En un gel de electroforesis (SDS-PAGE) el desplazamiento de la mayor parte de los polipéptidos es: a) Directamente proporcional al log de su PM b) Inversamente proporcional al log de su PM c) Migran siempre independientemente de su tamaño d) Vertical ascendente 2- Una mezcla de aminoácidos formada por lisina, leucina y acido glutámico se separara por cromatografía de intercambio iónico, empleando una resina de intercambio catiónico a pH 3.5, con amortiguador eluyente del mismo pH. Cuál de los aminoácidos saldrá primero de la columna?
3- Las movilidades electroforéticas relativas de una proteína de 30 kd y una de 92 kd utilizadas
como estándar en un gel de SDS-poliacrilamida son respectivamente 0,80 Y 0,41. Cual es la masa aparente de una proteína que tiene una movilidad de 0,62 en este gel? (Rta: 62kd aprox)
4- A partir de un determinado tipo celular se logró aislar un glucopéptido por electroforesis en
presencia de beta-mercaptoetanol y SDS lo que originó dos bandas de PM 1600 y 500. Cuál sería la posible/s estructura/s de la molécula? Además represente en un esquema.