Bioquimica I-Guia de Estudios Completa-2022

FACULTAD DE ODONTOLOGIA
UNIVERSIDAD NACIONAL DE LA PLATA
BIOQUÍMICA ESTOMATOLÓGICA
CURSO I
2022
PERSONAL DOCENTE
Profesora Titular: Saporitti Fernando
Profesores Adjuntos: Bustichi Gabriela
Jefe de Trabajos Prácticos: Peñalva Anahí
Ayudantes Diplomados: Nucciarone Juan

Tanevitch Andrea
Spisirri Sebastian
Pollicina Lilian
Soriano Mariela
Dominguez Guidi Ramiro
Universidad Nacional de La Plata
FACULTAD DE ODONTOLOGÍA
CURSO: BIOQUÍMICA ESTOMATOLÓGICA I.
PLAN 1994
Curso: 1º año
Semestre: 1º semestre
Carga Horaria: 90 horas
Desarrollo curricular: Cuatrimestral
Carga horaria semanal: 6 horas
Período de cursado: Marzo-Julio
PROGRAMA.
FUNDAMENTACION
La asignatura pertenece al Ciclo Básico Socio- Epidemiológico, el cual se corresponde a las
asignaturas de primero y segundo año, y corresponde al Departamento de
CienciasBiológicas Básicas y Aplicadas.
El presente curso, se lleva a cabo en el primer cuatrimestre del año lectivo para alumnos de
primer año de la carrera.
Para cursar Bioquímica Estomatológica I el alumno debe tener aprobado el curso de
Introducción a la Odontología (Ciclo Propedéutico). A su vez, la aprobación del curso que
nos ocupa, ofrece los elementos básicos necesarios para que el alumno pueda cursar
Histología y Embriología I (primer año, segundo cuatrimestre), Materiales Dentales I y
Microbiología y Parasitología I (ambas de segundo año, primer cuatrimestre), asegurando así
una articulación importante entre los contenidos de las diferentes asignaturas, las cuales se
van desarrollando en creciente grado de complejidad y se complementan con otras para que
el estudiante cuente con una base sólida que le permita abordar el Ciclo Superior, de
carácter eminentemente clínico, con los elementos conceptuales y actitudinales pertinentes.
1
De esta manera, Bioquímica Estomatológica I contribuye a brindar al alumno un adecuado
soporte de conocimientos básicos como pre-requisitos de la formación especializada.
Esta propuesta curricular contempla la integración de conocimientos en cuatro unidades
temáticas que presentan una correlación lógica y secuencial, desde la de menor a la de
mayor complejidad, culminando el curso con los aspectos Bioquímicos estomatológicos
propiamente dichos que introduce al alumno de primer año en aspectos de su interés y que
serán base para la cursada de Bioquímica Estomatológica II, en su articulación horizontal y
vertical.
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OBJETIVOS
OBJETIVOS GENERALES:
Reconocer la esencia de los fenómenos bioquímicos en general y odontoestomatológicos en

particular.
Conocer las bases físicas, químicas y biológicas necesarias para la formación básica del
futuro profesional.
Diferenciar los fenómenos bioquímicos de los elementos fundamentales para la vida.
OBJETIVOS ESPECÍFICOS:
- Reflexionar acerca del análisis de los factores biológicos en tanto responsables del origen,
desarrollo y progresión de la vida.
- Comprender los conceptos fundamentales de glúcidos, su importancia biológica y sus
fórmulas importantes, estableciendo su relación con dieta y caries.
- Adquirir los conceptos fundamentales de lípidos, su importancia biológica y sus fórmulas
importantes.
- Conocer los conceptos fundamentales de los aminoácidos péptidos y proteínas,
importancia biológica y fórmulas que la constituyen.
- Identificar nucleoproteínas y ácidos nucleícos, su composición química, funciones
biológicas y configuraciones especiales.
- Conceptualizar enzimas, sus estructuras, propiedades e importancia biológica.
- Diferenciar composición química de las diferentes sustancias orgánicas de los seres vivos.
- Interpretar los conceptos de bioenergética, reacciones de Redox y su importancia orgánica.
- Iniciar un primer acercamiento a los conceptos de Bioquímica del esmalte y flúor.
- Elaborar un pronóstico acerca de la importancia y valor de los factores biológicos
estudiados.
- Iniciarse en actividades de investigación sobre temas específicos.
- Valorar la relevancia de la actividad de indagación para el abordaje científico de los
contenidos y problemáticas.
CONTENIDOS
UNIDAD TEMATICA I: INTRODUCCION A LA QUIMICA BIOLOGICA.
(22 horas)
TEMA 1: Introducción a la Química Biológica. Su relación con la odontología. Elementos y
sustancias componentes del organismo. Átomo. Partes. Partículas atómicas. Peso atómico.
Número atómico. Electrones de valencia. Ion. Aniones y Cationes. Principales aniones y
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cationes de los seres vivos y sus valencias. Peso molecular. Breve reseña de la tabla
periódica de los elementos. Formas de ordenación. Familia y períodos.
TEMA 2: Uniones químicas. Iónica, covalente, tipos y ejemplos.
TEMA 3: Clasificación de la química inorgánica y orgánica. Diferencias. Compuestos
orgánicos. Caracteres del carbono. Funciones de la química orgánica. Simples y
combinadas. Simple: Hidrogenadas, Oxigenadas, Nitrogenadas, Hidrocarburo, alcohol,
ácido, aldehído, cetona, amina, amida, nitrilo, éster, éter. Nomenclatura. Ejercitación.
BIBLIOGRAFIA
Bibliografía básica:
Blanco A y Blanco G Quimica Biológica 10ma edición. Editorial El Ateneo. Bs As
2016 1ra reimpresión 2017
Bohinski, R. Bioquímica. Quinta edición. Edit. Adrison- Wesley. Iberoamericana; 2000.
Capítulo II.
Irigoyen, S y Otros Manual de Bioquímica Estomatológica I. Editorial Ceolp. 2011. Capítulo I.
Bibliografía de consulta:
Battellino, L y Dorronsoro, J.T. Bioquímica en Ciencias de la salud. Editorial Triunfar. Julio
2001. Capítulo I.
Battellino, L y Dorronsoro, J.T. Curso de Bioquímica Biológica. Tercera Edición. U.N
Córdoba F.O. Córdoba. 1996. Capítulo I.
Voet, D; Voet, Y; Pratt, Ch. Fundamentación de Bioquímica: La vida a nivel molecular.
Editorial Panamericana. Segunda Edición. 2000. Capítulo I y II.
UNIDAD TEMATICA II: SUSTANCIAS ORGANICAS DE LOS SERES VIVOS.

(22 horas)
TEMA 1: Glúcidos. Concepto molécula ternaria. Importancia biológica. Propiedades
generales. Clasificación según el número y naturaleza de las moléculas que se obtienen en
la hidrólisis por ácidos. Monosacáridos. Propiedades. Formula general. Pentosas y exosas.
Ribosa. Desoxirrosa. Importancia. Glucosa: Fórmula estructural. Isometría. Fórmulas
cíclicas. Fructosa, manosa, galactosa. Fórmulas. Concepto de esteres fosfóricos de los
monosacáridos. Poder reductor. Concepto. Esterioisometría de monosacáridos.
Mutarotación. Carbono Asimétrico. Oligo o Plurisacáridos. Disacáridos. Propiedades
hidrólisis. Poder reductor, Sacarosa, Maltosa, Lactosa. Fórmulas. Polisacáridos. Concepto.
Homo y heteropolisacáridos. Almidón, Amilasa. Amilopectina. Dextranos. Glucógeno.
Diferencias entre almidón y glucógeno. Celulosa. Glucósidos. Acción de los ácidos diluidos y
concentrados. Acción de los álcalis diluidos y concentrados. Reacciones generales.
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TEMA 2: Lípidos. Concepto. Importancia biológica. Moléculas ternarias. Clasificación.
Lípidos simples. Grasas y aceites. Ceras. Esteroides. Lípidos complejos: Fosfolípidos,
Glucolípidos, Lipoproteína. Grasas y aceites. Diferencias físicas y químicas. Glicerol.
Fórmula. Ácidos grasos saturados. No saturados: Mono, di, tri, polietilénicos. Esterificación
de ácidos grasos y alcohol. Monoglicéridos. Diglicéridos. Triglicéridos. Hidrólisis.
Saponificación. Ceras. Estructura. Esteroides. Esteroles. Ciclo pentanoperhidrofenantreno.
Colesterol. Importancia biológica. Reacción de identificación del colesterol. Lípidos
complejos. Fosfolípidos. Glucolípidos. Lipoproteínas. Hidrólisis de lípidos complejos.
TEMA 3: Aminoácidos: Concepto. Alfa aminoácidos. Concepto. Clasificación de los
aminoácidos de acuerdo al número de funciones ácidas y aminas; de acuerdo a la polaridad
del grupo R. Concepto de anfolitos. Amino ácidos esenciales. Uniones pépticas.
Polipéptidos. . Proteínas concepto. Composición. Importancia biológica. Peso molecular.
Clasificación por su estructura interna. Soluciones acuosas de las proteínas. Influencia de
las sales. Precipitación. Punto isoeléctrico. Su importancia. Hidrólisis de la proteína simple.
Fibrosas y globulares. Características. Clasificación por la complejidad de la molécula:
simples y conjugadas. Proteínas simples: clasificación. Proteínas conjugadas. Clasificación.
Metaloproteínas, cromoproteínas, glucoproteínas, mucoproteínas, lipoproteínas,
nucleoproteínas, fosfoproteínas. Grupo proteico y prostético de cada uno. Concepto de
estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
TEMA 4: Nucleoproteínas y Ácidos Nucleícos. Importancia biológica de las nucleoproteínas.
Grupo proteico y prostético. Ácidos nucleicos. Importancia biológica de los ácidos nucleicos.
Nucleósidos. Composición. Nucleótidos. Composición ADN Y ARN. Composición química y
funciones biológicas. Tipos de ARN. Estructura especial del ADN y ARN.
TEMA 5: Enzimas. Conceptos de catalizadores orgánicos. Propiedades físicas. Acción de la
temperatura. Estructura química de enzimas simples y de conjugadas. Citocromos,
peroxidasas y catalazas, sustrato, coenzima, holoenzima, apoenzima. Activadores orgánicos
e inorgánicos. Proenzimas o cimógenos. Mecanismos de acción enzimática. Isoenzimas.
Tipos. Importancia biológica. Clasificación de las enzimas y nomenclatura. Sustrato de cada
una de ellas. Especialidad enzimática. Tipos.
BIBLIOGRAFIA
Capítulos III, IV, V, VI, VII, XI y XIII.
Irigoyen, S y Otros Manual de Bioquímica Estomatológica I. Editorial Ceolp. 2011. Completo.
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2001. Capítulo I.
Córdoba F.O. Córdoba. 1996. Capítulo I.
Editorial Panamericana. Segunda Edición. 2000. Capítulo I.
UNIDAD TEMATICA III: BIOENERGÉTICA Y OXIDACIONES BIOLÓGICAS.

(22 horas)
TEMA 1: Concepto de bioenergética. Oxidaciones biológicas. Reacciones de Redox.

Sustancia reductora. Sustancia oxidante. Capacidad de oxidación y reducción. Potenciales.
Acción de las oxidoreductasas en el organismo.
BIBLIOGRAFIA
Irigoyen, S y Otros Manual de Bioquímica Estomatológica I. Editorial Ceolp. 2011.
2001. 587 pág. Capítulo II.
Córdoba F.O. Córdoba. 1996. Capítulo II.
Editorial Panamericana. Segunda Edición. 2000. 1120 pág. Capítulo I.
UNIDAD TEMÁTICA IV: BIOQUÍMICA Y PREVENCIÓN EN ODONTOLOGÍA.

(24 horas)
TEMA 1: Composición química del esmalte. Estructura cristalina. Concepto. Apatitas.

Fórmula general. Hidroxiapatitas Fórmula general.
TEMA 2: Fluor. Ubicación en la tabla periódica. Mecanismo de acción. Acción preventiva y

control de la caries dental. Acción sobre el esmalte, bacterias y proteínas salivales. Formas
de aplicación y periodicidad.
BIBLIOGRAFIA
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Irigoyen, S y Otros, Manual de Bioquímica Estomatológica. Aspectos especiales. Editorial
Ceolp.2013.
Williams, R; Elliott, Y. Bioquímica dental básica y aplicada. Editorial Manual Moderno 1990.
478 pág. Capítulo I, II, III, IV y V.
Gomez de Ferraris, M.E.; Campos Muñoz, A. Histología y Embriología Bucodental. 2da
edición. Ed. Médica Panamericana. España. 2004.
Gómez, S y col. Fluorterapia en odontología. Fundamentos y Aplicaciones Clínicas. Cuarta
edición. 2010
2001. 587 pág. Capítulo III.
Córdoba F.O. Córdoba. 1996. Capítulo III.
PROPUESTA METODOLÓGICA
El curso tiene una duración cuatrimestral, la cual implica 15 semanas de dictado, en las
cuales se completan 90 horas de clases, distribuidas en 6 horas semanales. Los alumnos se
organizan en comisiones por banda horaria.
La asignatura desarrolla actividades con estrategias de seminarios, talleres y actividades
tutoriales, las cuales se implementan en función de los contenidos a trabajar y los objetivos
de enseñanza y aprendizaje propuestos para los mismos. Constituye el eje de la propuesta
una enseñanza problematizadora, que ubica al estudiante como protagonista de su proceso
de formación, fomentando su capacidad de análisis, decisión y acción fundamentadas,
poniendo en juego el esfuerzo de observar, comparar, realizar generalizaciones, criticar, etc.
Forma parte de las dinámicas propuestas la lectura anticipada por parte de los alumnos de
los diferentes temas a trabajar semanalmente, de manera tal que posea los elementos
básicos para poder apropiarse de la mejor manera posible de la propuesta curricular. Esta
exigencia también busca favorecer la mayor implicación y compromiso con el propio proceso
de formación.
FORMAS DE EVALUACIÓN.
Bioquímica Estomatológica I lleva a cabo dos evaluaciones parciales, una a mitad del
desarrollo del curso y otra integradora al finalizar el mismo. Los exámenes parciales son
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escritos y con preguntas conceptuales que favorecen el seguimiento de la apropiación de
conocimientos. Estos exámenes se plantean como acumulativos, lo cual implica poder
vislumbrar el avance progresivo del alumno en los conocimientos incorporados a medida
que avanza el curso.
Con el objeto de que la evaluación sea continua, también se evalúa toda actividad que
desarrolla el alumno en el transcurso de la cursada mediante pruebas diarias escritas y el
seguimiento observacional que cada docente realice sobre los estudiantes. En este caso se
valora el esfuerzo de la lectura del tema pertinente, la voluntad por aprender, las inquietudes
presentadas y la participación en clase.
Estas actividades se fundamentan en el entendimiento de las estrategias de evaluación
como instancias fundamentales para el aprendizaje, de esta manera, el error no se sanciona
sino que se orienta al alumno hacia la visión correcta, tratando de construir colectivamente
los aprendizajes.
REQUISITOS DE APROBACIÓN.
De acuerdo a lo establecido en el Régimen de regularidad y promoción de la Facultad, los
alumnos, en cumplimiento con lo establecido, tendrán las siguientes posibilidades:
Promovido: es aquel alumno que en las actividades diarias y en los dos parciales ha
obtenido como mínimo nota 7 (siete), y no tiene inasistencias. No debe rendir examen final.
Regular: es aquel alumno que en las actividades diarias y en los dos parciales ha obtenido
como mínimo nota 4 (cuatro), y no supera el 75% de inasistencias. Debe rendir examen
final.
Libre condicional: es aquel alumno que en las actividades diarias o en alguno de los
exámenes parciales o integrador no ha obtenido como mínimo nota 4 (cuatro), y cuyas
inasistencias no supera el 50%. Tendrá posibilidad de alcanzar la aprobación de la totalidad
de las experiencias de aprendizaje durante los periodos complementarios inmediatos
establecidos para ello. En el caso de aprobar debe rendir examen final.
Libre: es aquel alumno que no logra cumplir con los objetivos mínimos propuestos para el
Curso.
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UNIDAD TEMATICA I- INTRODUCCIÓN A LA QUIMICA BIOLÓGICA
TEMA 1
QUIMICA BIOLÓGICA
La química biológica ó bioquímicaes la parte de la química que estudia las

sustancias orgánicas e inorgánicas, que forman los seres vivos y sus
transformaciones.
La definición comprende las dos grandes divisiones en que se ha separado esta
ciencia: la química biológica estática y la química biológica dinámica o fisiológica.
La químicabiológica estática realiza el estudio de las sustancias presentes en el
organismo, sin tener en cuenta las transformaciones que pueden sufrir las mismas.
La químicabiológica dinámica estudia las transformaciones que sufren las
sustancias en los órganos vivos. Está en estrecha relación con la fisiología,
farmacología, materiales dentales, etc.
Todas estas ciencias tratan de interpretar los fenómenos que estudian, sobre la base
de los procesos químicos y físicos.
RELACIÓN ENTRE BIOQUÍMICA Y ODONTOLOGÍA
El conocimiento de la bioquímica es indispensable para poder interpretar los íntimos

mecanismos de las funciones biológicas: ella nos ayudará a descubrir la
composición química de cada tejido de la pieza dentaria y de su aparato de sostén,
composición de la placa bacteriana, saliva, mecanismo de formación de caries, etc.
ELEMENTOS Y SUSTANCIAS QUÍMICAS COMPONENTES DELORGANISMO
De los 89 elementos naturales, un grupo muy numeroso, más de 40 se han

identificado en los seres vivos.
Cuando un elemento entra en la composición de un organismo en proporción
relativamente alta, por lo general, indica que éste es necesario para la formación de
sustancias que tienen importancia en la constitución del mismo.
La circunstancia de que un elemento se encuentre presente, aún en pequeña
cantidad, en todos los individuos de una misma especie, es un indicio favorable,
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pero no seguro, de su característica de “indispensable”. Para poder asegurar que
realmente lo es, su carencia en el organismo debe producir trastornos definidos.
A los elementos carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno se los llama

organogénicos, es decir formadores de organismos.
El calcio y el fosforo forman los fosfatos de calcio, principal componente de los
tejidos duros como el hueso y el esmalte.
Elementos como el zinc, cobre, molibdeno y cobalto se encuentran en pequeñas
cantidades pero indispensables en la constitución de sustancias complejas
necesarias para el crecimiento o regulación normal de las funciones (vitaminas,
enzimas, etc.)
Los elementos pueden clasificarse según su concentración en:
1) ELEMENTOS PRIMARIOS o MACROELEMENTOS: son aquellos que forman la

mayor parte del peso del organismo. Son:
Carbono (C), nitrógeno (N), hidrógeno (H), calcio (Ca), fósforo (P), oxígeno (O).
2) ELEMENTOS SECUNDARIOS o MICROELEMENTOS: estos representan valores

cuantitativos mucho menores que los anteriores.
Sodio (Na), potasio (K), azufre (S), magnesio (Mg), cloro (Cl).
3) ELEMENTOS TERCIARIOS u OLIGOELEMENTOS: se hallan en los organismos en

muy pequeña cantidad pero son indispensables para la vida.Hierro (Fe), cobre (Cu),
flúor (F), iodo (I), cobalto (Co), zinc (Zn), molibdeno (Mo), níquel (Ni), vanadio (V),
silicio (Si), manganeso (Mn).
Todos estos elementos químicos, en el organismo se encuentran combinados en

distintas sustancias o complejos y para hacerlo tienen que estar en su forma iónica,
ya sea como cationes (hidrógeno, calcio, sodio, potasio, hierro, etc.), o aniones
(cloro, iodo, flúor, oxígeno, azufre, fósforo,etc.)
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ATOMO
Es la menor porción de materia que conserva todas las propiedades de la
misma,.que existe en la naturaleza y que puede intervenir en una reacción
química.Por ejemplo un átomo de hierro es la menor porción del elemento químico
hierro que mantiene todas las propiedades físicas y químicas de la materia hierro y
puede intervenir en reacciones químicas.
Los átomos se hallan constituidos por dos zonas bien definidas: una central llamada
núcleo y una periférica denominada orbitales o niveles energéticos.
En el núcleo se encuentran los protones (p), con carga eléctrica positiva. También se
encuentran los neutrones (n), que no tienen carga eléctrica.
En los niveles energéticos están los electrones (e), que tienen carga eléctrica
negativa.
En los átomos la cantidad de protones (p) y la de electrones (e) están igualadas. Por
eso se define al átomo como “eléctricamente neutro”.
Si por alguna razón en un átomo se rompe el equilibrio eléctrico ya sea por ganancia
o pérdida de electrones, el átomo pasa a ser un ión.
Si hay ganancia de electrones será un ión negativo llamado anión.
Si hay pérdida de electrones, será un ión positivo o catión.
Veamos el ejemplo de los átomos de cloro y sodio.
El átomo de sodio (Na), tiene 11 protones, 11 electrones y 12 neutrones. Cuando
pierde un electrón se rompe el equilibrio eléctrico y sobra un protón, es así como el
átomo de Na se transforma en un ión positivo, llamado catión sodio (Na+), con 10
electrones.
El átomo de cloro (Cl), tiene 17 protones, 17 electrones y 18 neutrones. Cuando

gana un electrón se rompe el equilibrio eléctrico y sobra ese electrón. Es así como el
átomo de Cl se transforma en el ion negativo llamado anión cloro (Cl -) o cloruro con
18 electrones.
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Esto sucede mediante la unión química electrovalente o iónica.
Los átomos de un mismo elemento químico pueden presentar distintas cantidades

de neutrones, sin modificar la cantidad de protones ni la de electrones que
permanecen iguales. Estos átomos se llaman isótoposy tienen las mismas
propiedades físicas y químicas que los átomos que no presentan modificación en la
cantidad de neutrones.
Un ejemplo es el átomo de carbono que tiene 6 protones, 6 electrones y 6
neutrones. Estos átomos se los denomina carbono 12 (C12).
Pero hay algunos átomos de carbono que tienen 6 protones, 6 electrones y 8
neutrones. Estos últimos se llaman carbono 14 (C14) que es un isótopo radioactivo
que se utiliza para determinar la antigüedad de restos fósiles.
En los átomos a cada protón se le asigna el valor de la unidad 1 (uno), también a los
neutrones se les asigna el valor de la unidad 1 (uno), que son valores relativos, con
el fin de cuantificar la masa. De esta forma,la masa de un átomo se calcula sumando
la cantidad de protones y de neutrones, lo que se denomina número másico.
En el caso del carbono que tiene 6 protones y 6 neutrones el número másico es el
12.
En el caso del isótopo del carbono 14 que tiene 6 protones y 8 neutrones, el número
másico es 14.
Este número másico (A) también es llamado peso atómico, teniendo presente
siempre que es un valor “relativo”, y no absoluto de un átomo.
La razón por la que los electrones no son tenidos en cuenta para el cálculo del
número másico es que cada electrón tiene una masa 1850 veces menor que la de
los protones y neutrones. Es un valor muy pequeño, despreciable.
Se denomina número atómico (Z), a la cantidad de protones de un átomo (que es
la misma que la de electrones en el átomo en equilibrio eléctrico).
En el caso del carbono que tiene 6 protones, 6 electrones y 6 neutrones tenemos:
- Número másico: 12 (suma de 6 protones y 6 neutrones).
12
- Número atómico: 6 (por los 6 protones).
Este número atómico sirve para ordenar los átomos en la tabla periódica de los
elementos químicos, donde se encuentran ordenados en forma creciente los
números atómicos.
Casi todos los elementos aumentan también en forma creciente el peso atómico a
excepción del potasio, níquel y el iodo.
Si se colocaran todos los elementos en una lista, respetando el orden de la tabla
periódica, se observa que presentan propiedades en forma recurrente, es decir, al
cabo de recorrer un cierto número de elementos, los siguientes a ellos, poseen
propiedades muy similares a las de alguno dejado atrás. Es decir, las propiedades
varían en forma cíclica o periódica. Esta observación condujo a la llamada ley
periódica:
“LAS PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS DE LOS ELEMENTOS QUÍMICOS,
SON FUNCIONES PERIÓDICAS DE SUS NÚMEROS ATÓMICOS”
Los electrones de un átomo se ubican alrededor del núcleo. Estos tienen una
energía determinada que cuanto mayor sea, más se podrán alejar del núcleo. En
otras palabras, cuanto menor es la energía de los electrones más cerca del núcleo
se encontrarán. Así tenemos niveles energéticos u orbitales, de los cuales se
reconocen 8, identificados como: K – L – M – N – O – P – Q – R.
En estos niveles se ubican los electrones pero respetando valores máximos posibles
en cada uno de ellos:
K= como máximo puede tener 2 electrones.
L= como máximo puede tener 8 electrones.
M= como máximo puede tener 18 electrones.
N= como máximo puede tener 32 electrones.
O= como máximo puede tener 32 electrones.
P= como máximo puede tener 18 electrones.
Q= como máximo puede tener 8 electrones.
R= como máximo puede tener 2 electrones.
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Volviendo a la tabla periódica, los átomos ordenados por su número atómico están
ubicados en 8 filas horizontales llamadas períodosLos períodos son 7 e indican la
cantidad de niveles energéticos que tienen los átomos de esta fila horizontal. Ej.: los
átomos del 1° período tienen solo 1 nivel energético. Los del 2° período tienen 2
niveles energéticos, y así sucesivamente hasta el período 8, que tiene 8 niveles
energéticos.
Aquellos átomos que en su último nivel presentan 2 electrones u 8 (ley del dueto u
octeto), tienen gran estabilidad química pues no se unen entre sí, ni a ningún otro
elemento químico. Esto se debe a que tienen completo su último nivel energético.
Los únicos que cumplen dicha ley son los llamados gases nobles o inertes (última
columna de la tabla periódica). Los demás átomos no cumplen con dicha ley y esto
los hace “inestables”.
Ejemplo:
Estos átomos son inestables, tienden a llegar a la configuración electrónica de los

gases nobles. Algunos tienden a ganar electrones, otros a perderlos para poder
quedar con 2 u 8 en el último nivel cumpliendo con la ley del dueto u octeto,
llegando a tener de esta manera gran estabilidad química (como los inertes o gases
nobles).
Estos electrones que se predispone ganar o perder se los llama “electrones de
valencia” o simplemente valencia.
Si se tiende a ganar un electrón la valencia será 1 negativo, ya que al ganar un
electrón sobrará una carga negativa. El átomo se transforma así en un anión.
Si se tiende a perder un electrón la valencia será 1 positivo ya que al perder un
electrón sobrará una carga positiva, el átomo se transformará así en un catión.
Los átomos de la tabla periódica (excepto los gases nobles o los inertes) tienen
valencia 1, 2, 3, 4, etc. positiva o negativa, según la necesidad de completar con 2 u
8 el último nivel energético.
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La inestabilidad por ganar o perder electrones, conduce a las llamadas “uniones
químicas” que veremos más adelante.
La tabla periódica presenta 18 columnas verticales denominadas grupos.Los

átomos de un mismo grupo presentan las mismas valencias, es decir, tienen la
misma configuración electrónica en su nivel más externo.
CLASIFICACIÓN DE LOS ELEMENTOS QUÍMICOS
De derecha a izquierda, en la tabla observamos distinyas clases de elemtos

agrupado verticalmente:
1) GASES NOBLES: su reactividad es casi nula, son estables químicamente, tal
es así que se los denomina “inertes”.
Salvo el helio que en su único nivel tiene 2 electrones, el resto tiene 8
electrones en su último nivel energético (grupo 18).
2) HALÓGENOS: poseen 7 electrones en su última órbita, es decir,uno menos
que los gases nobles.Por esta razón presentan gran tendencia a ganar
electrones, dando lugara a un ión negativo o anión. Son no metales, aunque
el astato presenta alguna característica metálica. monovalente (una sola
valencia negativa (grupo 17).
3) NO METALES: se ubican en la izquierdade la tabla periódica, luego de los
halógenos. Se comportan como aniones, es decir tienden a captar electrones.
Se caracterizan por tener las propiedades opuestas a los metales. Muchos de
ellos a temperatura ambiente son gases como el oxígeno y elnitrógeno.
Además de combinarse con los metales pueden reaccionar entre ellos.Se
encuentran desde el grupo 13 al 17. Todos los grupos nombrados hasta aquí
se denominan representativos.
4) ELEMENTOS DE TRANSICION: continuando hacia la izquierda se

encuentran estos elementos, que constituyen 10 grupos cortos que se
encuentran en la parte central de la tabla, ocupando los grupos B. Su
característica radica en presentar los subniveles incompletos lo que provoca
las valencias y por ende su reactividad química.
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5) ELEMENTOS DE TRANSICIÓN INTERNA: se encuentran ubicados dentro
del grupo B. Presenta dos series: la primera serie se llama Lantánidos y se
encuentra en el 6° período; las valencias de estos elementos y la reactividad
química depende de los electrones de un subnivel que se encuentra
incompleto. La segunda serie se llama Actínidos y se ubica en el 7° período;
las valencias de estos elementos y la reactividad química dependen de los
electrones de un subnivel que se encuentra incompleto. Ambos grupos
representados horizontalmente en la parte inferior de la tabla, en realidad se
hallan perpendiculares a la misma.
6) ELEMENTOS REPRESENTATIVOS: son los que componen los grupos 1 y2 y

del 13 al 18. Poseen el nivel electrónico externo incompleto: lo que da lugar a
la reactividad química, consecuentemente a las valencias. El resto de los
subniveles externos están completos.Comenzando desde la izquierda,El
grupo 1 corresponde a los metales alcalinos, 2 a los metales alcalinotérreos.
Los metales se comportan como cationes buenos conductores eléctricos y del
calor, poseen alta dureza, densidad y punto de fusión; hay algunas
excepciones como el sodio que es blando y tiene baja densidad, el mercurio
es líquido a temperatura ambiente. Reaccionan con los no metales formando
compuestos tal como se los encuentra en la naturaleza, salvo los metales
nobles que se encuentra en el estado del elemento por su baja reactividad
.
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TEMA 2
UNIONES QUÍMICAS
Los átomos se combinan formando moléculas, la unión entre los átomos se

establece a través de enlaces químicos o uniones químicas. La formación de una
unión química implica un reordenamiento de los electrones de valencia de los
átomos que se unen, para dar lugar a una estructura de menor energía, y por lo
tanto, más estable.
Entre lellas se encuentran:
UNIÓN IÓNICA o ELECTROVALENTE: consiste en el pasaje de electrones de un

átomo a otro, para cumplir con la ley del octeto, generando iones de signo contrario
que por lo tanto se atraen eléctricamente, es decir se da entre un metal (que cede
electrones) y un no metal (que capta electrones). Por ejemplo el átomo de Cl y el Na
que se unen para formar la molécula de cloruro de sodio:
Cl-+ Na+ClNa Cloruro de sodio

En este caso el Na cede un electrón y el Cl acepta un electrón y se atraen
eléctricamente formando la molécula de cloruro de sodio
UNIÓN COVALENTE SIMPLE: en este tipo de unión, los átomos que intervienen
para cumplir con la ley del octeto o dueto, aportan cada uno un electrón de manera
que se forman “pares de electrones”. Este par de electrones formado es utilizado
por ambos átomos y, se formarán tantos pares como se necesite para llegar a
completar con 2 u 8 electronesen el último nivel energético. Queda establecida así
una unión porcompartir electrones apareados. Ej: el hidrógeno (H) tiene un solo
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electrón de valencia, el oxígeno (O) tiene seis electrones de valencia. Cada átomo
de H y O aporta 1 electrón para formar un par de electrones que es utilizado por
ambos. El O lo hace con dos átomos de H para completar con 8 electrones su último
nivel energético.
Vemos que cada átomo de H cumple con la ley del dueto ya que pasa a tener 2
electrones, el Ocumple la ley del octeto ya que pasa a tener 8 electrones en su
último nivel energético
Cada par de electrones formado y compartido, se simboliza con un segmento de

recta, obteniendo la fórmula desarrollada del agua.
H–O–H
La fórmula condensada sería H2O.
UNIÓN COVALENTE COORDINADA (DATIVA): en este tipo de unión, los átomos

intervinientes, para cumplir con la ley del dueto u octeto, comparten pares de
electrones pero a diferencia de la unión covalente pura o simple, el par de electrones
se forma con el aporte de uno de los átomos que lo “da” para ser utilizado por ambos
átomos por ej el dióxido de azufre SO2. En este ejemplo tenemos los dos tipos de
uniones: la covalentesimple y la covalente coordinada. El O tiene 6 electrones de
valencia, el S también tiene 6 electrones de valencia.
18
Como vemos los átomos utilizan los pares de electrones para cumplir con la ley del
octeto. En el caso de la coordinada se simboliza con una flecha que indica quién
aporta el par de electrones y a quién lo da. La forma desarrollada sería:
UNIÓN METÁLICA: Representa la unión entre átomos metálicos. Los metales

tienden a ceder fácilmente electrones, formando iones positivos (cationes). Estos
iones quedan inmersos entre electrones que circulan entre ellos y que provocan la
atracción entre los mismos. Ej.: el metal sodio (Na).
Propiedades físicas: como la conductividad eléctrica y térmica se debe a los

electrones libres entre los iones. Estos electrones permiten absorber y luego emitir la
luz (efecto brillo metálico). La maleabilidad de los metales se debe a los electrones
que permiten el desplazamiento de los iones (efecto de doblado del metal): los
electrones amortiguan el desplazamiento de los cationes (+).
En la unión iónica y en la metálica de los átomos, se forma una red de iones

ordenados debido a los campos eléctricos entre los iones positivos y negativos se
19
organiza dicha red, donde las atracciones son máximas y las repulsios son mínimas,
dando una disposición regular característica.
En el caso del ClNa, cada ion Na está rodeado por seis iones Cl, y cada ion Cl está
rodeado por seis iones Na. El resultado es una estructura cristalina. Dependiendo
de los iones intervinientes, se pueden formas distintos cristales.
Se reconocen 7 sistemas de cristalización:

1) CÚBICO
2) TETRAGONAL
3) ORTORRÓMBICO
4) MONOCLÍNICO
5) TRICLÍNICO
6) HEXAGONAL
7) ROMBOÉDRICO
Cada sistema de cristalización formado por el ordenamiento de los iones de cada

molécula representa la llamada celdilla unitaria: con el agrupamiento de cada
celdilla unitaria, el cristal va creciendo.
Sometidos a fuerzas mayores, los iones se desplazan provocando que iones del
mismo signo se acerquen y se produce la repulsión, resultando el efecto ruptura del
cristal.
Ej.: la estructura cristalina del ClNa es un sistema cúbico.
20
También existen interacciones débiles que se establecen entre moléculas, que
pueden ser de naturaleza electrostática o hidrofóbica.
Entre las electrostáticas se encuentran los puentes o interacciones de hidrógeno, los
puentes salinos y las fuerzas de Van der Waals. También las fuerzas de dipolo o de
London,y fuerzas dipolares.
Los puentes de hidrógeno son interacciones relativamente fuertes, muy común entre
moléculas polares en un medio acuoso, y es la responsable de las múltiples uniones
débiles entre moléculas de agua.
Para que se forme un puente de hidrógeno es necesaria la presencia de un átomo
de hidrógeno unido covalentemente a un átomo electronegativo (habitualmente O y
N) que, debido a su carga parcialpositiva, será atraído por otro átomo
electronegativo presente en una molécula diferente.
El puente salino se da cuando iones en solución acuosa pueden atraerse o repelerse

según la carga que tengan. Este tipo de atracción electrostática se comportaría
como un enlace iónico, sin embargo, se considera una interacción débil, ya que al
estar el ión en solución acuosa se encuentra solvatado (rodeado de moléculas de
agua) reduciendo la fuerza del enlace entre los iones de carga opuesta.
Las fuerzas de Van der Waals son interacciones muy débiles que mantienen
temporalmente unidos átomos o moléculas. Son dipolos temporales, sólo en el
momento en que el electrón de un átomo se acerca o aleja del átomo con el que
está enlazado. Este tipo de dipolos temporales se están formando continuamente
entre moléculas en solución, y no es necesario que las moléculas sean polares.
Las fuerzas hidrofóbicas se dan entre moléculas y grupos funcionales no polares. La

unión se basa únicamente en la imposibilidad que tiene la molécula hidrofóbica en
interaccionar con el agua. La fuerza que mantiene unidas a las moléculas apolares o
hidrofóbicas se basa en la tendencia de expulsar el agua de su entorno, debido a su
repulsión (insolubilidad) con los grupos polares del agua.
Fuerzas de London; en condiciones de presión y temperatura ambiente, los

halógenos tienen distintos estados de agregación (estados físicos)
21
Fuerzas dipolares: como consecuencia de su asimetría eléctrica, las moléculas
polares tienen un dipolo de carácter permanente, mientras que en las moléculas no
polares aparece un dipolo transitorio.
22
TEMA 3QUIMICA ORGÁNICA
COMPUESTOS ORGÁNICOS
Sus moléculas contienen mayoritariamente átomos de:
• Carbono (C)
• Hidrógeno (H)
• Oxígeno (O)
• Nitrógeno (N)
En menor proporción:
• Azufre (S)
• Fósforo (P)
• Halógenos
Estos elementos forman compuestos termolábiles, es decir, resisten poco el calor y

se descomponen por debajo de 300°C. Tienen punto de fusión y ebullición bajos
debido a que sus moléculas presentan uniones químicas débiles.
Los compuestos inorgánicos pueden estar formados por cualquier átomo. Son
termoestables a temperaturas superiores a 700°C. Tienen alto punto de fusión y de
ebullición.
QUIMICA ORGÁNICA O DEL CARBONO
El carbono presenta número atómico 6 y número másico 12.

Tiene 4 electrones de valencia (tetravalente), cosa que le permite participar de
cuatro uniones covalentes, entre átomos de carbono u otros átomos. Configuración
electrónica:
23
Uniones covalentes entre átomos de carbono:
Estas uniones permiten continuar completándose ya que para completar el octeto

falta que se formen pares de electrones en los extremos, es decir se pueden agregar
más átomos de carbono y formar las llamadas cadenas carbonadas.
Si entre dos átomos de carbono se forman los cuatro pares de electrones, se forma
una molécula de carbono, y ya no hay más electrones libres para continuar.
Ej: cadenas carbonadas:
Par de electrones compartidos en

unión covalente
En estas cadenas carbonadas, los electrones restantes siguen formando pares con
electrones de átomos de carbono u otros átomos como por ejemplo los de
hidrógeno.
24
Así puede haber distintos tipos de cadenas carbonadas hidrogenadas, que se
denominan HIDROCARBUROS.
HIDROCARBUROS
CLASIFICACIÓN DE LAS CADENAS CARBONADAS
1- POR LA FORMA DE LAS CADENAS
Teniendo en cuenta la cantidad de enlaces entre átomos de carbonos, vamos a

tener simples, dobles o triples.
Surge así otra forma de clasificar a los hidrocarburos.
25
2- POR EL NÚMERO DE ENLACES ENTRE LOS CARBONOS
ALCANOS: la fórmula general indica la cantidad de carbonos e hidrógenos que

tienen estos hidrocarburos.
Fórmula general:CnH(2.n+2)
NOMENCLATURA: los alcanos lineales se forman con una raíz que indica la
cantidad de carbonos y la terminación “-ano” por alcano. Los primeros diez alcanos
son:
26
ALCANOS LINEALES:
En estos hidrocarburos los carbonos se encuentran en línea, que puede o no ser
recta.
Es decir que de un solo trazo puede marcar la cadena principal
ALCANOS RAMIFICADOS:
En estos hidrocarburos tenemos una cadena principal y ramificaciones laterales; a
estas últimas se las llama radicales alquílicos.
27
RADICALES ALQUÍLICOS: son especies de moléculas que resultan de la pérdida de
un átomo de hidrógeno con su electrón, en un alcano. El átomo de carbono que
queda con un electrón desapareado está disponible para unirse mediante unión
covalente a otro átomo como el carbono que esté en su condición para la formación
de un par de electrones y compartirlos.
NOMENCLATURA: los radicales alquílicos se nombran a partir del nombre del
alcano que le dio origen, cambiando la terminación –ano por –ilo.
NOMENCLATURA DE LOS ALCANOS RAMIFICADOS
1) Encontrar la cadena más larga y continua presente. La cadena debe

comenzar y terminar con un carbono primario (C que está unido a un solo C,
es decir el extremo de la cadena). Si están presentes dos cadenas diferentes
de igual longitud, seleccionar como principal la que tenga mayor número de
ramificaciones. Si es simétrica, tomar uno de los extremos.
2) Numerar la cadena principal desde un extremo hacia el otro. Si hay presente
una o más ramificaciones, se comienza a enumerar desde el extremo más
cercano a la/las ramificaciones.
28
3) Las ramificaciones de la cadena principal se identifican con el número del
carbono donde se encuentre y se nombra como radical alquílico.
4) Armar el nombre colocando primero el número que indique el carbono donde
se ubica la ramificación. Luego un guión y el nombre de dicha ramificación,
que es un radical alquílico y a su nombre le restamos la letra O. Ej: metil, etil,
propil, butil, etc. Por último, el nombre de la cadena principal.
5) Si una misma ramificación se repite a lo largo de la cadena principal, se
menciona una sola vez, pero con el prefijo que indique la cantidad presente
de la misma (di, tri, tetra, penta, etc.); siempre precedido de los números de
los carbonos donde se ubican, separados por comas.
6) Si esta ramificación se repite pero en un mismo carbono, repetir el número del
carbono separando los números entre sí con comas, luego el nombre del
radical alquílico con prefijo di.
7) Si hay dos ramificaciones distintas, priorizar por orden alfabético según el
radical alquílico, y no tener en cuenta para este ordenamiento los prefijos
indicativos de la cantidad de dichos radicales (ej. etil va primero que dimetil)
29
RELACIÓN ENTRE ÁTOMOS DE CARBONO DE UNA CADENA CARBONADA
En las cadenas carbonadas se tiene en cuenta la cantidad de uniones que pueda

tener un átomo de carbono a uno, dos, tres o cuatro átomos de carbono. Así
tendremos:
• CARBONO PRIMARIO: es el que se une a un solo átomo de carbono.
• CARBONO SECUNDARIO: es el que se une a dos átomos de carbono.
• CARBONO TERCIARIO: es el que se une a tres átomos de carbono.
• CARBONO CUATERNARIO: es el que se une a cuatro átomos de carbono.
30
No hay que confundir esto con la enumeración de una cadena carbonada que va de
un extremo hacia otro.
Los carbonos 1 y 9 son primarios, el resto son todos secundarios.
ALQUENOS: estos hidrocarburos se caracterizan por tener dos de sus carbonos

unidos por doble unión covalente:
A lo largo de la cadena carbonada, esta doble “ligadura” se puede presentar una vez
(monoinsaturado), o más de una vez (poli-insaturado). El resto de los carbonos de la
cadena están unidos por uniones covalentes simples. Al igual que los alcanos, los
alquenos pueden ser lineales o ramificados.
FORMULA GENERAL: Cn H2.n
NOMENCLATURA: los alquenos tienen la misma raíz que los alcanos para la misma
cantidad de carbonos pero con la terminación “-eno” (alqueno).
Enumerar los carbonos, comenzando con el extremo más cercano a la doble
ligadura. El nombre comienza con el número menor de los carbonos involucrados en
la doble ligadura. Luego el nombre según la cantidad de carbonos. Ej:
31
FORMULA
NOMBRE FORMULA SEMIDESARROLLADA
MOLECULAR
ETENO C2H4 CH2 = CH2
PROPENO C3H6 CH2 = CH– CH3
1-BUTENO C4H8 CH2 = CH – CH2 – CH3
2-BUTENO C4H8 CH3 – CH = CH – CH3
1-PENTENO C5H10 CH2 = CH– CH2 – CH2– CH3
2-PENTENO C5H10 CH3 – CH = CH – CH2– CH3
2-HEXENO C6H12 CH3 – CH = CH – CH2 – CH2– CH3
3-HEXENO C6H12 CH3 - CH2– CH = CH – CH2– CH3
Ej de alquenos ramificados
32
ALQUINOS: estos hidrocarburos se caracterizan por tener 2 de sus átomos unidos
por unión covalente triple
El resto de los carbonos están unidos por enlaces simples. Estos triples enlaces
pueden estar una vez (insaturado) o más veces (poliinsaturado)
FÓRMULA GENERAL: Cn H2.n-2
NOMENCLATURA: los nombres e los alquinos tienen la misma raíz de los alcanos y
alquenos de la misma cantidad de carbonos, pero con la terminación “–
ino”(alquino).
Ejemplos
REGLAS PARA NOMENCLAR ALQUENOS Y ALQUINOS RAMIFICADOS
1) Encontrar la cadena más larga y continua presente que contenga los

carbonos insaturados. Si se presentan dos cadenas diferentes de igual
longitud, seleccionar como principal la que tenga mayor número de
ramificaciones. Numerar dichos carbonos teniendo en cuenta el extremo más
cercano a la instauración.
33
2) Si el doble o triple enlace está equidistante de ambos extremos, comenzar
con el extremo más cercano al primer punto de ramificación.
3) Las ramificaciones en la cadena principal, se identifican y nombran como
radicales alquílicos, sin la letra “o”. Ej.: radical etilo nombrarlo como etil.
Cuando un radical está más de una vez, se menciona un sola vez, precedido
de un prefijo que indique la cantidad del mismo (di, tri, tetra, etc.).
4) Comenzar armando el nombre colocando el número que indica el carbono
donde se encuentra la ramificación. Si ésta se repite en distintos carbonos,
colorarlos números de los carbonos que están ramificados, separándolos con
comas. Si un mismo carbono presenta dos ramificaciones iguales se repite el
número dos veces.
5) Se prioriza el orden alfabético de los radicales alquílicos sin tener en cuenta el
prefijo que indica la cantidad de veces que esté presente (ej. tributil, va
primero por butil, trietil, va seguido por etil y dimetil, va tercero por metil.)
6) Por último va el nombre de la cadena principal precedido del número que
indique la posición del doble o el triple enlace, siempre el menor número de
los dos carbonos insaturados con la doble o triple ligadura va primero.
7) Los números se separan entre sí por comas, y el resto con guiones.
34
HIDROCARBUROS ALICICLICOS
Tienen sus carbonos formando anillos cerrados. Veamos algunos ejemplos de

cicloalcanos y cicloalquenos.
35
HIDROCARBUROS AROMÁTICOS
Constituyen un grupo de sustancias que tienen la característica estructural de tener

uno o más anillos de seis átomos de carbono, con tres enlaces dobles y otros tres
simples, en forma alternada. Veamos algunos ejemplos:
ACLARACIÓN
Para la enumeración de una cadena principal que tenga ramificaciones laterales y
alguna función oxigenada, se comienza por el extremo más cercano a la función
oxigenada.
Si se presentaran dos tipos de funciones oxigenadas, priorizarla que tenga doble
ligadura.
Hay moléculas como por ejemplo, los ácidos grasos, pueden tener dobles enlaces
entre carbonos. También puede tener alguna ramificación: para la enumeración
comenzar con el carbono de la función carboxilo.
FUNCIONES ORGÁNICAS
Es un conjunto de sustancias que tienen propiedades similares, que están

originadas por la presencia de un grupo funcional.
GRUPO FUNCIONAL: es un átomo o conjunto de átomos cuya presencia caracteriza

a una determinada sustancia. Es decir los grupos funcionales son las diferentes
asociaciones entre átomos que proporcionan características funcionales a las
moléculas.
CLASIFICACION DE LAS FUNCIONES ORGÁNICAS

• Funciones hidrogenadas
36
• Funciones oxigenadas
• Funciones nitrogenadas
• Funciones combinadas
• Funciones mixtas
FUNCIONES HIDROGENADAS
Corresponde a los hidrocarburos, que ya fueron explicados anteriormente
FUNCIONES OXIGENADAS
FUNCIÓN GRUPO REPRESENTACIÓN TERMINACIÓN

O FAMILIA FUNCIONAL GENERAL DEL NOMBRE
ALCOHOLES -OH R-OH OL

Hidroxilo
ALDEHÍDOS AL
CETONAS ONA
ÁCIDOS OICO
37
FUNCIONES COMBINADAS
38
FUNCIONES NITROGENADAS
FUNCIÓN GRUPO REPRESENTACIÓN TERMINACIÓN

O FAMILIA FUNCIONAL GENERAL DEL NOMBRE
R-NH2
Amina primaria
AMINAS AMINA
Amina secundaria
Amina terciaria
AMIDA
AMIDAS
NITRILO
NITRILOS
FUNCIONES MIXTAS
La molécula posee dos grupos funcionales diferentes y separados.
39
FUNCIONES OXIGENADAS:
-ALCOHOLES
Son compuestos que se obtienen al reemplazar uno o más hidrógenos de un alcano

por uno o más grupos oxhidrilos (también llamados hidroxilos).
Son moléculas ternarias ya que están formadas por tres átomos: C, H y O.
Se puede decir que son producto de la oxidación de un hidrocarburo
CLASIFICACIÓN
Se puede realizar de dos formas:
a) Según la cantidad de oxhidrilos.
Tenemos distintas posibilidades:
• MONOALCOHOLES: tienen un solo grupo oxhidrilo.

• DIALCOHOLES: tienen dos grupos oxhidrilos.
• TRIALCOHOLES: tienen tres grupos oxhidrilos.
• POLICALCOHOLES: tienen varios grupos oxhidrilos.
b) Según la ubicación del oxhidrilo en el tipo de carbono (solo para

monoalcoholes).
Según la ubicación del oxhidrilo OH-, tenemos solo tres posibilidades:
• Primarios: un OH- unido a un carbono primario.

• Secundario: un OH- unido a un carbono secundario.
• Terciario: un OH- unido a un carbono terciario.
40
FÓRMULAS GENERALES
NOMENCLATURA: se nombran igual que los alcanos, agregando la terminación –OL,

y anteponiendo cuando sea necesario el o los números indicando el o los carbonos
donde se encuentren los hidroxilos.
En la enumeración de los carbonos de la cadena, priorizar el extremo más cercano a la

función oxhidrilo.
Ejemplos de alcoholes primarios (son este caso también monoalcoholes).
El 2-butamol y el 3-pentamol son alconoles secundarios porque el funcional se halla

unido a un carbono secundario
41
Ejemplos de di, tri y polialcoholes
HEXANOHEXOL
En el caso de presentar ramificaciones laterales, se coloca primero el número

indicativo de la ramificación, el nombre de dicha ramificación, el número de la
ubicación del grupo oxhidrilo y por último, el nombre del alcohol.
Estos dos últimos alcoholes constituyen alcoholes terciarios.
-ALDEHÍDOS Y CETONAS
Ambos tienen el grupo funcional carbonilo
42
Cuando el grupo funcional carbonilo se encuentra en un carbono primario, se tiene a
un aldehído.
Si el grupo funcional carbonilo se encuentra en un carbono secundario, se tiene una

cetona.
Se puede considerar a los aldehídos producto de la oxidación de un alcohol primario, y

a las cetonas de un alcohol secundario.
FORMULA GENERAL DE ALDEHÍDOS Y CETONAS
Es decir, que el grupo carbonilo en un aldehído, es siempre “extremo” de la cadena. En

las cetonas, el grupo carbonilo siempre está en un carbono secundario.
NOMENCLATURA DE LOS ADEHÍDOS: se toma el nombre del hidrocarburo (sin la

letra o), con la terminación –al.
Ejemplos de aldehídos:
43
Ejemplos con ramificaciones
NOMENCLATURA DE LAS CETONAS: se antepone el número que indica el carbono

del grupo funcional carbonilo en la cadena, y ésta se enumera priorizando el extremo
más cercano a dicho grupo funcional carbonilo. Por último el nombre del hidrocarburo
con la terminación –ona.
Ejemplos de las cetonas:
44
Ejemplos con ramificaciones
-ÁCIDOS CARBOXÍLICOS
Son compuestos oxigenados que se caracterizan por la presencia del grupo funcional
carboxilo.Pueden considerarse producto de la oxidación de un aldehído.
NOMENCLATURA: los ácidos carboxílicos se nombran con la palabra ácido, seguida

del nombre del hidrocarburo al que se le apega la terminación –oico.
Enumerar la cadena desde el grupo carboxilo.
Ejemplos
45
Ejemplos con ramificación
Los ácidos de largas cadenas pueden ser abreviados en su fórmula desarrollada:
Ej:
También podemos escribir simplificado:
Otro ejemplo:
Hay ácidos carboxílicos que forman parte de la molécula de los lípidos (esterificación).
Estos ácidos se llaman ácidos grasos, en su mayoría son de cadenas largas (14, 16,
18, 20 carbonos) y a lo largo de dicha cadena, las uniones entre los carbonos pueden
ser simples, entonces se llaman ácidos grasos saturados; o puedenpresentar una
doble ligadura a lo largo de la cadena carbonada y seránácidos grasos
monoinsaturado. Si se presentan más de una doble ligadura, tenemos los ácidos
grasos di, tri y poli-insaturados.
Estos ácidos grasos insaturados, también se los suele llamar etilénicos por la
instauración que pueden presentar teniendo:
46
• Monoetilénicos
• Dietilénicos
• Trietilénicos
• Polietilénicos
FUNCIONES COMBINADAS:
-ÉTERES
Son producidos por la deshidratación intermolecular de dos alcoholes, es decir, que

necesitamos dos moléculas de alcohol para formar un éter.
REPRESENTACIÓN DE LA OBTENCIÓN DE LA FÓRMULA GENERAL
Este tipo de reacción es con deshidratación (pérdida de agua).
Si los que se unen son alcoholes de igual molécula, tenemos un éter simple. Si los que
se unen tienen distintas moléculas, tenemos un éter mixto.
NOMENCLATURA: se tiene en cuenta que se originan de dos alcoholes, por lo tanto

se los nombra como alcoxialcanos.
Alcoxi proviene de uno de los alcoholes (R – O –), después viene lo que quedó del otro
alcohol, es decir, el radical alquílico (– R’).
Quedando: R – O – R’
Se nombra primero el menor de los radicales alquílicos, seguido del término OXI, y
luego del radical alquílico restante.
Ej: CH3 – O – CH3 Metoximetano (éter simple)
47
También se lo puede llamar por los radicales seguido de la palabra éter. El caso
anterior sería dimetil éter.
Otros ejemplos:
CH3 – CH2 – O – CH2 – CH3 Etoxietano o dietil éter (éter simple)
CH3 – O – CH2 – CH3 Metoxietano o metil etil éter (éter mixto)
CH3 – CH2 – O – CH2 – CH2 – CH3 Etoxipropano o etil propil éter (éter mixto)
-ÉSTERES
Son compuestos que se obtienen por la reacción de un ácido carboxílico con un

alcohol. Esta reacción se denomina esterificación. Hay también formación de agua,
por lo tanto, constituye una reacción con deshidratación.
REPRESENTACIÓN DE LA OBTECIÓN DE LA FÓRMULA GENERAL
NOMENCLATURA: los esteres se nombran a partir del nombre del ácido que le dió
origen al que se le cambia la terminación “–ico” por “–ato”, agregando luego el nombre
del radical alquílico que queda del alcohol.Ejemplo
Otros ejemplos
48
-ANHÍDRIDOS
Son los compuestos que se obtienen por la reacción de dos moléculas de ácidos
carboxílicos, que pueden ser de moléculas iguales o diferentes. Hay también formación
de una molécula de agua, por lo tanto es una reacción con deshidratación
NOMENCLATURA: se nombran con la palabra anhídrido, siguiendo el nombre del o

los ácidos que le dieron origen. Si los ácidos de origen son iguales, el nombre de estos
va una sola vez. Si los ácidos de origen son distintos, se nombran los dos respetando
el orden alfabético. Ejemplos
49
FUNCIONES NITROGENADAS:
-AMINAS
Se obtienen al reemplazar uno, dos o los tres átomos de hidrógeno de la molécula de

amoniaco (NH3), por radicales alquílicos. Si se reemplaza un solo H tenemos una
amina primaria, si se reemplazan dos H tenemos una amina secundaria, y si se
reemplazan las tres H tenemos una amina terciaria.
50
REPRESENTACIÓN DE LAS FÓRMULAS GENERALES
NOMENCLATURA: se nombran agregando al nombre de los radicales alquílicos,

ordenados alfabéticamente en el caso que sean distintos, seguidos de la palabra
amina.
51
AMIDAS
Son compuestos derivados de ácidos carboxílicos, al reemplazar el oxhidrilo del grupo

carboxílico por un grupo amino(- NH2).
NOMENCLATURA: se toma como prefijo el nombre del ácido cambiando la

terminación “–oico” por “–amida”.
En el caso que el grupo amino tenga sustitutos alquílicos, se nombran primero

anteponiendo la letra N.
Ejemplos con sustitutos en el grupo amino
52
-NITRILOS
Es un compuesto químico en cuya molécula existe el grupo funcional cianuro o

también llamado ciano.
Los nitrilos pueden considerarse derivados orgánicos del cianuro de hidrogeno, en los
que el hidrógeno ha sido sustituido por un radical alquilo.
FÓRMULA GENERAL
NOMENCLATURA: se nombran agregando el sufijo nitrilo al nombre de la cadena

principal. Ejemplos:
53
FUNCIONES MIXTAS
Hay sustancias que presentan dos grupos funcionales distintos en su molécula:
• Hidroxialdehidos
• Hidoxicetonas
• Aminoácidos
HIDROXIALDEHIDOS
Son moléculas que tienen el grupo oxhidrilo y el grupo carbonilo en un extremo de la

cadena.
NOMENCLATURA
Tener en cuenta primero los oxhidrilos y su ubicación en la cadena carbonada, y el

final con el nombre del aldehído.
Ejemplos
54
HIDROXIACETONAS
Son moléculas que tienen el grupo oxhidilo y el grupo carbonilo en un carbono

secundario de la cadena.
NOMENCLATURA: tener en cuenta primero los hidroxilos y su ubicación en la cadena

carbonada, luego para la terminación, el nombre de la cetona indicando el número de
carbono donde se ubica la función cetona.
Ejemplo
55
AMINOÁCIDOS
Son moléculas que tienen el grupo funcional amino y el grupo funcional carboxilo de
los ácidos.
NOMENCLATURA: primero se coloca la palabra ácido, luego el número que indica la

ubicación del grupo amino y por último el nombre del ácido orgánico.
56
ISOMEROS
Son sustancias con una misma fórmula molecular (condensada), pero con una distinta
estructura química, distintas propiedades físicas y químicas.
ISOMEROS ESTRUCTURALES
ISOMEROS DE POSICIÓN: tienen la misma cadena principal y las mismas

ramificaciones; la diferencia está en la distinta ubicación de las ramificaciones
(funciones alquílicas).
En este caso ambas sustancias responden a la misma fórmula molecular, tienen las
mismas funciones, pero ubicadas en diferente posición.
57
ISOMEROS DE CADENA: son los que difieren tanto en la cadena inicial como en las
ramificaciones, solamente tienen en común la fórmula molecular.
ISOMEROS DE FUNCIÓN: presentan distintas funciones químicas, son compuestos

químicamente y físicamente distintos; solamente tienen en común la fórmula
molecular.
ESTEREOISOMEROS
La estereoquímica es el estudio de la estructura tridimensional de las moléculas..
Estereoisómeros son compuestos que presentan como particularidad que las
moléculas son iguales, pero que se ordenan de diferente manera en el espacio, debido
a la estructura espacial del átomo de carbono. La estereoisomería se puede dividir en
Óptica y Geométrica
58
1. ISÓMEROS ÓPTICOS
Se los designa así ya que se tiene en cuenta el comportamiento de estos

compuestos frente a la luz polarizada. Tenemos:
a) ENANTIÓMEROS
Existen numerosas sustancias orgánicas que poseen las mismas propiedades físicas y
químicas, salvo una, la de hacer girar (rotar) el plano de vibración de la luz polarizada,
denominadas enantiómeros.
Son moléculas que se presentan en el espacio como si estuvieran una en frente de la
otra, se dice imagen “especular” como si la molécula se reflejara en un espejo. Estas
moléculas presentan al menos un carbono asimétrico o quiral, es decir un átomo de
carbono que esté unido a cuatro funciones o radicales distintos.
Ejemplo:
Como las cuatro valencias están ocupadas por radicales distintos, da la posibilidad de
configuraciones espaciales distintas. La existencia de esta asimetría deriva de la
estructura espacial del átomo de carbono, donde el mismo tiene sus cuatro valencias
dirigidas en el espacio en el sentido de los vértices de un tetraedro, en cuyo centro
está el núcleo de carbono. Cuando hay un solo carbono y es asimétrico, o cuando hay
más de un C pero solo uno es asimétrico como en el siguiente ejemplo:
59
se tiene en cuenta la ubicación del hidroxilo, si está a la derecha del carbono
asimétrico también llamado quiral, se identifica la molécula anteponiendo la letra D, y
si está a la izquierda anteponiendo la letra L a la nomenclatura de dicha molécula.
Cuando se presenta más de un carbono asimétrico con función oxhidrilo, se formaran
más de 2 isómeros, en estos casos se designará con la letra L o D teniendo en cuenta
la ubicación del oxhidrilo del carbono asimétrico que esté más alejado de la función
oxigenada principal.
Los enantiomeros presentan las mismas propiedades físicas y químicas, salvo una
propiedad que es el comportamiento que le provocan al plano de la luz polarizada. Si
desvían el plano de la luz polarizada hacia la derecha se los denomina dextrógiros y
se antepone el signo (+) al nombre molecular; si desvía el plano de la luz polarizada
hacia la izquierda se los denomina levógiros y se antepone el signo (-).
Así habrá moléculas donde coincide el sentido de desviación de la luz polarizada con
la ubicación del hidroxilo, al nombre de la molécula que se le antepone.
D (+): si el HO- está a la derecha del C asimétrico y desvía la luz polarizada a la
derecha.
L (-): si el HO- está a la izquierda del C asimétrico y desvía la luz polarizada a la
izquierda.
Hay sustancias (pocas) donde no hay coincidencias de ambos factores:
D (-): si el HO- está a la derecha del C asimétrico y desvía la luz polarizada a la
izquierda.
L (+): si el HO- está a la izquierda del C asimétrico y desvía la luz polarizada a la
derecha.
b) DIASTEREOISÓMEROS
Sus moléculas no son imágenes especulares, y difieren en las propiedades físicas y
químicas. Son moléculas con más de un carbono asimétrico o quiral.
Carece de sentido considerar enantiomeros/ diastereoisomeros aisladamente, ya

que una molécula con más de un centro quiral presenta distintos estereoisomeros, y de
la relación que se establece entre ellos, vemos que comparando algunos, tenemos
pares enantiomeros y pares diastereoisomeros. Ej:
60
2. ISÓMEROS GEOMÉTRICOS
Derivan de la diferente posición de los átomos en el espacio. La posible presencia de

doble ligadura entre los átomos de carbono, hace que no haya rotación entre los dos
átomos de carbono, y cuando las dos valencias restantes están unidas a radicales
diferentes, pueden existir dos compuestos de la misma fórmula molecular y diferente
fórmula estructural por una distinta distribución de los radicales en el espacio.
En esta estructura, si los dos radicales iguales están vecinos en el espacio, se

antepone al nombre de la molécula CIS; cuando los mismos radicales están en planos
opuestos, se antepone al nombre de la molécula TRANS.
CIS: del mismo lado
TRANS: del lado opuesto
61
62
UNIDAD TEMÁTICA II: SUSTANCIAS ORGÁNICAS DE LOS SERES VIVOS
Tema 1: GLÚCIDOS
CONTENIDOS
Concepto. Molécula ternaria. Importancia biológica. Propiedades generales.

Clasificación según el número y naturaleza de las moléculas que se obtienen en la
hidrólisis por ácidos. Monosacáridos. Propiedades. Fórmula general. Pentosas y
Hexosas. Ribosa. Desoxirribosa. Importancia. Glucosa: fórmula estructural. Isomería.
Fórmulas cíclicas. Fructosa, Manosa, Galactosa. Fórmulas. Concepto de Ésteres
fosfóricos de los monosacáridos. Poder reductor. Concepto. Estereoisomería de los
monosacáridos. Mutarrotación. Carbono asimétrico.
Oligo o plurisacáridos. Disacáridos. Propiedades. Hidrólisis. Poder reductor. Sacarosa,
lactosa, maltosa. Formulas.
Polisacáridos. Concepto. Homo y Heteropolisacáridos. Almidón. Amilosa. Amilopectina.
Dextranos. Glucógeno. Diferencias entre almidón y glucógeno. Celulosa. Glucósidos.
Hidrólisis. Poder reductor. Glucemia. Principales reacciones de los glúcidos. Acción de
los ácidos diluidos y concentrados. Acción de los álcalis diluidos y concentrados.
Reacciones generales.
OBJETIVOS
-Reconocer la estructura molecular de los principales glúcidos de importancia

biológica.
-Conocer las propiedades físicas y químicas de los glúcidos.
-Clasificar a los glúcidos de acuerdo a la complejidad de la molécula.
-Conocer la importancia biológica de los glúcidos.
63
BIBLIOGRAFÍA
Blanco A y Blanco G Quimica Biológica 10ma edición. Editorial El Ateneo. Bs As 2016

1ra reimpresión 2017
Batellino, L.; Cattoni Dorronsoro, S.de: “Bioquímica en Ciencias de la Salud”.Córdoba.

Argentina. Ed. Triunfar. 2001.
Bohinski, R. Bioquímica. 5ta edición. Ed. Addison Wesley Iberoamericana. 2000.
64
GLÚCIDOS O HIDRATOS DE CARBONO
Definición de glúcidos:
Químicamente los glúcidos, o también llamados hidratos de carbono o carbohidratos,

están constituidos por carbono, hidrógeno y oxígeno.
Pueden definirse como Polihidroxialdehídos o Polihidroxicetonas, es decir son
compuestos que poseen una función aldehído o una función cetona y varias
funciones alcohólicas.
También se consideran glúcidos las sustancias que se originan de esos
polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas cuando son sometidas a hidrólisis.
Fórmula general: Cn H2n On
Importancia biológica:
Los glúcidos, son importantes componentes de los seres vivos.
Abundan en tejidos vegetales, constituyendo los elementos fibrosos o leñosos de su
estructura. También se encuentran ampliamente distribuidos en tejidos animales, ya
sea formando acúmulos que sirven como reserva energética en la célula o integrando
complejas moléculas que participan en muy diversas funciones.
Los vegetales tienen la capacidad de sintetizar hidratos de carbono a partir de CO2 y
H2O. Para ello utilizan la energía lumínica, a través de un proceso denominado
fotosíntesis. Los glúcidos así producidos por los vegetales pueden ser utilizados por
los animales como fuente de energía para el cumplimiento de sus funciones.
Funciones:
1) Fuente de energía: Los glúcidos representan una fuente energética de rápida

utilización, ya que a nivel de los enlaces interatómicos se acumula una importante
cantidad de energía química que puede fácilmente liberarse mediante oxidación, y ser
utilizada posteriormente para desarrollar alguna forma de trabajo.
65
Por ello, en la alimentación humana los glúcidos representan el principal aporte desde
el punto de vista energético. En una dieta equilibrada, entre el 50 y 60 % del total de
las calorías debe ser provista por los hidratos de carbono.
Por ejemplo: la oxidación completa de un mol de glucosa (C6 H12 O6= 180 gramos)
hasta formar dióxido de carbono y agua, libera una cantidad de energía equivalente a
686 kcal. Es decir cada gramo genera 4 kcal al ser combustionado totalmente.
2) Reserva energética:ya que los organismos los pueden almacenar bajo ciertas
formas, y utilizarlo cuando las fuentes energéticas fácilmente aprovechables se agotan
o disminuyen. Esto sucede con el glucógeno y con el almidón.
3) Estructural o plástica: forman parte de diversas entidades celulares y de sostén, ya

sea al estado libre o combinado con lípidos o proteínas, como de huesos, cartílagos,
tendones, etc. Por ejemplo ácido hialurónico, condrointín sulfato.
4)Acción desintoxicante: esta función se da en numerosos organismos debido a la

formación de compuestos químicos de fácil eliminación renal. Por ej: ácido
glucurónico.
4) Formadora de compuestos más complejos como: ácidos nucleicos ( por las

aldopentosas ribosa y desoxirribosa) y de otros compuestos como coenzimas
(NAD, FAD), etc.
5) Función de anticoagulante. Por ej: heparina.
6) Función estimulante de la digestión. Por ej: celulosa que, al no ser absorbida en el

ser humano, aumenta la motilidad intestinal.
66
Clasificación
Según la complejidad de la molécula, los hidratos de carbono se clasifican en:
A) MONOSACÁRIDOS
B) OLIGOSACÁRIDOS
C) POLISACÁRIDOS
MONOSACÁRIDOS: también llamados glúcidos simples o azúcares simples

Están constituidos por un solo polihidroxialdehído o polihidroxicetona.
OLIGOSACÁRIDOS:
Están compuestos por la unión de 2 a 10 monosacáridos. Se designan como
disacáridos, trisacáridos, tetrasacáridos, etc.; según el número de monosacáridos que
los constituyen.
Dentro de este grupo los representantes más importantes son los disacáridos.
POLISACÁRIDOS:
Son moléculas de gran tamaño, constituidas por la unión de numerosos
monosacáridos (más de 10) que se disponen en cadenas lineales o ramificadas.
La siguiente clasificación se basa en el número y naturaleza de las moléculas que se

obtienen por hidrólisis con ácidos o enzimas.
Los hidratos de carbono que se muestran como ejemplo son aquellos relativamente
comunes y de importancia biológica.
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Aldotriosas Gliceraldehído
Triosas Cetotriosas Dihidroxiacetona
L-Arabinosa
Aldopentosas D-Xilosa
D-Ribosa
Pentosas D-Ribulosa
Cetopentosas
D-Xilulosa
Deoxipentosas: 2-D- Deoxirribosa
MONOSACÁRIDOS D-Glucosa
Aldohexosas D-Manosa
D-Galactosa
Cetohexosas: D-Fructosa
Hexosas Deoxihexosas: 6-L-Deoximanosa

(L-Ramnosa)
D-Glucosamina
Aminohexosas
D-Galactosamina
Ácido D-glucurónico
Acido urónicos Ácido D-galacturónico
68
Maltosa
Disacáridos Lactosa
Sacarosa
OLIGOSACÁRIDOS
o PLURISACÁRIDOS
Trisacáridos: Rafinosa
Tetrasacáridos: Estaquiosa
69
Pentosanos: xilanos
Almidón
Dextrina
Homopolisacáridos Glucógeno
Hexosanos
Hexosanos Celulosa
Dextranos
Quitina
Ac hialurónico
Con Cápsula de
hexoxaminas neumococo Tipo I
y hexuronato
POLISACÁRIDOS Con Condroitinsulfato

hexoxaminas Dermatansulfato
hexuronato Heparina
y sulfato
Glicosamino-
glucanos
Con Grupos
hexoxaminas sanguíneos
Heteropolisacáridos
Cápsula de
Con neumococo Tipo
hexuronato II – III -VIII
Gomas vegetales
Pectinas
Poliurónidos
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Metil D- Glucósidos
Nucleósidos
GLICÓSIDOS Amigdalina
Digitonina
De la clasificación anterior, se debe tener presente que hay dos grupos bien
diferenciados: los glúcidos hidrolizables y los no hidrolizables.
Triosas
Tetrosas
Pentosas
No hidrolizables Monosacáridos Hexosas
Heptosas
Disacáridos
Trisacáridos
Oligosacáridos Tetrasacáridos
Otros
Hidrolizables
Homopolisacáridos
Polisacáridos Heteropolisacáridos
Glicósidos
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MONOSACÁRIDOS
En general los glúcidos se designan agregando el sufijo “osa”

Cuando poseen función aldehído, los monosacáridos se denominan aldosas.
Si tienen función cetona se denominan cetosas.
Según el número de átomos de carbono y la función que poseen, se denominan como
Cetotriosas,aldotriosas,cetotetrosas, aldotetrosas.hpentosas, hexosas, etc.
Los monosacáridos más simples son las triosas, de las cuales existe una aldotriosa
(gliceraldehído) y una cetotriosa (dihidroxiacetona)
Las tetrosas, pentosas, hexosas, etc., pueden considerarse derivados de estas triosas;
por el sucesivo agregado de grupos CH.OH en cadena lineal entre grupo aldehído o
cetona y la función alcohólica adyacente.
El representante de mayor importancia entre los monosacáridos es la glucosa.
Entre los monosacáridos de interés biológico encontramos:
TRIOSAS
Son compuestos de interés biológico, que se generan en el organismo durante

reacciones metabólicas, entre ellos tenemos el gliceraldehído y la dihidroxiacetona.
72
PENTOSAS
Las aldopentosas mas corrientemente halladas son la D-xilosa, D-ribosa y L-

arabinosa.
Las que tienen importancia biológica es la ribosa y su derivado, la deoxirribosa, que
forman parte de los ácidos ribonucleicos (ARN y ADN), y además intervienen en la
formación de nucleótidos, coenzimas, etc.
O O
C1 C
H H
H C2 OH H C H
H C3 OH H C OH
H C4 OH H C OH
C5 H2OH C H2OH
Ribosa Deoxirribosa
HEXOSAS
Muchas de las hexosas se han encontrado libres en los organismos o formando

variados compuestos.
Consideraremos las de mayor importancia.
73
ALDOHEXOSAS:
GLUCOSA:
La glucosa llamada también dextrosa, es la más abundante e importante de los
monosacáridos, es utilizada como combustible por las células.
Se la encuentra libre en los frutos maduros, en la sangre y humores orgánicos de los
vertebrados, y también formando parte de oligosacáridos, polisacáridos y glucósidos.
Fórmula molecular.
C6 H12 O6
La glucosa puede servir de ejemplo de la estructura de una aldosa. Posee una cadena
no ramificada de carbono, una función aldehído y cinco funciones alcohólicas.
Formula estructural lineal
D-Glucosa
74
Estructura cíclica
La glucosa puede ser representada en forma lineal o cíclica. Veremos cómo partiendo
de la forma lineal se llega a la forma cíclica sin que se ganen o pierdan átomos,
solamente ocurre un reacomodamiento intramolecular.
En soluciones acuosas las moléculas se disponen adoptando una forma cíclica que por
su similitud con la molécula del pirano, se la llama disposición piranósica.
HC CH
HC CH
La glucosa adopta esta configuración, por tal razón se llama gluco-piranosa.

Esto es el resultado de una reacción intramolecular entre el carbonilo aldhehídico y
uno de los grupos alcohólicos más alejados, con lo cual el grupo aldehído libre pasa al
estado potencial, hemiacetálico o combinado, del cual puede recuperarse bajo
condiciones especiales que permitan la apertura del anillo.
Cuando un monosacárido se combina con otra molécula por medio del carbono
hemiacetálico, el enlace se denomina glicosídico.
La configuración se representa así:
El ciclo o anillo se forma al migrar el H del OH del C5 hacia el O del C1.
Simultáneamente se lleva a cabo la migración del doble enlace para formar el puente
de oxigeno (O).
Haciendo un giro desde el C6 hacia el C1 se adopta la forma cíclica.
75
En la estructura cíclica el C 1 pasa a ser asimétrico y por ello es posible la formación
de 2 nuevos isómeros ópticos llamados y.
Es decir cuando se cierra el ciclo, el grupo HO que se forma en el carbono uno, posee
dos sitios diferentes donde ubicarse, dando origen a dos tipos de glucosa cíclicas.
Estos son llamados anómeros de la glucosa.
En las fórmulas convencionales, si el OXIDRILO del carbono 1 se encuentra hacia la
derecha de la cadena carbonada representa la forma alfa, y si se encuentra a la
izquierda la forma beta.
Los anómeros  y  son ínter convertibles cuando se encuentra en una solución,
facilitado por la presencia de una pequeña parte de moléculas de cadenas abiertas
que siempre están presentes.
C6H12O6
Para las fórmulas cíclicas, se acostumbra a representar todo lo que está a la derecha
de la cadena carbonada se coloca hacia abajo y todo lo que está a la izquierda se
coloca hacia arriba.
76
Una solución de glucosa recién preparada, de los dos anómeros, con el tiempo forma
una mezcla de las dos formas ( y  ).
Como los dos anómeros tienen poder diferentes de rotación alrededor de un plano de
la luz polarizada, la rotación óptica de la solución cambia hasta que se alcanza un
equilibrio entre las dos formas y .
 .
112,2° 52,7°
52,7° 18°
Así tenemos un equilibrio en 52,7°. La estructura cíclica de la glucosa, explica la poca

reactividad del grupo aldehídico y el fenómeno de mutarrotación, que se explica más
adelante.
GALACTOSA:
Es una aldohexosa que excepcionalmente se encuentra libre en la naturaleza, lo corriente
es encontrarla unida a moléculas más complejas, por ejemplo a lípidos complejos
(cerebrósidos y gangliósidos). Asociada a la glucosa forma el disacárido lactosa.
La galactosa es menos dulce que la glucosa, es un epímero de la glucosa es decir es un
isómero que difiere en la configuración de uno de sus carbonos, en este caso el carbono 4.
Presenta forma cíclica piranosa y por lo tanto las dos formas alfa y beta.
77
MANOSA:
Es una aldohexosa que se encuentra formando parte de oligosacáridos y
polisacáridos, constituyentes de la porción glucídica de mucha glucoproteínas en
organismos animales.
También se la obtiene por hidrólisis de ciertos polisacáridos vegetales. Es un epímero
de la glucosa de la cual difiere por la configuración del carbono 2.
Presenta forma cíclica piranosa y por lo tanto las dos formas alfa y beta.
78
CETOHEXOSAS
FRUCTOSA: la fructosa es el mejor ejemplo de una cetona. Posee un grupo cetónico

en el C2 y un alcohol primario en el C1, el resto de la molécula es idéntica a la glucosa.
Este monosacárido también es llamado levulosa debido a sus propiedades
levorrotatorias; su índice de rotación es de 92°,4 se encuentra libre en los frutos
maduros y en la miel, tiene mayor poder edulcorante que la glucosa. En los productos
naturales en los cuales la fructuosa esta combinada adopta una forma cíclica por unión
hemicetálica entre el carbono 2 y el carbono 5, formando un ciclo pentagonal similar al
ciclo del furano.
Presenta forma cíclica furanósica y por lo tanto las dos formas alfa y beta.
79
PROPIEDADES de los MONOSACÁRIDOS
-Se obtienen como cristales de color blanco
-Son solubles en agua.
-Muchos de ellos poseen sabor dulce.
-No hidrolizables
-Poder reductor:
El poder reductor es la mayor o menor facilidad con que una sustancia puede ser
oxidada, por lo tanto, para que presente poder reductor deberá tener una función
aldehído o cetona libre en su molécula.
La función aldehído es reductora por sí misma, mientras que la función cetónica
adquiere poder reductor por los grupos alcohólicos vecinos.
-Estereoisomería óptica
-Mutarrotación
Estereoisomería Óptica de los Monosacáridos
Este tipo de isomería deriva de la estructura espacial del átomo de carbono. Existen
numerosas sustancias orgánicas, entre ellas los monosacáridos, que poseen las
mismas propiedades físicas y químicas, salvo una, la de hacer girar o rotar el plano de
vibración de la luz polarizada. Algunas lo hacen en el sentido de las agujas del reloj o
sea hacia la derecha y se las denomina dextrógiras y se indican con un signo positivo
(+); y otras en sentido contrario, o sea hacia la izquierda y se las denomina levógiras y
se indican con el signo negativo (-).
Esta propiedad se debe a la presencia de carbonos asimétricos en la molécula.
80
Carbono asimétrico o quiral: es aquel que sus 4 valencias están saturadas por 4
átomos o grupos funcionales diferentes, lo cual dá la posibilidad de configuraciones
espaciales distintas.
La presencia en la molécula de los monosacáridos de carbonos asimétricos, hace que
se presenten configuraciones espaciales distintas según la ubicación en el espacio de
los átomos o grupos funcionales.
En el gliceraldehído el carbono 2 (C2) es asimétrico o quiral, sus 4 valencias están
saturadas por grupos funcionales diferentes.
Esto indica que pueden existir dos isómeros del gliceraldehído con diferentes
propiedades ópticas, se los llama estereoisómeros.
Los estereoisómeros son compuestos que tienen la misma fórmula estructural pero se
diferencian en la configuración espacial.
81
D(+) gliceraldehído L(-) gliceraldehído
Estos dos compuestos son ópticamente activos y desvían el plano de vibración de la

luz polarizada en un mismo ángulo, pero en sentido contrario. Uno lo hace hacia la
derecha o sea es dextrógiro y se lo designa como D(+) gliceraldehído, y el otro lo hace
hacia la izquierda o sea es levógiro y se designa como L(-) gliceraldehído.
En este caso del gliceraldehído los dos compuestos constituyen un caso especial de
isómeros ópticos denominados enantiómeros o antípodas ópticos, dado que uno es la
imagen especular del otro.
Por convención, en las fórmulas desarrolladas se representa al D(+) gliceraldehído con
el hidroxilo del carbono asimétrico hacia la derecha, y al L (-) gliceraldehído con ese
hidroxilo hacia la izquierda.
Es importante expresar que cada sustancia tiene un “poder rotatorio específico”, que
significa los grados de inclinación del rayo lumínico.
Isomerismo D y L
Los demás monosacáridos pueden considerarse derivados de las triosas por la adición
de uno o más grupos alcohólicos secundarios, presentando por lo tanto más carbonos
asimétricos, de modo que el número de isómeros ópticos (estereoisómeros) es mayor.
El número de isómeros ópticos posibles se calcula con la fórmula 2n, donde n es igual
al número de carbonos asimétricos, por Ej. Una aldohexosa tiene 4 carbonos
asimétricos por lo tanto tiene 16 isómeros, de los cuales 8 pertenecen a la serie D y 8
a la serie L.
Todos los monosacáridos que provienen del D gliceraldehído o pueden transformarse
en él pertenecen a la serie D, y los que se originan o pueden convertirse en L
gliceraldehído pertenecen a la serie L.
82
Se tiene en cuenta para determinar la serie a la que pertenecen la ubicación del
hidroxilo del carbono asimétrico más alejado de la función aldehído, si este está a la
derecha pertenece a la serie D, y si está a la izquierda de la cadena carbonada
pertenece a la serie L, independientemente de la ubicación de los otros hidroxilos.
En la siguiente figura se muestra la derivación de la serie D.
La actividad óptica de un compuesto con varios carbonos asimétricos es la resultante

de la interacción de todos ellos. Por esta razón la notación “D” antepuesta al nombre
de un monosacárido de más de un carbono asimétrico no indica necesariamente que
83
sea dextrógiro, y la notación “L” que sea levógiro, sino que está indicando la familia o
serie de isómeros a la cual pertenece, es por ello que un isómero puede ser designado
D(+) o D(-), y L(+) o L(-).
En conclusión:
La actividad óptica de un compuesto se debe indicar con los signos (+) o (-) según sea
dextrógiro o levógiro, dependiendo en qué sentido desvíe la luz polarizada.
La serie estereoquímica o familia de isómeros a la que pertenece se indica con las
letras “D” o “L”
Por Ej. D(+) glucosa
D(-) fructosa.
Para las cetosas también se considera la existencia de las series D y L según la
configuración del carbono secundario más alejado de la función cetona.
La diferenciación en glúcidos de la serie D y L tiene importancia biológica, así los
monosacáridos naturales pertenecen casi exclusivamente a la serie D y solo ellos
pueden ser aprovechados por los organismos animales, puesto que las enzimas que
catalizan las diferentes reacciones metabólicas de los glúcidos reconocen como
sustrato únicamente a los de dicha serie.
Mutarrotación
La Mutarrotación es el fenómeno que presentan ciertas sustancias de variar con el

tiempo, después de ser disueltas, su poder rotatorio específico hasta llegar a un valor
estable.
Como se expresó anteriormente, es posible comprobar la existencia de dos formas
cristalinas de ciertos monosacáridos, las formas alfa y beta. La existencia de formas
alfa y beta, así como la reactividad anómala del grupo aldehído o cetona de los
monosacáridos se debe al hecho de que muchos de los azúcares tienden a formar
moléculas cíclicas.
Para el caso de la glucosa, como se expresó anteriormente, se conoce una forma alfa
y una forma beta, esas formas difieren en su índice de rotación específica. El de la
alfa-D-glucosa es de + 112,2° y el de la beta-D-glucosa de + 18,7°.
Las dos formas muestran el fenómeno de mutarrotación, que consiste en lo siguiente:
Cuando se prepara una solución de alfa-D-glucosa en agua y se determina de
84
inmediato la rotación específica se comprueba un valor de 112,2°. Si se deja
estacionar la solución se puede observar que el índice de rotación específica va
disminuyendo hasta que al cabo de cierto tiempo se estabiliza + 52,7°. La beta-D-
glucosa, en solución acuosa reciente tiene un índice de rotación específica de + 18,7°
pero si se hacen mediciones después de un tiempo, ese valor va aumentando hasta
estabilizarse en + 52,7°.
Los anómeros  y  son interconvertibles cuando se encuentra en una solución,
facilitado por la presencia de una pequeña parte de moléculas de cadenas abiertas
que siempre están.
Una solución de glucosa recién preparada, de los dos anómeros, con el tiempo forma
una mezcla de las dos formas ( y  ).
Como los dos anómeros tienen poder diferentes de rotación alrededor de un plano de
la luz polarizada, la rotación óptica de la solución cambia hasta que se alcanza un
equilibrio entre las dos formas y.
 .
112,2° 52,7°
52,7° 18,7°
Así tenemos un equilibrio en 52,7°. La estructura cíclica de la glucosa, explica la poca

reactividad del grupo aldehídico y este fenómeno de mutarrotación.
85
DERIVADOS DE LOS MONOSACÁRIDOS
Deoxiazúcares: se denomina así a los monosacáridos en los cuales un grupo

alcohólico ha sido remplazado por un átomo de H. Por Ej. deoxirribosa,
deoxigalactosa, etc.
Aminoazúcares: entre ellos las más importantes son las hexosaminas, que son
hexosas que resultan de sustituir un grupo alcohólico de su molécula por un grupo
amino (NH2). Por Ej glucosamina, galactosamina, manosamina, etc. Generalmente
forman parte de glucoproteínas, sobretodo sus derivados acetilados, como
acetilglucosamina y acetilgalactosamina.
Ácidos Urónicos: resultan de la oxidación del grupo alcohólico primario de

monosacáridos aldehídicos a grupo carboxilo. Por Ej. Ácido glucurónico y ácido
galacturónico, derivados de la glucosa y galactosa respectivamente. Algunos actúan
como agentes desintoxicantes y otros formando parte de moléculas más complejas
como los proteoglucanos que son abundantes en el tejido conectivo.
Ácido Neuramínico-Ácido Siálico: de la fracción de hidratos de carbono que se

encuentra formando parte de algunos lípidos y proteínas, se ha aislado un grupo de
sustancias nitrogenadas de naturaleza ácida que tienen una estructura muy cercana a
los monosacáridos, que se conocen con el nombre de ácidos siálicos, y cuando se
hidrolizan en medio ácido dan un producto común a todas ellas, el ácido neuramínico.
La importancia de este es que participa de la formación de sustancias complejas
importantes como mucoproteínas, gangliósidos, glicolípidos, etc.
Polialcoholes: provienen de la reducción del grupo aldehído o cetona potencial a grupo

alcohólico primario o secundario, por ej. sorbitol y xilitol. Algunos como el xilitol son
utilizados como edulcorantes no cariogénicos, ya que al resistir la metabolización por
la microflora bucal, no producen ácidos.
86
Ésteres fosfóricos de los monosacáridos
Los ésteres fosfóricos de los monosacáridos son sustancias que resultan de la

condensación de estos últimos con ácido fosfórico. Su interés deriva del hecho
queesos azucares participan en los procesos metabólicos mediante la formación de
ésteres.
En muchas reacciones biológicas se producen ésteres de monosacáridos con ácido
fosfórico. La formación es un proceso denominado fosforilación y es en general el
primer paso en la utilización de monosacáridos en el organismo. Algunos de los
ésteres de importancia son:
Glicerladehído-3-fosfato.
-D-Glucosa-1-fosfato.
 -d-glucosa –6-fosfato.
 -d-fructosa-6-fosfato.
OLIGO o PLURISACÁRIDOS
Se clasifican de acuerdo con el número de monosacáridos que lo forman en:

Disacáridos, Trisacáridos, tetrasacáridos, etc.
Los más importantes son los productos de la condensación de las hexosas con pérdida
de agua.
-Desde el punto de vista de su constitución son glicósidos en los que una molécula de
hexosa se combina por su grupo aldehídico potencial con una de las funciones
alcohólicas de otra, quedando libre la función aldehído potencial de esta última y por lo
tanto tienen poder reductor. Pero, puede ocurrir que la combinación entre dos hexosas
se realice por unión de sus respectivas funciones aldehídicas o cetónicas potenciales
quedando bloqueadas, en cuyo caso el oligosacárido no tiene propiedades reductoras.
-Se obtienen al estado cristalino
-Son solubles en agua
-Tienen sabor dulce.
-Hidrolizables
87
DISACÁRIDOS
Los disacáridos se forman por unión de dos monosacáridos con pérdida de una
molécula de agua.
Los disacáridos pueden ser:
Homodisacáriodos: Formados por dos moléculas iguales. Ej. Maltosa
Heterodisacáridos: Formados por dos moléculas distintas. Ej. Sacarosa
MALTOSA:
Es un producto intermedio de la hidrólisis del almidón y glucógeno, producida por la
enzima amilasa.
Es algo dulce y muy soluble en agua.
Se forma por la unión del carbono 1 de una molécula de alfa-D glucosa (aldehído) con
el carbono 4 (alcohol) de otra molécula alfa D-glucosa, a través de un enlace alfa

glicosídico 1:4, con formación de una molécula de agua.
GLUCOSA GLUCOSA
6 6
El aldehído potencial de una de las glucosas queda libre de manera que el disacárido
es reductor y puede existir en las formas alfa o beta maltosa.
88
LACTOSA:
Se encuentra en cantidades apreciables en la leche.
Por hidrólisis origina los monosacáridos constituyentes: galactosa y glucosa.
La unión entre estos monosacáridos se establece en el carbono 1 (aldehído) de una
molécula de beta-D-galactosa y el carbono 4 (alcohol) de una molécula de alfa D-
glucosa,a través de un enlace beta glicosídico 1:4.
GALACTOSA GLUCOSA
6 6
Como el carbono 1 de la glucosa queda libre, el compuesto es reductor, y presenta

formas alfa y beta.
SACAROSA:
Es el azúcar utilizado como edulcorante en la alimentación. Se la obtiene de la caña de
azúcar y de la remolacha.
Está formada por glucosa y fructuosa unidas por un enlace doblemente glicosídico, ya
que participan el carbono 1 (aldehído) de una molécula de alfa D–glucosa y el carbono
2 (cetona) de una molécula de beta D- fructuosa, a través de un enlace alfa- beta
glicosídico 1:2.
De este modo, ambos grupos aldehído y cetona potenciales están bloqueados y el
disacárido no tiene capacidad reductora.
89
6
POLISACÁRIDOS
Son las sustancias más complejas de los glúcidos, están constituidos por numerosas
unidades de monosacáridos, unidas entre sí por enlaces glucosídicos.
Algunos de ellos son polímeros de un solo tipo de monosacáridos y reciben el nombre
de homopolisacáridos, mientras que otros dan por hidrólisis más de una clase de
monosacáridos y se los denomina heteropolisacáridos. Se los denomina
genéricamente glicanos.
-Son compuestos generalmente amorfos
-Algunos son insolubles en agua y otros forman en ella soluciones coloidales.
-Insípidos.
-Son hidrolizables
-No tienen poder reductor.
-El tamaño de la molécula es muy grande y pertenecen a la categoría de
macromoléculas.
90
Homopolisacáridos
Se los denomina agregando el sufijo ano al nombre del monosacárido constituyente.

Los homopolisacáridos formados por glucosa serán glucanos, por manosa mananos,
etc.
Los pesos moleculares de los glucanos varían dentro de amplios límites pues
constantemente se está produciendo adición o separación de los monosacáridos que
los integra según las necesidades funcionales de la célula u organismo al cual
pertenecen.
Al desarrollarse homopolisacáridos, nos ocuparemos de los derivados de las hexosas
que dentro de este grupo son los más importantes, sobre todo aquellos derivados de la
glucosa.
Los principales son:
• Almidón
• Glucógeno
• Dextrinas
• Celulosa
ALMIDÓN
Se encuentra en los vegetales (cereales, papas, legumbres, etc.) en forma de granos y

representa su reserva nutritiva. Colocados en agua fría aumentan de tamaño; en agua
caliente se hinchan considerablemente y los granos llegan a romperse, dispersándose
el material de los mismos.
El almidón esta formado por dos polisacáridos, la amilosa y la amilopectina, ambos
polímetros de la glucosa. La mayor parte de los almidones contiene 20 a 30 % de
amilosa y 70 a 80% de amilopectina, distribuidos en forma heterogénea en los granos.
Por hidrólisis parcial da moléculas de dextrinas y maltosa, y por hidrólisis total
moléculas de glucosa.
Amilosa
Esta formada por numerosas moléculas de D-glucosa (1000 a 5000 moléculas) unidas
entre sí por uniones glucosídicas  1-4. Así se origina una cadena de moléculas -D-
91
glucosa que toma en el espacio una forma semejante a una hélice. Cada vuelta de
hélice abarca 6 unidades de glucosa. Tiene un PM de 160.000 a 800.000 Daltons.
La amilosa es poco soluble en agua, aún en agua caliente que al enfriarse forma geles
y luego precipita. Se disuelve en álcalis diluidos. Sus soluciones dan una intensa
coloración azul con el reactivo de Lugol.
La enzima alfa amilasa hidroliza la amilosa a maltosa.
Amilopectina
Tiene mayor tamaño molecular que la amilosa puede llegar a pesos de hasta 100
millones de daltons, lo cual implica la polimerización de más de 600.000 moléculas de
glucosa.
Son cadenas lineales al igual que la amilosa, es decir con uniones  1-4 pero además
se establecen uniones entre las distintas cadenas lineales. Se dice que hay
ramificaciones. Estos puntos de ramificación (a modo de puente entre las cadenas
lineales) se dan entre el carbono número 1 de una molécula de -glucosa de una de
las cadenas y el carbono número 6 de la molécula de -glucosa de otra de las
cadenas.
92
Las ramificaciones están separadas entre sí por unas 10 moléculas de glucosa.
Si se presta atención en cada uno de los puntos de unión ya sea  1-4 o  1-6 se
desprende una molécula de H2O. Por lo tanto, en el proceso de polimerización (unión)
de cada unidad de la  glucosa, se produce una deshidratación (perdida de agua).
En un proceso de despolimerización de una cadena compuesta por unidades de 
glucosa tendremos que incorporar una molécula de agua en cada uno de los puntos de
unión.
Este proceso se denomina rehidratación o también hidrólisis (ruptura por medio del
agua). La amilopectina se disuelve fácilmente en agua y las soluciones no forman
sales ni precipitan.Dá con el reactivo de Lugol coloración violeta. En solución
alcohólica entre el 5 y el 10 % precipita.
GLUCÓGENO
Es un homopolisacárido aislado de los tejidos animales, donde desempeña una

función de reserva.
Se encuentra acumulado principalmente en el hígado, luego en los músculos que son
los tejidos más ricos en glucógeno y por último en el resto de los tejidos.
Químicamente es un polímero de -D- glucosa, presenta estructura ramificada con
cadenas lineales unidas por enlaces  1-6. Las ramificaciones están separadas entre
sí por menos de 10 moléculas de glucosa, por lo tanto presenta más ramificaciones
que la amilopectina.
93
Este polisacárido es poco soluble en agua fría, pero se disuelve fácilmente en agua
caliente, dando soluciones coloidales estables. Con el reactivo de Lugol (yodo en
yoduro de potasio) dan coloración rojo caoba que desaparece con el calor. Puede ser
precipitado por el alcohol de concentración entre el 35 y 60 %. Por hidrólisis parcial da
dextrinas y luego maltosa, y por hidrólisis total moléculas de glucosa.
Esquema de la estructura del glucógeno
Diferencias entre Almidón y Glucógeno
Almidón:
Es un homopolisacárido de reserva vegetal. Por hidrólisis intermedias dan moléculas
de dextrinas y maltosa. Por hidrólisis intensa dan moléculas de glucosa. Presentan
estructura cristalina formada por gránulos. Con el reactivo Lugol vira a violeta o azul.
Precipita en soluciones alcohólicas entre 5 al 10%. No tiene poder reductor.
Glucógeno:
Es un homopolisacárido de reserva animal. Por hidrólisis intermedia dan moléculas de
dextrinas y maltosa, por hidrólisis intensa dan glucosa. Es un polvo amorfo. Con el
reactivo de Lugol dan un color rojo caoba. Precipita en soluciones alcohólicas entre el
35% y el 60 %. No tiene poder reductor.
94
Hidrólisis del almidón y el glucógeno
La hidrólisis del almidón y glucógeno en el organismo se produce catalizado por

enzimas digestivas denominadas glucosidasas, entre ellas tenemos amilasa,
disacaridasas, 1-6 glucosidasa, etc. Esto dá lugar a la formación de compuestos
intermedios denominados dextrinas, de las cuales hay varios tipos ( ver cuadro), y
moléculas de maltosa.
La maltosa es hidrolizada por acción de la maltasa, dando como producto final por
cada molécula de maltosa 2 moléculas de glucosa.
DEXTRINAS: son, entonces, polisacáridos producto de la hidrólisis parcial o

intermedia del almidón y del glucógeno por acción de las enzimas o de los ácidos
diluidos.
La enzima alfa amilasa catalizan la hidrólisis de las uniones 1:4 del almidón o del
glucógeno, generando moléculas de menor peso molecular, las dextrinas, que pueden
95
contener entre 24 a 76 moléculas de glucosa. Su poder reductor y solubilidad en
alcohol aumenta a medida que disminuye su peso molecular.
Con el reactivo de Lugol (yodo en solución de yoduro de potasio) las amilodextrinas
dan color azul, las eritrodextrinas rojo o amarillo, para el resto la reacción es negativa.
DEXTRANOS:
Son polisacáridos producidos por ciertos microorganismos. Son polímetros de la D-
glucosa con una estructura ramificada pero difieren de la amilopectina y del glucógeno
en el tipo de enlaces. Las cadenas principales están formadas por glucosas en unión
glicosídica alfa 1-6.
Los dextranos de peso molecular de alrededor de 75.000daltons dan soluciones de
alta viscosidad y tienen uso clínico porqu pueden utilizarse como sustitutos de
emergencia del plasma sanguíneo. Sus soluciones sirven para restablecer la volemia
en caso de pérdidas agudas de plasma o sangre.
CELULOSA:
Es un glucano que cumple funciones estructurales en los vegetales, en los cuales
forma las paredes celulares. La pulpa de madera contiene un alto porcentaje de
celulosa y el algodón es prácticamente celulosa pura.
Este polisacárido es el compuesto orgánico más abundante en la naturaleza. está
constituida por más de 10.000 unidades de glucosa unidas mediante enlaces
glicosídicos beta 1-4 su estructura es lineal , no posee ramificaciones.
La celulosa que ingresa al tracto digestivo con los alimentos vegetales no es
modificada en su tránsito por este, ya que los jugos digestivos humanos no poseen
enzimas capaces de hidrolizar las uniones glicosídicas beta.
Heteropolisacáridos
Dentro de estos lo de mayor importancia biológica son los:
Glicosaminoglucanos: formados generalmente por ácidos urónicos con hexosaminas,

que pueden unirse a proteínas formando proteoglicanos, que son compuestos que
96
interactúan con otras moléculas y atraen agua. Son abundantes en el tejido conectivo,
los más importantes son:
-Ácido hialurónico: está formado por cadenas de monosacáridos, los que participan
son la acetilgalactosamina y ácido glucurónico. Se encuentra en la sustancia
intercelular del tejido conectivo.
-Condrointín sulfato: formado por acetilgalactosamina, ácido urónico y ácido sulfúrico.
Es componente de cartílagos y huesos.
-Heparina: formada por glucosamina, ácido glucurónico y ácido sulfúrico. Tiene acción
anticuagulante.
GLICÓSIDOS
Un glicósido es una sustancia que resulta de la condensación de un monosacárido con

una sustancia que no pertenece a dicho grupo por medio de la función reductora,
aldehído o cetona. Esta unión se llama glicosÍdica.
La sustancia que no es un hidrato de carbono se denomina aglicona y puede ser por
ejemplo, una base púrica o pirimÍdica, un esterol, un alcohol, etc.
Ej.:por condensación de la glucosa con el alcohol metílico se obtiene una sustancia no
reductora (Metil-D-Glucósido).Otros ejemplos son las glicoproteínas y los
proteoglucanos.
Otras propiedades de los glúcidos
*Acción de los ácidos diluidos:

Los monosacáridos son estables a la acción de los ácidos diluidos.
Los oligosacáridos y los polisacáridos por acción de los ácidos diluidos, en caliente, se
hidrolizan a monosacáridos, si el tratamiento alcanza el tiempo suficiente.
*Acción de los ácidos concentrados:

La acción en caliente, de los ácidos concentrados, clorhídricos o sulfúricos
principalmente, determina la deshidratación de las moléculas de monosacáridos.
Los oligosacáridos y los polisacáridos son primero hidrolizados y luego sufren la misma
transformación.
97
*Acción de los álcalis:
Los monosacáridos y los oligosacáridos reductores son sensibles a la acción de los
álcalis aún a temperatura ambiente.
Los oligosacáridos no reductores y los polisacáridos son bastante estables.
La acción de los álcalis sobre los monosacáridos varía con su concentración, la
temperatura, el tiempo de acción y la naturaleza del álcali empleado. En general las
principales reacciones son de isomerización, de ruptura de la cadena de carbonos del
azúcar o de oxido-reducción interna.
Los oligosacáridos sufren reacciones similares pero más complejas.
Los polisacáridos son resistentes a la acción de los álcalis.
*Reducción:
Con reactivos de reducción, relativamente suaves, el grupo aldehído o cetónico de los
glúcidos se reduce al alcohol.
Los monosacáridos forman polialcoholes que se parecen mucho a ellos por su
solubilidad, sabor y actividad óptica.
*Oxidación:
Los glúcidos reductores de naturaleza aldehídica se oxidan con mayor facilidad en
esa función, dando ácidos.
GLUCEMIA: es la cantidad de glucosa que se encuentra en la sangre siendo su valor

normal de 0,70 a 1,10 g/l
Reacciones de caracterización de los glúcidos
Los glúcidos dan una serie de reacciones de carácter general que permiten
identificarlos. Citamos alguna de ellas.
Reacción de Seliwanoff.
Esta reacción se utiliza para diferenciar entre aldosas y cetosas.
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La solución del glúcido se calienta con Ácido Clorhídrico (concentración óptima 12%)
en presencia de Resorcina durante 20 a 30 segundos. Las Cetosas producen
coloración roja.
Los oligosacáridos y polisacáridos que contienen fructuosa dan una reacción positiva.
Las aldosas no dan reacción.
Reacción de Fehling:
Esta reacción se utiliza para comprobar el poder reductor de los glúcidos.

El reactivo de Fehling es una solución de sal cúprica (SO4Cu) en medio alcalino y en
presencia de tartrato doble de sodio y potasio (sal de Seignette)que evita la
precipitación de hidróxido de cobre.
Este reactivo al ser calentado permanece inalterable y de color azul intenso.
Calentando el reactivo de Fehling en presencia de un hidrato de carbono reductor,
aparece un precipitado rojo ladrillo de óxido cuproso.
Si el glúcido no tiene poder reductor la reacción es negativa.
Reactivo de Lugol
Este permite la diferenciación de los polisacáridos de otros hidratos de carbono.

Los polisacáridos comunes (almidón, glucógeno, celulosa) se diferencian entre sí por
su comportamiento frente al iodo.
Como se dijo anteriormente, este reactivo, está compuesto por una solución de yodo
en yoduro de potasio.
Los monosacáridos y oligosacáridos en solución acuosa tratados con algunas gotas de
esta solución, no producen coloración alguna.
Los polisacáridos, en las mismas condiciones, presentan una coloración variable
según su naturaleza. El almidón da coloración azul, el glucógeno rojo caoba, la
celulosa índigo sepia.
99
Actividades
1- ¿Qué tipo de sustancias son los glúcidos?

2- ¿Son biológicamente importantes? Justifique su respuesta.
3- Luego de leer atentamente las propiedades de los monosacáridos haga una
síntesis de cada una de ellas.
4- Glucosa. Escriba las formulas: Molecular y Estructura lineal. Ejemplifique que
expresa cada una.
5- Explique con sus palabras como se forma la estructura cíclica de la glucosa.
6- Escriba las formas estructurales lineales de la glucosa –galactosa- manosa-
fructuosa. Compárelas y marque con un círculo la función que diferencia a cada
una.
7- Explique las propiedades de estereoisomería y mutarrotación.
8- Disacáridos. ¿Cómo están formados los más importantes, que tipo de uniones
se producen entre los monosacáridos que los forman?
9- ¿Qué es el poder reductor? ¿Los disacáridos tienen poder reductor? ¿Por qué?
¿Qué productos dan por hidrólisis?
10- Polisacáridos. Definición. Como se los clasifica.
11- Almidón. Luego de leer atentamente el texto haga una síntesis sobre ¿cómoestá
formado?
12- Glucógeno luego de leer atentamente el texto haga una síntesis sobre
¿cómoestá formado?
13- Observe el cuadro de hidrólisis del almidón y glucógeno y explique la secuencia
14- Luego de haber leído el texto sobre Almidón y glucógeno, haga un cuadro sobre
las analogías y diferencias entre ellos.
15- Defina: dextranos-celulosa-glucósido-glucemia.
100
Unidad Temática II:
TEMA 2:
LIPIDOS
CONTENIDOS:
UNIDAD TEMATICA II: SUSTANCIAS ORGANICAS DE LOS SERES VIVOS
TEMA 2: Lípidos. Concepto. Importancia biológica. Moléculas ternarias. Clasificación.
Lípidos simples: Grasas y aceites. Ceras. Esteroides. Lípidos complejos: fosfolípidos,
glucolípidos, lipoproteínas. Grasas y aceites. Diferencias físicas y químicas. Glicerol.
Fórmula. Acidos grasos saturados, no saturados. Mono-di-tri-polietilenos. Esterificación
de ácidos grasos y alcohol. Monogliceridos. Digliceridos. Trigliceridos. Hidrólisis.
Saponificación. Ceras. Estructura. Esteroides. Esteroles. Ciclo
Pentanoperhidrofenantreno. Colesterol. Importancia biológica. Reacción de
identificación del colesterol. Lípidos complejos. Fosfolípidos. Glucolípidos.
Lipoproteínas. Hidrólisis de lípidos complejos.
OBJETIVOS:
• Reconocer la esencia de los fenómenos bioquímicos en general y
odontoestomatológicos en particular.
• Conocer las bases físicas, químicas y biológicas necesarias para la formación
del futuro profesional.
• Diferenciar los fenómenos bioquímicos de los elementos fundamentales para la
vida.
• Adquirir los conceptos fundamentales de lípidos, su importancia biológica y sus
fórmulas importantes.
BIBLIOGRAFÍA
Bohinski, R. Bioquímica. 5ta edición. Ed. Addison Wesley Iberoamericana. 2000.
Williams, R; Elliott, Y. Bioquímica dental básica y aplicada. Editorial Manual Moderno.
1990
101
CONCEPTO:
Desde el punto de vista químico, en su mayoría, son Ésteres o Amidas de
ácidos grasos con un monoalcohol o polialcohol, o con un aminoalcohol.
Son heterogéneas, pero físicamente se caracterizan por ser insolubles
en agua y solubles en solventes orgánicos (cloroformo, benceno, éter).
Esta selectiva capacidad de disolución obedece al hecho de que sus
moléculas, aunque de dimensiones reducidas y no polimerizables (peso molecular 250
a 2500 daltons), por su contenido de carbono e hidrógeno son Apolares o de baja
polaridad. Pueden asociarse entre sí o con otras sustancias no polares mediante
débiles fuerzas de Van der Waals (fuerzas hidrofóbicas), en tanto se repelen con los
compuestos polares.
FUENTES DE ALIMENTACIÓN EN QUE SE ENCUENTRAN:

Se encuentran en gran cantidad de alimentos, los más comunes son:
manteca, aceite vegetal, leche, quesos, etc.
Los lípidos deben proveer aproximadamente el 35 % de la energía de los
alimentos y cubrir las necesidades de ácidos grasos esenciales y vitaminas
liposolubles (A,D,E,K).
Las necesidades energéticas nombradas se cubrirían aproximadamente
con una ingesta de 15 a 25 gr. de grasas diarios.
IMPORTANCIA BIOLOGICA
La importancia biológica está fundamentada en las funciones que realizan. Así
consideramos:
Funciones de los Lípidos:Las más importantes son las siguientes:
1) Función estructural o plástica:
a) Formación de Membranas:
Forman parte de las membranas plasmáticas celulares ciertos lípidos como los
fosfolípidos, el colesterol y los triglicéridos o triacilgliceroles , que se combinan con
proteínas. Los lípidos se disponen en bicapa, en la cual los polos hidrófilos se orientan
hacia el exterior de la membrana, mientras que los polos hidrófobos lo hacen hacia el
interior de la misma.
102
b) Constitución de Estructuras orgánicas:
Porque constituyen el relleno de cavidades, sostén de órganos y determinan la silueta
corporal.
2)Función energética:
Cuando se gasta la energía que proveen los glúcidos, que se degradan más fácilmente
que los lípidos, se recurre a la energía almacenada por los lípidos, cuyo valor es de 9,3
Kcal / gr (kilocalorías por gramo) y duplica el rendimiento energético de glúcidos y
proteínas. Los principales lípidos con función energética son los triglicéridos o
triacilgliceroles, que se almacenan en las células del tejido adiposo.
3) Función de protección:
La distribución periférica de las grasas brinda protección al cuerpo para golpes,
radiaciones, presiones etc.
4) Función de aislamiento:
Se evidencian a nivel corporal porque los lípidos son malos conductores del calor, por
ello los obesos toleran mejor los climas fríos y se encuentran incómodos en los climas
cálidos porque no disipan el calor.
Específicamente en el sistema nervioso, las vainas que recubren los axones de los
nervios se encuentran formadas por lípidos (esfingomielina entre otros) que permiten
que la conducción del impulso nervioso sea más rápida.
CLASIFICACIÓN GENERAL DE LOS LÍPIDOS

De acuerdo a la complejidad de su molécula, los lípidos se dividen en:
103
a) Lípidos simples, que contienen carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O) y
químicamente son ésteres de ácidos grasos con alcoholes.
b) Lípidos complejos: además de contener C,H y O, contienen nitrógeno (N) y

fósforo (P) o ambos a la vez. Químicamente son esteres o amidas
complejas, formados por ácidos, alcoholes y bases diversas.
c) Lípidos asociados se obtienen por hidrólisis de lípidos simples y

complejos
104
A continuaciòn se detallaran los àcidos grasos y alcoholes constituyentes de los
lìpidos.
ACIDOS GRASOS
Concepto. Generalidades
Son ácidos orgánicos monocarboxílicos, alifáticos (cadena lineal).
En general poseen un número par de átomos de carbono (de 4 a 26 carbonos)
105
Su fórmula general es:R—COOH
Donde R es una cadena hidrocarbonada de longitud y complejidad variable y COOH
constituye el grupo carboxilo terminal, responsable de la propiedad de los ácidos
grasos de combinarse con alcoholes y aminoalcoholes debido a la ionización del grupo
carboxilo, con la consiguiente liberación de H+.Las moléculas libres presentan cierta
polaridad y por lo tanto pueden disolverse parcialmente en el agua (hidrofilia).La
cadena hidrocarbonada, por el contrario, es apolar y tiende a impedir la disolución del
ácido graso en medios acuosos (hidrofobia).
Se encuentran más de 100 ácidos grasos naturales, que difieren principalmente en su
cadena hidrocarbonada. Pueden contener desde 4 hasta 26 átomos de C. En lípidos
de animales, los ácidos grasos más abundantes son los de 16 o 18 átomos de
carbono.
Son ácidos grasos de cadena corta los que contienen entre 4 y 6 Carbonos, de cadena
media entre 8 y 12 carbonos, de cadena larga aquellos que poseen entre 14 y 20
carbonos, y de cadena muy larga los que poseen 22 o más carbonos.
Los carbonos de la cadena de un ácido graso se numeran a partir del carbono con la
funciòn carboxilo al cual se le asigna el número 1.
También se utilizan letras griegas; se llama α (alfa) al carbono adyacente al carboxilo
(C2), y β(beta), γ (gamma), etc, a los siguientes. Se designa Ω (omega) al último
carbono, cualquiera sea su número de orden.
Estos ácidos grasos pueden ser saturados o insaturados.
Los saturados están unidos por ligaduras simples y su fórmula general es
CH3— (CH2 )n—COOH.
Los ácidos grasos insaturados presentan dobles ligaduras entre los carbonos de la
cadena. Así pueden presentar una doble ligadura (monoinsaturados o monoetilénicos)
o más (polinsaturados o polietilénicos).
Para representar cada ácido graso se utiliza una notación simplificada: número de
carbonos, seguido de dos puntos y otro número que indica la cantidad de dobles
enlaces existentes en la cadena. Por ej: ácido esteárico es 18:0 (18 C y ninguna doble
ligadura).
En los ácidos grasos insaturados, además del número de dobles ligaduras, debe
indicarse su posición. Para ello se coloca, a continuación dela notación anterior, entre
paréntesis el o los números de los carbonos en los cuales comienza una doble
106
ligadura. Por ej: ácido oleico 18: 1 (9). Aquí el doble enlace se encuentra entre los
carbonos. 9 y 10.
ÁCIDOS GRASOS SATURADOS:Son aquellos que poseen uniones simples entre los
átomos de carbono (C). Los primeros términos de la serie son líquidos, solubles en
agua e incoloros, pero a partir de cadenas de 12 C son sólidos de aspecto graso,
blancos, insolubles en agua.
Nombre de algunos ácidos grasos saturados

Nombre Vulgar Nombre sistemático Notación Simplificada
BUTIRICO Butanoico 4:0
MIRISTICO Tetradecanoico 14:0
PALMITICO Hexadecanoico 16:0
ESTEARICO Octadecanoico 18:0
LIGNOCERICO Tetracosanoico 24:0
Fórmulas semidesarrolladas de ácidos grasos saturados
CH3-(CH2)2-COOH BUTÍRICO 4:0

CH3-(CH2)12-COOH MIRISTICO 14:0
CH3-(CH2)14-COOH PALMITICO 16:0
CH3-(CH2)16-COOH ESTEARICO 18:0
CH3-(CH2)22-COOH LIGNOCERICO 24:0
Los organismos animales poseen la propiedad de aumentar o reducir la

longitud de la cadena carbonada mediante la adición o sustracción de fragmentos de 2
átomos de carbono (grupo acetilo) y de transformar un ácido graso saturado, como el
Esteárico, en otro mono insaturado como el Oleico, por sustracción de 2 átomos de
hidrógeno, con colocación de una doble ligadura en el C 9, pero son incapaces de
producir una insaturación mayor. Por tal motivo, aquellos ácidos grasos que poseen 2
o más dobles enlaces entre carbonos, son denominados ácidos grasos esenciales,
no pueden ser sintetizados en el organismo y deben ser suministrados por la dieta.
107
Constituyen ejemplos de ácidos grasos esenciales los ácidos grasos linoleico,
linolénico y araquidónico, que ademàs de formar algunos lípidos estructurales,
producen descenso del colesterol y sirven de precursores de cierto tipo de lípidos
asociados denominados eicosanoides, que son las prostaglandinas, prostaciclinas,
tromboxanos y leucotrienos.
Como funciones de estos ácidos grasos esenciales podemos decir que forman parte
de la membrana mitocondrial , se encuentran en concentraciones elevadas en órganos
reproductores, también conforman la estructura de algunos fosfolípidos y actúan en la
movilización del colesterol plasmático, impidiendo su fijación en los vasos sanguíneos
y consecuentemente la formación de placas ateromatosas.
ACIDOS GRASOS NO SATURADOS o ETILENICOS:

Son ácidos grasos que poseen una o más dobles ligaduras entre átomos
de carbono, por lo tanto se los dividirá en:
Ácidos Grasos Monoetilénicos:

Poseen una sola doble ligadura, se los denomina también ácidos grasos
de la serie Oleica, porque el principal es el ácido Oleico,cuya notaciòn simplificada
recordemos que es 18:1 (9),yaque tiene 18 átomos de carbono y 1 sola doble ligadura,
entre los carbonos 9 y 10. El ácido Oleico es líquido a temperatura ambiente e
incoloro y expuesto al aire se torna amarillento. Forma parte de los aceites vegetales
de la serie omega 9.
Ácidos Grasos Dietilénicos:

Tienen 2 dobles ligaduras, se los denomina también ácidos grasos de la serie
Linoleica, porque el principal es el ácido Linoleico,cuya notación simplificada es 18: 2
(9, 12), ya que tiene 18 carbonos y sus dobles ligaduras están entre los carbonos 9-10
y 12-13. Es líquido a temperatura ambiente y se oxida al aire. El ácido Linoleico y sus
derivados se los conoce como ácidos grasos de la serie omega 6.
Ácidos Grasos Trietilénicos:

Tienen 3 dobles ligaduras, se los denomina también ácidos grasos de la
serie Linolénica y es ácido Linolénico es el más común. Su notaciòn simplificada es
108
18:3 (9, 12,15). Las ligaduras dobles están ubicadas entre los carbonos 9-10, 12-13 y
15-16. Es un ácido graso esencial de la serie omega 3.
Ácidos Grasos Polietilénicos:

Son ácidos grasos con más de 3 dobles enlaces entre átomos de carbono. El más
importante de la familia es el ácido Araquidónico, de la serie omega 6 y se lo
considera esencial.Su notación simplificada es 20:4 (5,8,11,14) Tiene 20 C. Las dobles
ligaduras están ubicadas entre los carbonos 5-6, 8-9, 11-12 y 14-15.
Nombre de algunos ácidos grasos insaturados

Nombre Vulgar Nombre sistemático Notación simplificada
PALMITOLEICO Hexadecenoico 16:1 (9)
OLEICO Octadecenoico 18:1 (9)
LINOLEICO Octadecadienoico 18:2 (9,12)
LINOLENICO Octadecatrienoico 18:3 (9,12,15)
ARAQUIDÓNICO Eicosatetranoico 20:4 (5,8,11,14)
Fórmulas semidesarrolladas de los Ácidos Grasos no Saturados

CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH(OLEICO)
CH3(CH2)4CH=CH-CH2-CH=CH (CH2)7COOH(LINOLEICO)
CH3-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-(CH2)7-COOH (LINOLENICO)
CH3–(CH2)4–CH=CH–CH2–CH=CH–CH2–CH=CH–CH2–CH=CH–(CH2)3–COOH
(ARAQUIDONICO)
Como se expresó anteriormente,tambiénpara numerar los carbonos de un ácido graso,

se utilizan letras griegas, se llama alfa el carbono adyacente al grupo carboxilo, y se
designa omega al último carbono. Con respecto a esta nomenclatura se clasifican en:
Acidos grasos omega-3
Los ácidos grasos Omega-3 son un tipo de grasa poliinsaturada (como
los omega-6), considerados esenciales porque el cuerpo no puede producirlos. Por lo
tanto, deben incorporarse a través de los alimentos, tales como el pescado, los frutos
secos y los aceites vegetales como el aceite de canola y de girasol.
109
Existen 3 tipos de ácidos grasos omega-3
- AAL - o ácido alfa-linolénico, está formado por una cadena de 18 carbonos con
tres dobles enlaces de configuración cis. El primer doble enlace está ubicado en la
posición n-3 (contando desde el extremo opuesto al carboxilo) o en la punta omega del
ácido graso; es por ello que el AAL se considera un ácido graso n-3 (omega-3)
poliinsaturado.
- AEP - o ácido eicosapentanoico contiene una cadena de 20 carbonos y cinco

dobles enlaces de configuración cis; el primer doble enlace está ubicado en el tercer
carbono desde la punta omega. Por lo tanto, el AEP también se considera un ácido
graso omega-3.
- ADH - o ácido docosahexaenoico está formado por una cadena de 22 carbonos

con seis dobles enlaces de configuración cis; el primer doble enlace está
ubicado en el tercer carbono desde la punta omega del ácido graso. Por lo
tanto, el ADH también se considera un ácido graso omega-3.
Fuentes
- AAL:aceite decanola, soja, nueces y semillas de lino
- AEP y ADH: pescados aceitosos; por ejemplo, arenque, caballa, salmón y sardina;
también se obtienen mediante fermentación de algas.
Beneficios para la salud

Una alimentación rica en ácidos grasos omega-3 puede ayudar a reducir el riesgo de
enfermedades crónicas; por ejemplo, enfermedades coronarias, accidentes cerebro
vasculares y cáncer; también reduce el colesterol LDL o "malo".

Los ácidos grasos omega-6 también son una grasa poliinsaturada,
esencial para la salud porque el cuerpo humano no puede producirlos. Por esa razón,
deben incorporarse a través de los alimentos.
Existen 2 tipos de ácidos grasos omega-6
- AL - o ácido linoleico es un ácido graso omega-6 insaturado. Está
químicamente formado por una cadena de 18 carbonos. El primer doble enlace está
110
ubicado en el sexto carbono desde la punta omega del ácido graso; es por ello que se
clasifica como omega-6.
- AA - o ácido araquidónico contiene una cadena de 20 carbonos. Su primer doble
enlace está ubicado en el sexto carbono desde la punta omega del ácido graso.
Fuentes
- AL: aceite de soja, maíz, girasol, maní, semilla de algodón y fibra de arroz
- AA: aceite de maní, carnes rojas, huevos, productos lácteos.
Efectos biológicos
En una dieta equilibrada en omega-3 y omega-6, ambas sustancias pueden trabajar en
conjunto para beneficio de la salud. El consumo de estos ácidos sin un correcto
equilibrio y de ácidos grasos omega-6 en forma excesiva produce inflamación y puede
contribuir al desarrollo de enfermedades; por ejemplo, de índole coronaria, cáncer y
artritis. En una dieta saludable la proporción de ácidos omega-6 debería ser
aproximadamente dos a cuatro veces mayor que la de omega-3.

Los ácidos grasos omega-9 provienen de una familia de grasas insaturadas que
normalmente se encuentran en las grasas vegetales y animales. Esta grasa
monoinsaturada está clasificada como omega-9 porque el doble enlace se encuentra
en la novena posición desde la punta omega. También se conocen como ácidos
oleicos o grasas monoinsaturadas. A diferencia de los omegas 3 y 6, el cuerpo los
produce, pero no en forma suficiente y deben también ser ingeridos con la dieta.
Está representado por el ácido oleico, que está formado por una cadena de 18
carbonos con un doble enlace en la posición n-9 desde la punta omega del ácido
graso.
Fuentes:- aceite de canola, girasol, almendras,oliva y nuez.
Efectos biológicos
Se ha comprobado que los ácidos grasos omega-9, normalmente denominados ácidos
grasos monoinsaturados, pueden contribuir a disminuir el riesgo de enfermedades
cardiovasculares y accidentes cerebrovasculares. Se ha comprobado que aumentan el
nivel de colesterol HDL ("bueno") y disminuyen el nivel de colesterol LDL ("malo"); por
lo tanto, facilitan la eliminación de la acumulación de placas en las paredes arteriales,
que pueden ser la causa de un ataque cardíaco o accidente cerebrovascular. Los
111
aceites de canola y de girasol con Omega-9 son únicos por su alto contenido de
grasas monoinsaturadas (omega-9), por su bajo contenido de grasas saturadas.
PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS

A) Propiedades Físicas:
Solubilidad: los ácidos grasos se hallan constituidos por un grupo polar (hidrófilo),
representado por la función carboxilo (COOH), y un grupo no polar (hidrófobo),
constituido por la cadena carbonada. La solubilidad de los ácidos grasos disminuye a
medida que la longitud de la cadena crece. Aquellos ácidos de más de seis carbonos
prácticamente son insolubles en agua y solubles en solventes orgánicos, ya que
prevalece la cadena carbonada por sobre el grupo carboxilo.
Temperatura de fusión y ebullición :la temperatura de fusión aumenta con el largo
de la cadena. Los ácidos grasos saturados de dos a ocho átomos de carbono son
líquidos (considerados a 20ºC), mientras que los de mayor número de carbonos son
sólidos. La presencia de un doble enlace disminuye la temperatura de fusión, que
desciende aún más al aumentar el número de dobles ligaduras en la cadena.
Por Ej La temperatura de fusión del ácido esteárico (ácido graso saturado) es de 69,9
ºC: por lo tanto, a 20ºC es sólido. Si se introduce a este ácido una doble ligadura entre
los carbonos 9 y 10, el ácido esteárico se transforma en ácido oleico (ácido graso
insaturado) y la temperatura de fusión desciende a 13,4 º C. Entonces, al ácido oleico
es líquido a 20 º C. Si se suma una segunda doble ligadura entre los carbonos 12 y 13
del ácido oleico, se genera el ácido linoleico, cuya temperatura de fusión es de -5 º C.
En cuanto a la temperatura de ebullición de los ácidos grasos, depende del número de
carbonos de su cadena y aumenta con la longitud de esta última.
Isomería geométrica:los ácidos grasos saturados adoptan distintas disposiciones
espaciales, ya que los enlaces simples permiten libre rotación. Sin embargo la
presencia de los hidrógenos unidos a los átomos de carbono de la cadena hace más
estable la conformación lineal extendida, formando un zig – zag con ángulos de 100º
entre dos enlaces sucesivos.
Los ácidos grasos insaturados o etilénicos poseen una estructura más rígida, porque el
doble enlace fija los dos carbonos y no les permite rotar. La existencia de doble enlace
crea la posibilidad de isomería geométrica .De acuerdo con la posición de
112
sustituyentes según el plano determinado por la doble ligadura, se tiene isómeros cis –
trans.
Por ejemplo:
La casi totalidad de los ácidos grasos insaturado naturales se presentan como

isómeros cis. La forma trans presenta estructura extendida, semejante a la cadena
saturada. Las formas cis son más inestables que las trans y pueden convertirse en
estas últimas por la acción de diferentes agentes, como por ejemplo el calor.
B)Propiedades Químicas:
- Propiedades que dependen del grupo-COOH
Carácter ácido:el grupo carboxilo es el responsable del carácter ácido de las
sustancias que lo poseen. Al aumentar el número de átomos de carbono en la cadena
de las ácidos grasos, y disminuir la solubilidad, también disminuye el carácter acídico.
Por Ej.El ácido acético, muy soluble en agua, se ioniza del siguiente modo:
Formación de sales (jabones):cuando un ácido graso reacciona con una base se forma
una sal y el proceso se llama saponificación:
Por Ej
Las sales se denominan agregando al nombre del ácido graso el sufijo “ato”y el metal
correspondiente (por ej estearato de potasio). Estas sales de ácidos grasos se llaman
113
jabones. Si las sales se forman con metales alcalinos, como sodio (Na) y potasio (K)
son solubles en agua y actúan como emulsionantes o detergentes. Son sustancias
batótonas, es decir disminuyen la tensión superficial permitiendo la dispersión de
pequeñas gotitas de un líquido en el seno de otro (emulsión).
Si las sales se forman con metales alcalinos térreos como el calcio (Ca),el magnesio
(Mg) o el bario (Ba) son insolubles en agua y muy poco solubles en solventes
orgánicos; por esta razón las aguas duras (ricas en Ca o Mg) cortan el jabón.
Acción emulsionante de los jabones solubles:
Una emulsión es una mezcla heterogénea de dos líquidos no solubles entre sí, uno de
los cuales se encuentra disperso en pequeñas gotitas en el seno del otro.
En un recipiente con aceite y agua, ambos líquidos se mantienen separados, el
aceite menos denso, se dispone en una capa por encima del agua. Por agitación el
aceite se divide en pequeñas gotitas que forman una emulsión inestable, al cabo de un
corto tiempo, esas gotitas se reúnen y reconstituyen las 2 capas iniciales aceite/agua.
Si antes de agitar se agrega un jabón soluble,por ej palmitato de sodio, se logra una
emulsión estable, es decir el aceite se mantienen disperso en pequeñas gotitas en el
seno del agua.
Esto sucede debido a que las moléculas de jabón poseen la cadena carbonada,(CH3—
CH2 )14 ), apolar e hidrófoba (soluble en aceite e insoluble en agua), y el grupo –COONa
ionizado en iones –COO-(carboxilato) y Na+ que es netamente polar e hidrófilo,
(soluble en agua e insoluble en aceite). Los iones de jabón se orientan en la superficie
de separación entre gotitas de aceite y agua, con el grupo alquílico dirigido hacia el
aceite y los iones carboxilato hacia el agua. Así las gotitas de aceite quedan envueltas
en una capa eléctrica negativa y se repelen mutuamente, lo cual ayuda a mantenerlas
en emulsión. La superficie de las gotitas cubierta por los grupos carboxilatos atrae
moléculas de agua, importante factor que estabiliza la emulsión.
114
La figura representa: A) Disposición de la molécula de jabón en la interfase lípido-agua. B) Esquema
de una gota de lípido (aceite) en cuyo interior se halla disuelta la cadena hidrocarbonada del jabón (no
polar), quedando su carboxilo (polar) en la superficie en interacción con el agua.
Los ácidos biliares excretados en la bilis están neutralizados con Na, por eso se habla
de sales biliares, que en un pH fisiológico están disociados, cumpliendo la misma
acción explicada anteriormente. Representando una importante función en el proceso
digestivo en relación con las grasas: Reduciendo la tensión superficial de las mismas
asegurando la emulsión de las grasas y aumentando la acción de la lipasa pancreática.
Formación de ésteres: los ácidos grasos, al reaccionar con alcoholes, forman ésteres.
Ej:
-Propiedades que dependen de la cadena carbonada

Oxidación: los ácidos grasos no saturados se oxidan más fácilmente. Por ej el oxígeno
de la atmósfera puede oxidar el ácido oleico, a la altura del doble enlace formando
peróxidos. Este peróxido puede seguir oxidándose y romper la cadena carbonada en el
sitio donde se encontraba la doble ligadura. Así se generan ácidos monocarboxílicos y
dicarboxílicos de cadena corta responsables del olor y sabor típicos de la grasa oxidada.
Hidrogenación: para obtener ácidos grasos saturados a partir de los insaturados se
procede a la hidrogenación en presencia de catalizadores. Los hidrógenos se suman a
los carbonos del doble enlace y éste desaparece, el ácido graso logra saturarse
formándose un producto de consistencia más sólida que el material original. Este
producto tiene aplicación industrial, puesto que controlando la hidrogenación se
consigue producir la saturación parcial de los ácidos grasos y de esta forma obtener
grasas vegetales como las margarinas, a partir de aceites. La saturación completa de
los ácidos grasos formará un producto sumamente duro y quebradizo, como el sebo de
las velas.
Halogenación: los dobles enlaces adicionan fácilmente halógenos, como son el flúor (F),
el cloro (Cl), el bromo (Br) y el yodo (I). Esta propiedad se utiliza para conocer el grado
de insaturación de los ácidos grasos constituyentes de un material biológico. En
115
condiciones controladas, la masa de halógeno consumida por una cantidad determinada
de sustancia, es proporcional al número de dobles ligaduras existentes. Por Ej Se define
como número de yodo a la cantidad (en gramos) necesaria para halogenar 100 grs de
material lipídico.
PRINCIPALES ALCOHOLES QUE INTERVIENEN EN LA FORMACION DE LIPIDOS

-GLICEROL o PROPANOTRIOL:
Es un trialcohol que interviene en la formación de los Glicéridos (grasas y aceites) y de
algunos Fosfolipidos denominados Glicerofosfolipidos.
El glicerol es también denominado Propanotriol.
Su fórmula estructural es
-ESFINGOL (esfingosina):
Es un alcohol de 18 átomos de carbono, con una función alcohólica primaria y una
secundaria en el carbono 3, doble enlace entre los carbonos 4 y 5 y una función amina
en el carbono 2. Su estructura es la siguiente:
-ESTEROL:
Alcohol que forma parte de los Esteroides. Son alcoholes naturales secundarios
(hidroxilo en C3), como por ej, el Colesterol que lo trataremos en lípidos complejos.
116
LÍPIDOS SIMPLES
1- GRASAS Y ACEITES:
Las grasas y aceites son ésteres de ácidos grasos que han reaccionado con el glicerol
formando acilgliceroles o acilglicéridos.
Las grasas son sólidas a 20ºC (temperatura ambiente) y son ésteres de ácidos grasos
saturados.
Los aceites son líquidos a 20ºC y son ésteres de ácidos grasos insaturados.
Las grasas y los aceites puros son sustancias inodoras e insípidas, pero los productos
naturales tienen un olor y sabor particular debido a la presencia de pequeñas
cantidades de ácidos grasos libres y a determinadas sustancias insaponificables. En
estado puro son incoloros. Son insolubles en agua. Son poco solubles en alcohol frío y
más en caliente. Son muy solubles en solventes orgánicos como éter, benceno,
cloroformo, etc.
El glicerol tiene tres funciones alcohólicas, una en cada uno de sus carbonos, que se
numeran con números arábigos o letras del alfabeto griego. Los carbonos 1 y 3 son
denominados α y el carbono 2, β:
Si es un solo alcohol el esterificado por un ácido graso, se obtiene un monoacilglicerol

o monoglicérido; si son dos los alcoholes esterificados, se tratará de un diacilglicerol o
diglicérido y si son tres, serán triacilgliceroles o triglicéridos. A estos últimos
comúnmente se los llama grasas neutras.
A continuación un esquema de la esterificación entre un ácido graso y
alcohol, tal como se vio en el tema uniones químicas:
117
1-Monoglicéridos:
Resultan de la esterificación de uno de los alcoholes (OH) del glicerol con un ácido
graso. Por Ej.
2-Diglicéridos:
Resultan de la esterificación de 2 alcoholes del glicerol con 2 moléculas
de ácidos grasos. Su fórmula es:
3-Triglicéridos:
Resultan de la esterificación de 3 alcoholes del glicerol con 3 moléculas
de ácidos grasos. Su fórmula general es la siguiente:
Los triglicéridos representan el grupo de lípidos más abundante de la

naturaleza. En los vegetales se acumulan a nivel de las semillas al estado físico de
aceites. A temperatura ambiente son líquidos y contienen una alta proporción de
ácidos grasos insaturados (mono y polinsaturados), de bajo punto de fusión (aceite de
soja, girasol, maíz, oliva).
En los animales los triglicéridos están almacenados en forma de grasas,
principalmente en el tejido adiposo, comportándose como reserva energética, aislantes
118
térmicos y protección de distintos órganos (corazón, riñón, etc). Adoptan el estado
sólido o semisólido (grasas de cerdo, sebo vacuno, tocino) como consecuencia de su
alto contenido en ácidos grasos saturados, particularmente, ácido palmítico y
esteárico, que tienen punto de fusión más altos que los ácidos grasos insaturados de
igual longitud de cadena. La manteca que se fabrica a partir de la grasa de la leche
posee una importante proporción de glicéridos de ácidos grasos de cadena corta,
como es el ácido butírico.
Los triglicéridos poseen moléculas apolares, insolubles en agua, con la cual
producen mezclas groseras inestables. Las sustancias tensioactivas o batotonas como
los jabones, detergentes o en nuestro organismo las sales biliares, estabilizan dichas
dispersiones, convirtiéndolas en emulsiones estables. Los mono y diglicéridos cuentan
con moléculas más polares que son parcialmente solubles en agua y producen una
acción emulsionante sobre los demás lípidos, de manera que favorecen su digestión
intestinal.
Si los ácidos grasos son iguales, los di y triacilgliceroles se denominan
homoacilgliceroles; si son distintos, heteroacilgliceroles.El nombre de estos
compuestos se forma con el de los ácidos grasos constituyentes, cuya terminaciones
reemplazada por el sufijo oil, y se nombran según su ubicación en la molécula. Al final
se le agrega la palabra glicerol.
Ej:
Para los triacilgliceroles también se usan nombres triviales como triestearina,

tripalmitina, etc.
119
En el 1-monoacilglicerol, el carbono 1 es asimétrico o quiral, es decir, un átomo de
carbono que está unido a cuatro funciones o radicales distintos. Y el compuesto tiene
dos estereoisómeros, D y L. De acuerdo a la convención adoptada para el
gliceraldehido, la forma D se representa con el hidroxilo del carbono 2 hacia la
derecha y la forma L, con dicho hidroxilo hacia la izquierda.
Propiedades de los acilgliceroles
Propiedades físicas:
-Solubilidad: los triacilgliceroles o triglicéridos son prácticamente insolubles. Los mono

y diacilgliceroles tienen poder emulsionante.
-Temperatura de fusión: los que poseen ácidos grasos saturados de cadena larga
funden a mayor temperatura; en cambio, cuando estos ácidos son de cadena corta o
no son saturados, la temperatura de fusión disminuye. El predominio de ácidos grasos
insaturados o saturados de cadena corta es responsable del estado líquido de una
grasa natural a temperatura ambiente. Los aceites vegetales contienen triacilgliceroles
ricos en ácidos grasos insaturados de cadena larga.
-Isomería: poseen isomería de posición e isomería óptica.
Propiedades químicas:
-Hidrólisis:por calentamiento con agua en medio ácido, los acilgliceroles se separan en

glicerol y ácidos grasos
120
-Saponificación:Los acilgliceroles se separan fácilmente cuando se calientan en
presencia de bases fuertes como hidróxido de potasio (K OH) o hidróxido de sodio (Na
OH) dando glicerol y sales de esos ácidos grasos (los jabones). Este proceso se llama
saponificación. (Ya fue explicada anteriormente).
Junto a los triacilgliceroles, en las grasas neutras existen ciertas sustancias carentes
de las funciones ésteres como pigmentos, esteroles libres, hidrocarburos, etc que en
conjunto constituyen la fracción insaponificable.
Hidrogenación: la hidrogenación de ácidos grasos insaturados de aceites es solo
parcial, hasta obtener un sólido de consistencia similar a la manteca. Así se producen
las margarinas en la industria. Si la hidrogenación fuese total se obtendrían grasas
muy duras. Además este proceso produce isomerización de las cadenas cis de ácidos
grasos insaturados remanentes; parte de ellos se convierten en isómeros trans
Oxidación: los acilgliceroles pueden sufrir oxidación a nivel de sus ácidos grasos
etilénicos, originándose productos de sabor y olor a rancio.
2-CERAS:
Son ésteres de ácidos grasos con alcoholes monovalentes de cadena larga. Los
ácidos grasos son muy diversos, saturados e insaturados, aunque generalmente su
121
cadena es de igual longitud que la del alcohol y poseen número par de átomos de
carbono.
La mayoría de las ceras son producidas y segregadas por el tejido epidérmico de
animales y vegetales, comportándose como sustancias de revestimiento para
protección, aislamiento e impermeabilización.
A diferencia de las grasas y aceites, NO contienen glicerol y son más resistentes a la
hidrólisis.
Estructura de las ceras:
R1---CO---O.CH2---R2
Donde R1---CO es la parte correspondiente al ácido graso y O CH2---R2 al alcohol.
Las ceras son sustancias sólidas, quebradizas o pastosas, blancas, a veces de color
amarillo por la presencia de sustancias extrañas. No sufren enranciamiento en
contacto con el aire. Su densidad en inferior a la del agua, oscila entre 0,90 y 0,98.Sus
moléculas son apolares, son insolubles en agua y solubles en solventes orgánicos, y
tienen elevado punto de fusión.
LÍPIDOS COMPLEJOS
Se llaman así porque además de tener en su composición ácidos grasos y alcohol,
presentan otros constituyentes como ácido fosfórico (fosfolípidos) y glúcidos
(glicolípidos). También se incluye dentro de los lípidos complejos a las lipoproteínas.
a) FOSFOLÍPIDOS:
En su constituciónparticipan alcohol,ácidos grasos y ácido fosfórico. Hay tejidos muy
ricos en fosfolípidos, como el sistema nervioso central, ya que forma más del 30% del
peso seco del cerebro. Son escasos en el tejido adiposo.
Pueden tener como alcoholes al glicerol o al esfingol, de aquí surge la siguiente
subdivisión.
a.1. Derivados del glicerol:
Glicerofosfolípidos o Fosfoglicéridos
Son los más abundantes. Predominan en las membranas celulares, pero también se
encuentran en pequeñas cantidades en las grasas de depósito. También forman
122
algunos compuestos fisiológicamente activos; uno de ellos participa en la transmisión
de señales al interior de la célula.
Derivan de ácidos fosfatídicos, que se hallan constituidos por una molécula de glicerol,
con dos de sus carbonos esterificados por ácidos grasos y el tercero, por ácido
fosfórico.
Los ácidos fosfatídicos se producen en el organismo como intermediarios en la síntesis

de triacilgliceroles y glicerofosfolípidos, pero no se acumulan. Generalmente uno de
los grupos –OH (hidroxilo) libre en el resto fosfato es esterificado por otra molécula; de
esta manera resultan distintos glicerofosfolípidos. Es el miembro más simple de esta
familia a partir de los cuales se constituyen los demás.
Cuando el ácido fosfórico del ácido fosfatídico se combina con la base nitrogenada
llamada colina (aminoalcohol), se forma una clase de fosfoglicérido denominada
Lecitina o fosfatidilcolina.
Si la combinación se produce con la etanolamina (aminoalcohol), los fosfoglicéridos
resultantes se denominan Cefalinas o fosfatidiletanolamina.
La unión también puede efectuarse con el aminoácido serina resultando la
fosfatidilserina,ocon el polialcohol cíclico inositol, dando fosfatidilinositol.
Es decir que en alguna sustancia, el ácido fosfórico del ácido fosfatídico se encuentra
formando un éster con la función alcohólica de otra sustancia que además contiene en
su molécula una función amina, es por ello que también se los denomina
aminofosfolípidos.
Fosfatidilcolina o Lecitina:
Se forma por la unión de una molécula de ácido fosfatídico con una de

colina a través de una unión éster. Es abundante en las membranas. La colina es el
123
derivado trimetilado en el grupo amino de la etanolamina. Se puede también encontrar
libre en el organismo como éster del ácido acético o acetil colina.
ÁCIDO
GRASO
GLICEROL
ÁCIDO GRASO
ACIDO FOSFÓRICO COLINA
Fosfatidiletanolamina o Cefalina:
Se forma por la unión de una molécula de ácido fosfatídico con una de
etanolamina a través de un enlace éster. Es abundante en las membranas celulares y
en el sistema nervioso. Su fórmula es:
ÁCIDO GRASO
GLICEROL
GRASOGRASO
ÁCIDO GRASO
ACIDO FOSFÓRICO ETANOLAMINA
124
CEFALINA
Fosfatidilserina:
Se forma por la unión de ácido fosfatídico con una molécula de serina a

través de una unión éster. Es abundante en el sistema nervioso. La serina es un
aminoácido.
ÁCIDO
GLICEROL
GRASOGRGRGRG
ÁCIDO GRASO
ACIDO FOSFÓRICO SERINA
FOSFATIDILSERINA
Lecitinas y cefalinas poseen carácter anfótero, ya que pueden comportarse como

ácidos (mediante el ácido fosfórico) o como base (por la colina o etanolamina) según
125
las condiciones del medio en el que están dispersas. Como consecuencia de la
ionización de dichos componentes, las moléculas de lecitina y cefalina adquieren carga
eléctrica a nivel del ácido fosfórico y/o de la base nitrogenada, constituyendo la porción
polar. El resto de la molécula, representado por la cadena hidrocarbonada de los
ácidos grasos, constituye la porción no polar. Por la existencia simultanea de regiones
intramoleculares con muy diferente polaridad, se dice que las lecitinas y cefalinas son
sustancias anfipáticas.
Cuando los fosfoglicéridos se mezclan con el agua, sus moléculas se ordenan en la
superficie del líquido formando una capa monomolecular (monocapa), con la porción
polar orientada hacia el solvente y el resto no polar enfrentado al aire.
Si las lecitinas y cefalinas son colocadas entre 2 medios polares (agua-agua, proteína-
proteína), las moléculas constituyen capas bimoleculares (bicapa), en las que las
porciones eléctricamente cargadas están dirigidas hacia las zonas polares, en tanto las
porciones no polares se enfrentan entre sí. Una distribución de este tipo se encuentra
en las membranas biológicas. Por ello es que cualquier modificación afecta la
estructura anfipática del fosfoglicerido, altera su función a nivel de la membrana y por
ende repercute en la estabilidad celular.
Los venenos de serpiente contienen enzimas capaces de hidrolizar las uniones éster
correspondientes al carbono secundario del glicerol, convirtiendo las lecitinas y
cefalinas en derivados (lisolecitinas y lisocefalinas), incapaces de mantener el
equilibrio osmótico entre la célula y el medio extracelular, permitiendo el ingreso
masivo de agua. Como consecuencia de ello se produce destrucción de los eritrocitos
(hemólisis).
El pulmón de los mamíferos elabora y segrega durante el perído fetal una sustancia
llamada factor tensioactivo, cuyo componente principal es un fosfoglicerido y tiene a
su cargo mantener la función respiratoria normal a nivel de los alvéolos pulmonares.
También tiene particular importancia un glicerofosfolípido el fosfatidilinositolbifosfato
(con tres grupos fosfato) que se encuentra en las membranas celulares. En respuesta
a señales externas (hormonas o intermediarios químicos) se hidroliza en diacilglicerol e
inositol trifosfato, ambos productos actúan como “segundos mensajeros” de sistemas
de transmición de señales.
Otro tipo de glicerofosfolípido son los plasmalógenos,semejantes a los anteriores, es
decir, poseen glicerol, ácido fosfórico, base nitrogenada (colina o etanolamina) y un
126
ácido graso. La diferencia estriba en la existencia en el C1 del glicerol, de un enlace
tipo éter a un aldheído graso de cadena larga, en lugar de un éster de ácido graso.
El aldheído graso adquiere con facilidad la forma enólica, por transposición de un
hidrógenoy migración de la doble ligadura, uniéndose al alcohol primario del glicerol
con perdida de agua.
Los plasmalógenos se encuentran en membranas celulares, especialmente
musculares y nerviosas.
a.2. Derivados del Esfingol:
Esfingofosfolípidos: Esfingofomielinas
Son fosfolípidos cuyo alcohol es el esfingol, un dialcohol aminado no saturado.
El más abundante es la esfingomielina, conformada por esfingol, un ácido graso, un
ácido fosfórico y colina. Presenta una particularidad: el ácido graso se fija a la amina
del esfingol, y se genera una función amida. Esa estructura formada por esfingol y
ácido graso se llama ceramida.
ESFINGOL
ÁCIDO GRASO
CERAMIDA
El ácido fosfórico esterifica el OH del C1 de la ceramida y también se une a la colina

formándose la esfgingomielina.
Predominan los ácidos grasos saturados, tales como el palmítico, esteárico o algunos
de sus derivados hidroxilados. Al igual que los fosfogliceridos las esfingomielinas son
anfipáticas y tienen carácter anfótero.
127
Las esfingomielinas abundan en el tejido nervioso sobre todo formando parte de las
vainas de mielina que envuelven las fibras nerviosas, en pequeñas cantidades también
se encuentran en otros tejidos.
ACIDO
ESFINGOL FOSFÓRICO COLINA
ÁCIDO GRASO
b)GLICOLÍPIDOS:
Representan un grupo de lípidos complejos no fosforilados, constituídos por esfingol,
ácidos grasos y glúcidos.
Se conocen 2 grupos de glucolípidos: Cerebrósidos y Gangliósidos
b1-Cerebròsidos:
Estàn formados por ceramida (esfingol y àcido graso) y un monosacàrido unido por
enlace glicosìdico β al carbono 1 del esfingol.
Frecuentemente el glúcido es galactosa y en menor proporción glucosa. Los àcidos
grasos más comunes son el ácidolignocérico y el ácido hidrocilignocérico o
cerebrónico, ambos de 24 carbonos.
También existen miembros de la familia cuya porción glucosídica consiste en di, tri o
tetrasacáridos en lugar de monosacáridos, que se denominan globósidos.
Están particularmente concentrados en el cerebro (sustancia blanca) y en otras
estructuras del sistema nervioso como las vainas de mielina. También se encuentran
en la superficie de los eritrocitos dando especificidad a los grupos sanguíneos, así
también a órganos y tejidos. Intervienen en la inmunidad de los tejidos y en los centros
128
de reconocimiento célula-célula que son fundamentales para el desarrollo y estructura
de los tejidos.
b2-Gangliósidos:
Su estructura es similar a la de los cerebrósidos, son glucolípidos con mayor contenido
y diversidad de glúcidos.
Poseen unido a la ceramida un oligosacárido compuesto por varias hexosas unidas
por enlaces beta glicosídicos (D-Glucosa, D-galactosa, D-galactosamina acetilada), y
de 1 a 3 restos de ácido siálico.
Los gangliósidos no solamente se encuentran en las membranas celulares, sino que
también se hallan en la sustancia gris del cerebro, el bazo y los glóbulos rojos.
Además, constituyen marcadores de toxinas bacterianas, como las del tétanos, cólera,
botulismo y difteria, bloqueando su acción.
c)LIPOPROTEINAS:
Debido a su baja solubilidad en agua, lo lípidos no pueden solubilizarse al estado libre
en la fase líquida de la sangre y por su intermedio distribuirse por todo el organismo.
Por esta razón se encuentran en la sangre circulante unidos a proteínas plasmáticas
denominadas apoproteinas, formando complejos macromoleculares hidrosolubles
llamados Lipoproteínas. Estos compuestos contienen una parte central hidrofóbica
(núcleo) constituida por lípidos apolares (triglicéridos y esteres de colesterol), rodeados
por una monocapa de lípidos polares que forman una cubierta (fosfolipidos y colesterol
libre), estabilizados mediante las apoproteínas.
De acuerdo con su densidad se pueden distinguir 4 categorías de lipoproteínas en el
plasma:
-Quilomicrones:
Predominan en su composición los Triglicéridos (T.G) 88% y las proteínas del tipo Apo
– A y Apo – B. Después que los lípidos son absorbidos en la mucosa intestinal pasan a
la linfa y llegan a la sangre formando partículas de 0,5 micrones de diámetro llamadas
quilomicrones.
Encargados de transportar lípidos desde el intestino hacia los tejidos, están
relacionados exclusivalente con los lípidos exógenos, ingresados por vía digestiva. Las
restantes lipoproteínas están involucradas en el transporte de lípidos endógenos, es
decir sintetizados en el organismo.
129
VLDL o Lipoproteínas de muy baja densidad:
Los triacilgliceroles sintetizados en el hígado son incorporados a partículas de VLDL,
junto con esteres de colesterol y pasan al torrente sanguíneo y allí reciben la parte
proteica representada por Apo C y E. Su vida aproximada es de 4 a 8 horas.
LDL o Lipoproteínas de baja densidad:

Son el producto de transformaciones de las VLDL, con una vida media de 3 a 5 días.
Son ricas en colesterol esterificado. Están asociadas a placas ateromatosas típicas de
la ateroesclerosis.
HDL o Lipoproteínas de alta densidad: sintetizadas en el hígado e intestino, poseen

doble capa de fosfolípidos, apoproteínas y colesterol libre. Tiene un papel importante
en la homeostasis de lípidos, ya que regula el metabolismo del colesterol, triglicéridos
y fosfolípidos en sangre y cerebro. Están relacionadas con la remoción de colesterol de
la circulación sanguínea captado por receptores hepáticos. De ahí su importancia en la
prevención de la Aterosclerosis y accidentes vasculares.
Características físicas y químicas de las Lipoproteinas plasmáticas
Características QM VLDL LDL HDL
Proteínas % 2 7 20 45
Esteres de
Lípido principal TG intestinal TG hepático Colesterol
Colesterol
Lípidos totales% 98 93 79 54
Colesterol % 7 20 45 18
Trigliceridos
85 55 9 7
(TG)%
Vida media 5-15 min. 4-8 hs. 3-5 días 3-5 días
Capacidad Muy Factor de

Escasa Escasa
aterogénica elevada protección
130
LÍPIDOS ASOCIADOS
Dentro de las sustancias asociadas a lípidos encontramos los esteroides, terpenos y
eicosanoides
ESTEROIDES:
Es un grupo de sustancias policíclicas derivadas del ciclopentano
perhidrofenantreno(CPPF). Esta molécula está formada por
perhidrofenantreno,derivado saturado del fenentreno (formado por 3 anillos
hexagonales fusionados)condensado con un anillo pentagonal ciclopentano, con un
total de 17 carbonos.
Del ciclo pentanoperhidrofenentreno derivan compuestos de gran importancia
biológica, como hormonas sexuales y de la corteza suprarrenal, ácidos biliares,
vitamina D, esteroles, etc.
Sobre esta estructura básica suelen producirse modificaciones tales como la
sustracción de átomos de hidrogeno en carbonos vecinos (formación de dobles
ligaduras carbono-carbono), o reemplazo de átomos de hidrogeno por cadenas
hidrocarbonadas (CH3---R---CH3) y grupos funcionales (-OH). El disímil
comportamiento físico, químico y/o biológico de las distintas variedades de esteroides
se debe a diferencias en la cantidad y posición de las dobles ligaduras, en la cantidad
y localización de los sustituyentes y a la configuración de los anillos que conforman el
núcleo CPPF.
A todos los carbonos del cicloentanoperhidrofenentreno se los considera ubicados en
un plano. Esto crea la posibilidad de isomería geométrica, pues los sustituyentes
unidos a esos átomos pueden ubicarse a uno u otro lado del plano. El nùcleo posee 6
centros de asimetría (carbonos 5,8,9,10,13 y 14), pero en la naturaleza sólo se
presentan isómeros del carbono 5.
131
En la gran mayoría de los esteroides naturales existen grupos metilo unidos a los
carbonos 10 y 13, que llevan los números 19 y 18 respectivamente. Si en elcarbono
17 se une una cadena hidrocarbonada ramificada de8 carbonos y se introduce un
grupo hidroxilo (-OH) en el carbono 3 se tiene la estructura básica de esteroles.
Los esteroles existen como alcoholes libres o como ésteres deácidos grasos. La
esterificación se produce entre el (-OH) en el carbono 3 y el carboxilo del ácido graso.
El esterol más abundante en los tejidos animales es elcolesterol, que se encuentra
tanto libre como esterificado.
COLESTEROL:
Estructura química. Fórmula del Colesterol:
Deriva del ciclo pentano perhidrofenantreno y tiene:
1 OH en el C3
Doble enlace entre los C 5 y 6
1 metilo en los C 10 y 13
1 ramificación a partir del C 17. (En total 27 carbonos)
132
De todos los esteroles, que son alcoholes secundarios, el más importante y difundido
es el Colesterol. Existe en todos los tejidos, pero en abundancia en el hígado, cerebro,
tejido nervioso, glándulas suprarrenales, gónadas, piel e intestino.
Es una sustancia blanca, insoluble en agua, soluble en alcohol caliente, eter,
cloroformo, etc.
La mayor parte del colesterol de los tejidos y humores se encuentra esterificado con
ácidos grasos, generalmente de cadena larga. Estos compuestos están incapacitados
de atravesar las membranas celulares, mientras que el colesterol no esterificado puede
transponerla libremente por difusión simple.
No existe en los vegetales, aunque contienen otros esteroles semejantes (fitosteroles)
como el sitosterol y el ergosterol que es el principal esterol de los hongos y levaduras.
Es particularmente abundante en la bilis, de la cual puede precipitar dando lugar a la
formación de cálculos en vesícula o en vías biliares produciendo litiasis biliar, que es
muy frecuente.
En la ateroesclerosis es común el aumento de colesterol en el plasma sanguíneo y el
depósito de esta sustancia en paredes vasculares.
La colesterolemia (concentración de colesterol en plasma sanguíneo)es de 200 mg/
100 ml. Este valor aumenta con la ingesta, que si es moderada se normaliza en pocas
horas, pero si es continua produce una hipercolesterlemia, originando una infiltración
hepática de colesterol llamada hígado graso. También aumenta en el embarazo,
133
lactancia, diabetes mellitus, hipotiroidismo, cirrosis biliar y hepatitis viral. El valor de
200 mg/100 ml desciende durante la desnutrición, hipertiroidismo, infecciones agudas,
anemia y tumores malignos.
A pesar de su insolubilidad en agua, el trasporte sanguíneo es posible por cuanto el
colesterol no circula libre, sino formando parte de macromoléculas hidrofílicas
denominadas Lipoproteínas.
Funciones del colesterol:
Estructurales:
Intervienen en la composición de las membranas celulares junto a otros lípidos. En las
neuronas se desempeñan como aislantes eléctricos, asegurando que los impulsos
nerviosos lleguen a destino sin que se produzcan dispersiones.
Metabólicas: constituye el precursor común para la síntesis de ácidos biliares,

hormonas masculinas y femeninas; hormonas progestacionales y corticoides.
A partir del colesterol se sintetiza el 7- dehidrocolesterol. Su fórmula es similar a la del
colesterol pero tiene una doble ligadura entre los carbonos 7 y 8 (por sustracción de
Hidrógeno del C7 y C8); es una provitamina que por irradiación con luz ultravioleta se
transforma en vitamina D3
TERPENOS
Sustancia lipídica insaponificables derivada del isopreno (unidad de 5 carbonos). Por
la unión de 1 a 8 unidades de isopreno se forman los terpenos.(poliisoprenos). Son de
origen vegetal o fúngico o bacteriano.
Actuan como pigmentos, aromas, agentes defensivos
134
Pueden presentar estructura lineal como el geraniol (formado por 2 unidades), farnesol
(formado por 3) y escualeno (formado por 6 unidades de isoprenos) Estos son
producto intermedio en la síntesis de colesterol.
También pueden formar ciclos como en la vitamina A, carotenos, lanosterol,
ubiquinona, etc.
Los poliisoprenos pueden tener funciones alcohólicas que se encuentran esterificadas.
Uso clínico de Terpenos:
El eugenol: es uno de ellos, presente en muchas especias, como la esencia de clavo;
es un potente bactericida y anestésico muy usando en odontología.
Carvacrol: efecto antibacteriano y antiinflamatorio
Eucaliptol: usado como antiséptico y desinfectante; también tiene actividad
expectorante y antiinflamatoria.
Mentol: es usado en chicles, caramelos, pastas dentales, enjuagues bucales, etc; tiene
efecto refrescante sobre las mucosas y propiedades antipruriginosas y antisépticas.
EICOSANOIDES
Pertenecen a una familia de lípidos derivados del ácido Araquidónico y

otros ácidos poliinsaturados de 20 átomos de carbono que comprenden compuestos
de gran interés funcional.Los eicosanoides son:Prostaglandinas (PG), Prostaciclinas
(PGI),Tromboxanos (TX) y Leucotrienos (LT).
En general, actúan cerca del sitio donde son sintetizados. Se unen a receptores
específicos en las membranas plasmáticas de las células blanco. Son considerados
intermediarios químicos de la inflamación.
Prostaglandinas (PG):
Su nombre procede de la próstata donde se aislaron por primera vez. Se producen en
todas las células a excepción de los glóbulos rojos.
Son hidroxiácidos insaturados con un anillo ciclopentano. Hay diversos tipos.
Su acción es variada, a veces distintas prostaglandinas son antagónicas. Algunas PG
tienen potente acción vasoconstrictora sobre la musculatura lisa de bronquiolos y
vasos mesentéricos, mientras que otras son dilatadoras de bronquios y vasos de
corazón, riñón, mesenterio y músculo esquelético.Este último efecto muy útil para
135
eltratamiento del asma bronquial y al producir vasodilatación genera descenso de la
presión arterial.
En general las PG provocan contracción el músculo liso en útero y tracto
gaastrointestinal, inhibición de la lipólisis en el tejido adiposo, e inhibición de la
secreción de HCl en el estomágo.
Actúan en muchos tejidos regulando la síntesis del mensajero intracelular AMP cíclico.
Como el AMPc interviene en la función de muchas hormonas, las prostaglandinas
afectan a muchas funciones celulares y tisulares.
Son agentes responsables de la inflamación, dolor y fiebre, razón por la cual los
fármacos capaces de inhibir la síntesis de PG, cuyo prototipo es la aspirina, producen
efectos antiinflamatorios, analgésicos y antifebriles.
Prostaciclinas (PGI)
Son compuestos con 2 ciclos pentagonales, derivados de las PG. Se sintetiza en el
endotelio de los vasos sanguíneos. Son antiagregantes de plaquetas y
vasodilatadoras.
Tromboxanos (TX):
Tienen una estructura parecida a las PG, pero poseen un anillo hexagonal en lugar de
pentagonal.Se sintetizan en las plaquetas sanguíneas (trombocitos). Estimulan la
vasoconstricción y la agregación plaquetaria que facilita el inicio de la coagulación
sanguínea. El aumento de TX predispone a la producción de lesiones vasculares
(embolias y trombos) e incluso infarto de miocardio.
Leucotrienos (LT):
Son ácidos grasos con 4 dobles ligaduras. Se sintetizan en los leucocitos. Son
poderosos constrictores de la musculatura lisa de bronquios. Algunos de ellos se
forman en mayor cantidad en el curso de los procesos alérgicos y asmáticos. El LTD4,
por ejemplo, induce la contracción del músculo que rodea las vías aéreas del pulmón.
Un exceso de leucotrienos produce un ataque asmástico.
Los leucotrienos, como las prostaglandinas son mediadores en los procesos

inflamatorios durante la fase inicial; activan la agregación y movimientos de leucocitos
polimorfonucleares y aumentan la permeabilidad vascular. La sustancia que produce
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una reacción lenta de anafilaxia, importante en el asma y reacciones de
hipersensibilidad es una mezcla de leucotrienos.
De lo dicho anteriormente los eicosanoides promueven diversas acciones que

alcanzan a todos los aparatos o sistemas del organismo: respiratorio, circulatorio,
digestivo, reproductor, nervioso, endócrino. A continuación se mencionan algunos Ej
de las mismas:
-Aparato respiratorio:lasprostaglandinas PGD2 y PGF2 α, el tromboxano TXA2 y los

leucotrienos LTC4, LTD4 y LTE4producen contracción del músculo liso en bronquios
(son bronquioconstrictores).Un exceso de leucotrienos puede producir un ataque
asmático. Las prostaglandinas PGE, por el contrario son poderosos
bronquiodilatadores.
-Aparato circulatorio: las prostaglandinas PGE y PGI2 son vasodilatadoras, reducen la

resistencia periférica y la presión arterial, mientras que el tromboxano TXA2 es
vasoconstrictor y agregante plaquetario.
La prostaciclina PGI2 inhibe la agregación de plaquetas.
-Aparato digestivo:las prostaglandinas PGE y PGI inhiben la secreción gástrica,

disminuyen el volumen, la acidez del jugo gástrico y la secreción de pepsina. PGE,
además, favorece el peristaltismo estomacal e intestinal. La PGI2 inhibe la motilidad de
las fibras circulares y longitudinales del tracto gastrointestinal.
Aparato reproductor: las prostaglandinas, particurlamente PGE2 actuando sobre el

hipotálamo, están implicadas en la regulación de la secreción de hormona liberadora
de gonadotrofina.
El aumento de la síntesis de prostaglandina PGF2 α parece ser el principal iniciador
del trabajo de parto ya que estimula la contracción de la musculatura uterina.La
oxitocina es más importante en un segundo estadío del parto. También las
prostaglandinas participan en la ovulación.
137
Sistema nervioso autónomo: la prostaglandina PGF facilita la liberación de
neurotransmisores; por el contrario, otra prostaglandina PGE2frena la liberación de
noradrenalina inhibiendo las terminales presinápticas .
Actividades:
1-Concepto de lípidos
2-Realice un cuadro sinóptico con la importancia biológica de los lípidos.
3-Clasificación completa de lípidos simples, complejos y derivados.
4-Describir las diferencias física y químicas entre grasas y aceites.
5-Desarrollar brevemente las propiedades de los ácidos grasos.
6-Esquematizar y explicar que ocurre con un lípido agitado en agua con el agregado
de ácido graso como estabilizante.
7-Realizar la fórmula general de un ácido graso. Explicar, de acuerdo al tipo de

enlaces como se denominan.
8-Completar el siguiente cuadro.
ÁCIDOS GRASOS SATURADOS

Nombre Vulgar Nombre sistemático Símbolo
9- Completar el siguiente cuadro.

ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS
138
Nombre Vulgar Nombre sistemático Símbolo
10-Realizar la fórmula semidesarrollada de un ácido graso insaturado
11- Concepto de ácidos grasos esenciales. Citar ejemplos.
12-Nombrar los alcoholes que intervienen en la formación de los lípidos. Hacer la

fórmula del glicerol.
13-Nombrar las lipoproteínas del plasma.
14-Describir la constitución de cada lípido complejo y su importancia biológica.
15-Realizar la fórmula del Colesterol.

16-Marcar V o F
Las uniones carbono-carbono se realizan por simple enlace aunque existen
también los dobles enlaces…………….
A medida que crece la longitud de la cadena se elevan las temperaturas de
fusión y su solubilidad………….
La cadena hidrocarbonada representa la porción hidrofóbica y el grupo carboxilo
constituye la porción polar………..
Los ácidos grasos cuya cadena hidrocarbonada posee enlaces simples son
ácidos grasos insaturados…………….
17-Realizar esterificaciones mediante fórmulas formando 1 monoglicérido, 1 diglicérido
y 1 triglicérido.
18-Describir la importancia biológica y que alimentos contienen los distintos omega.
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UNIDAD TEMATICA II:
SUSTANCIAS ORGÁNICAS DE LOS SERES VIVOS
Tema 3: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
CONTENIDOS
Aminoácidos: concepto. Alfa aminoácidos. Concepto. Clasificación de los aminoácidos
de acuerdo al número de funciones ácidas y aminas; de acuerdo a la polaridad del
grupo R. Concepto de anfolitos. Aminoácidos esenciales. Uniones peptídicas.
Polipéptidos. Proteínas:
Concepto. Composición. Importancia biológica. Peso molecular. Clasificación por su
estructura interna: soluciones acuosas de las proteínas. Influencia de las sales:
Precipitación. Punto isoeléctrico. Su importancia. Hidrólisis de una proteína simple.
Fibrosas y globulares. Características. Clasificación por la complejidad de la molécula:
simples y conjugadas. Proteínas simples: clasificación. Proteínas conjugadas:
clasificación. Metalproteínas, cromoproteínas, glucoproteínas, mucoproteínas,
lipoproteínas, nucleoproteínas, fosfoproteínas. Grupo proteico y prostético de cada
una. Concepto de estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
OBJETIVOS: Finalizado el desarrollo de la unidad, en cuanto a conocimientos, los
alumnos serán capaces de:
- Conceptualizar los aminoácidos, alfa aminoácidos y anfolitos.
- Identificar los aminoácidos esenciales
- Clasificar los aminoácidos según número de funciones ácidas y aminas
- Clasificar los aminoácidos de acuerdo a la polaridad del grupo R
- Analizar las uniones peptídicas
- Describir la reacción del Biuret
- Conceptualizar las proteínas y analizar la importancia biológica de las mismas
- Conceptualizar peso molecular y soluciones acuosas de proteínas
- Analizar la influencia de las sales, precipitación .
- Analizar el punto isoeléctrico y comprender su importancia
- Clasificar a las proteínas según la forma
- Identificar las estructuras de las proteínas
- Clasificar a las proteínas según la complejidad de su molécula
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- Analizar la composición de los grupos proteico y prostético de las proteínas
conjugadas
- Describir la desnaturalización proteica
Con respecto a las disposiciones, actitudes y valores, los estudiantes podrán valorar
la importancia de la inclusión de aminoácidos esenciales y proteínas en general en
sus dietas.
BIBLIOGRAFÍA:
Battelino L y Cattoni, S Dorronsoro de Bioquímica en Ciencias de la Salud. Córdoba:
Triunfar (2001)
Bohinski R Bioquímica Wilmington (Estados Unidos); Addison-Wesley Iberoamericana S. A.
5ta. Edición. (1991)
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son compuestos orgánicos, de bajo peso molecular, que

químicamente se caracterizan porque en su molécula poseen como mínimo un grupo
carboxilo COOH (ácido) y un grupo amina NH2 ( básico) que están unidos a un carbono
α, ( el carbono α de un ácido orgánico es aquel inmediato al carboxilo) por lo que se
llaman α-aminoácidos.
Por lo tanto, la formula general de un  aminoácido es:
R
H2 N C H
Carbono α (alfa)
COOH
Donde “R” es un grupo conocido como grupo lateral del aminoácido, el cual es
diferente para cada aminoácido. La fórmula anterior se presenta en la forma no
141
ionizada, pero de hecho siempre están ionizados en solución como se verá más
adelante .En el aminoácido más simple, la glicina, R es un hidrógeno.
Si R representa cualquier grupo diferente al hidrogeno, el átomo de carbono  se

vuelve asimétrico, debido a que cuatro grupos diferentes se unen a él. Así se
producirán dos isómeros ópticos que son como imágenes en espejo, y que configuran
las formas D y L. Todos los aminoácidos que constituyen a las proteínas
pertenecen a la serie L.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE ACUERDO AL NÚMERO DE

FUNCIONES ÁCIDAS Y AMINAS:
a) Aminoácidos neutros: también llamados aminoácidos monoamino

monocarboxilicos, por poseer sus moléculas un grupo amino y uno carboxilo
unidos al carbono α. Dentro de ellos encontramos:
1-alifáticos, como glicina o glicocola; alanina y serina
2- alifáticos que contienen azufre, como cisteína, cistina y metionina
3- aromáticos homocíclicos, como fenilalanina y tirosina
4- aromáticos heterocíclicos, como triptófano
142
b) Aminoácidos básicos: también llamados aminoácidos diaminomonocarboxilicos,
porque presentan en su molécula dos grupos amino y un grupo carboxilo. Al pH
reinante en las células se cargan positivamente. Son ejemplos de ellos la lisina, la
arginina, y la hidroxilisina.
c) Aminoácidos ácidos: denominados monoaminodicarboxilicos, por tener en su

molécula un grupo amino y dos grupos carboxilos; las cadenas de estos aminoácidos
tienen un carboxilo adicional que libera un protón y adquiere carga negativa al pH de
los líquidos biológicos intracelulares y extracelulares, como el plasma sanguíneo y la
linfa. Son ejemplos de estos aminoácidos el ácido aspártico y el ácido glutámico. De
ellos derivan la asparragina y la glutamina.
d) Iminoácidos: poseen en realidad un grupo imino (NH) en vez de un grupo amino

(NH2). Es el caso de la prolina; en algunas proteínas se encuentra un derivado
hidroxilado de ella que es la hidroxiprolina. Son cíclicos.
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS DE ACUERDO A LA
POLARIDAD DEL GRUPO R
También podemos clasificar a los aminoácidos de acuerdo a la polaridad de los grupos

R (grupo lateral del aminoácido). Un grupo R polar es hidrofílico (afín al agua), lo que
significa que es solvatado fácilmente por las moléculas polares al agua. La polaridad
puede deberse a la presencia, a pH 7, de una carga positiva o negativa completa en un
grupo R ionizable (polar, cargado), o bien a la presencia de cargas parciales en los
enlaces tipo dipolo permanente de grupos R no ionizables (polares no cargados). Un
grupo R no polar es hidrofóbico (repelente al agua), lo que significa que el agua no lo
solvata con facilidad. La apolaridad significa la ausencia de las características de
polaridad antes mencionadas o a una contribución mínima de ellas, y a la presencia de
muchos enlaces polares C-C y C-H.
143
1-Grupos R no polares o hidrófobos: este grupo contiene 5 aminoácidos con grupos R
que son hidrocarburos alifáticos (alanina, leucina, isoleucina, valina y el aminoácido
prolina),2 con anillos aromáticos (fenilalnina y triptófano) y uno que contiene azufre
(metionina); este grupo es menos soluble que el correspondiente a R con grupos
polares.
2- Grupos polares pero sin carga: son más solubles que los anteriores; sus grupos R
contienen grupos funcionales polares neutros (sin carga) que pueden establecer
enlaces de hidrógeno con el agua. La polaridad de la serina y tirosina se debe a sus
grupos hidroxilos; la de la asparragina y glutamina, a sus grupos amídicos y la de la
cisteína, a la presencia del grupo sulfhidrilo (-SH). .Si estos grupos sulfihidrilo se han
oxidado para formar un puente disulfuro que une dos cisteínas, se forma la cistina.
3-Grupo R con carga positiva (básicos): son aquellos cuyo grupo R posee una carga
positiva neta a pH 7; la lisina tiene un segundo grupo amino en la cadena alifática, la
arginina tiene un grupo guanidino que puede aceptar protones; la histidina a pH 6
tiene el 50% de sus moléculas cargadas positivamente, pero a pH 7 solamente el 10%
tiene carga.
4- Grupos R cargados negativamente (ácidos dicarboxílicos): las cadenas de estos

aminoácidos poseen un grupo carboxilo adicional que puede liberar un protón y
adquirir carga negativa a pH 6 o 7. Son ácido aspártico y ácido glutámico.
CONCEPTO DE ANFOLITOS:
Los aminoàcidos se pueden comportar como àcidos o bases según el medio en que se
encuentren
El grupo carboxilo puede comportarse como ácido (dador de protones):
-COOH →COO − + H+
carboxiloCarbonilo Protón de hidrógeno
144
Presenta carácter ácido: origina sales con las bases
El grupo amino puede comportarse como base (aceptar protones)
-NH2 + H+ → NH3 +
Presenta carácter básico: forma sales con los ácidos.

Al estado cristalino o en soluciones acuosas, los aminoácidos se encuentran
disociados, creando cargas positiva y negativa sobre la misma molécula (doble carga).
Por esta razón, se dice que los aminoácidos son iones dipolares, anfolitos, anfóteros,
híbridos o zwitterones. Por esto es más correcto representar a los alfa-aminoácidos
como iones bipolares.
ANFOLITO
En soluciones ácidas fuertes, el ión bipolar capta un ión H + o protón que se comporta
como una base. Así se convierte en un catión (que migraría hacia el cátodo si se
estableciese un campo eléctrico).
En soluciones alcalinas, el protón de la función - NH3+del dipolo reacciona con iones
hidroxilo para formar agua y el aminoácido queda cargado negativamente,
constituyendo un anión (que iría al ánodo si se estableciese un campo eléctrico). Así, a
medida que la concentración de iones hidrógeno va aumentando en el medio, los iones
–COO del dipolo van captando protones y se van formando cationes. Al disminuir la
concentración de iones hidrógeno, el grupo –NH3 cede hidrógenos y se van
conformando aniones.
145
PUNTO ISOELÉCTRICO:
Hay un valor de pH, propio de cada aminoácido, en el que la disociación de cargas
positivas y negativas se iguala, razón por la cual la carga total del aminoácido es cero.
Al valor de pH en el cual la carga del aminoácido es nula se denomina
puntoisoeléctrico. En estas condiciones, el aminoácido no puede desplazarse hacia
ninguno de los polos cuando se establece un campo eléctrico.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

El conocimiento de los aminoácidos es muy importante para el análisis y la
comprensión de las propiedades de las proteínas.
1- Fisicas
Solubilidad:
Existe una variada gama de solubilidades entre ellos. En general la solubilidad
dependerá de la cadena lateral. Cuando esta es no polar o hidrófoba y larga, serán
menos solubles en agua y cuando las cadenas laterales sean polares y de corta
longitud, serán muy solubles en solventes polares como el agua y etanol.
Punto de fusión:
Poseen elevados puntos de fusión, superiores a 200º C. Esta gran cantidad de
energía necesaria para romper la molécula refleja la estabilidad de las fuerzas
iónicas que mantienen la malla cristalina del aminoácido.
2-Químicas
a) Propiedades de la función carboxílica
-La función carboxílica es disociable y neutralizable por las bases.
-Puede ser esterificada por un alcohol.
-Puede perderse CO2 por descarboxilación formando aminas primarias, llamadas
aminas biológicas. (Ej.: histamina, tiramina, ácido gama-aminobutirico,etanolamina,
etc).
b) Propiedades de la función amina.
La transferencia del grupo amina se llama transaminación y su separación se llama
desaminación y puede realizarse in vivo e in vitro.
146
AMINOACIDOS ESENCIALES
Del total de aminoácidos existentes en las proteínas ocho de ellos deben ingerirse con
la dieta porque no pueden sintetizarse en el organismo humano.
Ellos son valina, fenilalanina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, treonina, triptófano y
reciben el nombre de aminoácidos indispensables o esenciales. La arginina y la
histidina se sintetizan en los tejidos humanos, pero a un ritmo insuficiente para atender
demandas como las de la mujer embarazada o del niño. En esos casos la arginina y la
histidina también deben considerarse como esenciales.
Desde el punto de vista de la nutrición el “valor biológico” de las proteínas de una dieta
depende de su contenido en aminoácidos esenciales y el más alto “valor biológico”
corresponde a proteínas de origen animal.
Fuentes: se encuentran en las proteínas de origen animal, leche, carne, pescado, huevo
y también en ciertas proteínas vegetales como el germen de maíz, el germen de trigo,
semilla de soja y levaduras contienen aminoácidos esenciales.
Requerimientos: para los lactantes y niños, la necesidad es elevada en comparación
con los adultos porque se hallan en la etapa de crecimiento
Deficiencia: una ingesta inadecuada produce restricción del crecimiento, restricción de
la síntesis proteica (si falta uno solo de los ocho aminoácidos esenciales dejan de
sintetizarse las proteínas), balance nitrogenado negativo, que se produce cuando se
elimina más nitrógeno por orina del que se absorbe. Se da generalmente en la
desnutrición.
AMINOACIDOS NO ESENCIALES
Son los once aminoácidos restantes que pueden ser sintetizados por el organismo. Al
igual que los aminoácidos esenciales, contribuyen a la formación de proteínas tisulares
y son más intercambiables.
Se incluyen en este grupo a: glicina, alanina, serina, cisteína, cistina, tirosina, ácido
aspártico, ácido glutámico, prolina e hidroxi-prolina.
147
PÉPTIDOS
Son compuestos formados por dos o más residuos de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos. Los aminoácidos pueden establecer enlaces covalentes entre el grupo
carboxilo de uno y el nitrógeno del grupo amina de otro. Esta unión denominada
enlace peptídico se produce con pérdida de agua.
Es un enlace de tipo amida que se forma por la reacción del grupo  carboxilo de un
aminoácido con el grupo  amino de otro.
Toda cadena peptídica tiene un extremo en el cual queda un aminoácido con su
extremo α-amino libre; se considera a éste como el comienzo de la cadena y se llama
extremo amino terminal. La otra punta posee el grupo carboxilo unido al carbono α; éste
constituye el grupo carboxilo terminal. Los aminoácidos que forman péptidos y proteínas
pierden en la unión peptídica un OH del grupo carboxilo y un H del grupo amina. De
esta manera se forma agua.
El grupo carboxilo aporta su OH, mientras que el grupo amino aporta uno de sus H, con
lo que se forma una molécula de agua que se libera.
El enlace peptídico es el enlace covalente más importante que une aminoácidos en los
péptidos y proteínas. Cuando dos aminoácidos se unen a través de un enlace
peptídico forman un dipéptido.
Si se unen tres residuos de aminoácidos por enlaces peptídicos forman un tripéptido, si
se unen cuatro, un tetrapéptido y así sucesivamente. Se denomina polipéptidos a
los polímeros formados por más de diez aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
148
Dipéptido
ALANILGLICINA
Tripéptido
Los péptidos se nombran siguiendo el orden de los aminoácidos integrantes, llamados

residuos de aminoácidos, a partir del que posee un grupo α-amina libre. Los residuos
de aminoácidos se indican por la raíz de su nombre seguida la terminación “il”. En
segundo lugar ubica el nombre sin modificaciones del otro aminoácido. El último
residuo designa por su nombre completo. Por ejemplo: seril-aspartil-cisteína.
Los compuestos que contienen hasta 10 aminoácidos se llaman péptidos u
oligopéptidos .Si se hallan constituidos por más de 10 aminoácidos y el peso molecular
no supera los 6.000 daltons son polipéptidos, pero si el peso molecular excede este
valor que corresponde a más de 50 unidades de aminoácidos, los compuestos se
denominan proteínas.
149
* Propiedades físico-químicas de los péptidos
a)Físicas: son tanto más solubles en agua cuanto más pequeño son, contienen más
aminoácidos hidrófilos.y son dializables
b)Químicas:
Propiedades de las cadenas laterales: Si un péptido contiene serina; podrá
esterificarse con el ácido fosfórico o un sulfato. Si contiene cisteína, podrá unirse a otro
péptido por un puente de disulfuro.
-Reacción de Biuret: Esta reacción sólo tiene lugar en los péptidos que poseen más de
cuatro aminoácidos. Si colocamos un mililitro de proteínas, agregamos hidróxido de
sodio al 40 % y sulfato de cobre al 1 %, se produce una coloración que va del rosado
al lila de acuerdo a la proteína que usamos. Esa coloración se debe a los enlaces
peptídicos.
* Propiedades ácido-básicas de los péptidos

Los grupos que intervienen en la unión peptídica (carboxilo y amina) han perdido OH e
H respectivamente y ya no pueden ionizarse, por lo tanto, estas propiedades están
determinadas por los grupos amina y carboxilo terminales y por los grupos ionizables
de las cadenas laterales de sus residuos aminoacídicos.
El pH del medio influye sobre la magnitud y el signo de la carga de un péptido y el pH
en el que hay un equilibrio entre cargas positivas y negativas, se denomina punto
isoeléctrico.
Algunos péptidos de importancia biológica son el glutatión, que participa en sistemas
enzimáticos de óxido-reducción; la oxitocina, vasopresina y adrenocorticotrofina , que
son hormonas hipofisiarias; el glucagón (hormona pancreática); la calcitonina
(hormona de la glándula tiroides), angiotensina, somatostatina, gastrina, secretina, y
las encefalinas, que se encuentran en el sistema nervioso central.
150
PROTEINAS
Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño (macromoléculas) y elevado peso

molecular, superior a las 6.000 daltons (peso molecular de la insulina). Se hallan
formadas por la unión de 50 o más aminoácidos; son polímeros que, dispersas en un
solvente adecuado, dan soluciones coloidales.
La necesidad de proteínas del organismo se satisface con el consumo de 1 gr de
proteína por kg de peso por día. Un individuo de 70 kg deberá incorporar 70 grs diarios
de proteínas. Esta necesidad se halla aumentada en el crecimiento, en la embarazada
o en el amamantamiento.
Una ingesta proteica deficitaria trae aparejada una desnutrición severa en niños. Si el
déficit es calórico y proteico, es decir, también hay déficit de lípidos y glúcidos, la
patología recibe el nombre de marasmo, caso en el que clínicamente el niño se
presenta delgado y aparenta menor edad de la que tiene. Si el déficit es proteico y no
calórico, es decir, se hallan cubiertas las necesidades de glúcidos y de lípidos, el niño
presenta abdomen hinchado, piel seca, diarrea, dermatitis y retardo de crecimiento.
Estas sustancias ocupan un lugar cuanti y cualitativamente muy importante entre las
moléculas constituyentes de los seres vivos.
En los animales superiores, son los compuestos orgánicos más abundantes:
representan alrededor del 50% del peso seco de los tejidos. Funcionalmente son
fundamentales: no existe proceso biológico que no dependa de la presencia y/o
actividad de este tipo de sustancias. Todas contienen C, H, O, N y algunas también S
FUENTES:
Las proteínas se encuentran tanto en alimentos de origen animal como vegetal,carnes,
huevo, leche, pescado, levaduras, legumbres, germen de trigo, de maíz, etc.
La importancia biológica de las proteínas radica en las funciones que desarrollan. En

cada función biológica participaría por lo menos una proteína específica. Vamos a
enumerar algunas de estas funciones, cuya descripción se halla bajo el subtítulo
“Criterio funcional para clasificar las proteínas”, que encontraremos en las
próximas páginas. Estas funciones son:
151
Estructural, actividad catalítica (enzimas), función regulatoria (hormonas),con acción
contráctil,función de transporte, funciones especificas en sangre, factores de
crecimiento,transferencia de electrones, defensa inmunológica, antígenos de los
grupos sanguíneos, reserva nutricional, proteínas digestivas, proteínas represoras,
formación de ribosomas, función coloidosmótica, función amortiguadora, constituyen
receptores, proteínas hormonales, función energética,constituyen toxinas, opsinas y
rodopsinas.
INFLUENCIA DE LAS SALES : PRECIPITACION
A concentraciones bajas, las sales aumentan la solubilidad porque los iones

inorgánicos interactúan con grupos ionizados proteicos. En moléculas en que las
cargas de signo contrario están distribuidas en forma asimétrica el fenómeno se nota
más. Si se agregan sales neutras disminuye la atracción entre los grupos ionizados y
se favorece la estabilidad de la solución; al aumentar la concentración de sal, sus
iones atraen las moléculas de agua de la capa de solvatación (fina cubierta donde los
grupos de cargas opuestas en diferentes moléculas están aislados, impidiendo que las
moléculas se agreguen y precipiten) y despojan a la proteína de su cubierta hidratante.
Por lo tanto, cuando la concentración de sal alcanza un valor determinado se produce
la precipitación de la proteína.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
Se pueden clasificar:
a) Según su composición química

b) Según su forma molecular
c) Utilizando un criterio funcional:
152
a) Clasificación según criterio químico:
Divide a las proteínas en dos grandes grupos:
1-Proteínas simples: son aquellas que por hidrólisis total dan solamente aminoácidos.
2-Proteínas conjugadas: son proteínas cuyas moléculas se hallan formadas por

aminoácidos y otras sustancias que no lo son. La porción proteica corrientemente se
denomina apoproteína.
La porción no proteica de una proteína conjugada recibe el nombre de grupo prostético
o no proteico.. Este grupo prostético puede ser de diferente naturaleza.
- albúminas
- globulinas
Proteínas simples - histonas
-glutelinas y gliadinas
-escleroproteínas
PROTEINAS
- glucoproteínas
Proteínas - lipoproteínas
conjugadas - metaloproteínas
- fosfoproteínas
- nucleoproteínas
- cromoproteínas
153
Apoproteína+Grupo Prostético Proteína Conjugada
Proteínas+Glúcido - Glucoproteínas
Proteína+Lípido - Lipoproteínas
Proteínas+Metal - Metaloproteínas
Proteínas+Fosfato - Fosfoproteínas
Proteínas+Acido Nucleico - Nucleoproteínas
Proteínas+Cromo (sustancia - Cromoproteínas
Coloreada)
1-Proteinas Simples
Albúminas: son proteínas solubles en agua, que pueden precipitar con al agregado de
sales a alta concentración. Tienen carácter ácido, con un punto isoeléctrico de 4,7.Son
proteínas globulares cuya molécula de peso relativamente bajo, es más simétrica que
las moléculas de las globulinas.
Se encuentran en tejidos animales y vegetales. Recibe distintos nombres, según su
procedencia; así encontramos la seroalbúmina del plasma, de la linfa y de otros
medios internos de los vertebrados; la ovoalbúmina,en la clara: del huevo ; la
lactalbúmina de la leche y la legumelina de ciertas legumbres.
Globulinas: a diferencia de las albúminas, son insolubles en agua pura, pero se

disuelven en soluciones salinas diluidas y precipitan de la solución más fácilmente.
Pertenecen a las proteínas globulares porque tienen forma ovoidal; en el plasma
sanguíneo hay varias globulinas; en la clara de huevo constituyen la ovoglobulina, en
la leche, la lactoglobulina. También se hallan presente en vegetales: edestina de la
semilla del cañamo, la araquinona del mani, la legumina y vicilina de otras especies
leguminosas.
154
Histonas: son fuertemente básicas que se han encontrado unidas a ácidos nucleicos
en los organismos superiores. Se las encuentra en lo núcleos celulares, asociadas al
ADN
Protaminas: también son proteínas básicas y están asociadas a los ácidos nucleicos
en la esperma de ciertos peces.
Glutelinas y gliadinas: se las encuentra en granos de cereales. Prácticamente la

mitad de proteínas de la harina de trigo es gliadina. El maíz contiene zeína ; el arroz,
arizeína. También en el trigo hay .glutelina .En general, son proteínas de escaso valor
biológico, porque no contienen aminoácidos esenciales.
Escleroproteínas: son proteínas muy insolubles que se encuentran en tejidos

animales. Poseen la función biológica de formar tejidos de sostén y estructuras de gran
resistencia física. Son proteínas fibrosas. Pertenecen a este grupo las queratinas, el
colágeno y la elastina. Las queratinas son proteínas que forman la mayor parte de los
pelos, la lana, las uñas y pezuñas de los mamíferos, las plumas de las aves y escamas
de los peces. El colágeno constituye las fibras colágenas del tejido conjuntivo, por
ejemplo, las que forman el ligamento periodontal. Al cocinarse, el colágeno se
transforma en gelatina, de escaso valor nutritivo porque no contiene todos los
aminoácidos esenciales. Las elastinas conforman las fibras elásticas del tejido
conjuntivo.
2-Proteínas conjugadas
Están constituidas por una proteína simple y una porción no proteica. La porción
proteínica se denomina apoproteína y la otra se llama grupo prostético. Al variar este
grupo, se distinguen diferentes proteínas que pasamos a describir:
Nucleoproteínas
Son proteínas conjugadas cuyo grupo prostético es un ácido nucleico y la porción
proteica es una proteína simple fuertemente básica, del tipo de las histonas.
Cromoproteínas
155
Están formadas por una proteína simple y un grupo prostético coloreado.
Entre las cromoproteínas encontramos proteínas muy importantes como la
hemoglobina y los citocromos. Pertenecen a este grupo varias proteínas amarillas
conocidas como: flavoproteínas, que participan en procesos de oxido-reducción; la
púrpura visual o rodopsina, relacionada a la visión, etc.
Glucoproteínas
Son proteínas que contienen hidratos de carbono. El grupo prostético generalmente
está constituido por heteropolisacáridos. Muchas de las globulinas del plasma
sanguíneo están combinadas con glúcidos; por lo tanto son glucoproteínas.
Fosfoproteínas
Son proteínas conjugadas que contienen acido fosfórico que se considera el grupo
prostético, unido en forma de éster a la porción proteica.
La caseína de la leche y la vitelina de la yema del huevo son las fosfoproteínas más
importantes
Lipoproteínas
En ellas el grupo prostético se halla representado por lípidos de diverso tipo. Los
complejos formados por fosfolípidos y proteínas están presentes en muchos tejidos
animales. En el plasma sanguíneo las globulinas se unen a lípidos formando grandes
moléculas que transportan estos compuestos insolubles en el plasma sanguíneo,
constituyendo las HDL, LDL y VLDL. : Su concentración aumenta cuando hay
hiperlipemia y artereoscleorosis
Metaloproteínas: contienen un metal como grupo prostético. Algunas proteínas que

contienen metales parecen desempeñar una función de almacenamiento o transporte
de estos. Tal es el caso de la ferritina que contiene hierro. Otras pueden tener como
grupo prostético magnesio, cobre manganeso o zinc.
156
b) Clasificación según la forma molecular
1-Proteinas fibrosas o fibrilares: una proteína es así denominada cuando uno de

sus ejes tiene una dimensión al menos 10 veces superior a los otros dos. Se hallan
constituidas por dos, tres o varias cadenas polipeptídicas ordenadas paralelamente a
lo largo de un eje, adoptando forma de fibra o de lámina plegada, espiral o hélice, que
luego describiremos como estructura secundaria.
Son insolubles en agua y cumplen función de sostén, como las fibras del tejido
conectivo y otras formaciones titulares de gran resistencia física. Pertenecen a este
grupo la actina y la miosina del músculo esquelético, la queratina, el colágeno y la
fibrina.
2-Proteinas globulares: son aquellas en las cuales la cadena de aminoácidos está

plegada sobre sí misma en forma compacta adoptando forma esférica u ovoide. Los
tres ejes de la molécula son de similares longitudes. Son solubles en agua y cumplen
múltiples funciones biológicas: las enzimas, los anticuerpos, algunas hormonas, la
hemoglobina, etc. pertenecen a este grupo.
c) Clasificación según su criterio funcional
1. Estructural junto a los lípidos y a algunos glúcidos forma membranas y

estructuras. Son ejemplos de proteínas con esta función específica el colágeno del
tejido conectivo y la queratina de la piel, uñas y pelos.
2. Actividad catalítica: todas las enzimas son proteínas y actúan acelerando las
reacciones bioquímicas tanto de síntesis como de degradación de sustancias
presentes en el organismo. Algunos ejemplos son la amilasa de la saliva y jugo
pancreático, la oligo 1-6 glucosidasa del jugo entérico, la pepsina y el fermento lábil del
estómago, la glucosa 6-fosfatasa del hígado, riñón e intestino.
3. Función regulatoria: existen hormonas de naturaleza proteica como la insulina del

páncreas, la hormona paratiroidea o parathormona y la somatotrofina del lóbulo
anterior de la hipófisis.
157
4. Acción contráctil: varias proteínas participan de la elongación y del acortamiento
de ciertas células. Algunas de ellas son la actina, la miosina, la tropomiosina, la
troponina y la trombostenina.
5. Función de transporte: tanto en el espacio intracelular como extracelular. Son

ejemplo de ellas la hemoglobina que transporta O 2 y CO2 y las albúminas, como la
seroalbúmina del suero sanguíneo que transporta ácidos grasos y drogas.
6. Funciones especificas en sangre: Las proteínas de la sangre, muchas de las

cuales son enzimas, participan en diversos procesos sanguíneos como coagulación,
constituyendo loos factores de la coagulación, disolución de coágulos y el transporte
de diversas sustancias como vitamina B12 y colesterol.
7. Factores de crecimiento: las proteínas como factores de crecimiento estimulan la

velocidad de crecimiento y la división celulares. Son ejemplos los factores de
crecimiento epidérmico, el factor de crecimiento derivado del plasma y el factor de
crecimiento esquelético.
8. Transferencia de electrones: estas proteínas median el flujo de electrones entre

un donador inicial y un aceptor final. Un ejemplo es el citocromo, que participa en la
transferencia de electrones hacia aceptores adecuados, como el oxígeno en los
organismos aeróbicos; también pueden clasificarse como enzimas.
9. Defensa inmunológica: antígenos y anticuerpos: los primeros son macromoléculas

proteicas que ingresan al organismo, el que no las reconoce como propias y se
combinan con los anticuerpos produciendo una reacción inmunitaria. Los anticuerpos
son proteínas plasmáticas producidas en respuesta a la inmunización con un antígeno.
Otras proteínas vinculadas a la defensa inmunológica son las inmunoglobulinas A, G,
M, D y E y las citosinas.
10. Antígenos de los grupos sanguíneos: son glucoproteínas que se encuentran en

la membrana del eritrocito que se utilizan para clasificar a sus portadores en diferentes
grupos sanguíneos.
158
11. Reserva nutricional: el organismo puede almacenar algunas moléculas e iones
combinados con algunas proteínas. Cumple esta función la ferritina del hígado, que
se une al hierro en el hígado; ceruloplasmina, que se une al cobre en el hígado y
transcobalamina, que facilita la absorción, transporte y almacenamiento de vitamina
B12.
12. Proteínas digestivas: son las diversas enzimas presentes en las secreciones
gastrointestinales. Catalizan la degradación de los alimentos para convertirlos en
sustancias más sencillas. Son ejemplos la tripsina y la quimiotripsina.
13. Proteínas del ADN: se unen al ADN en forma irreversible. Según la proteína,
pueden regular la expresión de los genes (proteínas represoras), estabilizar la
estructura destorcida del ADN o promover la fijación de otras proteínas a éste.; se
hallan relacionadas a proteínas cromosómicas, como las histonas, que podrían
también intervenir en la regulación de la expresión de los genes.
14. Formación de ribosomas: polipéptidos asociados con moléculas de ARN forman

complejos donde tiene lugar la biosíntesis proteica.
15. Función coloidosmótica: como las proteínas forman dispersiones coloidales no

pueden atravesar membranas celulares y de organoides, por lo tanto, regulan el pasaje
de agua desde un compartimiento a otro. Las proteínas plasmáticas (especialmente la
albúmina) impide la libre difusión de agua desde el compartimiento intravascular al
espacio extravascular y ejerce una presión.
16. Función amortiguadora: como las proteínas contienen grupos ácidos (COOH) y
básicos −(NH2) libres pueden actuar como ácidos o como bases, según el pH del
medio. Este carácter anfótero es la razón por la cual las proteínas pueden actuar como
tampones o buffers, tanto en el interior de la célula, como es el caso de la hemoglobina
del glóbulo rojo, como en el plasma sanguíneo, la albúmina.
17. Receptores: son glucoproteínas específicas localizadas en las membranas de las

células y organelas subcelulares, que al fijar una sustancia específica presente en el
159
medio generan una señal que dispara la ocurrencia de ciertos fenómenos en la
membrana y en la propia célula. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las
hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de receptores
membránicos.
18. Función energética: constituye una función secundaria porque el

aprovisionamiento energético esta dado fundamentalmente por glúcidos y lípidos, pero
cuando estas reservas son insuficientes, el organismo utiliza las proteínas como
combustible.
19. Efecto tóxico: las proteínas tóxicas se encuentran en el veneno de reptiles

ponzoñosos y atacan al sistema nervioso de los mamíferos; otras son producidas por
bacterias patógenas y producen enfermedades como el cólera.
20. Intervienen en la visión: estas proteínas de la visión participan en los fenómenos

moleculares asociados a la vista Son opsinas y rodopsinas..
ESTRUCTURA MOLECULAR DE LAS PROTEINAS
La estructura de las proteínas es muy compleja, razón por la cual es conveniente

describir cuatro niveles de organización denominados estructura prímaria, que se
refiere al número e identidad de los aminoácidos que forman la cadena polipeptídica y
al ordenamiento o secuencia como se disponen en la misma.; estructura secundaria,
que es la disposición regular, repetitiva, que puede adoptar la cadena polipeptídica;
estructura terciaria, que se refiere a la arquitectura tridimensional completa y
estructura cuaternaria, aplicada solamente a proteínas constituidas por dos o más
cadenas polipeptídicas y se refiere a la disposición de estas cadenas y a los enlaces
que se establecen entre ellas.
Estructura primaria:
Si a una proteína se la somete a hidrólisis completa, quedan libres los aminoácidos

que la constituyen, a los cuales se los puede identificar y cuantificar; obteniéndose de
160
esta manera información sobre la composición de esa proteína, pero con este método
no se informa sobre el orden en que se encuentran ubicados en la proteína. A este
orden o secuencia nos referimos cuando hablamos de estructura primaria. La
secuencia de aminoácidos en una proteína es el determinante principal de su
conformación, propiedades y características funcionales. Alteraciones en este orden o
sustituciones de aminoácidos pueden afectar la capacidad funcional de la molécula y
hasta tornarla inútil. Un ejemplo de esto es la mutación no conservadora (cambio en la
secuencia por otro aminoácido con polaridad diferente.), que ocurre en la hemoglobina
en la anemia falciforme, donde los eritrocitos adquieren forma de hoz. Como
consecuencia de esto se produce la precipitación intraeritrocitaria de hemoglobina, lo
que resulta en hemólisis (ruptura del glóbulo rojo y salida de hemoglobina del mismo)
y también falta de elasticidad para difundir a través de los capilares pequeños.
Algunos principios relacionados con la secuencia de aminoácidos son:
* Se han detectado todas las combinaciones posibles de dos aminoácidos sucesivos.
* Las proteínas con funciones diferentes suelen tener secuencias distintas, aunque
existen algunas excepciones.
* Las proteínas con funciones similares tienen secuencias más o menos iguales: los
grados de variación son mínimos.
* Las proteínas iguales y que realizan la misma función, pero pertenecen a distintas
especies suelen tener enormes similitudes secuenciales. Un ejemplo de esto es el
citocromo c.
* Las proteínas iguales que realizan una misma función en diferentes miembros de una
misma especie casi siempre tienen la misma secuencia. Cuando existe alguna
variación, la función global de la proteína puede verse afectada o no.
Estructura secundaria:
Disposición espacial regular, repetitiva que puede adoptar la cadena polipeptídica.

Existen dos tipos de de estructura secundaria:
161
1- La -hélice
2- La lámina β o lámina plegada
Estas dos conformaciones son generalmente las más estables termodinámicamente,
sin embargo estructuras primarias con secuencias particulares de restos
aminoacídicos, pueden tener conformaciones secundarias regulares que no
pertenecen a ninguna de las categorías precedentes; en ese caso se denominan
estructura aleatoria o disposición o enrollamiento al azar. Además existen áreas en
casi todas las proteínas en donde el ordenamiento se produce al azar.
-hélice: es frecuente la disposición de la cadena determina su enrollamiento

sobre un eje central, como si estuviese envolviendo un cilindro:
162
Esquema de un segmento de cadena polipeptídica enrollada en α – hélice. R indica
cadenas laterales de restos aminoacídicos. Los trazos paralelos representan puentes
de hidrógeno.
Una vuelta completa necesita 3,4 restos aminoacídicos. El giro se hace en sentido de
las agujas del reloj, por lo cual la hélice es dextrógira. Esta estructura se mantiene por
puentes de hidrógeno entre el -COO (grupo carbonilo) de un aminoácido y el –NH del
resto aminoacídico que está cuatro lugares más adelante en la cadena, cuando ésta
ha dado una vuelta completa y quedan vecinos. .En la estructura secundaria en forma
de α - hélice, el esqueleto peptídico se encuentra enrollado de forma compacta
alrededor del eje longitudinal de la molécula, y las cadenas laterales de los
aminoácidos sobresalen hacia el exterior del esqueleto helicoidal.
.
Lámina β o lámina plegada: aquí la cadena polipeptídica se encuentra más extendida

que en la α – hélice. Cada residuo aminoacídico cubre un espacio mayor que en esa
estructura. Cuando dos o más cadenas se aparean entre ellas se pueden establecer
puentes de hidrógeno que unen grupos –NH de una cadena con grupos carbonilos -
COO de la otra. De esta manera se forman láminas plegadas en zig-zag:
Esquema de un trozo de lámina β constituido por tres cadenas polipeptídicas

apareadas. Como en el caso anterior, los puentes de hidrógeno están representados
por líneas paralelas.
163
El esqueleto peptídico forma un plano, como las hojas plegadas de un mapa, y las
cadenas laterales se disponen hacia ambos lados del plano. También, la cadena
polipeptídica puede formar una horquilla, si realiza un giro y vuelve sobre sí misma.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína y la hélice del
colágeno.
Estructura aleatoria o disposición o enrollamiento al azar.

No presentar una estructura regular no significa que la cadena polipeptídica siga
cualquier orientación imprevisible, sino que adoptan la conformación
termodinámicamente más estable.
Las diferentes estructuras secundarias pueden hallarse en la misma molécula, si se
trata de una proteína globular. Esta no podría presentar totalmente una estructura en
α-hélice por el predominio del eje longitudinal; si podría existir esta estructura en
algunos segmentos de la molécula que se conectasen entre sí por trozos al azar y en
lámina β. Las proteínas fibrosas presentan únicamente estructuras en α-hélice o en
lámina β.
Estructura terciaria
La arquitectura total de la molécula de proteína produce una conformación

tridimensional. La conformación de las proteínas fibrosas o fibrilares se explica por
estructuras en α-hélice o en lámina β ya descritas. En las proteínas globulares son
necesarios segmentos dispuestos al azar que conecten las zonas estructuradas y
faciliten las acodaduras y plegamientos.. Esa disposición tridimensional se mantiene
por los enlaces que se establecen entre las cadenas laterales de los residuos
aminoacídicos. También se debe considerar que adoptará la conformación
termodinámica más estable, es decir, la de menor energía libre.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1) Fuerzas de atracción o repulsión electrostática:

Grupos con carga eléctrica, como los de aminoácidos básicos lisina y arginina (N H 3+)
pueden enfrentarse con grupos de carga opuesta como los carboxilos COO _ de los
ácidos aspártico y glutámico, formando enlaces iónicos que pueden unir partes
164
distantes de una cadena; si las cargas son del mismo signo, habrá repulsión y
alejamiento de las zonas de la cadena correspondiente.
2) Los puentes de hidrógeno:

Son uniones entre grupos diferentes de los que estabilizan las estructuras secundarias
α-hélice o lámina β. Los oxígenos de un carboxilo libre de residuos aspártico o
glutámico o el nitrógeno de la histidina pueden atraer al hidrógeno de los hidroxilos de
serina, treonina o tirosina estableciendo puentes de hidrógeno.
3) Presencia de cadenas hidrofóbicas o hidrofílicas:

Son importantes porque determinan la conformación de una proteína en solución
acuosa : las cadenas laterales apolares hidrófobas tienden a alejarse del contacto con
el agua, incluyendo a los restos hidrofóbicos en el interior de la molécula y las
cadenas laterales polares con grupos hidrófilos se disponen en el exterior de la
molécula, en contacto con el agua.
4) El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre:

El enfrentamiento de los grupos sulfhidrilos (-SH) de dos cisteinas pueden determinar
por oxidación (es decir perdida de H), que se establezca una unión covalente S-S
llamada puente disulfuro. ( de un grupo R de un aminoácido azufrado y de otro grupo
R de otro aminoácido azufrado)
Todas las fuerzas descriptas sostienen las acodaduras y pliegues de la cadena y
determinan la forma general y su función.
165
En el interior de una proteína, una hebra polipeptídica puede plegarse frecuentemente
en regiones compactas semi independientes llamadas dominios, relacionados con
misiones específicas dentro de la función de la proteína., cada uno de los cuales posee
una geometría esférica característica con un centro hidrofóbico y una superficie polar.
En la parte específica de Odontología se estudiarán los dominios salival y gingival.
Estructura cuaternaria
Las proteínas formadas por varias cadenas polipéptidicas se denominan oligoméricas.

Esta estructura informa de la disposición espacial que las subunidades polipeptídicas
adoptan para constituir esas moléculas compuestas. Las fuerzas que mantienen
unidas a estas subunidades son puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas,
interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro entre cisternas de cadenas diferentes,etc.
de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. La cantidad de subunidades varía desde dos como en la hexoquinasa y en la
insulina, cuatro como en la hemoglobina y en la enzima lactato deshidrogenasa o
muchos como la cápside del virus de la poliomielitis.
166
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
1. Especificidad:
La especificidad se refiere a que cada proteína lleva a cabo una determinada función y
lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación
espacial propia. Un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida
de la función. Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos,
cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas es un
grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de “árboles
filogenéticos”.
2. Desnaturalización:
Elcumplimiento de una funciónpor parte de una proteína depende del mantenimiento
de una conformación adecuada, lo que significa que sus estructuras no estén
alteradas. Si es sometida a la acción de agentes físicos como el calor, ciertas
radiaciones, congelamientos repetidos, grandes presiones o químicos como álcalis o
ácidos concentrados, algunos solventes orgánicos, etc. pueden sufrir alteraciones en
su conformación al verse afectadas las fuerzas que las mantienen. La desorganización
en la estructura molecular lleva a la pérdida de propiedades y funciones naturales de la
proteína, por ello esta pérdida de la conformación original de denomina
desnaturalización, este fenómeno involucra la ruptura de uniones y fuerzas que
mantienen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. En general, los agentes
desnaturalizantes no atacan las uniones peptídicas, razón por la cual la estructura
primaria no está afectada. Un ejemplo de desnaturalización es la provocada por el
calor en las proteínas de la clara de huevo. En este caso, la desnaturalización se
acompaña de coagulación. Frecuentemente la desnaturalización se trata de un
proceso irreversible, por ejemplo en el caso de la clara de huevo endurecida por el
calor En otros casos, en que la desorganización molecular no es muy intensa, la
proteína puede retomar su conformación original cuando se elimina el agente
desnaturalizante; en esos casos el proceso es reversible.
167
Proteínas del plasma sanguíneo
La concentración normal de proteínas sanguíneo es de 6 a 8 g por dL.

Las más importantes son:Albúminas, Globulinas y Fibrinógeno, considerado por
algunos autores, una globulina. Las lipoproteínas también viajan en el plasma.:
Actividades
1-Defina a un aminoácido.
2-Realice la fórmula general de los aminoácidos.
3-Realice un cuadro sinóptico con las clasificaciones de los aminoácidos según el

número de funciones ácidas y aminas y otro de acuerdo a la polaridad del grupo R
4- ¿Por qué los aminoácidos se comportan como anfóteros o anfolitos?
5- Defina punto isoeléctrico de un aminoácido
6 Describa las propiedades de los aminoácidos.
7-¿Qué significa que un aminoácido sea esencial? Ejemplos. Qué son los
aminoácidos no esenciales ? Ejemplos.
8-Concepto de péptido. Enumere seis péptidos de importancia biológica
9-Realice una unión peptídica para formar un dipéptido y noménclelo
10-Concepto de proteínas.
11-Enumere las funciones de las proteínas. Describa siete de ellas.
12-Realice un cuadro sinóptico con la clasificación química de las proteínas.
13- ¿Cómo se pueden dividir las proteínas según su forma? De ejemplos
168
14 Completar: la organización de una proteína está definida por cuatro niveles
estructurales
denominados....................................................................................
15 Complete el siguiente cuadro:
CONCEPTO CARACTERÍSTICAS
Estructura 1°
Estructura 2°
Estructura 3°
Estructura 4°
16 – Describa cada una de las propiedades de las proteínas.
169
UNIDAD TEMATICA II SUSTANCIAS ORGANICAS DE LOS SERES
VIVOS
TEMA Nª 4: NUCLEOPROTEINAS Y ACIDOS NUCLEICOS
CONTENIDOS:
Nucleoproteínas y ácidos nucleico. Importancia biológica de las nucleoproteínas.
Grupo proteico y prostético. Importancia biológica de los ácidos nucleicos.
Nucleósidos. Composición. Nucleótidos. Composición del ADN y ARN. Composición
química y funciones biológicas, Tipos de ARN. Estructura especial del ARN y ADN.
Objetivos
- Conocer el concepto nucleoproteìnas y acidos nucleicos
- Describir sus propiedades
- Conocer los conceptos de bases puricas y pirimidicas,
- Reconocer nucleosidos y nucleotidos
- Describir la estructura quimica de las moléculas de ADN y ARN.
- Valorar la importancia del tema en su relación con el curso II de Bioquímica
Estomatológica,
BIBLIOGRAFÍA
Bohinski, R. Bioquímica. 5ta edición. Ed. Addison Wesley Iberoamericana. 2000
170
NUCLEOPROTEÍNAS
Dentro de las proteínas conjugadas, tenemos a este grupo, donde la porción proteìca
està representada por una proteìna simple, fuertemente bàsica, del tipo de las histonas
y el grupo prostètico està constituìdo por àcidos nucleìcos.
Una proteína simple + grupo prostético

HISTONA + ACIDO NUCLEICO.
Ambos componentes se mantienen unidos por enlaces de tipo salino.
ÁCIDOS NUCLEICOS:
Son macromoléculas formadas por polimerización, en cadenas lineales, de unidades

estructurales llamadasNUCLEOTIDOS.
De elevado peso molecular
Compuestas por C, H, O, N, P
Existen 2 tipos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN ( ácido ribonucleico).
Importancia Biológica:
Son moléculas de alto rango biológico porque:

• Son depositarios de la información genética y responsables de su transmisión
de padres a hijos y de una generación celular a otra.
• Tienen un papel fundamental en la síntesis de proteínas en las células y dirigen
el ensamble correcto de aminoácidos en secuencias definidas.
Estructura de los ÁCIDOS NUCLEICOS:
Las unidades estructurales de los ácidos nucleícos son los nucleótidos, estos están
formados por la unión de un nucleósido con ácido fosfórico.
171
NUCLEÓSIDO:
Un nucleósido se genera por la unión de una base nitrogenada con una aldopentosa
(ribosa ó desoxirribosa).
NUCLEÓTIDOS:
Están formados por la unión de un nucleósido (base nitrogenada + aldopentosa) y el
ácido fosfórico.
Los nucleótidos son moléculas simples, como resultado de su polimerización
obtenemos a los Acidos Nucleicos.
Estan compuestos por:
• Una Base Nitrogenada
• Un monosacárido de 5 C (aldopentosas)
• Ácido Fosfórico
Bases nitrogenadas:
Son compuestos nitrogenados de carácter aromático.Sus núcleos heterocíclicos, que
derivan del Benceno, sustituyen grupos CH por N.
Son insolubles en agua. Intervienen en la constitución de los ácidos nucleicos

Se clasifican en púricas y pirimídicas
Púricas:
Derivan de las purinas
Son ADENINA y GUANINA
Intervienen en la formación de los Acidos Nucleicos.
172
Pirimídicas:
Derivan de la pirimidina
Son CITOSINA, TIMINA y URACILO
En el ADN intervienen: CITOSINA y TIMINA

En el ARN intervienen: CITOSINA y URACILO
Glúcidos: están representados por las aldopentosas:

D- Ribosa para el ARN
D-2-Desoxirribosa para el ADN
Las pentosas se unen al nitrógeno 9 de las bases púricas, o al nitrógeno 1 de las

bases pirimidicas por enlaces BetaGLICOSÍDICOS, y formanNUCLEÓSIDOS.
173
Adenosina
Timidina
Acido fosfórico
Se une al C5 de la pentosa por enlace éster y forma el NUCLEOTIDO
174
Guanosina
Composición y nomenclatura de nucleótidos
Para formar polímeros, los nucleótidos se unen entre sí por enlaces éster. El fosfato
establece un puente desde el carbono 5 de la pentosa de un nucleótido al carbono 3
de la pentosa del nucleótido anterior.
175
Cadena polinucleotídica
La primera unidad de la cadena tiene libre su fosfato, mientras la pentosa del último
nucleótido tiene libre el hidroxilo del carbono 3. Se habla así del extremo 5 y 3 de la
cadena
ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO( ADN):
Es un polinucleótido de tamaño molecular variable, se encuentra en su casi totalidad

en los núcleos celulares, más precisamente en el material que forma la cromatina. Hay
también una pequeña cantidad de ADN en las mitocondrias.
La cantidad de ADN es mayor en especies evolucionadas y es constante en todas las
células de la misma especie. Excepto en las sexuales donde el contenido de ADN y
cromosomas es la mitad.
Si pudieran colocarse extendidas, una a continuación de otra, las moléculas de ADN
de los 46 cromosomas de una célula somática humana, alcanzarían una longitud de
casi 2 metros y se encuentra comprimida en el núcleo en unos pocos nanómetros.
176
Cualquiera sea el origen del ADN siempre contiene igual cantidad de bases Púricas y
Pirimídicas:
Las bases púricas intervinientes son adenina y guanina, y las bases pirimídicas son
citosina y timina
Además posee tantas moléculas de Adenina como de Timinay de Guanina y Citosina
A=T
G=C
Sin embargo el cociente (A+T): (G+C) NO es constante, varía según la procedencia

del ADN, lo cual sirve para identificar su origen.
Por hidrólisis del ADN se obtienen los nucleótidos constituyentes. La hidrólisis de estos
dá las bases púricas y pirimídicas, dexorribosa y ácido fosfórico.
Estructura Molecular
WATSON y CRICK, propusieron un modelo tridimensional de la molécula de

ADN, referida a su estructura química.
El ADN está formado por 2 cadenas polinucleótidasenrolladas en hélice alrededor

del mismo eje.
La secuencia de nucleótidos determina la estructura primaria y la disposición de la
doble hélice la estructura secundaria.
En la doble hélice, dexorribosas y fosfatos son hidrófilos y quedan situados en el
exterior de la molécula tomando contacto con el medio acuoso.Las bases púricas y
pirimídicas, muy poco polares, se orientan hacia adentro, en dirección perpendicular al
eje central.
Una vuelta completa de hélice comprende 10 bases nitrogenadas.
Cada nucleótido está unido al nucleótido de la misma cadena por medio de los fosfatos
que enlazan el carbono N°3 de una de las desoxirribosas con el carbono N°5 de la
desoxirribosa siguiente.Se desplazan en dirección opuesta, por lo tanto las cadenas
son antiparalelas. Mientras que una asciende alrededor del eje central, la otra
describe un recorrido descendiente. Mientras en una de ellas las uniones fosfato van
del C5 al C3 de las pentosas, la otra está orientada en sentido opuesto, es decir del C3
al C5.
177
Las cadenas de nucleótidos se disponen de manera tal que siempre estén enfrentas
las bases púricas con las pirimídicas, formando pares:
A---T C---G
Adenina con Timina Citosina con Guanina
Esto determina que las cadenas sean complementarias por apareamiento de bases
Los enlaces Puente de Hidrógeno y en menor grado Fuerzas de Van der Waals
mantienen la estructura secundaria de esta molécula. Adenina con Timina establecen
entre sí 2 uniones hidrógeno, y Citosina con Guanina tres uniones hidrógeno. (ver
imagen)
Si bien la doble helice es un conjunto compacto, tiene flexibilidad para arquearse y

hasta enrollarse sobre si misma o sobre otras estructuras, esto le permite interaccionar
con otras moléculas y también empaquetarse en pequeños volumenes.
El enrollamiento de las 2 cadenas de desoxirribosas y fosfatos forma 2 surcos, uno de
ellos más ancho que el otro. En el fondo de estos surcos quedan expuestos átomos
componentes de las bases púricas y pirimídicas, pudiendo establecer las mismas
interacciones con proteínas u otras sustancias.
178
Cromatina
El ADN nuclear de las células eucariotas se encuentra en los cromosomas, cada uno
de los cuales aloja una molécula de ADN. Este asociado a proteínas forman la
cromatina.
La organización de esta experimenta cambios durante el ciclo celular. Al iniciarse la
mitosis, más precisamente al final de la profase la cromatina se condensa en
formaciones discretas llamadas cromosomas.
Las nucleoproteínas que forman la cromatina tienen ADN como grupo prostético, y
proteínas de carácter básico denominadas histonas, y, en pequeña proporción, se
encuentran proteínas ácidas.
Más del 20% de los aminoácidos constituyentes de las histonas está representado por
lisina y arginina. Los grupos libres ionizables de estos aminoácidos se cargan
positivamente lo cual les permite establecer atracciones electrostáticas con los grupos
negativos de los fosfatos de las cadenas de ADN.
Las otras proteínas asociadas al ADN son: polipéptidos con funciones estructurales,
proteínas regulatorias de la actividad génica y las enzimas necesarias para la síntesis
y procesamiento de ácidos nucleícos en el núcleo como la ADN y ARN polimerasas.
A intervalos regulares la molécula de ADN dá dos vueltas sobre un núcleo constituído
por un octaméro de histonas. Este tipo de estructura, en la cual una hélice se enrolla a
su vez sobre un eje, se llama superhélice.
Las vueltas de superhélice sobre el “carretel” formado por las histonas abarcan una
longitud de 146 pares de bases. El núcleo de histonas y la superhélice constituyen una
partícula llamada nucleosoma. El conjunto de nucleosomas recibe el nombre de
cromatosoma.
El ADN, después de dar dos vueltas sobre las histonas, se extiende en un trozo de
unos 50 a 60 pares de bases antes de volver a formar una superhélice alrededor de
otro octámero de histonas y así sucesivamente.
179
Empaquetamiento de ADN
Los cromatosomas se enrollan en “solenoide” de seis unidades por vuelta que a su vez
se pliega en asas conformando los cromosomas.
Genes
Son las unidades de información, son porciones de ADN que dirigen la síntesis de los
distintos tipos de ARN funcionantes en las células (ribosomal, de transferencia y
mensajero).
La información genética está contenida en la molécula de ADN cifrada o codificada en
su secuencia de bases. El ordenamiento de los nucleótidos en los trozos de ADN
correspondientes a los genes que codifican proteínas, indican la secuencia con la cual
habrán de disponerse los aminoácidos para construir una proteína.
En cada división celular el capital genético de la célula madre pasa, sin modificaciones,
a las células hijas; ello exige la duplicación o replicación del ADN original.
La información que el ADN contiene debe ser transferida a moléculas de ARN por un
proceso denominado transcripción
La secuencia de bases de una de las clases de ARN, el mensajero, indica el orden en
el cual deben ensamblarse los aminoácidos de las proteínas específicas de cada ser.
La síntesis de cadenas polipeptídicas requiere la traducción del mensaje cifrado en el
ARN mensajero.
180
Genoma
Todos los individuos de una especie tienen la misma cantidad de ADN en cada una de
sus células. La totalidad de ADN en cada célula es denominado genoma, este
representa el capital genético característico del individuo.
Desnaturalización del ADN
Como ocurre con las proteínas, las moléculas de ADN pueden ser
desnaturalizadas por agentes físicos y químicos, que producen la separación de las
cadenas (calentamiento, ácidos y álcalis fuertes, radiaciones, etc). Si la alteración no
ha sido muy drástica, las cadenas pueden volver a asociarse: renaturalización.
Es decir el proceso de desnaturalización es reversible en condiciones controladas de
pH y concentración iónica. Por Ej. Si se disminuye lentamente la temperatura en la
solución donde el ADN se había desenrrollado completamente, se va produciendo la
reasociación de las cadenas y se restablece la estructura original de la doble hélice
Mutaciones:
Se denomina mutación a cualquier cambio en la secuencia del ADN.
Durante la reproducción celular por mitosis, las células hijas reciben la misma
información que la célula madre, sin embargo, pueden presentarse errores
accidentales durante la duplicación del ADN, alterándose así esta molécula. Esto
puede ocasionar alteraciones ´funcionales en la proteína codificada, o modificar el
mensaje genético, lo que puede producir alteraciones o patologías en el organismo.
Las mutaciones son cambios repentinos en la estructura del ADN tanto de las células
sexuales como en las células somáticas y pueden ser favorables o desfavorables para
las especies, según sea que les permita, o no, adaptarse al medio donde viven.
Existen factores mutagénicos, que son aquellos que pueden incidir para que un
organismo modifique parte o todo el código genético en sus células. Son de dos
clases: bióticos, por ejemplo los virus, y abióticos, que pueden ser agentes físicos
(radiaciones como los rayos X,rayos ultravioleta y los rayos gamma) y agentes
químicos ( por ej. productos de la contaminación del tabaco).
181
Importancia biológica del ADN:
En la molécula de ADN está contenida toda la información necesaria para la síntesis

de proteínas corporales, por ello decimos que el ADN controla el metabolismo celular
al dirigir la síntesis de todas la proteínas con actividad enzimática (aunque por sí
mismo no participe de reacciones intracelulares).
En cada división celular se copia fielmente la estructura del ADN, transfiriendo a las
células hijas el CÓDIGO GENÉTICO. Es decir son depositarios de la información
genética.
ACIDO RIBONUCLEICO ARN:
Es un polinucleótido macromolecular.
Se diferencia del ADN por poseer D ribosa como aldopentosa y en las bases
nitrogenadas Uracilo en vez de Timina.
Su estructura química consta de una sola cadena de polinucleótidos, que
generalmente se dobla en horquilla y se enrolla sobre sí misma.
Contiene bases púricas (adenina y guanina) y pirimídicas(citosina y uracilo) en diversa
proporción.
Se encuentra localizado preferentemente en el citoplasma
Existen 3 tipos de ARN, que difieren en composición, estructura y función:
ARN m (mensajero) tiene cadena simple, representa el 5% del ARN total, es

sintetizado en el núcleo por un proceso llamado transcripción, pero migra al
citoplasma con la información genética.
Su papel fisiológico es transmitir información genética desde el ADN nuclear hacia el
sistema de síntesis de proteínas en el citoplasma y servir de guía para el ensamble de
aminoácidos en el orden correcto.
182
Las instrucciones encerradas en el ARNm para dirigir el ensamble de aminoácidos
están codificadas en forma de tripletes o codones (secuencia de 3 bases), de modo
que cada codón específica un aminoácido.
ARN t (transferencia)constituye el 15% del ARN total. Participa en la síntesis de

proteínas transportando aminoácidos libres del citosol al lugar de ensamble
(ribosoma). Actúa como molécula adaptadora que asegura la ubicación de los
aminoácidos en el sitio correspondiente.
En cada célula existen distintos tipos de ARN t, específicos para cada uno de los
aminoácidos
La lectura de los codones del ARNm se efectúa gracias a la existencia, en cada ARNt,
de una secuencia única de tres bases llamada anticodón, la cual es complementaria
a la del codón. Es decir es responsable de la especificidad de aminoácido y de la
función de adaptador.
ARN r (ribosomal) representa el 80% del ARN, asociado a proteínasintegra los

ribosomas, y sirve como medio de fijación o soporte para el ARN m y el ARN t.
En los ribosomas, el ARNm y las moléculas de ARNt interactúan para traducir en una
proteína específica la información transcrita a partir del gen
183
UNIDAD TEMÁTICA II: SUSTANCIAS ORGÁNICAS DE LOS SERES VIVOS
TEMA 5
ENZIMAS
Conceptos de catalizadores orgánicos. Propiedades físicas. Acción de la temperatura.
Estructura química de proteínas simples y de conjugadas. Citocromos, peroxidasas y
catalasas, sustrato, coenzima, holoenzima, apoenzima. Activadores orgánicos e
inorgánicos. Proenzimas o zimógenos. Mecanismo de acción enzimática. Isoenzimas.
Tipos. Importancia biológica. Clasificación de las enzimas y nomenclatura. Sustrato de
cada una de ellas. Especificidad enzimática. Tipos.
Objetivos
- Conocer el concepto de enzimas o catalizadores orgánicos.
- Describir las propiedades de las enzimas,
- Conocer los conceptos de sustrato, coenzima, holoenzima, apoenzima,
catalizadores orgánicos e inorgánicos y proenzima.
- Describir el mecanismo de acción enzimático.
- Conocer los factores que afectan la velocidad de acción enzimática.
- Clasificar las enzimas.
- Describir el concepto y tipos de especificidad enzimática.
- Describir las enzimas más importantes en el diagnóstico de enfermedades.
- Valorar la importancia del tema en su relación con el curso II de Bioquímica
Estomatológica, Fisiología y Farmacología y Terapéutica.
BIBLIOGRAFÍA
Battellino, J. L.; Cattoni, J. T. Dorronsoro de, Bioquímica en ciencias de la salud.
Editorial Triunfar. 2001
BOHINSKI, R. C., Bioquímica. 5º Ed. Editorial Addison-Wesley Iberoamericana 1991
Williams, R; Elliott, Y. Bioquímica dental básica y aplicada. Editorial Manual Moderno.
1990
184
ENZIMAS
DEFINICIÓN:
Son proteínas con actividad catalítica es decir, con capacidad de acelerar la velocidad
de casi todas las reacciones químicas que tienen lugar en los organismos por esta
razón decimos que son catalizadores biológicos, en su ausencia, dichas reacciones,
transcurrirán muy lentamente; además determinan el sentido de ellas.
La sustancia sobre la cual actúan se denomina sustrato.
Catalizador: sustancia capaz de acelerar una reacción química. Dentro de ellos

encontramos:
A- Catalizadores orgánicos o biológicos (enzimas).
B- Catalizadores no biológicos (diversos ácidos, bases metales, sales, etc.).
Las diferencias principales entre ambos son:
* La especificidad: ya que las enzimas pueden actuar una única reacción o

excepcionalmente en unas pocas.
* Tienen mayor eficiencia ya que para transformar la misma masa de sustrato se

requiere menor cantidad de enzima que de catalizador no biológico.
* Su composición química es única y constante, mientras que todas las enzimas son
proteínas con un contenido y ordenamiento de aminoácidos invariables, los
catalizadores no biológicos son más diversos en su composición (ácidos, base, sales,
metales, etc.). Leves modificaciones en la estructura molecular de las enzimas
generalmente ocasionan cambios importantes en su actividad catalítica, mientras que.
en el caso de los catalizadores no biológicos, puede reemplazarse uno de ellos por
otro similar. Por ejemplo, OHNa por OHK, sin mayores modificaciones en el poder
catalítico.
185
En conclusión, las enzimas son catalizadores biológicos u orgánicos, de naturaleza
proteica encargados de acelerar la transformación de una o más sustancias (sustratos)
en otras diferentes (productos), conservando su estructura y configuración al finalizar
la reacción.
PROPIEDADES:
A-De las enzimas como catalizadores
1- Aceleran reacciones químicas que en ausencia de ellas se producen con suma

lentitud
2- Determinan en general que producto se han de formar en la reacción que catalizan

(sentido de la reacción).
3- En las reacciones donde se establece un equilibrio, las enzimas como los

catalizadores, aceleran las reacciones para llegar a ese equilibrio pero no lo modifican.
4- Actúan en concentraciones muy bajas: una molécula de enzima puede catalizar la

transformación de numerosas moléculas de sustrato.
5- No sufren transformaciones químicas, ni físicas permanentes en la reacción de

modo que al finalizar la misma se recuperan en el mismo estado que tenían al
comienzo.
6- Cuando se tratan de procesos reversibles aceleran por igual las dos reacciones
opuestas.
7- Son incapaces de promover reacciones que espontáneamente no se producen y

solo aceleran aquellos procesos que pueden llevarse a cabo por sí mismos, pero que
en ausencia de la enzima transcurren a menor velocidad.
186
8- Especificidad: Cualidad que le permite seleccionar el sustrato sobre el que actuarán
y el tipo de reacción que el mismo será sometido (especificidad de sustrato y
especificidad de acción).
B-Propiedades físicas generales.
Por su carácter proteico presentan mayor solubilidad en el agua o en soluciones

salinas diluidas, presentan fenómeno Tyndall, precipitan por sales y solventes
miscibles con el agua y se inactivan por los métodos físicos y químicos que determinan
la desnaturalización de las proteínas, es decir la temperatura superior a 60°C, los pH
extremos (menos de 3 y más de 10), solventes orgánicos en concentraciones
elevadas, metales pesados como Ag, Pb, Hg, Clorhidrato de urea, radiaciones, etc.
ESTRUCTURA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS
Son de naturaleza proteica y dentro de ellas encontramos:
1- Enzimas que son proteínas simples, constituidas exclusivamente por aminoácidos

por ejemplo: las hidrolasas, como alfa amilasa, la pepsina, tripsina, ureasa, etc.
2- Enzimas que para ejercer su acción requieren de uno o más componentes, de

naturaleza no proteica, en cuya ausencia la reacción transcurre muy lentamente o no
puede llevarse a cabo, denominados cofactores.
En base a su naturaleza química y modo de unión a la enzima los cofactores se

dividen en:
* Inorgánicos: Son iones metálicos que deben encontrarse en el sistema de reacción

porque participan en el proceso enzimático o bien sirven para estabilizar la
conformación catalítica activa de la enzima, (Mg, Ca, Na, K, Fe, Cu, Zn, Mo, Mn) son
activadores.
187
* Moléculas orgánicas que se unen débilmente a la enzima: de la cual pueden
separase mediante diálisis. Generalmente son esenciales donde se transfieren
átomos, radicales o grupos funcionales. Encontramos NAD (nicotinamida-adenin
dinucleótido), NADH (nicotinamida-adenin dinucleótido hidrogenado o reducido) y PPT
(pirofosfato de tiamina).
* Moléculas orgánicas e iones metálicos que se unen fuertemente a la enzima,

formando grupos prostéticos, son verdaderas proteínas conjugadas. Entre ellas
encontramos hemoproteínas (cromoproteínas) cuyo grupo prostético es formado por
ferroporfirinas (rojo) como catalasas, peroxidasas y citocromos y las flavoproteínas que
tienen como grupo prostético un nucleótido amarillo (FAD y FADH2).
También las metaloproteínas, donde un metal forma el grupo prostético por ejemplo Cu
en la polifenol-oxidasa y la ascórbico-oxidasa, el Zn en la anhidrasa carbónica, el Mo
en la zantino oxidasa, etc.
Genéricamente se denomina:
Apoenzima: para designar la porción proteica de la enzima.
Cofactor: componentes no proteicosde la enzima.
Holoenzima: el conjunto formado por la apoenzima y el cofactor
REPRESENTACIÓN DE UNA HOLOENZIMA
PORCION PROTEICA + PORCION NO PROTEICA
APOENZIMA COFACTOR O COENZIMA
HOLOENZIMA
188
Coenzimas: se denomina así a los cofactores de origen orgánico ya sea unidos
fuertemente o débilmente a la enzima; constituyen sustancias de bajo peso molecular,
termoestables, que dializan por membranas.
Participan en reacciones donde ocurren transferencias de átomos de H y
consecuentemente de electrones, o de grupos de átomos (fosfato, amino, aldehído,
carboxilo, etc.).
Las coenzimas pirimídicas son:
• Nicotamida – adenina – dinucleótido NAD

• Nicotamida – adenina – dinucleótido – fosfato NADP
Estos son dinucleótidos constituidos por ácido adenílico y ácido nicotínico o

nicotamida.
Son sustancias solubles en H2O, insolubles en solventes orgánicos, forman sales
insolubles con el Hg, Ag y Cu.
Su característica fundamental es la reducción reversible. Las fórmulas reducidas se
pueden presentar por:
NADH2 Dihidrido – nicotinamida – adenin – dinucleótido

NADPH2 Dihidrido – nicotinamida – adenin – dinucleótido – fosfato
Dehidrogenasas flavoproteínas
Son dehidrogenasas que poseen como grupo prostético a riboflavinas (B12)
tienen color amarillo. Son dos:
▪ Flavina mononucleótido FMN
▪ Flavina adenina dinucleótido FAD
FMN resulta de una unión ácido fosfórico con la rivoflavina, es de color amarillo,
ácido, soluble en H2O y poco soluble en soluciones orgánicas.
FAD es un mononucleótido y ácido adenílico, la luz los descompone en
soluciones alcalinas.
Considerando su estructura química, entre las coenzimas, encontramos:
189
1) sustancias que tienen la estructura de un nucleótido
AMP ácido adenílico
FMN flavina mononucleótido
FAD flavina adenina dinucleótido
NAD nicotinamida-adenina dinucleótido fosfato
Coenzima A
UDP-glucosa uridina difosfato glucosa
2) ésteres fosfóricos como el fosfato de piridoxal y el pirofosfato de tiamina (PPT).
3) sustancias de diversa constitución como el ácido tioctico o ácido lipoico.
Es interesante destacar que algunos de los componentes de estas coenzimas son

vitaminas por ejemplo: tiamina (B1) en el PPT, riboflavina (B2) en FMN y FAD, niacina
(B3) en el NAD y NADP, ácido pantoténico (B5) en la coenzima A, piridoxina (B6) en el
fosfato de piridoxal, etc.
PODER CATALÍTICO DE LA ENZIMA
El poder catalítico de la enzima: se expresa por la actividad molecular, y este es el

número de moléculas, de sustrato transformada por minuto por una molécula de
enzima en presencia de una concentración óptima de sustrato.
La velocidad de la reacción depende de la cantidad de complejo E-S (enzima-sustrato)
que se forme y de la facilidad con que el mismo logró descomponerse posteriormente.
Cualquier factor capaz de modificar la formación o estabilidad del complejo E-S influirá
en la velocidad de la reacción.
190
FACTORES QUE PUEDEN AFECTAR LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN
ENZIMÁTICA
1-Concentración de la enzima: la formación del complejo E-S y la velocidad de la

reacción son directamente proporcionales a la concentración de la enzima.
2-Concentración de sustrato: un aumento en la concentración del sustrato

desplazará el equilibrio hacia la derecha, favoreciendo la formación del complejo (E-S)
y aumentará la velocidad de la reacción, hasta que llega un momento cuando la
concentración de sustrato es muy grande que el equilibrio se ha desplazado de tal
manera a favor del complejo (E-S) que toda la enzima esta unida en esa forma, por lo
tanto nuevas adiciones de sustrato no aumentan más la concentración del complejo y
la velocidad que ya habrá llegado a un máximo, no puede aumentar. Algunas enzimas,
entre ellas la LDH (láctico deshidrogenasa) tiene la particularidad de que la velocidad
de la reacción que catalizan disminuye a partir de cierta concentración de sustrato o a
medida que el producto se va acumulando.
3-Temperatura: la velocidad de las reacciones enzimáticas aumentan con la

temperatura a razón de 2 veces por cada 10°C de aumento. Esto se produce porque el
incremento de temperatura eleva la energía cinética de las moléculas de la enzima y
de sustrato con el consiguiente aumento del número de colisiones efectivas. Pero esto
tiene un límite, porque a temperaturas más elevadas, la velocidad de la reacción decae
a consecuencia de una alteración en la estructura molecular de la enzima con la
consiguiente pérdida irreversible de su actividad catalítica. La temperatura a la cual se
alcanza la velocidad máxima constituye la temperatura óptima de la enzima. Por lo
general la temperatura óptima de las enzimas de los mamíferos es similar o superior a
la que existe a nivel intracelular, alrededor de los 40°C y en su mayoría son
completamente inactivadas por encima de los 60°C.
4-pH: puesto que los H+ influyen en el estado de ionización de las enzimas, del
sustrato o de ambos, las reacciones enzimáticas son muy sensibles a los cambios del
pH del medio. En el caso de las enzimas, el pH afecta principalmente la ionización de
ciertos grupos ácido o básico pertenecientes a los aminoácidos que constituyen el sitio
activo, aunque también lo hace sobre otras regiones de la molécula proteica de la cual
191
depende su estructura y configuración. Por lo tanto existe un pH del medio llamado pH
óptimo, en el que la formación del complejo (ES) se encuentra más favorecido y por
ende la actividad enzimática es máxima. A ambos lados del pH óptimo, la velocidad de
la reacción es menor y a valores muy distantes la enzima puede llegar a ser
completamente inactivada. El pH óptimo de las enzimas humanas en general se
encuentra entre 6 y 8. Sin embargo hay enzimas con pH óptimo cercano a 10 como la
arginasa, la fosfatasa alcalina, mientras que la pepsina actúa con su máxima eficacia a
pH 1,5.
pH óptimo de algunas enzimas
Enzima pH
Amilasa (salival) 6,1-6,9

Amilasa (pancreática) 7
Lipasa (gástrica) 4-5
Lipasa (pancreática) 8
Pepsina 1,5-2,5
Tripsina 8
Sacarasa (intestinal) 6,8
Fosfatasa alcalina (plasma) 8,8-9,2
Fosfatasa alcalina (hueso) 9,5
Catalasa 7
Ureasa 7,2
Arginasa (hígado) 9,8
Xantino-oxidasa (leche) 5,5-8,5
Lactasa (almendras) 4,4
Lab (estómago) 6
192
5-Activadores: Entre ellos tenemos:
a- Inorgánicos: para desarrollar su acción catalítica muchas enzimas requieren la

presencia de determinados aniones o cationes en el sistema denominados
activadores. El enlace que los mantiene unidos a la enzima es muy débil, en su
ausencia las enzimas disminuyen la actividad catalítica.
Entre los cationes encontramos Na+, K+, Ca++, Mg++, Zn++.

Entre los aniones encontramos Cl-, I-, NO2-.
b- Orgánicos: son sustancias orgánicas que actúan activando a una preenzima

(zimogeno) o aumentando la actividad de una enzima. Entre los primeros se
encuentran las quinasas, que son sustancias orgánicas de naturaleza proteica por
193
ejemplo: la enteroquinasa que transforma el tripsinógeno en tripsina activa. Entre los
segundos se encuentra por ejemplo: el glutatión y el ácido ascórbico que aumentan la
actividad enzimática por formación de complejos con iones metálicos inhibidores de las
enzimas permitiendo que estas puedan desarrollar su acción.
6-Inhibidores:Comprenden iones o moléculas capaces de anular o reducir la

velocidad de la reacción al interferir en la formación del complejo E-S, en su
descomposición o en ambos procesos. Se pueden clasificar en reversibles e
inrreversibles
a-Reversibles
Son los inhibidores que se unen a la enzima mediante un enlace débil, no covalente,
cuya ruptura permite la recuperación de la enzima. Existen tres tipos:
a.1. Competitivos
Son los que por tener una estructura muy semejante a la del sustrato pueden unirse a
la enzima en el mismo sitio en que lo hace este, de allí entre el sustrato y el inhibidor
se establece una competencia dependiendo las consecuencias de la concentración de
ambos. Por ejemplo: este tipo de inhibición es la que produce el malonato, que por su
semejanza con el succinato compite con él e inhibe a la SDH (succinato
deshidrogenasa) que cataliza una de las reacciones del ciclo de Krebs, para formar
fumarato. También muchas drogas farmacológicas utilizan este mecanismo por
ejemplo: las sulfamidas que son antimicrobianos o el fluoracido y la aminoadenina que
actúan como antineoplásico.
194
a.2. No competitivos
Son moléculas o iones que no tienen similitud con el sustrato y que se unen a la
enzima en un sitio distinto. Como no hay competitividad entre el sustrato y el inhibidor
la enzima puede unirse a ambos para formar el complejo E-S-I a partir del cual no
pueden formarse los productos. A diferencia de la inhibición competitiva, aumentando
la concentración del sustrato no se puede impedir el efecto inhibitorio. Pertenecen a
esta categoría algunas sustancias orgánicas e inorgánicas que tienen la propiedad de
combinarse con aminoácidos no involucrados en el sitio activo o con iones metálicos
esenciales para la actividad de la enzima. Por ejemplo: los cianuros que inhiben a la
enzima citocromo oxidasa, el arsénico, sales de metales pesados como Hg, Ag, y Cu.
195
a.3. Acompetitivos
Son inhibidores que a diferencia de los anteriores no pueden unirse a la enzima libre
sino que tienen la característica de combinarse reversiblemente solo con el complejo
E-S. El complejo E-S-I resultante no puede transformarse en productos sino disociarse
para reconstituir a sus precursores.
b- Irreversibles
Son aquellos que se unen firmemente con la enzima, modificando de manera

permanente la estructura molecular y actividad de la misma.
Pertenecen a esta categoría reactivos como el yodo acetato, que al combinarse
covalentemente con el aminoácido cisteína que contienen la mayoría de las enzimas
produce su inactivación irreversible. Otros ejemplos son los venenos fosforados
utilizados como insecticidas que inhiben a la acetilcolinesterasa, el alopurinol inhibidor
de la xantina oxidasa que se utiliza en el tratamiento de la gota
De los factores que modifican la actividad enzimática interesan particularmente los

procesos orgánicos, la temperatura, el ph y los inhibidores.
Sabemos que la actividad enzimática aumenta cuando se eleva la temperatura, de tal
manera que la velocidad de los procesos metabólicos, se incrementan con la fiebre. Si
esta continua indefinidamente llevaría a la muerte por aumento de la demanda
metabólica. También disminuir la temperatura corporal para reducir el metabolismo, es
útil en casos de traslado de órganos para el trasplante o ciertas cirugías. Con respecto
a la reacción del medio se determina que cambios mínimos de ph afectan la actividad
de muchas enzimas.
Además muchos medicamentos pueden actuar como inhibidores de la actividad
enzimática. Es así que parte de la toxicología y farmacología se basan en el estudio de
la inhibición enzimática.
196
PROENZIMAS O ZIMÓGENOS:
Algunas proteínas son sintetizadas y secretadas en forma de precursores inactivos

llamados proproteínas. La conversión de una proproteína a proteína madura se hace
por proteólisis selectiva. Así las proenzimas o zimógenos son proteínas inactivas que
se transforman por acción de determinadas sustancias en la enzima activa.
Ejemplos de proproteínas
- hormona insulina (proproteína; proinsulina)
- enzimas digestivas pepsina, tripsina y quimiotripsina (las proproteína: son

pepsinógeno; tripsinógeno; y quimiotripsinógeno respectivamente)
Las proenzimas actúan rápidamente de acuerdo a la demanda fisiológica. Algunas son

requeridas en forma permanente por el organismo. Otras son requeridas en
determinadas circunstancias y se necesitan con rapidez en respuesta a la urgencia
fisiológica o fisiopatológica, por ejemplo: la enzima de la formación y disolución de
coágulos sanguíneos. Además la síntesis de proenzimas sirven para proteger al tejido
de origen de su autodestrucción por ejemplo: el páncreas.
ISOENZIMAS
Las isoenzimas, isozimas, enzimas isodinámicas u homotrópicas son enzimas de
distintas especies u órganos capaces de catalizar la misma reacción química, pero
diferentes en su estructura proteica y en sus propiedades físicas.
Son comunes en sueros y tejidos de todos los vertebrados, insectos, vegetales
microorganismos unicelulares.
Cada enzima tiene características cuyo conjunto constituye el isozimograma. El
método más utilizado para la demostración de isoenzimas es la electroforesis en geles
y tinción específica después de la separación.
Se localizaron isozimas de numerosas deshidrogenasas oxidasas, transaminasas,
fosfatasas, transferilfosfatasas y proteasas.
197
Una de las enzimas cuyas formas moleculares han sido mejor estudiadas es la lactato-
deshidrogenasas que tiene 5 isozimas (I1, I2, I3, I4, I5).
La importancia biológica de las isoenzimas fue determinada por el descubrimiento de
que los sueros humanos contenían varias isozimas del lactato deshidrogenasa cuyas
proporciones cambian en ciertos estados patológicos. Por ej. en la pancreatitis
hemorrágica aumenta relativamente la isozima 3, en el infarto de miocardio la isozima
5 y en la hepatitis las isozimas 1 y 2 lo que constituye un importante método de
diagnóstico.
MECANISMO DE ACCION ENZIMATICA
Las enzimas ejercen su mecanismo de acción aumentando la velocidad y

disminuyendo la energía de activación de las reacciones que catalizan.
La sustancia sobre la cual actúa una enzima se denomina sustrato.
La unión de la enzima al sustrato se establece por puentes de H, enlaces iónicos y
fuerzas de Van der Waals.
El mecanismo de acción enzimática comienza por la unión de una molécula de enzima
(E) con una moléculade sustrato (S), para formar el COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO
(E-S) que luego se disocia en enzima (E) y producto de reacción (P).
E + S = (ES) – E + P
La enzima liberada se une a otra molécula de sustrato para continuar la acción.
Ej. (Sacarasa) + (Sacarosa)= (Sacarasa-Sacarosa) – hidrólisis – sacarasa + glucosa
+fructosa
La velocidad de reacción resulta de la descomposición del complejo enzima-producto
de reacción.
La acción de las enzimas se debe a la presencia de grupos funcionales (aminoácidos)
localizados entre las cadenas polipeptídicas llamada centro activo o sitio catalítico
donde se adhiere el sustrato y donde se lleva a cabo la reacción.
198
Las enzimas poseen unsitio activo o sitio catalítico y un sitio alostérico.
El sitio activo está formado por una agrupación de aminoácidos donde se fija el
sustrato. Una enzima y un sustrato no se adhieren si sus formas no encajan con
exactitud, esto hace que la enzima no participe en reacciones equivocadas.
El sitio alostérico es un sitio regulador de la actividad de la enzima. Los agentes que

se fijan en el sitio alostérico reciben el nombre de modificadores, moduladores o
efectores alostéricos. Serán positivos si estimulan y negativos si deprimen la actividad
de la enzima.
CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
Las enzimas se denominan añadiendo el sufijo “asa” al nombre del sustrato con el cual
reaccionan.
Las enzimas se clasifican en varias categorías según el sustrato que ataca cada una
de ellas o según el tipo de reacción que controlan.
199
Clasificación de las enzimas según el sustrato que atacan
1- Enzimas que hidrolizan glúcidos: glucosidasas

celularasa
amilasa
sacarasa
maltasa
lactasa
2- Enzimas que hidrolizan proteínas:

animales proteinasas
pepsina
tripsina
quimiotripsina
vegetales papaina
quimiopapaina
peptidasas polipeptidasa
tripeptidasas
dipeptidasa
3- Enzimas que hidrolizan el enlace amidasaso desaminasas

C-N no peptídico ureasa
arginasas
glutaminasa
adenasa
guanasa
4- Enzimas que hidrolizan lípidos lipasa

estearasa
colesterasa
lecitininasa
200
5- Enzimas que hidrolizan ésteres fosfatasa
colesnesterasa
clorofilasa
sulfatasa
peptinesterasa
Clasificacion de las enzimas según el tipo de reacción catalizada
1-Óxido reductasas:
Son las enzimas que catalizan las reacciones de óxido – reducción biológica Entre
ellas se encuentran las deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas ,hidroxilasas y
oxigenasas. Están asociadas a coenzimas.
Las deshidrogenasas: catalizan reacciones donde el sustrato es donante de H que son
aceptados por la coenzima.El primer paso de la mayoría de las reacciones de óxido –
reducción es la dehidrogenación. Las enzimas entonces se llamarán dehidrogenasas.
Las dehidrogenasas reducen en forma exclusiva coenzimas del tipo nucleótidos
pirimídicos o flavínicos que son el aceptor de H2 biológico.
En caso que haya solamente transferencia de electrones, las enzimas se llamarán
reductasas. Cuando el aceptor y el sustrato son coenzimas del mismo tipo, se
denomina trashidrogenasa. Se las puede clasificar según el grupo dador de H, que
puede ser una función alcohol, aldehído, amina, imina, etc.
Por Ej la lactato deshidrogenasa que cataliza la oxidación de lactato a piruvato y la

reacción inversa (reducción de piruvato a lactato). Coenzima NAD.
Las oxidasas catalizan reacciones donde el aceptor de H es el O 2, pero los átomos de
oxígeno no aparecen en el producto oxidado.
Peroxidasas son las enzimas que utilizan H2O2 para oxidar el sustrato; el H2O2 se
convierte en H2O.
201
2-Transferasas:
Catalizan reacciones de transferencia de grupos de una sustancia a otra.
Como grupos amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glucosilo, fosforilo, etc, desde
un sustrato a otro. Por ej,j la aminotransferasa o transaminasas que catalizan la cesión
de un grupo amina de un compuesto a otro.
3-Hidrolasas:
Catalizan reacciones hidrolíticas.
Es decir catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S, y O-P por adición de agua. Por
Ej la ribonucleasa que cataliza la hidrólisis de las uniones entre nucleótidos del ARN ,
también la arginasa que cataliza la hidrólisis de la arginina para formar urea. Otros
ejemplos de hidrolasas son la amilasa, lipasas, tripsina, fosfatasas, peptidasas, etc.
4-Liasas
Catalizan la ruptura de enlaces C-C; C-S; y C-N (excluyendo uniones peptídicas) de la
molécula del sustrato por un proceso distinto al de hidrólisis.
Por Ej la aldolasa que cataliza la división de la fructosa 1,6 bifosfato en dos triosas
fosfato, el gliceraldehído-3 fosfato y la dihidroxiacetona fosfato.
5-Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerización.
Interconvierten isómeros de cualquier tipo, ópticos, geométricos o de posición. Por Ej
la fosfogluco-isomerasa que cataliza la interconversión de la glucosa-6-fosfatoen
fructosa-6-fosfato, también la triosafosfato-isomerasa que cataliza la conversión de la
dihidroxiacetona- fosfato en D gliceraldehído 3 fosfato. Ambas reacciones son
reversibles catalizadas por las mismas enzimas.
6-Ligasas o sintetasas
Catalizan la formación de enlaces entre C-C, C-O, C-N, C-S, u otros átomos.
En general unen dos moléculas utilizando la energía de la hidrólisis de nucleósidos
trifosforados ( ATP u otros) .
Por Ej la glutamino sintetasa que actúa en la reacción entre el ácido glutámico y el
amoníaco para formar glutamina, la energía necesaria para la síntesis es provista por
la hidrólisis del ATP.
202
Además podemos considerar que en las oxidaciones biológicas actúan enzimas que
activan el oxígeno y describiremos a continuación:
Oxidasas: la más importante es la citocromo – oxidasa (fermento respiratorio)
Peroxidasas: Catalizan reacciones en el cual el peróxido de H2 actúa como aceptor de
electrones.
Catalasas: Son formas de peroxidasas donde el peróxido de H2 actúa
simultáneamente como reductor y como oxidante. Descomponen el agua oxigenada en
agua y oxígeno gaseoso.
La catalasa se encuentra en abundancia en el hígado, riñón y hematíes. Su peso
molecular es de 250.000, con 4 átomos de Fe por mol.
Hidroxilasas: Son enzimas que introducen un grupo hidroxilo en un núcleo aromático y
para ello utilizan el O2 atmosférico.
Oxigenasas: Son enzimas que introducen el O2 atmosférico al sustrato, donde los dos
átomos de la molécula de oxígeno se fijan al mismo. Tienen Fe como grupo prostético.
Pertenecen a este grupo:
• Catecol – oxigenasa
• Triptófano – pirrolasa, etc.
ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA
Es la capacidad de una enzima para catalizar una reacción específica y ninguna otra.
La elevada especificidad de una enzima para su sustrato ha hecho que se la compare
con una llave y su cerradura o con un anticuerpo y su antígeno. Tanto el anticuerpo
como la enzima son proteínas y en ambos casos la forma de explicar su especificidad
es suponer que la disposición espacial de sus grupos funcionales es de tal forma que
se corresponden simétricamente con los del sustrato (o antígeno), es decir, que
encajado perfectamente pueden ponerse en contacto y unirse.
Hay distintos tipos de especificidad enzimática:

1- De especificidad absoluta: son enzimas que solo catalizan una reacción, por
ejemplo las hidrogenasas del ácido succínico.
2- De especificidad de grupo: enzimas que pueden actuar sobre sustratos distintos

siempre que éstos posean en su molécula dicho grupo, por ejemplo las fosfatasas que
203
actúan sobre la unión éster fosfórico y la hidrolizan independientemente del tipo de
molécula al que esté unido, aunque también las hay para un solo sustrato.
3- De especificidad de isomería óptica: solo son capaces de atacar uno de los

isómeros, como ocurre con los azúcares y con los aminoácidos, por ejemplo, la
deshidrogenasa del ácido láctico, oxida sólo al L-ácido láctico y la D-AA oxidasa oxida
a los aminoácidos.
Dentro de un mismo sustrato es posible encontrarse con que una determinada enzima
sea capaz de hidrolizar un tipo de unión; o que hidrolice sólo la unión que se halla
situada entre determinados grupos funcionales y no lo haga si está entre otros grupos.
Por ejemplo: la pepsina, tripsina y quimiotripsina en todas las enzimas hidrolizantes del
enlace peptídico pero con acción diferente, ya que sólo la hidrolizan la unión cuando
esta está situada, para cada una de ellas, entre determinados aminoácidos.
DISTRIBUCIÓN DE LAS ENZIMAS
ENZIMAS MÁS IMPORTANTES EN EL DIAGNÓSTICO DE ENFERMEDADES

Las enzimas se encuentran en todas las células, en el plasma sanguíneo, en las
secreciones y excreciones (orina).
Frecuentemente, con fines diagnósticos, se utiliza la determinación de enzimas en
líquidos orgánicos o biopsias tisulares.
Enzimas en el plasma sanguíneo

Las enzimas existentes en el plasma sanguíneo pueden ser específicas de éste o no.
Las específicas cumplen su función en el plasma, entre estas se encuentran la
trombina, plasmina, la ceruplasmina o ferroxidasa,colinesterasa, etc. Son de
interés clínico cuando su actividad está disminuída. Por ej: la plasminaes una
peptidasa, sintetizada en el hígado, que destruye la fibrina en el proceso de fibrinolisis,
permite disolver trombos; la trombina es una peptidasa, sintetizada en el hígado, que
ayuda en el proceso de coagulación degradando el fibrinógeno en fibrina. La
disminución de estas produce trastornos en la coagulación e indican con ello una
disfunción hepática.
Las enzimas no específicas del plasma no tienen función definida en él, normalmente
su concentración es muy baja o nula. Dentro de esta clase se pueden distinguir
204
enzimas extracelulares, normalmente producidas por glándulas de secreción externa,
y enzimas intracelulares.
-Las enzimas extracelulares como la amilasa y la lipasa pancreáticas y
pepsinógeno (zimógeno de la pepsina gástrica) se encuentran en el plasma en muy
bajas concentraciones. Aumentan en sangre por alteraciones que permiten el pasaje
desde la glándula de origen hacia el espaco insterticial y luego su pasaje a la sangre,
por Ej obstrucciones del conducto pancreático o procesos inflamatorios serios del
páncreas
-Las enzimas intracelulares participan en el metabolismo y se encuentran
distribuídas en los distintos compartimientos de las células. La membrana plásmatica
normal no permite el paso de enzimas, por lo tanto estas se mantienen dentro de las
células, y solo se encuentran en cantidades muy reducidas en el espacio insterticial y
en el plasma.
Si la célula es alterada por procesos inflamatorios serios o interrupción del suministro
de oxígeno y nutrientes por falta de irrigación sanguínea, la membrana se deteriora y el
contenido, incluídas las enzimas, es liberado al espacio insterticial y de allí pasan a la
sangre. Los procesos más graves producen destrucción o necrosis celular.
Por ej,en el infarto de miocardio, donde parte del músculo cardíaco se queda sin
irrigación se produce destrucción del tejido y liberación de enzimas a la circulación. En
el plasma se produce un brusco aumento de enzimas, particularmente de la
transaminasa glutámico-oxalacético (TGO), dela lactato deshidrogenasa (LDH) y
creatina quinasa.
En las alteraciones hepáticas como la hepatitis, hepatopatía alcohólica, o neoplasias
también aparece un marcado aumento en el plasma de latransaminasa glutámico-
oxalacético (TGO),transaminasa glutámico-pirúvica(TGP) y de la lactato
deshidrogenasa (LDH).
Creatininfosfatoquinasa o creatininquinasa: se la encuentra en el músculo
esquelético, cardíaco, cerebro y tracto gastrointestinal. Su elevación indica enfermedad
aguda o progresiva del músculo esquelético o distrofia muscular.
Fosfatasa: se conocen dos tipos: la alcalina y la ácida. La fosfatasa alcalina proviene
del hueso y del hígado. Su aumento indica enfermedad ósea, embarazo y enfermedad
hepatobiliar. También se la considera un marcador bioquímico de la enfermedad
periodontal ya que se registran aumentos en la zona de remodelación ósea y del
ligamento periodontal
205
La fosfatasa ácida se encuentra en próstata y eritrocitos. Su aumento indica carcinoma
prostático.
Cuando las enzimas están distribuidas en muchos tejidos diferentes, razón por la cual
su aumento en el plasma no es índice seguro del daño en un tejido determinado, es
necesario para identificar el origen de la enzima circulante la determinación de
isozimas.
ACTIVIDADES ENZIMAS
1) Defina que es una enzima y cuál es su importancia biológica
2) Realice un cuadro sinóptico con las propiedades de las enzimas
3) Identificar los siguientes conceptos:
APOENZIMA
COFACTOR
HOLOENZIMA
COENZIMA
4) Unir según corresponda
a) AMP 1) flavina adenina dinucleótido

b) FMN 2) nicotinamida-adenina dinucleótido
c) FAD 3) ácido adenílico
d) NAD 4) flavina mononucleótido
e) NADP 5) uridina difosfato glucosa
f) UDP- glucosa- fosfato 6) nicotinamida adeninadinucleótido
5) Indique que son los términos anteriores
206
6) Realice un cuadro sinóptico con los factores que pueden afectar la velocidad
de la reacción enzimática
7) Conteste verdadero o falso según corresponda:
A- Las enzimas tienen mayor eficiencia que los catalizadores no biológicos
B- Las enzimas actúan en altas concentraciones y no sufren transformaciones en la

reacción
C- Las coenzimas son cofactores orgánicos unidos fuerte o débilmente a la enzima
D- Los inhibidores competitivos son moléculas o iones que no tienen similitud con el
sustrato
8) Complete con lo que corresponda:
El….........………………es el número de moléculas de………..…transformadas por

………...............por …..….........................de enzima.
9) Indique los inhibidores de la acción enzimática explicando su mecanismo de

acción.
10) Indique los activadores de la acción enzimática y explique su mecanismo de

acción
11) ¿Cómo se convierte una proproteína en proteína madura?
12) ¿En qué momento actúan las preenzimas?
13) ¿Cuál es la importancia biológica de las proenzimas?
14) ¿Cuál es la importancia biológica de las isozimas?
207
15) Complete las siguientes afirmaciones:
a. Las ……………son proteínas inactivas que se transforman por la acción de

determinadas sustancias en la ………………
b. La acción de las enzimas se debe a la presencia de …..…......….localizados entre

las………….
c. Las…….. ….....…son enzimas de distintas especies u órganos, capaces de

catalizar la……..........……pero diferentes en su estructura ……...........…y en sus
propiedades …………............
d. Las enzimas que catalizan solo un tipo de reacción química tienen……………….
e. Las enzimas que catalizan sustratos que poseen en su molécula un grupo químico
común tienen …………………….
f. Las enzimas que tienen especificidad de isomería óptica son capaces de

atacar………..................de una sustancia química.
16) Explique brevemente
a. El mecanismo de acción enzimático

b. La diferencia que existe entre centro activo y centro alostérico
c. En que consiste la especificidad de las enzimas
208
16) Unir según corresponda
ENZIMA ACCION
1. Catalizan reacciones hidrolíticas
a) Transferasa 2.Catalizan reacciones de
b) Oxidoreductasas isomerización
c) Hidrolasa
3.Catalizan reacciones de
d) Isomerasas
transferencia de grupos de una
e) Ligasas
sustancias a otra
f) Liasas
4. Catalizan la ruptura de enlaces
C-C; C-S; y C-N
(excluyendouniones peptídicas) de
la molécula del sustrato por un
proceso distinto al de hidrólisis.
5.Catalizan reacciones de
oxidorreducción
6.Catalizan reacciones que

consisten en la unión de dos
moléculas acopladas con la ruptura
de un enlace pirofosfato de ATP
18) Complete el siguiente cuadro sobre la clasificación de enzimas:
1- Enzimas que hidrolizan glúcidos:………………………….. lactasa- maltasa
2-……………………………….…....:proteinasa .....................................................
209
3-………………………………………………………….……: amidasas o desaminasas,
ureasa – arginasa – adenasa- guanasa
4-Enzimas que hidrolizan lípidos:.......................................................................
5- ................................................................: fosfatasa, colinesterasa, sulfatasa
210
UNIDAD TEMÁTICA III: TEMA 1
BIOENERGÉTICA Y OXIDACIONES BIOLÓGICAS
Contenidos:
Concepto de Bioenergética. Oxidaciones biológicas. Reacciones Redox. Sustancia
reductora. Sustancia oxidante. Capacidad de oxidación y reducción. Potenciales.
Acción de las oxidorreductasas en el organismo.
Objetivos:
• Conocer el concepto de bioenergética.
• Determinar las funciones específicas de las reacciones físico – químicas de los
procesos metabólicos.
• Describir los mecanismos energéticos y explicarlos.
• Clasificar las enzimas catalizadoras de las reacciones de óxido reducción
biológica.
Bibliografía
Batellino, L.; Cattoni Dorronsoro, S. de: Curso de Química Biológica. 3 ra edición.
Córdoba, Argentina. 1999.
Bohinski, Robert: Bioquímica. 5taedición. Ed. Addison – Nesly Iberoamericana S.A.
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Cingolani, H.; Houssay, A.: Fisiología Humana de Houssay. Ed. El Ateneo. 2008.
Curtis, H.; Sue Barnes, N.: Biología. 6ta edición. Ed. Médica Panamericana. Bs. As.
2000.
Mejía, A.: Diccionario de Laboratorio Aplicado a la Clínica. 3ra edición. Ed.
Panamericana. 2004.
Voet, D.; Voet, J.; Pratt, Ch.: Fundamentos de Bioquímica. Ed. Panamericana. 2008.
Williams, R.A.: Bioquímica Dental Básica y Aplicada. Ed. Manual Moderno. 2º edición.
México. 1990.
211
BIOENERGETICA
Concepto
La Bioenergética constituye el capítulo de la Bioquímica, encargado del estudio

de los mecanismos mediante los cuales, los organismos vivos aprovechan la energía
recibida, la transforman y almacenan, bajo diversas formas de donde es fácil
recuperarla.
La energía que hace posible todas las actividades, proviene del medio
ambiente, y el ser vivo es un sistema físico – químico, que se halla en constante
equilibrio dinámico con el medio que lo rodea.
La energía utilizada por los seres superiores son la energía luminosa y la energía
química, y las reacciones físico – químicas, propias de los procesos metabólicos tienen
funciones específicas:
Esta energía se puede lograr de la luz solar o de las sustancias nutritivas
.
I. Obtener energía química:
Las plantas verdes sonorganismos fotótrofos, puesto que a través de la
fotosíntesis utilizan parte de la energía solar que reciben para convertir sustancias
minerales (CO2, H2O, NH3) en compuestos orgánicos más complejos (glúcidos,
lípidos, proteínas, vitaminas).
Los animales – entre ellos el hombre – no pueden utilizar directamente la energía
solar: obtienen la energía como consecuencia de reacciones químicas de
degradación a las que son sometidos los glúcidos, lípidos y proteínas contenidos en
los alimentos que reciben desde el exterior, o cuando el abastecimiento de éstos es
insuficiente, recurriendo a los materiales que mantiene en calidad de reserva. A
consecuencia de tales procesos catabólicos generadores de energía, se originan
diversos productos (CO2, H2O, urea) que retornan al medio ambiente para ser
utilizados en la fotosíntesis. Tales características definen a los animales como
organismos quimiótrofos, puesto que se proveen de energía mediante reacciones
químicas.
Todas las sustancias poseen una cierta cantidad de energía interna (o entalpía)
determinada por la traslación de sus moléculas, movimiento de vibración
212
intramolecular de los átomos, rotación de los electrones alrededor del núcleo,
interacción de los nucleones, etc. En los sistemas biológicos, la energía interna
comprende dos componentes:una fracción que puede utilizarse en la realización de
un trabajo útil (“producir un cambio en el estado de un sistema, al vencer la
resistencia que se opone a dicho cambio”), llamada energía libre (G),y el resto que
no es aprovechable para el desarrollo de trabajo, al que se denomina entropía. Esta
última, generalmente bajo la forma de calor, representa una medida del desorden o
libertad del sistema: cuanto más desordenado, mayor es su entropía. Por este motivo
las moléculas de un cuerpo al estado líquido tienen mayor entropía que cuando
adopta la forma sólida.
De acuerdo al cambio energético que se produce, las reacciones químicas
pueden clasificarse de la siguiente manera:
✓ Por la variación de calor
▪ Exotérmicas: Son las reacciones que transcurren con desprendimiento

de calor. Los fenómenos de óxido – reducción son ejemplos de transformaciones
exotérmicas:
C5H12 + 8 O25 CO2 + 6 H2O + 837 kcal
▪ Endotérmicas: Comprenden aquellos fenómenos químicos que

requieren un aporte externo de calor para poder desarrollarse. Son endotérmicas las
reacciones donde un compuesto se convierte en sustancias más simples:
H2O + 68,3 kcal H 2 + ½ O2
✓ Por la variación de energía libre
▪ Exergónicas: Se incluyen en esta categoría las reacciones químicas en

las que disminuye la energía libre del sistema, ya que los productos contienen menor
energía libre que los reactantes. Estas reacciones pueden ocurrir espontáneamente,
es decir, sin necesidad de aporte energético externo. Como en este tipo de
reacciones hay disminución de la energía libre, les corresponde un cambio de
213
energía libre negativo (simbólicamente -∆G). Son ejemplos de reacciones
exergónicas las de hidrólisis y de óxido – reducción:
Glucosa-1-fosfato + H2O Glucosa + Pi ∆G = -2,2 kcal/mol

ATP + H2O ADP + Pi ∆G = -7,3 kcal/mol
C6 H12 O6 + O2 6 CO2 + 6 H2O ∆G = - 686 kcal/mol
Cualquiera de las reacciones anteriores transcurre con disminución de la

energía libre, la cual puede ser aprovechada para producir trabajo útil.
▪ Endergónicas: Son las reacciones que suceden con aumento de la

energía libre, por cuanto los productos poseen mayor energía libre que las sustancias
reaccionantes. En consecuencia, para que puedan llevarse a cabo demandan un
aporte externo de energía útil. Puesto que la energía libre aumenta, el cambio de
energía libre es positivo (simbólicamente + ∆G). La síntesis de ATP, glúcidos, lípidos,
proteínas y ácidos nucléicos son ejemplos de procesos endergónicos.
Ácido glutámico + NH3 Glutamina + H2O ∆G = + 3,4 kcal/mol

D-glucosa + D-fructosa Sacarosa + H2O ∆G = + 7,0 kcal/mol
ADP + Pi ATP + H2O ∆G = + 7,3 kcal/mol
También son fenómenos endergónicos la contracción muscular, la conducción

del impulso nervioso y el transporte de sustancias contra un gradiente de
concentración. Es fácilmente comprensible que si una reacción es exergónica, el
fenómeno inverso es endergónico, y viceversa. Así, la hidrólisis de un mol de ATP es
un proceso exergónico (∆G = - 7,3 kcal/mol), en tanto que la formación que dicho
nucleótido constituye una reacción endergónica (∆G = + 7,3 Kcal/mol).
En los organismos vivos las reacciones exergónicas y endergónicas no ocurren
independientemente unas de otras. Las reacciones incluidas en el catabolismo
transcurren habitualmente con producción de energía útil (exergónicas), parte de la
cual es aprovechada para la síntesis de ATP u otro compuesto semejante
(endergónicas). Cuando ésta sustancia es descompuesta (exergónica) la energía
libre es utilizada en la formación de diversas biomoléculas y de otras especies
químicas, y también a los fines de sostener diferentes formas de trabajo
(endergónicas).
214
II. Convertirlas sustancias nutritivas exógenas en moléculas sencillas
(degradación – catabolismo) y con estas moléculas componer moléculas complejas
(síntesis – anabolismo).
III. Degradar moléculas para cumplir funciones y liberar energía.
Como resultado de estos procesos en los organismos se produce:

1. Cambio de materia.
2. Un cambio de energía.
3. Un cambio de masa.
Intercambio material y energético
Aunque los animales pueden utilizar diversas clases de reacciones para

movilizar la energía potencial contenida en los compuestos orgánicos (hidrólisis,
decarboxilación, desaminación, etc.), el mecanismo energéticamente más eficiente es
la oxidación de dichas sustancias, proceso que implica, según las circunstancias, la
pérdida de átomos de hidrógeno o de electrones, o la ganancia de átomos de oxígeno.
Puesto que las oxidaciones no pueden desarrollarse aisladamente, toda vez que una
sustancia logra oxidarse, simultáneamente otra experimenta una reducción. Por eso
decimos que los organismos animales obtienen la energía principalmente mediante
reacciones de óxido – reducción o reacciones Redox.
La mayoría de las sustancias orgánicas contienen una gran cantidad de energía
interna. Por ejemplo, si bajo ciertas condiciones operativas se hace reaccionar un mol
de glucosa (180 gr) con el O2 ambiental, dicho carbohidrato experimentará la oxidación
completa, es decir, los átomos de carbono e hidrógeno alcanzarán el estado más
oxidado posible formando CO2 y H2O, respectivamente, y a consecuencia de ello
quedarán en libertad 686 kcal (= 2.870 julios):
C6 H12 O6 + O2 6 CO2 + 6 H2O + 686 Kcal
Las reacciones de óxido – reducción contribuyen un tipo especial de fenómenos

químicos en los cuales se produce intercambio de átomos de hidrógeno, o de átomos
215
de oxígeno o de electrones. La oxidación consistiría en la ganancia de átomos de
oxígeno, en la pérdida de átomos de hidrógeno o en la pérdida de electrones,
mientras que la reducción comprendería el fenómeno inverso de pérdida de
átomos de oxígeno, de ganancia de átomos de hidrógeno o de ganancia de
electrones. Por ejemplo, ocurre oxidación cuando un aldehído gana átomos de
oxígeno para convertirse en ácido, o un alcohol secundario pierde átomos de
hidrógeno y origina una cetona o un átomo de calcio cede electrones y se transforma
en el correspondiente catión. Contrariamente a ello, un alcohol se reduce a
hidrocarburo al perder átomos de oxígeno, un aldehído acepta átomos de hidrógeno y
queda convertido en un alcohol primario o los iones férricos (Fe +++) captan electrones
para formar iones ferrosos (Fe++) o átomos libres de metal (Fe).
Si analizamos más atentamente los fenómenos de oxidación y de reducción,
podríamos concluir que en realidad todos responden a un único mecanismo que
implica intercambio de electrones: la oxidación comprende la pérdida (total o parcial)
de electrones, en tanto que la reducción corresponde a la ganancia (total o parcial)
de electrones. Cuando un aldehído se oxida incorporando oxígeno a su molécula para
convertirse en un ácido, en realidad está perdiendo (parcialmente) electrones, ya que
el oxígeno ingresante, por ser más electronegativo que el carbono y el hidrógeno,
desplaza a su favor los electrones de enlace. Del mismo modo, si un alcohol se oxida
al perder átomos de hidrógeno, en verdad está cediendo (totalmente) electrones,
puesto que los átomos de dichos elementos consisten en protones y electrones. Como
los electrones sólo pueden existir libremente fuera de los átomos un tiempo muy breve,
toda vez que una sustancia cede electrones tiene que existir otra con capacidad de
captarlos, de manera que cualquier proceso de oxidación necesariamente va
asociado con uno de reducción. De allí entonces que la oxidación y la reducción son
los componentes parciales del fenómeno más general de óxido – reducción. En estas
reacciones, la sustancia que se oxida impone a otra la correspondiente reducción, y
viceversa. La primera de ellas consigue oxidarse a expensas de la reducción de la
otra, y por lo tanto actúa como agente reductor; quien se reduce, posibilitando la
oxidación de la sustancia con la cual reacciona, constituye el agente oxidante.
216
Ejemplos de procesos de óxido – reducción
Un trozo de hierro dejado a la intemperie reacciona lentamente con el oxígeno
del aire y forma óxido férrico. Se dice que el hierro se ha oxidado; la reacción puede
representarse:
4 Fe + 3O2 2Fe2O2
Cuando se quema carbón en presencia de oxígeno, se produce anhídrido
carbónico:
C + O2 CO2
El carbono se ha oxidado. Este tipo de proceso, que transcurre rápidamente, con gran
desprendimiento de energía (calor y luz), recibe el nombre de combustión.
El óxido cuproso, en presencia de oxígeno, se convierte en óxido cúprico:

2 Cu2O + O2 4 CuO
La relación Cu/O en el óxido cuproso es de 2/1; el óxido cúprico, de 1/1. El

segundo compuesto posee proporcionalmente más oxígeno que el primero; vale decir,
el cobre se ha oxidado.
La reducción, proceso inverso a la oxidación, se consideraba equivalente a la

pérdida o disminución del contenido de oxígeno de un compuesto. Por ejemplo, el
óxido férrico, en presencia de hidrógeno, forma hierro libre y agua:
Fe2O3 + 3 H2 2 Fe + 3 H2O
El hierro ha perdido el oxígeno al cual estaba unido en el óxido férrico; por lo
tanto se ha reducido.
Resumen
Se denomina oxidación a:
1. Adición de O2.
2. Eliminación de H.
3. Pérdida de electrones.
217
Se denomina reducción a:
1. Pérdida de O2.
2. Adición de H.
3. Ganancia de electrones.
Potenciales de óxido – reducción.

Potencial Redox.
La reacción de óxido – reducción se la puede expresar por una fuerza, que
expresa la fuerza de óxido – reducción de un sistema.
El significado que tiene el potencial Redox es que:
✓ Los sistemas intensamente reductores ceden fácilmente electrones.

▪ Tienen un potencial Redox negativo.
✓ Los sistemas intensamente oxidantesaceptan facilmente electrones

▪ Tienen un potencial Redox positivo.
Compuesto de alta energía
En este grupo, tenemos que darle mayor importancia a los compuestos de

FOSFATO. Se denomina fosfato de alta energía a aquellos cuya variación de energía
libre de hidrólisis está comprendida entre – 5º y – 11º Kcal/mol.
Son fosfatos de alta energía:
A. Anhídridos de ácido fosfórico.
B. Esteres fosfóricos de enoles.
C. Derivados del ácido fosfórico.
Ejemplo: en la reacción de Hexoquinasa, la glucosa es fosforilada por ácido adenosin
trifosfórico (ATP), pero la glucosa – 6 – fosfato no fosforila el ácido adenosin difosfórico
(ADP).
La energía no alcanza para sintetizar ATP, entonces la reacción es irreversible.
Glucosa + ATP glucosa – 6 – fosfato + ADP
HEXOQUINASA
218
Oxidaciones celulares
Casi todas las sustancias que se oxidan en el organismo, son el resultado de la

acción catalítica de enzimas. Un ejemplo lo encontramos en las series de reacciones
químicas que produce la transformación de glucosa en ácido láctico.
Dos enzimas de óxido – reducción, la triosa – fosfato – dehidrogenasa, y la
lactato – dehidrogenasa, intervienen en dicha reacción, pero existen también otras
enzimas de otro carácter para que se completen todas las etapas.
Una característica de las oxidaciones biológicas celulares es que los productos
principales son H2O y CO2 por un extremo, y por otro extremo de la cadena está el O2.
El organismo oxida a los hidratos de carbono, proteínas y lípidos que recibió en

los alimentos, produciendo principalmente CO2 y H2O y la energía necesaria para los
procesos vitales.La energía liberada en los procesos catabólicos del organismo, se
transformará en trabajo externo, calor y almacenamiento de energía:
Energía Trabajo Energía

= + Calor +
liberada externo almacenada
La energía se pierde principalmente bajo la forma de calor, dependiendo de la

actividad del individuo, la ingestión de los alimentos y la temperatura ambiente.
Cuando la cantidad de energía liberada a partir de los alimentos sea igual a la
energía de la suma del trabajo producido y el calor eliminado, se estará en un estado
de equilibrio energético, en el que no se almacena energía.
Si la cantidad de energía liberada por los procesos catabólicos es mayor que la
utilizada en la producción de trabajo y calor, se irá almacenando el exceso de energía.
Si la energía de los alimentos es menor que la gastada por el trabajo realizado y
el calor liberado, disminuirá el almacenamiento de energía.
219
Actividades
1. Convierte en verdaderas las afirmaciones falsas del siguiente listado y

escríbelas en el espacio de puntos correspondiente:
A. En toda oxidación se adiciona O2, elimina H, y se adicionan electrones.

_____________________________________________________________
___________________________________________________________
B. En toda reducción se gana electrones, se adicionan H y se gana O 2

_____________________________________________________________
___________________________________________________________
C. Toda vez que una sustancia logra oxidarse, otra experimenta una
oxidación.
_____________________________________________________________
___________________________________________________________
D. La transferencia de electrones es característica común de los procesos

de óxido – reducción.
_____________________________________________________________
___________________________________________________________
E. Las sustancias intensamente reductoras (que ceden fácilmente

electrones) tienen un potencial Redox positivo.
_____________________________________________________________
___________________________________________________________
220
2. Completa el cuadro
Coenzimas Formadas por Características Como se

pirimídicas presentan
3. Responde
a. ¿Qué enzimas son activadoras de O2?
b. Nombra fosfatos de alta energía.
c. ¿Para qué se utiliza la energía liberada en la cadena respiratoria?
221
UNIDAD TEMÁTICA IV: BIOQUÍMICA Y PREVENCIÓN EN ODONTOLOGÍA
TEMA 1: ESMALTE DENTARIO
CONTENIDOS: Composición química del esmalte. Estructura cristalina. Concepto.

Apatitas. Fórmula general. Hidroxiapatita. Fórmula general.
OBJETIVOS
Que los alumnos sean capaces de:
- Valorar la importancia del tema como conceptos básicos para asignaturas posteriores
preclínicas y clínicas.
-Valorar la importancia del esmalte en la pieza dentaria.
-Conocer los componentes orgánicos del tejido adamantino
-Comprender la estructura cristalina del esmalte.
-Diferenciar el esmalte maduro del inmaduro
-Comprender los fenómenos de desmineralización y remineralización.
BIBLIOGRAFÍA
Acta odontológica venezolana volumen 39 p. 15-16 .2001
Figún M Garino R Anatomía odontológica funcional y aplicada Ed El Ateneo 2008
Gomez de Ferraris M E, Campos Muñoz A. Histología, Embriología e Ingeniería Tisular
Bucodental, 3ra edición Ed. Médica Panamericana 2009
Orban: Histología y Embriología Bucal. 8va edición Editorial Prado. 2014
Histology of the human tooth 2da. Edición Copenhague, Munksgaard 2000
Williams, R; Elliott, Y.: Bioquímica dental básica y aplicada. Ed. Manual Moderno 1990.
222
ESMALTE DENTARIO
El esmalte dentario deriva del ectodermo, es el tejido más mineralizado que se

conoce y representa la estructura más densa de los vertebrados. Recubre la corona de
los órganos dentarios. Está en contacto con el medio bucal en su superficie externa y
con la dentina subyacente en su superficie interna. En el cuello dentario tiene contacto
con el cemento que recubre la raíz, siendo extremadamente delgado a este nivel,
aumentando su espesor hacia las cúspides y bordes incisales, donde alcanza su
máximo espesor, de entre 2 a 2,5 mm en piezas anteriores y 3 mm en piezas
posteriores.
Constituye el tejido más duro del organismo debido a que se halla conformado
por millones de cristales organizados en forma de prismas o varillas muy
mineralizados. Esa dureza se debe a que está constituido por un porcentaje importante
de material inorgánico.
Con un metabolismo escaso dado por la síntesis y secreción de los
ameloblastos, los que desaparecen durante la erupción dentaria por un mecanismo de
apoptosis. Cuando alcanza su madurez es una estructura acelular, avascular y sin
inervación. Por tal motivo este tejido no puede regenerarse, como sí sucede con otros
tejidos de origen mesenquimático.
Desde el punto de vista químico el Esmalte es un sistema dinámico capaz
de intervenir en diversos fenómenos biológicos como:
▪ Transporte de iones y moléculas de la cavidad bucal a la dentina.
▪ Intercambio de iones con la saliva
▪ Reacciones superficiales con sustancias orgánicas salivales.
▪ Procesos continuos de desmineralización y remineralización.
FUNCIONES
Protege a la dentina del ambiente bucal
Resiste la abrasión o el desgaste generado por la masticación
PROPIEDADES FÍSICAS
Dureza: Es la resistencia superficial de una sustancia a ser rayada o a sufrir

deformaciones de cualquier índole, motivadas por presiones. Presenta una dureza que
corresponde a 5 en la escala de Mohs y equivale a la apatita.
Elasticidad: Es muy escasa pues depende de la cantidad de agua y de
sustancia orgánica que posee. Es un tejido frágil con tendencia a las macro y micro
fracturas, cuando no tiene un apoyo dentinario elástico.
Color y Transparencia: El esmalte es translúcido, el color varía entre un blanco
amarillento a un blanco grisáceo, este color depende de las estructuras subyacentes
en especial de la dentina.
Permeabilidad: Es extremadamente escasa. El esmalte puede actuar como
una membrana semipermeable, permitiendo la difusión de agua y de algunos iones
presentes en el medio bucal.
Radio opacidad: Es la oposición al paso de los rayos Roentgen. En el esmalte esta es
muy alta, ya que es la estructura más radiopaca del organismo humano por su alto
grado de mineralización.
223
COMPOSICIÓN QUÍMICA DEL ESMALTE
En general podemos decir que el esmalte maduro se encuentra formado por:
95 % de material inorgánico
3 % de agua
2 % de material orgánico
Cuadro 1
Según Willams y Elliott (1990 p 335), en el siguiente cuadro muestra las

diferencias entre esmalte maduro y en desarrollo: (Cuadro 2)
COMPONENTES DEL ESMALTE

EN MADURO
DESARROLLO
Peso% Volumen% Peso % Volumen %
Componentes inorgánicos 37 16 95 88
Componentes orgánicos 19 20 2 0,3
Agua 44 64 3 11,7
Cuadro: 2
Componentes inorgánicos:
Componentes inorgánicos principales y menores (excluyendo el agua) del
esmalte humano maduro seco: (Cuadro 3)
Componentes Análisis
Medido en porcentaje en peso
Ca (calcio) 33,6-39,4
P (fosforo) 16,3 -18
CO3 (carbonatos) 1,95 – 3,66
Na (sodio) 0,25 – 0,90
Mg (magnesio) 0,25 – 0,56
Cl (cloro) 0,19 – 0,30
K (potasio) 0,05 – 0,30
F (flúor) Partes por millón (ppm) mayor de 50

Fe (hierro) 8 – 218
Zn (zinc) 152 – 227
Sr (estroncio) 50 – 400
Cu (cobre) 10 – 100
Mn (manganeso) 0 – 18
Agua (H2O) 100
224
Cuadro: 3
La porción inorgánica se halla conformada por compuestos cristalinos de fosfato

(apatitas) siendo la hidroxiapatita el componente más abundante: más de la mitad del
peso seco del esmalte se halla constituido por calcio y fósforo, tanto en piezas
temporarias como permanentes. El tejido en el que el cociente calcio/fósforo se
aproxima más al de la hidroxiapatita es el esmalte de piezas permanentes, los otros
tejidos del diente presentan otras combinaciones de los mismos elementos.
Fórmula general de las apatitas:

(Ca+2) 10 (PO4-3) 6. X 2 (apatita)
Si reemplazamos X por hidroxilo obtenemos:

(Ca+2)10 (PO4-3)6. (OH-)2 (hidroxiapatita)
Si reemplazamos X por flúor (F) obtenemos:

(Ca+2) 10 (PO4-3) 6. F2 (fluorapatita)
También se encuentran sodio (Na+ ), magnesio (Mg+2 ), flúor (F)-, potasio (K+ ),
cloro (Cl- )y carbonato (CO– 3)formando parte de estos cristales de hidroxiapatita o bien
adsorbidos en su superficie. A la vez, los cristales están rodeados de agua que
conforman la llamada capa de hidratación y favorece el transporte de iones y
moléculas hacia y desde la hidroxiapatita.
En general, la cantidad de agua disminuye con la edad y constituye la llamada
capa de hidratación de la periferia del cristal; hacia el interior del cristal se ubica la
capa de iones y compuestos absorbidos, donde el calcio iónico puede ser reemplazado
por cationes de sodio, magnesio, y el anión hidroxilo por flúor, cloro, etc. Willams y
Elliott (1990 P 336) explican que“El contenido de agua del esmalte dentario, medido
como la pérdida del peso al calentar, es en cierta forma indeterminada debido a que
cambia en forma significativa con la humedad relativa y la temperatura a la cual se
equilibra el esmalte antes de la medición. Una parte del agua se relaciona con la
fracción orgánica y otra parte con la apatita”.
La mayoría de estos elementos difiere en su concentración según las
profundidades del tejido adamantino donde se hallen:
Ca – P – Cl y F se encuentran en mayor concentración en la superficie externa.
H2O – CO3 – Mg y Na se encuentran en mayor concentración hacia el límite amelo-
dentinario
Por ejemplo, el promedio de carbonato en el esmalte varía entre 1,95 a 3.66 % en
peso y su distribución se observa en la figura 1
225
Figura 1: Contorno del contenido constante de carbonato (expresado como porcentaje en un
diente molar humano permanente. Estas medidas se realizaron extrayendo fragmentos de esmalte y
determinando el diámetro de la burbuja de CO2 formado cuando cada uno se disuelve en ácido. La
calibración previa permite la determinación del contenido de CO2(Tomado de Willams y Elliott 1990) Las
cifras corresponden al contenido de carbonato desde la zona más superficial hasta el límite
amelodentinario.
El tejido adamantino además contiene oligoelementos como cadmio, boro,
cobalto, cobre, cromo, estaño, estroncio, hierro, manganeso, molibdeno, níquel, oro,
plata, azufre, silicio, selenio y otros, que juegan un rol en la estabilidad de la estructura
cristalina.
De esta manera, el flúor, el molibdeno, el estroncio, el cobre, el boro, el estaño y
el oro aumentan la estabilidad de los cristales, mientras que el selenio, el magnesio, el
cadmio, el plomo y el silicio la disminuyen.
Componentes orgánicos:
El espacio intercristalino del esmalte se halla ocupado por una delicada trama
orgánica. Está trama está compuesta fundamentalmente por proteínas, cuya cantidad
y calidad depende del nivel de maduración alcanzado. Así, en el esmalte inmaduro hay
un 20% del peso seco de proteínas, mientras que en el esmalte maduro es del 2%. Los
principales componentes orgánicos son:
COMPONENTES PORCENTAJE
Amelogeninas 85 a 90 %
Enamelinas o Esmaltelinas 2a3%
Ameloblastinas, amelinas y proteínas de la vaina 5%
Lactato , citrato, lípidos 1a2%
Cuadro 4
1. Amelogeninas: Representan el 85% de la matriz orgánica total al

comenzar la amelogénesis. Estas amelogeninas son moléculas hidrofóbicas,
fosforiladas y glicosiladas de 25 k Da, ricas en los aminoácidos prolina, ácido
glutámico, histidina y leucina. Son las más abundantes al comenzar la amelogénesis y
disminuyen a medida que el esmalte va madurando. Por acción de enzimas
proteolíticas dan origen a dos polipéptidos: uno de ellos contiene fundamentalmente el
aminoácido tirosina y el otro es rico en leucina. Dirigen el crecimiento de los cristales
(regulan la morfología y tamaño del cristal).
226
2. Enamelinas o Esmaltelinas: Se hallan en mucha menor proporción. Se
trata de moléculas hidrofílicas, y glicosiladas. Los principales aminoácidos que las
componen son serina, ácido aspártico y glicina, que se localizan en la periferia de los
cristales, formando la proteína de cubierta, cuya función es facilitar la nucleación, que
es el depósito de hidroxiapatita sobre la matriz. De esta manera se forma el esmalte
maduro. Fallas en la mineralización por parte de las enamelinas pueden provocar
hipoplasia de esmalte aumentando la susceptibilidad a las caries. Representan entre el
2 y el 3 % de la matriz orgánica del esmalte maduro. Se cree que son un producto de
la degradación de las amelogeninas porque no son secretadas por los ameloblastos.
3. Ameloblastinas, Amelinas y proteínas de la vaina: constituyen una
familia de proteínas sintetizadas por los ameloblastos al comienzo de la amelogénesis
que se localizan en la superficie del proceso ameloblástico de Tomes y en la periferia
de los cristales y prismas. Tendrían un papel fundamental en la configuración de los
límites de los prismas y en la construcción de la vaina del prisma Representan el 5%
del componente orgánico.
4. Tuftelina: es otra proteína que se encuentra en la zona de unión
amelodentinaria, al comienzo de la amelogénesis y representa entre el 1 y el 2 % del
componente orgánico. Se cree que inicia el proceso de mineralización, debido a la
capacidad de unirse con el componente mineral.
En escasa cantidad también contiene:
5. Proteínas séricas.
6. Enzimas como las metaloproteínasas y proteinasa de serina
7. Heteropolisacáridos como el condroitina – 4 –sulfato, el condroitina
– 6 – sulfato.
8. Lactato , citrato
9. Lípidos estructurales: fosfolípidosy vestigios de colesterol.
ESTRUCTURA CRISTALINA DEL ESMALTE

Una sustancia es cristalina cuando presenta una disposición atómica ordenada,
regular y tridimensional.
En el período de formación del esmalte, los cristales de hidroxiapatita se
organizan en forma de prismas o varillas, los que representan la Unidad Estructural
Básica del Esmalte (UEBE) que tiene un recorrido sinuoso en sentido
transversal y longitudinal, desde la conexión amelodentinaria hacia la superficie
externa del esmalte
El conjunto de prismas o varillas forma el esmalte prismático o varillar,
que conforma la mayor parte de la matriz extracelular mineralizada. En la periferia de
la corona y en la conexión amelodentinaria se halla el esmalte aprismático o
avarillar, donde la sustancia mineralizada no constituye ninguna estructura
geométrica.
Estos prismas, varillas o bastones son estructuras longitudinales de 6 μm de
espesor, con un diámetro que varía de 4 a 10 μm, que al madurar aumentan en
espesor, tamaño y ordenamiento y se disponen radialmente desde el límite
amelodentinario hacia la superficie dentaria. Su cantidad depende del tamaño de la
corona, oscilando entre 5 y 12 millones.
Su morfología al microscopio óptico, depende de la incidencia de los cortes: si
éstos son longitudinales se observan bandas delgadas o varillas adamantinas
irregularmente paralelas, si los cortes son transversales se observan como secciones
irregularmente ovoides.
227
Con el microscopio electrónico de barrido y de láser con focal en cortes
longitudinales se presentan como prismas irregularmente paralelas y en los cortes
transversales se observan como un “ojo de cerradura de llave antigua”, en la que se
distinguen dos zonas: la cabeza, que constituye la región más ancha, de forma circular
u ovoide, con un diámetro de 6 μm, y la cola, más delgada ubicada por debajo de la
cabeza. (Fig. 2).
Figura 2: Corte transversal de los prismas al microscopio electrónico.
Estas unidades estructurales básicas del esmalte se disponen estrechamente

asociadas, de manera que las cabezas siempre se hallan ubicadas entre las colas de
las UEBE subyacentes y las colas de cada UEBE, entre las cabezas de las UEBE
subyacentes. Este engranaje le confiere mayor resistencia al esmalte para soportar las
fuerzas masticatorias porque las cabezas reciben los impactos y las colas los
distribuyen y disipan.
Con el microscopio electrónico de barrido y técnicas especiales es posible
observar que los prismas presentan una segmentación transversal, representadas por
líneas más densas relacionadas con descansos en el depósito de matriz orgánica
(proceso de amelogénesis), que son más pronunciadas en el esmalte poco
calcificado.
Las UEBE están compuestas por cristales de hidroxiapatita que, en un corte
longitudinal se disponen paralelamente a este eje en la región de la cabeza. En la
unión entre la cabeza y la cola se inclinan con respecto al eje longitudinal hasta que se
disponen de forma perpendicular a este eje mayor, en la región de la cola.
En cuanto a la orientación de estas unidades en el tejido adamantino, las UEBE
que se dirigen desde la zona de contacto amelodentinario hacia la superficie externa
de la pieza dentaria se organizan y disponen en hileras circunferenciales alrededor del
eje mayor del diente conformando anillos; en los cuales cada UEBE realiza un
recorrido ondulante hacia la derecha y hacia la izquierda en el plano transversal del
diente y hacia arriba y abajo en el plano longitudinal del mismo. Entre las hileras se
observa un cambio de orientación de uno o dos grados.
228
Figura 3: Organización de los cristales de hidroxiapatita en el interior de los
prismas (UEBE) en las tres caras de un bloque de esmalte
Cada prisma está constituido por millones de cristales hexagonales que están
formados por subunidades llamadas celda unidad o celdilla unitaria, que presenta
seis caras, ocho vértices y cuatro esquinas. Los ejes a lo largo y a lo ancho forman
ángulos de 60º y 120º y dan origen al piso y al techo; el tercer eje determina la altura.
En forma paralela a este último eje se disponen columnas de iones oxhidrilo, que
apuntan hacia el exterior, alrededor de las cuales se encuentra el calcio, mientras que
los fosfatos de hallan dentro de la celda unidad. (Fig. 4)
229
Figura 4
En la figura 4 A) representa el conjunto de celdas unidades en la red cristalina
de los prismas B) representa cada unidad aislada, cuya forma y altura depende de los
ejes y C) muestra los ejes a ,b, y c del paralelepípedo de la celda unidad..En la
segunda figura, el diagrama de la izquierda muestra la ubicación de los iones oxhidrilo
(círculos vacíos) y las de calcio dispuestas a su alrededor (círculos llenos). El diagrama
de la derecha representa una vista “desde arriba” de los iones calcio (círculos llenos)
dispuestos en torno a los iones oxhidrilo (círculos vacíos). Estos diagramas han sido
tomados de Battelino y Dorronsoro de Cattoni (2001).
230
Figura 5
En la Figura 5: Se observa la disposición de calcio, fosfatos y oxhidrilos en el

esmalte dental, con igual configuración. Aquí se presenta una imagen simplificada de
los componentes del esmalte. Se observa que los iones se ubican alrededor de una
columna central de oxhidrilos a lo largo del cristal. El ión oxidrilo está rodeado por
iones Ca++ y éstos a su vez están rodeados de un ión PO 4= colocados en un ángulo de
rotación de 60º.
AMELOGÉNESIS
La amelogénesis es el proceso de formación del esmalte que comprende dos
etapas:
1) la elaboración de una matriz orgánica y
2) la mineralización de la misma.
Los procesos de síntesis y secreción de la matriz orgánica están a cargo de los
ameloblastos, células que se diferencian a partir del epitelio interno del órgano del
esmalte derivado del ectodermo embrionario. En primer lugar, en la unión
amelodentinaria, se deposita la tuftelina o proteína de los flecos y la
sialoproteinadentinaria (DSP). En segundo lugar, se agregan las amelogeninas que
representan el 90% de la materia orgánica en el esmalte inmaduro. La enamelina y
ameloblastina se originan más tarde; la enamelina predomina en el esmalte maduro.
Además están presentes otros compuestos como proteasas, enzimas como fosfatasa
231
alcalina, ATPasa y anhidrasa carbónica. Pueden encontrarse otras proteínas séricas
como albúminas y globulinas.
La matriz orgánica sufre cambios en el curso de su desarrollo. Cuando el
esmalte está recién formado es un material relativamente blando pero cuando alcanza
su maduración adquiere la dureza de la apatita. En el esmalte, el contenido orgánico
disminuye a medida que madura (de un 20% al 1,5%), a la vez que aumenta el
contenido inorgánico. La pérdida del material orgánico y el agua constituye la clave de
su maduración. La remoción de las proteínas de la matriz durante la maduración es
selectiva. Se extraen todas las amelogeninas, dejando las enamelinas.
El depósito inicial de mineral se produce en dos etapas: una mineralización
parcial inmediata y la maduración o mineralización mediata. El componente inorgánico
está representado por cristales de hidroxiapatita que comienzan a depositarse en el
limiteamelodentinario. El crecimiento cristalino está dirigido por la amelogenina que
permite regular la morfología y el tamaño del cristal. La actividad enzimática de las
proteasas va degradando el componente orgánico lo que permite la coalescencia de
los cristales y la maduración del esmalte. El proceso de mineralización avanza con la
sustitución progresiva de agua y materia orgánica hasta que el esmalte alcanza un
contenido en materia inorgánica del 95%.
El ameloblasto es la única célula responsable de la secreción de la matriz
orgánica del esmalte. Durante el desarrollo del germen dentario los ameloblastos
atraviesan una serie de etapas sucesivas que abarcan todos los cambios que sufren
desde que las células poseen un carácter absolutamente indiferenciado hasta que se
diferencian, maduran y desaparecen por completo. Cada etapa se caracteriza por
presentar cambios estructurales físico-químicos y ultraestructurales que dependen del
estado funcional en relación al proceso de formación o maduración del esmalte. Estas
etapas constituyen el ciclo vital del ameloblasto y son las siguientes: morfogenética,
organización o diferenciación, formativa o de secreción, maduración, protección y
desmolítica.
Luego o durante la formación de la hidroxiapatita, puede existir un intercambio
entre sangre y/o saliva y cristales de hidroxiapatita; así el calcio puede ser sustituido
por magnesio o bario, los fosfatos pueden reemplazarse por sulfatos y los hidroxilos
por cloruro, fluoruro o carbonato. Si las sustituciones se producen por iones de forma y
tamaño similar, no habrá consecuencias; pero si las mismas se llevan a cabo con
iones de distinto radio atómico se pueden generar perturbaciones que modifiquen la
estabilidad de la hidroxiapatita. Así, la incorporación de iones flúor (que sustituyen a
los hidroxilos) al tener menor radio atómico, se unen más fuertemente al calcio, lo que
trae como consecuencia una disminución del tamaño de los cristales. Esto explica que
los cristales de fluorapatita sean más pequeños que la hidroxiapatita, menos soluble a
los ácidos y se remineralicen más rápidamente La sustitución es óptima cuando hay
un reemplazo de F de 1 cada 40 OH. Si la sustitución se realiza por carbonato da lugar
a la formación de carbonatoapatitao apatita carbonatada. En este caso se forma un
cristal mucho más grande, menos estable y más propenso a la disolución ácida. El
flúor y los carbonatos que se hallan en la superficie del esmalte poseen un rol
antagónico: mientras que el primero aumenta la resistencia del esmalte a las caries,
los carbonatos hacen más susceptible a este tejido al inicio de las mismas. Estas
sustituciones explican que la hidroxiapatita impura o sea con sustituciones, obtenida
presente una relación calcio-fósforo menor que la correspondiente a la hidroxiapatita
pura (sin sustituciones).
232
FENOMENOS DE DESMINERALIZACION Y REMINERALIZACION
Los cristales de hidroxiapatita, desde un punto de vista físico, conforman un
sólido iónico, eléctricamente cargados en su superficie, lo que les permite adsorber
cationes y aniones y mantener fuerzas de atracción con los dipolos de agua; de esta
manera, se constituye a su alrededor una capa de iones adsorbidos rodeada por una
capa de hidratación o solvatación. Los cristales más pequeños presentan mayor
superficie expuesta, por lo tanto tendrán mayor tendencia al intercambio de iones y a
producir otro tipo de reacciones. La desmineralización constituye un proceso por el
cual una porción pequeña de hidroxiapatita se disuelve en el líquido que rodea a los
cristales, formándose una solución en la que este soluto se halla al estado iónico. En el
proceso de remineralización,los iones disueltos, pueden recombinarse y volver a
constituir un sólido cristalino, por lo tanto el proceso es reversible y se representa de
esta forma:
Cuando ambos procesos se desarrollan a velocidad igual, el sistema alcanza un

equilibrio dinámico donde la masa de hidroxiapatita no se modifica con el tiempo. De
esta manera, la solución iónica se encuentra saturada y no puede seguir aumentando
su concentración. Esto obedece a un principio que dice: “El producto de las
concentraciones de los iones, elevada a la potencia numérica igual matemáticamente
al subíndice del compuesto, es una constante a una temperatura dada que se llama
constante del producto de solubilidad.”. El único factor que modifica esta constante
es la temperatura. Si cambiase la concentración de uno de los iones, cambiaría la
concentración del otro ión para mantener constante el producto de solubilidad. Así, si
aumenta el fosfato del líquido que rodea al esmalte, el calcio disminuye y en definitiva,
cualquier factor que descienda el calcio, fosfato u oxhidrilo producirá la disolución de
la hidroxiapatita.
También, en la disolución de la hidroxiapatita hay que tener en cuenta el pH. Al
disminuir el pH el fosfato acepta hidrógenos, por lo tanto la concentración del fosfato
va a decaer. Este medio ácido no deja precipitar a la hidroxiapatita y facilita la
disolución de sus cristales. El aumento del pH incrementa la concentración de fosfatos,
aumentando la precipitación de la hidroxiapatita y previniendo que la fase sólida se
disuelva.
Existe un valor de pH que representa el límite para que ocurra uno u otro
fenómeno denominado pH crítico, que para la hidroxiapatita es de 5,5 y para la
fluorapatita es de 4,5. Es decir, por debajo de estos valores hay desmineralización y
con valores mayores hay remineralización.
233
.
ACTIVIDADES
1) Realice las fórmulas de la apatita,hidroxiapatita y fluorapatita.

2) ¿Qué proteínas encuentra en el esmalte? ¿Cuáles están presentes en el
esmalte maduro y cuales en el inmaduro?
3) ¿Qué elementos estabilizan la estructura cristalina del esmalte?
4) Defina una celdilla unitaria y descríbala.
5) Describa la disposición de Calcio, Fosfato e Hidroxilos en el esmalte dental
6) Describa los estadíos de la amelogénesis
7) ¿Qué consecuencias presentan las sustituciones del OH, Ca y PO4 en la
hidroxiapatita?
8) ¿Qué sucede si cambia la concentración de un soluto con respecto a otro?
9) ¿Qué significa pH crítico, qué valor tiene y cuáles son las consecuencias de
tener un pH crítico habitualmente?
234
UNIDAD TEMÁTICA IV: BIOQUÍMICA Y PREVENCIÓN EN ODONTOLOGÍA
TEMA 2: FLUOR
CONTENIDOS:Flúor. Ubicación en la tabla periódica. Mecanismos de acción. Acción
preventiva y control de la caries dental. Acción sobre el esmalte, bacterias y proteínas
salivales. Formas de aplicación y periodicidad.
OBJETIVOS
-Conocer las características químicas y distribución de los fluoruros en la naturaleza.

-Conocer el metabolismo y efectos tóxicos del Flúor.
-Conocer la incorporación de los fluoruros a los tejidos dentarios.
-Interpretar los mecanismos de acción de los fluoruros como preventivos de caries.
BIBLIOGRAFÍA
-Batellino, L.; Cattoni Dorronsoro, S.de: “Bioquímica en Ciencias de la Salud”.Córdoba.

-Beltrán Salazar, M. Investigar las consecuencias del efecto acumulativo del flúor, una
necesidad imperante de la profesión odontológica. Revista Colombiana de
Investigación Odontológica vol. 3 nº 7 14 Mayo 2012
-Gómez, S y col. Fluorterapia en odontología. Fundamentos y Aplicaciones Clínicas.
Cuarta edición. 2010
-Montero M, Rojas-Sánchez M, Socorro M, J Torres, Acevedo AM. La caries dental y
fluorosis en los niños el agua con diferentes fluoruro consumir concentraciones en
Maiquetía, Estado Vargas, Venezuela. Invest Clin. 2007 Mar; 48 (1): 5-19.
-Pascual Ros Francisco. Bioquímica del flúor y la caries, 28 abr. 2012 en:
www.slideshare.net/franciscopascualros/bioquimica-del-fluor-y-la-caries 2012
-Petry P. La utilización de fluoruros como agente terapéutico en el control de la
caries.www.usuarios.advance.com.ar/asociacionsaludbucal. 2005.
-Rojas-Sánchez Fátima. Algunas consideraciones sobre caries dental, fluoruros, su
metabolismo y mecanismos de acción. Acta odontológica Venezolana Vol. 56 nº 4
2008
235
-Williams, R; Elliott, Y.: Bioquímica dental básica y aplicada. Ed. Manual Moderno
1990.
FLUOR
CARACTERÍSTICAS DEL FLÚOR

El flúor (del latín FLUERE=fluir) está representado por la letra F. (Fig.: 1).
18´9984
-1
F
1s22s22p5
Fig.: 1
Es un elemento químico,No metálico. Situado en el grupo de los halógenos

(grupo 17) de la tabla periódica de los elementos
Número atómico: 9. Tanto su número atómico como su peso atómico son los
más bajos de ésta familia.
Es un gas a temperatura ambiente
Color amarillo pálido
Olor acre
Formado por moléculas diatómicas (F2)
Es el elemento más electronegativo y reactivo. (La electronegatividad es la
capacidad que tiene un átomo para atraer electrones. La reactividad es la capacidad
de reacción química que presenta ante algunos reactivos o sustancia al momento de
interactuar entre sí). Su reactividad es tan grande que reacciona fácilmente, a
temperatura ambiente, con sustancias como la mayoría de los metales, el yodo, el
azufre y el bromo; además, reacciona violentamente con compuestos que contienen
hidrógeno, como el agua.
Es un elemento muy tóxico, especialmente los inorgánicos, que pueden
ocasionar quemaduras severas.
Estas características impiden encontrarlo en estado libre. Normalmente combina
con sales de fluoruros y se agrupan en fluoruros orgánicos y fluoruros inorgánicos.
BIOQUÍMICA DE LOS COMPUESTOS QUE CONTIENEN FLÚOR

El flúor forma parte de la fluorita, CaF2, que fue descripta por GeorigiusAgricola
en 1529 y era utilizado como fundente. Scheele, en 1771 descubre el ácido
hidrofluorhídrico que reaccionaba con el vidrio formando ácido fluorsilíaco. En 1886,
Henri Moissan, logra aislar flúor gaseoso como elemento puro.
236
Fluoruros orgánicos
Los fluoruros orgánicos escasean en la naturaleza pero se los puede crear
sintéticamente. Se encuentran unidos por enlaces covalentes. Algunos de ellos son
utilizados en medicina: compuestos fluorados con actividad anestésica, tranquilizante,
antimicrobiana, etc.
En el año 2000 aparece el Fluorhidrato de Nicometanol (Fluorinol), utilizado en
odontología asociado con Clorhexidine.
Fluoruros inorgánicos
Los fluoruros inorgánicos poseen estructura iónica y se clasifican en sales
solubles y sales insolubles.
Sales solubles
Fluoruro de Sodio (NaF)
Flúor Silicato de Sodio (Na2SiF6)
Monoflúor Fosfato de Sodio (Na2PO3F)
Fluoruro Estañoso (SF)
Sales insolubles
Fluoruro de Ca (CaF2) o Fluorita
IMPORTANCIA BIOLÓGICA
El Flúor es el oligoelemento más importante de los mamíferos. Se acumula en
huesos y dientes a los que les da mayor resistencia, principalmente los solubles que
liberan iones Flúor.
DISTRIBUCIÓN EN LA NATURALEZA
El Flúor es el decimotercer elemento más abundante en la tierra. El ion fluoruro
es muy común y ocurre cuando se une a minerales o metales para formar sales como
con el Calcio, Magnesio y Sodio. En la litósfera, el Flúor se encuentra en las rocas y en
el suelo combinado con minerales. Igualmente está presente en las rocas volcánicas y
en el agua de mar, así como en los yacimientos de sal de origen marino. Es importante
destacar que la disponibilidad de iones fluoruros libres en el suelo se rige por la
solubilidad natural del compuesto fluorado del que se trate, la acidez del suelo donde
se encuentre, la presencia de otros minerales o compuestos químicos y la cantidad de
agua presente en el lugar (OMS 1994).
El Flúor está presente en el medio en distintas formas:
a) En el suelo combinado con variados minerales y su concentración va en
aumento con la profundidad.
b) En el agua se encuentra en concentraciones diversas, ya sea en el mar,
los ríos y lagos, aumentando hacia la profundidad. También debemos mencionar que
el agua fluorada natural o artificial es una fuente importante de fluoruros. La presencia
de Flúor en el agua se debe a su contacto con aguas subterráneas. En el agua de mar
la concentración de flúor se ubica entre 0,8 a 1,4 ppm, siendo la concentración en las
aguas de deshielo, ríos y lagunas más baja.
237
En nuestro país encontramos distintas concentraciones de Flúor en las aguas:
Pequeñas zonas de la Provincia de Buenos Aires, Chubut, Córdoba y La
Pampa, con alta concentración: 1,3 mg/l
Mendoza, San Luis, Río Negro, Santa Cruz, Santa Fe, La Rioja y gran parte de
Córdoba: mediana concentración: 0,6 a 1,2 mg/l
Provincias del norte, Mesopotamia y Neuquén, baja concentración: menos de
0,5 mg/l.
c) En el aire, proveniente de polvo rico en fluoruros y en los gases de
erupciones volcánicas (Smith and Ekstrand 1996; ADA 2005).
El Flúor se acumula en los vegetales a través del suelo, el agua y el aire. Los
animales ingieren agua o plantas que contienen flúor que se acumula en huesos y
dientes.
PRINCIPALES FUENTES DE FLUORUROS
• Agua bebible fluorada: La concentración de fluoruro recomendada oscila

entre 0,7 y 1,2 ppm
• Alimentos: La concentración de fluoruro en los alimentos es muy variada.
En la siguiente tabla se presentan variados alimentos con su concentración de flúor.
FLÚOR FLÚOR
ALIMENTO ALIMENTO
Ppm Ppm
Carne de cordero 1.20 Papa 0.60
Carne de ternera 0.90 Tomate 0.24
Hígado de vaca 5.50 Zapallo 0.10
Riñón de vaca 8.90 Zanahoria 1.00
Carne de pollo 1.40 Miel 1.00
Sardinas 7.30 Café de Brasil 0.70
Huevo yema 1.05 Cerveza 0.20
Té 9.00 a Salmón 8.55
66.00
Naranja 0.34 Sardinas enlatadas 9.20
Limón 0.05 Leche de vaca 0.17
Banana 0.23 Cereales y 0.53
derivados
Melón 0.20 Espinaca 0.78
Durazno 0.21 Café 0.90
Trigo 0.29 Sal de mesa 0.12
Tabla: 1
238
METABOLISMO
Absorción
La principal vía de incorporación de fluoruros en el organismo es a través de la
ingesta. El fluoruro de sodio (NaF) se absorbe rápidamente por difusión pasiva en la
mucosa del intestino delgado en forma de ion fluoruro entre un 75% y 90%; en la
mucosa gástrica se absorbe por igual mecanismo en forma de ácido fluorhídrico (HF);
la absorción es completa a los 30 minutos.
Debe tenerse en cuenta que la presencia de derivados lácteos que contienen
calcio (Ca), alimentos como las bananas y otros que contengan magnesio (Mg) o
lentejas, hígado vacuno, soja, etc., que contienen hierro (Fe) reducen la absorción de
fluoruros en un 50%.
Distribución
Los fluoruros absorbidos se concentran en el plasma dentro de las 2 horas de
ingerido y alcanzan una concentración máxima a las 8 horas. En la sangre existe una
concentración normal de alrededor de 0.1 mg/l de la cual entre el 10% y 20% se
encuentra en forma iónica libre y el resto unido a las proteínas plasmáticas. Se
distribuye a todos los tejidos especialmente a los que tienen mayor contenido de
calcio, como huesos y dientes. En los tejidos blandos alcanza una concentración
mínima, excepto en el riñón donde se acumula por la producción de orina. Atraviesa la
placenta, órgano que regula el pasaje del ion fluoruro a la circulación fetal.
Excreción
La excreción de fluoruros se realiza principalmente por vía renal (50%) por
filtrado glomerular, eliminándose la totalidad de la dosis a las 12 horas de su ingestión.
A nivel del glomérulo renal es reabsorbido y vuelve a la sangre. Es importante el pH de
la orina ya que cuanto más ácida sea mayor será la reabsorción de fluoruros en forma
de ácido fluorhídrico. En pacientes con enfermedad renal crónica, al disminuir la
excreción urinaria provoca acumulación de fluoruros en huesos y dientes. Otras vías
de excreción son: sudor, leche materna y saliva.
239
Cuadro: 1
VIAS DE AMINISTRACION DEL FLÚOR AL ESMALTE DENTARIO
La administración del flúor al esmalte dentario puede realizarse por 2 vías:

a- Por vía sistémica, ocurre durante el período de mineralización y
preeruptivo.
b- Por vía tópica, ocurre en el período post-eruptivo
PERIODOS DE INCORPORACION DEL FLUOR
1. Período de mineralización
2. Período pre-eruptivo
3. Período post-eruptivo
-Período de mineralización
En este caso el flúor proveniente de la sangre se incorpora directamente a la
estructura cristalina, el fenómeno se denomina “adición”.
El esmalte es un tejido muy poroso formado por cristales de apatita que está
rodeado de agua, compuestos orgánicos y oligoelementos, entre ellos el Flúor.
Durante la mineralización, el crecimiento de los cristales está controlado por la
enamelina, proteína de la matriz orgánica, cuya función es unirse a la apatita e inhibir
el crecimiento cristalino. Cuando se produce la separación del cristal, este continúa su
240
crecimiento. El flúor inhibe a la enzima que actúa como responsable de la separación
entre la enamelina y la apatita lo cual provoca una disminución de la velocidad del
crecimiento de los cristales y retardando la maduración del esmalte. Esta disminución
en la velocidad de crecimiento ocasiona menor tamaño final de los cristales y un
aumento de la incorporación fe flúor.
Cuadro 2: Cronología de la calcificación del esmalte en dientes permanentes
durante el período de mineralización
Meses Diente
1 Primeros molares
3-4 Incisivos inferiores
4-6 Caninos
12 Incisivos laterales superiores
18-21 Primeros premolares superiores
21-24 Primeros premolares inferiores
24-27 Segundos premolares superiores
27-30 Segundos premolares inferiores
30-36 Segundos molares
-Período pre-eruptivo
Una vez concluido el período de mineralización, el fluoruro entraría en la apatita
gracias a un proceso de intercambio iónico convirtiendo a la hidroxiapatita en
fluorapatita estable.
Ca10 (PO4)6 (OH)2 + F2 Ca10 (PO4)6 F2 + (OH)2
Se produce en tres etapas:

-En la primera etapa los iones que provienen de la sangre entrarían en la capa
de hidratación que rodea los cristales de hidroxiapatita.
-En la segunda etapa se produciría un intercambio entre el fluoruro de la capa
de hidratación y los iones cargados negativamente ubicados en la capa más externa
de la superficie cristalina. Estos iones negativos pueden ser OH o CO 3, con los cuales
se produce un intercambio heteroiónico.
-En la tercera etapa una fracción del fluoruro superficial migrará hacia el interior
del cristal. Esta migración es escasa.
La dos primeras etapas se producirían con mucha rapidez, mientras que la
tercera lo haría en forma extremadamente lenta, es decir que la incorporación de flúor
en este período se realiza fundamentalmente en la superficie del cristal.
Este proceso estimula la maduración pre-eruptiva con el aporte de mayor
cantidad de enlaces químicos que le concede menor solubilidad ante la acción de los
ácidos, situación lograda “in vitro” que no se manifiesta “in vivo”. Luego de la
mineralización del esmalte, el fluoruro que rodea a la estructura dentaria continúa
depositándose en su superficie aportando concentraciones elevadas de fluoruro.
-Período post-eruptivo
Una vez completada la maduración del esmalte, la penetración del flúor se logra
a través de su aplicación tópica y lo hace muy lentamente mientras el esmalte sea
poroso. Por esto es necesario crear poros en la trama apatítica para aumentar la
241
incorporación de fluoruros. Esta ruptura de la trama se logra mediante la aplicación de
soluciones de alta concentración de flúor y bajo pH en la superficie dentaria. Así se
produce un aumento de la entrada de los fluoruros a expensas de esta ruptura de la
integridad mineral, que se denomina fenómeno de disolución-recristalización. De
esta forma el cristal se reorganiza incorporando fluoruro al interior de su trama.
MECANISMOS DE INCORPORACIÓN DEL FLÚOR A LA

HIDROXIAPATITA
Como un complemento de lo expuesto anteriormente, es preciso tener en

cuenta que en todos estos procesos, el ión fluoruro se incorpora a la hidroxiapatita
mediante diversas reacciones que se pueden resumir en los siguientes mecanismos:
• Adsorción
• Intercambio
• Recristalización
• Precipitación
• Acreción
Adsorción
La adsorción es una captación no específica que implica la participación de
fuerzas electrostáticas entre los iones. Es un proceso rápido, facilmente reversible, que
predomina durante las primeras horas de exposición a los fluoruros. Fig 2
Fig.: 2 Cristal de hidroxiapatita con los iones de F captados en su superficie

(Extraído de Fluorterapia en Odontología cap. 8)
Intercambio
Se produce un intercambio entre los iones fluoruro y los iones oxidrilo, es un
intercambio heteroiónico. Esta reacción provoca cambios en la composición y
propiedades físicas del cristal de hidroxiapatita. Se dá en el período pre-eruptivo. Fig 3
Fig: 3 Cristal de hidroxiapatita que ilustra el intercambio heteroiónico(Extraído de

Fluorterapia en Odontología cap. 8)
242
Recristalización
Cuando ocurre una disolución ácida del cristal en presencia de iones fluoruros le
sigue una reprecipitación con base a fluorhidroxiapatita. La recristalización es un
proceso lento pero incorpora grandes cantidades de fluoruros, especialmente en un
ambiente de pH bajo. Es así como la aplicación terapeútica de fluoruros acidulados se
sustenta principalmente en la optimización de la recristalización. Se dá en el período
post-eruptivo. Fig 4
Fig.: 4 El cristal de hidroxiapatita se reconstituye a fluohidroxiapatita

(Extraído de Fluorterapia en Odontología cap. 8)
Precipitación
La formación de fluorhidroxiapatita, con el consiguiente crecimiento del cristal,
también ocurre espontáneamente por depósito o precipitación de iones de calcio,
fosfatos y fluoruros presentes en el medio inmediato. Por esta razón, la precipitación
es una interacción físico-química natural que por si misma sustenta la aplicación de
fluoruros y en parte explica el éxito de las acciones preventivas. Fig 5
Fig.: 5-Crecimiento del cristal de hidroxiapatita por precipitación de

minerales (Extraído de Fluorterapia en Odontología cap. 8)
• Acreción
Se refiere a la adquisición de iones fluoruro durante la amelogénesis, es decir
en el período de mineralización.
Es pertinente dejar establecido que las reacciones de adsorción, intercambio y

acreción son responsables del aumento en la resistencia a la desmineralización.
Las recristalización y precipitación son principalmente las reacciones
responsables del proceso de remineralización.
MECANISMO DE ACCIÓN COMO PREVENTIVO DE CARIES

La acción de los fluoruros, como preventivo de caries, se conoce desde 1890
cuando se recomendaba ingerir calcio fluorado para mantener la salud de las piezas
dentarias. En la década de 1940 se estimó que el efecto sistémico de los fluoruros era
eficaz en la prevención de caries. Así es que se consideró la fluoración de las aguas
243
comunales, la administración de fluoruros durante el embarazo y en los primeros
meses de vida para obtener mejores resultados preventivos. Posteriormente surgieron
divergencias respecto a la resistencia del esmalte con fluoruros en su composición
(fluorhidroxiapatita) a la disolución ácida. Se ha comprobado que si bien los cristales
de fluorapatita tienen menor solubilidad frente a los ácidos que los de hidroxiapatita, ya
que el F tiene menor radio atómico que los iones OH y establece interacciones más
fuertes con el Ca, esto no representa el motivo de la acción anticariogénica del flúor.
Actualmente la utilización constante de fluoruros tópicos es una opción válida
para la prevención de caries ya que se mantiene una sobresaturación de Flúor en la
saliva y en la placa dental, esto asegura mantener el control de la disolución del
esmalte. Actualmente el mecanismo de acción de los fluoruros se fundamenta en su
aplicación tópica.
El mecanismo de acción del Flúor por aplicación tópica se produce
sobre el esmalte, las bacterias y las proteínas salivales, los que se detallan a
continuación.
Acción Sobre el esmalte
1- Interferir en la disolución del esmalte
2- Contribuir a la remineralización de zonas desmineralizadas
3- Alterar la química y la energía superficial del esmalte
Acción Sobre las bacterias

1- Interferir en el metabolismo y desarrollo bacteriano
2- Inhibir la adsorción bacteriana y la agregación a otros microorganismos
de la placa
Acción Sobre las proteínas salivales
1- Inhibición de la adsorción proteica
2- Altera la composición de la película
3- Produce desadsorción de algunas proteínas ya precipitadas
Accción Sobre el esmalte

1- Interferir en la disolución del esmalte
Como se dijo anteriormente, la aplicación de soluciones de fluoruro de alta
concentración y bajo pH, sobre la superficie dentaria, facilita la formación de poros y
favorece el depósito de mayor cantidad de ion fluoruro al reaccionar con el calcio de la
saliva y del esmalte formando fluoruro de calcio. A partir de este momento el cristal se
reorganiza, debido al reemplazo de los oxidrilos de la hidroxiapatita por ion fluoruro,
para formar fluorapatita que es un compuesto más estable. Si bien este proceso
aumenta la resistencia del esmalte a la desmineralización superficial (los cristales que
contienen flúor se disuelven con más lentitud en medios ácidos) no es trascendente
como acción cariostática. Clínicamente, lo importante es que los fluoruros, aún en
bajas concentraciones, estén sobresaturados en los fluidos que rodean al diente.
2- Contribuye a la remineralización de zonas

desmineralizadas
Durante el proceso de desmineralización el esmalte dentario, compuesto por
sales de hidroxiapatita y fluorapatita se encuentra bañado por la saliva. El esmalte y la
saliva interactúan debido a que esta última presenta sobresaturación de iones de
244
calcio Ca++, PO4 y F-. Otro componente importante es la película dental en contacto
con la superficie del diente.
En presencia de hidratos de carbono fermentables, la flora acidógena aumenta y
altera la sobresaturación de Ca++ y PO4 en la saliva. El pH desciende por debajo de 5,5
(pH crítico), que de persistir, provoca en el esmalte la hidrólisis de sus sales en
componentes iónicos y por consiguiente su desmineralización y el comienzo de la
lesión de caries. Figura 7
Si el pH se mantiene sobre un valor superior de 5,5 no habrá solubilización de
las sales del esmalte. Ver figura 6
Fig.: 6 pH 5,5 Saliva sobresaturada con iones provenientes de la hidroxiapatita
- Si el pH es menor de 5,5 se producirá su disolución.
Fig.: 7-Ph 3,5. Pérdida de minerales que inicia la lesión de caries
La presencia de Flúor en la saliva o en la placa actúa favoreciendo, por un lado,

la disminución de la salida de iones Ca++ y PO4 desde el esmalte y por otro lado
favorece la precipitación de sales de Ca++, PO4 y F en la superficie parcialmente
desmineralizada.
La solución de Ca++, PO4 y F se hará sobresaturada al alcanzar un pH 4,5,
dando como consecuencia la precipitación de cristales sobre la superficie del esmalte.
(Figura 8).
245
Fig.: 8-pH 4,5. La sobresaturación de F en la interface placa diente favorece la
precipitación de iones en la superficie de la lesión
La acción del flúor tiende a restaurar el equilibrio entre los procesos de

desmineralización y remineralización que suceden continuamente en la superficie del
esmalte. Si la solución formada en la interfase placa-esmalte contiene sólo iones de
Ca++ y PO4, la sobresaturación tendrá lugar cuando el pH llega a un valor de 5,5. La
presencia de F favorece que la remineralización se inicie precozmente, a un pH 4,5,
con posibilidad de reparar la lesión antes de un nuevo ataque de los ácidos.
3- Alterar la química y la energía superficial del esmalte

La energía superficial del esmalte permite la adsorción inicial de proteínas y
posteriormente la adsorción de bacterias para formar la placa bacteriana. El flúor
interactúa con la superficie del esmalte alterando su química superficial y como
consecuencia desciende la energía superficial, disminuyendo la adsorción de
proteínas.
La superficie del esmalte posee receptores electronegativos y electropositivos,
comportándose como un anfolito. Los grupos ácidos (negativos) de las proteínas se
unen al ión Ca presente en la superficie del cristal de hidroxiapatita, y los grupo
básicos (positivos) se unen al PO4 . El flúor compite por los receptores de calcio de la
superficie produciéndose inhibición de la unión de proteínas a la hidroxiapatita.
Interferir la disolución del esmalte y favorecer la remineralización son las

acciones más importantes del fluoruro. Para que estos mecanismos de acción puedan
llevarse a cabo es necesario que el Flúor esté presente en forma constante en la placa
dental y fluídos que rodean el diente, aún en bajas concentraciones, para lograr
inhibición de caries. Por otro lado, se ha demostrado que el flúor fijado al esmalte
durante el período pre-eruptivo no aporta ningún beneficio frente al ataque de caries.
De acuerdo a lo expuesto la única forma efectiva para lograr prevención de
caries es que: el flúor debe estar presente en forma constante en los fluidos orales, así
tendrá un efecto local por su presencia en la interfase placa-diente.
Acción Sobre las bacterias

1- Interferir en el metabolismo y desarrollo bacteriano
Es conocido que el flúor puede inhibir los procesos enzimáticos. De esta forma,
la producción de ácidos a partir de la glucólisis puede ser inhibida por el flúor. El ciclo
glucolítico de las bacterias en la placa, depende de la concentración de glucosa y
genera energía y elementos esenciales (precursores) para la reproducción bacteriana.
Los fluoruros presentes en la placa dental son liberados al descender el pH ejerciendo
acción antibacteriana. Estos iones fluoruros inhiben la acción de la enzima enolasa en
el proceso glucolítico al unirse al K y Mg y disminuyen la producción de ácido láctico.
Los iones K y Mg, sobretodo éste último, son necesarios para la eficiente función de la
enzima enolasa.
La enolasa cataliza la reacción que lleva a la formación de fosfoenolpiruvato. El
efecto inhibitorio del fluoruro sobre la enolasa lleva a la disminución de la producción
de ácido a partir del piruvato y a la reducción de captación de glucosa por parte de la
bacteria, ya que el fosfoenolpiruvato es esencial, a nivel de las membranas, para que
se produzca el transporte de glucosa.
246
Además, el Flúor tiene un efecto inhibitorio sobre la síntesis de polisacáridos
extracelulares necesarios para la adherencia bacteriana a la placa y de polímeros que
son fuentes energéticas para las mismas.
Cuadro: 3-Producción de ácido láctico en el ciclo glucolítico
2- Inhibir la adsorción bacteriana y la agregación a otros

microorganismos de la placa
Estos efectos se producen como consecuencia de la interferencia o
competencia del flúor con interrelaciones químicas que intervienen en los procesos de
adherencia bacteriana, y provoca la reducción de la placa bacteriana, por ejemplo
compite con el ácido lipoteicoico de la pared celular de los microorganismos,
uniéndose al calcio, que actúa entre los mismos y la película salival.
Acción Sobre las proteínas salivales

1-Inhibición de la adsorción proteica
2-Altera la composición de la película
3-Produce desadsorción de algunas proteínas ya precipitadas
Estos efectos se producen, como se expresó anteriormente, porque el flúor

compite por los receptores de calcio de la superficie del esmalte disminuyendo su
energía superficial, produciéndose inhibición de la unión de proteínas a la
hidroxiapatita y desadsorción de proteínas ya adsorbidas, con lo cual se altera la
composición de la película adquirida.
247
TOXICIDAD DEL FLÚOR
Paracelso, médico y químico suizo, que vivió entre fines del S. XV y mediados del s.
XVI, dijo: “Todos los elementos son venenosos y no hay ninguno que no lo sea. Sólo la
correcta dosificación hace la diferencia entre un veneno y un remedio”.
Intoxicación aguda
Los casos de intoxicación aguda por flúor son raros y se ha relacionado con la
ingestión accidental o voluntaria de cantidades excesivas de una sola vez.
Según Hodge y Smith, en 1965, la dosis letal se estima entre 32 y 34 mg por kilo
de peso corporal. En niños menores de 6 años la dosis tóxica probable se estima en 5
mg de fluoruro por kilo de peso que puede producir signos y síntomas tóxicos hasta
llevar a la muerte.
Dosis Máxima 8-16 mg de

F/Kg
Dosis Letal 32-36 mg de
F/Kg
Cuadro 4:Dosis máxima y letal para un adulto de 70 Kg
El fluoruro de sodio (NaF) en el estómago se transforma en ácido fluorhídrico

(HF). El HF está no ionizado y atraviesa fácilmente la membrana de las células
epiteliales, en el interior de las células se disocia en iones fluoruro e hidrogeniones que
dañan la mucosa gástrica provocando dolor, náuseas y vómitos. Cuando el fluoruro, en
dosis altas, pasa al plasma se une al calcio circulante provocando hipocalcemia e
inhibe procesos los enzimáticos necesarios para la glucólisis aeróbica. La
hipocalcemia altera la función muscular, provoca convulsiones y parálisis que llevan al
colapso del SNC con parálisis respiratoria. Por otro lado también se produce
hiperkalemia, por aumento de potasio circulante que provoca arritmia y paro cardíaco.
Intoxicación crónica
La intoxicación crónica es más frecuente, se dá cuando las dòsis altas de
fluoruro son ingeridas por un tiempo prolongado. Esto provoca un desorden en la
mineralización con la aparición de zonas hipomineralizadas o hipermineralizadas
dando como resultado un esmalte poroso (fluorosis dental) y alteraciones esqueléticas.
FLUOROSIS DENTAL
Es una alteración del esmalte asociada a la dósis. El tejido adamantino presenta

hipomineralización con porosidades en su superficie y en el tejido subyacente por la
ingesta de altas dósis de fluoruros durante el período de calcificación. La distribución y
248
gravedad depende de la concentración de fluoruros en el plasma y del momento de
calcificación. Cuanto más alta sea la dósis más severa será la fluorosis.
Manifestaciones de la fluorosis dental

A la inspección en el esmalte dentario se observan manchas de color blanco tiza
que pueden colorearse, de forma exógena, luego de la erupción. Este cambio de
coloración son características en las formas más severas de fluorosis y aparecen
cuando las porosidades se forman antes de la erupción. Posiblemente en el proceso
de maduración pre-eruptiva se produzca un aumento de minerales con la pérdida de
proteínas secretoras por parte de la matriz del esmalte; ante el aumento de fluoruros la
calcificación se verá interrumpida y concomitantemente habrá retención de proteínas.
Tanto la dentición temporaria como la definitiva pueden ser afectadas por los
fluoruros, aunque es más común en los dientes permanentes debido a que la placenta
actuaría como barrera impidiendo el paso de fluoruros al plasma fetal. Además, los
dientes temporarios tienen un período de maduración más corto. Esta sería la razón
porque en estos dientes la fluorosis dental es menos frecuente.
Esmalte con áreas pequeñas distribuidas horizontalmente,

Muy leve de color blanco tiza. Abarca el 25% de la superficie
vestibular.
Esmalte con franjas blancas que abarcan aproximadamente
Leve
el 50% de la superficie.
Moderad Esmalte con manchas color marrón en el 100% de la
a superficie dentaria.
Esmalte con hipoplasia y manchas marrones en toda su
Severa
superficie. Está alterada la forma de la pieza dentaria.
Cuadro 5:Clasificación y características de la fluorosis dental
Fluorosis muy leve Fluorosis leve
Fluorosis moderada
Fluorosis grave
249
Fig: 9: (Extraído de Fluorterapia en Odontología cap. 8)
En la actualidad se piensa que la toxicidad crónica con flúor puede afectar

funciones orgánicas. La fluorosis esquelética se produce por la ingestión de fluoruros
en altas cantidades, que van de entre 10 y 25 mg por día, durante 10 o más años. Se
caracteriza por:
▪ Excesiva calcificación de los huesos (osteosclerosis)
▪ Calcificación de los ligamentos y tendones
▪ Formación de exostosis (formación ósea que sobresale de la superficie
del hueso)
▪ Dolor de las articulaciones
▪ Inmovilidad
▪ Hipercalcificación de las vértebras
También la fluorosis puede afectar a otros órganos como el riñón, agravando

una enfermedad renal preexistente; también agravaría otros procesos metabólicos.
FORMAS DE ADMINISTRACIÓN DE LOS FLUORUROS
El flúor puede ser administrado de diversas formas a través de las vías

sistémica y tópica.
250
Cuadro n° 6
Administración por vía sistémica
Fig: 10
Durante el período pre-eruptivo el Flúor, administrado por vía sistémica, es
absorbido, pasa al torrente sanguíneo y se deposita en el esmalte dentario y en el
tejido óseo. La administración de fluoruros puede ser de aplicación colectiva o
individual. Las dosis administradas son bajas y continuas e ingresan al organismo por
diversas fuentes:
a) Fluoración de las aguas de consumo público en una concentración de
una parte por millón (1 ppm = 1 mg de flúor por litro de agua)
b) Fluoración de los alimentos: sal, leche, té
c) Fármacos fluorados: gotas y comprimidos
a) Fluoración de las aguas de consumo público

Las aguas de consumo público, como preventivo de caries presenta una
concentración de una parte por millón de flúor (1 ppm = 1 mg de Flúor por litro de
agua). Es el método más efectivo de proveer fluoruros por ingesta.
Ventajas:
- Alta eficiencia en el control de caries: 45% para dientes temporarios y 50 a
59% para dientes permanentes (OMS 1994)
-Baja relación costo/beneficio
-No es nocivo para el organismo
-Disminuye la incidencia de caries
-Tiene efecto continuo siempre que el sujeto beba agua
b) Fluoración de los alimentos

Fluoración de la sal
La OMS recomienda la fluoración de la sal como una alternativa en
“poblaciones donde la fluoración de las aguas no es posible por razones técnicas,
financieras o socio-culturales”. La sal fluorada se prepara a una concentración de 200
mg de F/Kg de sal.
Ventajas:
Es una medida universal
De relativo bajo costo
Desventajas:
Hay variaciones de la ingesta de sal entre diferentes individuos.
Su uso en la elaboración de alimentos debe ser muy controlado
En pacientes hipertensos restringir su uso
En niños el consumo de sal es muy bajo
Es difícil de controlar su dosificación
251
Fluoración de la leche
Los fluoruros forman complejos insolubles con el calcio que no permite precisar
una dosificación eficaz.
En China, Rusia e Inglaterra añaden 5 mg de fluoruro por litro de leche (5 ppm)
proveniente de la sal monoflúorfosfato para hacerla compatible con el calcio de la
leche y biodisponible a nivel gastrointestinal.
La OMS concluye: “la administración de fluoruros a través de la leche fluorada
es un método factible siempre y cuando exista implementado un sistema de
distribución bien desarrollado”.
Diversos estudios sugieren que la leche fluorada fue beneficiosa para escolares
aunque, aún, son necesarios más estudios clínicos que otorguen evidencia científica
de sus beneficios.
Flúor en el té
Si bien los alimentos no son una fuente importante de fluoruros, el té presenta
concentraciones muy variables dependiendo del país de origen y su concentración.
Una taza de té puede contener entre 0,14 y 0,53 mg/l de fluoruro; en Inglaterra
contiene de 1,4 a 3,6 mg/l.
c).Fármacos fluorados
La administración de gotas es de uso pediátrico (6 meses a 2 años). La dosis
está en relación con la edad y la concentración de fluoruros en el agua potable.
Los comprimidos se utilizan diluyéndolos en la boca. Tanto comprimidos como
gotas están contraindicadas en zonas donde la concentración de fluoruros en el agua
de consumo sea superior 0,5 mg/l, en niños menores de 6 meses y en los países
donde consumen sal fluorada.
Vía de administración tópica

Con la aplicación tópica de fluoruros se logra un efecto cariostático al interferir
en la solubilidad y favorecer la remineralización del tejido adamantino. La aplicación
de alta frecuencia es la más eficaz a esos fines ya que permite la presencia constante
en la saliva en forma iónica.
Los fluoruros tópicos se pueden administrar en forma de:

1. Enjuagatorios: Buches o colutorios
2. Pastas dentífricas fluoradas
3. Geles
4. Barnices
5. Fluoruro diamínico de plata
6. Iontoforesis
1. Enjuagatorios:
Buches o colutorios al:
0,2 % de utilización semanal
0,05 % de utilización diaria
La utilización de buches o colutorios fluorados es un método de prevención
sencillo y económico para inhibir la incidencia de caries. Puede ser utilizado en
programas de prevención comunitario en escolares o individual para que el paciente se
lo realice en su propia casa.
Estos enjuagatorios están disponibles en dos modalidades:
252
a) Solución de fluoruro de sodio al 0,2 % (equivalente a 910 ppm). Consiste
en un método de alta potencia y baja frecuencia. Puede ser implementado tanto en
programas preventivos a nivel comunitario como individual con una frecuencia
semanal, utilizando 10 cm3 de la solución para hacer un buche durante un minuto y
eliminar el líquido.
b) Solución de fluoruro de sodio al 0,05 % (equivalente a 226 ppm). Es un
método de baja potencia y alta frecuencia. Está indicado para ser aplicado a nivel
individual por el paciente. La frecuencia de aplicación es diaria, utilizando 5 cm 3 de la
solución para hacer un buche durante un minuto y luego eliminar el líquido.
En ambos casos indicar al paciente que evite ingerir alimentos o beber durante
los 30 minutos siguientes. Tanto los buches diarios como los semanales están
contraindicados en:
- Niños menores de 6 años
- Pacientes que no controlen el reflejo de deglución
- Pacientes que viven en zonas con niveles óptimos o elevados de flúor en
el agua corriente
Estudios realizados muestran una disminución de la incidencia de caries en un
57 % con los buches semanales (Newbrun, 1999).
2. Pastas dentífricas fluoradas

Las pastas dentífricas fluoradas constituyen un método simple y racional para el
control de caries en todas las edades. (OMS 1994, ADA 2006).
En 1964 la Asociación Dental Americana (ADA) aceptó el primer dentífrico
fluorado. Desde entonces se buscan dentífricos más eficaces que contengan como
base el fluoruro de sodio o el monoflúorfosfato de sodio combinado con otros
elementos para controlar la formación de placa bacteriana y el cálculo dental. En la
actualidad lo dentífricos contienen fluoruro de sodio (NaF) a concentraciones entre
0,22 y 0,34% o monoflúorfosfato de sodio (MFP) a una concentración entre 0,75 y
1,2% o una combinación de ambos como vehículo de flúor.
El fluoruro de sodio se disocia liberando Flúor iónico. Para evitar la precipitación
del Flúor y por lo tanto la pérdida de su efecto anticaries es necesario el agregado de
un abrasivo compatible.
Por ejemplo, para el NaF el abrasivo utilizado es: sílicadihidratada
para el MFP el abrasivo utilizado es: carbonato de calcio.
Los estudios realizados demostraron que la caries disminuyó fue entre un 25 y
48 %.
El monoflúorfosfato de sodio al entrar en contacto con la superficie dentaria es
hidrolizado por enzimas de la placa bacteriana y de la saliva. El flúor liberado
reacciona con el esmalte de igual manera que el Flúor aplicado como fluoruro de
sodio. Este compuesto es compatible con diversos abrasivos. Diferentes estudios
demostraron que los dentífricos que contienen MFP reducen las caries entre un 17 a
42%.
El fluorfosfato acidulado con 1% de NaF con un pH 5,6 para ser usado durante
40 noches.
El fluorhidrato de nicometanol (Fluorinol) a 0,85% con125 mg de ion flúor cada
100 g de pasta dental.
3. Geles
Los geles fluorados acidulados, de uso profesional poseen alta concentración
iónica y han sido recomendados para pacientes con alta actividadcariogénica. “Los
253
geles son efectivos para prevenir la caries dental en escolares de alto riesgo, pero
aquellos de bajo riesgo no recibirán ningún beneficio adicional” (ADA 2006).
Los geles más utilizados son los tixotrópicos acidulados con un pH 3 a 4 y una
concentración de 1,23 %; deben aplicarse durante 4 minutos como mínimo (ADA
2006). El pH bajo favorece la desmineralización de la superficie del esmalte y una
rápida remineralización por la presencia de iones de flúor formando fluorapatita. “Lo
más importante es que permiten, durante cierto tiempo, una lenta liberación de iones
fluoruro al medio bucal a partir de la dilución del fluoruro de calcio (F2Ca) que se forma
en la superficie dentaria”. (ten Cate 2003-2004).
Son preparados de aplicación semestral. Su eficacia es baja con un 14 a 35 %
de reducción de caries. (Cochrane Library Plus 2007).
Un gel tixotrópico es un preparado con características especiales: en reposo se
presenta en forma de gel que al ser sometido a una presión se transforma en solución,
así alcanza fácilmente el espacio interdental y el punto de contacto (zonas difíciles de
alcanzar). Se aplican con cubeta, se ejerce presión sobre los dientes para fluidificar el
gel y lograr el efecto sobre la superficie interdental.
También existen geles con pH neutro de FNa al 2%. Se los utiliza luego del
grabado ácido en dientes con hipersensibilidad dentinaria a nivel del cuello y también
cuando el paciente es portador de restauraciones estéticas, como composite o
cerámica, debido a que los geles acidulados aumentan la desmineralización y deja
más expuesta la dentina sensible. Sobre las restauraciones estéticas disuelve parte de
sus componentes dejando una superficie áspera que facilita el depósito de placa
dental.
4. Barnices
Los barnices más utilizados por su eficacia son el Fluoruro de Silano al 0,1% en
un vehículo de poliuretano (Flúorprotector) y el barniz de Fluoruro de Sodio al 5% en
un vehículo alcohólico con resina natural (Duraphat).
Los barnices se aplican sobre las piezas dentarias de pacientes con riesgo
cariogénico. Estudios realizados describen una eficacia de 17 a 56% de reducción de
caries. (Silverstone 1985; Clark 1985).
5. Fluoruro Diamínico de Plata

El Fluoruro Diamínico de Plata es utilizado como cariostático a una
concentración del 38%. Está compuesto por Fluoruro de Sodio (NaF) y Nitrato de Plata
(AgNO3).
Cuando se produce el ataque de los ácidos sobre la superficie del
diente se liberan iones de Ca y PO4 que se pierden en su mayoría y lleva
a la formación de caries.
El NaF actúa sobre los componentes inorgánicos del diente y el
AgNO3 lo hace sobre las proteínas, ambas constituyen las acciones
preventivas contra el ataque de caries o para detener el proceso carioso.
En la actualidad se desarrolla una combinación de NaF y AgNO3 y se
obtuvo una sal: el Fluoruro Diamínico de Plata que al entrar en contacto con la
hidroxiapatita forma fosfato de plata y fluoruro de calcio que precipitan.
Ca10 (PO4) (HO)2 + Ag (NH3) 2F CaF2 + Ag PO4 + NH4OH
254
El esmalte tratado con fluoruro diamínico de plata sufre escasa descalcificación
ante la acción de los ácidos y agentes quelantes. Se usa en forma tópica sobre la
cavidad de caries. La dentina descalcificada, tratada con esta sustancia, muestra
inhibición enzimática por su acción sobre las enzimas proteolíticas.
Efectos del Fluoruro Diamínico de Plata

• Cariostático sobre dientes temporarios
• Acción desensibilizaste dentinaria
• Antiséptico de conductos radiculares infectados por su efecto
desinfectante y coagulante sobre las proteínas de la pared del conducto
• Detectar y detener el proceso de caries incipientes ya que tiñe de negro
el tejido descalcificado
• Tratamiento de la dentina reblandecida luego de la preparación cavitaria
• Hipoestesiadentinaria en sesiones previas al tallado de la cavidad o
muñón como efecto desensibilizante.
6. Iontoforesis
La Iontoforesis es un método utilizado en casos de hipersensibilidad dentinaria,
a nivel del cuello, de una pieza dentaria donde aparece dentina al descubierto. Se
emplea NaF al 2% que se introduce al interior de los conductillos dentinarios con la
ayuda de una corriente de baja intensidad (0,5 mA) la que se hace pasar durante 2
minutos. Las aplicaciones se repiten durante 2-3 sesiones.
ACTIVIDADES
1) Describir las características físicas y químicas del flúor.

2) Describir las fuentes y distribución de flúor en la naturaleza.
3) Realice un cuadro de la absorción, distribución y excreción del flúor en el
organismo.
4) Por qué los fluoruros solubles son los de importancia biológica.
5) A que se deben los efectos tóxicos del flúor y cuáles son las
manifestaciones orgánicas más importantes,
6) Explique los períodos de incorporación del flúor a los tejidos dentarios.
7) Explique los diferentes mecanismos de acción del flúor como preventivo
de caries
255

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FACULTAD DE ODONTOLOGIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE LA PLATA

Profesora Titular: Saporitti Fernando

Profesores Adjuntos: Bustichi Gabriela

Jefe de Trabajos Prácticos: Peñalva Anahí

Ayudantes Diplomados: Nucciarone Juan

CURSO: BIOQUÍMICA ESTOMATOLÓGICA I.

Reconocer la esencia de los fenómenos bioquímicos en general y odontoestomatológicos en

Diferenciar los fenómenos bioquímicos de los elementos fundamentales para la vida.

UNIDAD TEMATICA II: SUSTANCIAS ORGANICAS DE LOS SERES VIVOS.

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