TEMA 3: AMINOACIDOS

Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas; además son los
precursores de compuestos que contienen nitrógeno como las purinas y pirimidinas, que
forman parte de los ácidos nucleicos, y de los tetrapirroles los cuales forman parte de la
hemoglobina.

ESTRUCTURAUn aminoácido es una molécula orgánica que contiene al menos un grupo

ácido débil, carboxilo (-COOH), y un grupo base débil, amino (-NH2), unidos al Carbono
alfa. Los AA son sustancias compuestas al menos por C, O, H y N, y algunas con S
(azufre). Si el grupo amina está a la derecha será D. (Dextro) y sí está a la izquierda será
L (Levo), carboxilo como el amino están unidos al
mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen
un hidrógeno y una cadena cadena lateral o radical Rde
estructura variable. "R" representa la cadena lateral,
específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo
como el amino son grupos funcionales susceptibles de
ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso
ningún aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la
figura, sino que se encuentra ionizado.

PEPTIDOSson un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos

mediante enlaces peptídicos. La unión de tres aminoácidos da lugar a un tripeptido, de
manera similar se pueden unir AA para dar tetrapéptidos, pentapéptidos y así
sucesivamente. Cuando se unen unos pocos aminoácidos de este modo, la estructura
resultante se denomina oligopéptido. Cuando se unen muchos AA el producto se
denomina polipéptido. Las proteínas pueden tener miles de residuos AA. Aunque a veces
los términos Polipéptido y proteínas son intercambiables, las moléculas denominadas
polipéptidos tienen generalmente masas moleculares menores a 10000 y las que se
denominan proteínas tienes más moleculares superiores.

Oligopéptido: de 2 a 10 aminoácidos.
Polipéptido: entre 10 y 50 aminoácidos.
Proteína: más de 50 aminoácidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un
aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las
proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El
enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace
covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
funciones que cumplen los aminoácidos en el organismo:
 Biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.
 Actúan como neurotransmisores o como precursores de neurotransmisores.
 Precursores de péptidos y de proteínas.
 Precursores de compuestos aminados: bases nitrogenadas, hormonas y
neurotransmisores.
 Regulan el crecimiento celular. Compuestos estructurales de las membranas
Clasificacion:
Alanina: Interviene en el metabolismo de las grasas.
Arginina: Síntesis de la Urea y de la creatinina, estimula la producción y liberación de la
hormona de crecimiento.
Aspargina: Elimina el amoniaco del organismo y mejora la resistencia a la fatiga.
Aspartato: Desintoxicante.
Cisteina: Elimina metales pesados y factores de tolerancia a la glucosa.
Fenilalanina: Mantiene niveles elevados de endorfinas y calma el dolor.
Glicina: Creación de la masa muscular.
Glutamato: Funciona como combustible del cerebro, afecta las funciones cerebrales.
Glutamina: Mejora el coeficiente intelectual.
Histidina: Precursor de la histamina.
Isoleucina: Sintesis de la hemoglobina, mantiene el equilibrio de la glucosa en la sangre
producción de energía y reparación del tejido muscular.
Leucina: Formacion y recuperación del tejido muscular, creación de Piel y hueso.
Lisina: Sintesis de Aa Carnitina y produce hormona de crecimiento.
Metionina:Sus déficits puede ocacionar algunos tipos de edemas, colesterol y perdida del
cabello.
Prolina: Sintesis de neurotransmisores cerebrales y la síntesis del colágeno.
Serina: Metabolismo de grasas y acidos grasos y fosforecidos.
Tirosina: Neurotransmisor
Treonina: Participa en la síntesis del colageno y la elastina.
Triptofano: Precursor del neurotransmisor serotonina.
Valina: Favorece el crecimiento y reparación del tejido muscular.

Aminoácidos según los siguientes criterios A) naturaleza de su cadena lateral y B)

Participación en la constitución de proteínas:
1. Según sus propiedades con respecto a la cadena radical (Los AA indicados en
negrita son aminoácidos esenciales)
a) Neutras polares, hidrofílicos o polares: Glicina (Gly, G), Serina (Ser, S), Cisteína
(Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q), Tirosina (Tyr, Y) y Treonina
(Thr, T).
b) Neutras No polares, hidrofóbicos, no polares o apolares: Alanina (Ala, A), Prolina
(Pro, P), Leucina (Leu, L), Triptófano (Trp, W), Fenilalanina (Phe, F),
Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M) y Valina (Val, V).
c) Ácidos o con carga negativa: Aspartato o Ácido aspártico (Asp, D) y Glutamato o
Ácido glutámico (Glu, E).
d) Básicos o con carga positiva:Lisina (Lys, K), Histidina (His, H) y Arginina (Arg,
R)
e) Aromáticas: Fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya
incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Aminoácidos Esenciales.El termino es usado para denotar los aminoácidos que no son
sintetizados en el organismo, y cuya necesidad es suplida gracias a la dieta.Aminoácidos
No – Esenciales.Se determina como aminoácidos no esenciales a aquellos que sintetiza
nuestro organismo, y no es necesario consumirlos de una manera indispensable.

Según los constituyentes de las proteínas:

a) Aminoácidos Proteicos: se clasifican en:

Codificables o Universales: son los que permanecen como tal en las proteínas,
contienen los 20 AA que conforman las proteínas tanto esenciales como no esenciales.
Modificables o particulares: Son los AA que sufren modificaciones en su estructura
química tras ser sintetizados en una proteína.
 Metilaciones: es la adición de un grupo metilo (-CH3) a un AA.
 Acetilaciones: es la introducción de un grupo acetilo (-COCH3) en un AA.
 Hidroxilaciones: es una reacción química en la que se introduce un grupo
hidroxilo (-OH) en un compuesto reemplazando un átomo de H, oxidando al
compuesto.
 Fosforilaciones: es la adición de un grupo fosfato inorgánico (PO) a un AA.
b) Aminoácidos No Proteicos: se encuentran sobre todo en las plantas superiores, no
forman parte de las proteínas.
 Alfa AA: son los AA donde el grupo amino está unido al átomo de carbono (carbono
alfa), inmediatamente adyacente al grupo carboxilo.
 Beta AA: son los AA donde el grupo amino está unido al carbono segundo a partir del
grupo carboxilo (carbono beta).
 Gamma AA: son los AA donde el grupo amino está unido al carbono tercero a partir
del grupo carboxilo (carbono gamma).
 Según su obtención:
1. Definir aminoácidos esenciales y no esenciales indicando su significado
biológico: Los seres humanos y otros animales superiores carecen de la capacidad
para sintetizar 10 de los 20 l-α-aminoácidos comunes en cantidades apropiadas para
apoyar el crecimiento de lactantes o mantener la salud en adultos. En consecuencia,
la dieta humana debe contener cantidades adecuadas de estos aminoácidos
esenciales desde el punto de vista nutricional. A los aminoácidos que deben ser
captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; éstos podemos o no
podemos producirlos, la carencia de estos AA en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o
crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. A los aminoácidos que pueden
sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales, los que
producimos de manera necesaria o la cantidad necesaria.
péptidos de importancia biológica:
Glutatión: es un tripéptido no proteínico que se deriva de los aminoácidos. Contiene un
enlace peptídico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la
cadena lateral del glutamato. Es el mayor antioxidante endógeno producido por las
células, participando directamente en la neutralización de radicales libres y compuestos
de oxígeno reactivo, así como el mantenimiento de los antioxidantes exógenos, como las
vitaminas C y E en sus formas reducidas (activas). Es desintoxicante. Aumenta la
proliferación de los linfocitos, lo que aumenta la magnitud de la respuesta, manteniendo
así el control de la respuesta inmune. Desempeña un papel fundamental en numerosas
reacciones metabólicas y bioquímicas como la síntesis y reparación del ADN, la síntesis
de proteínas, el transporte de aminoácidos y la activación de la enzima. Por lo tanto, todos
los sistemas del cuerpo pueden ser afectados por el estado del sistema de glutatión,
especialmente el sistema inmunitario, el sistema nervioso, el sistema gastrointestinal y los
pulmones.

Encefalinas: son un pentapéptido que interviene en la regulación del dolor y en la

nocicepción corporal. Las encefalinas son endorfinas unidas al receptor opioide corporal.

Vasopresina: es una hormona peptídica, un nonapéptido, que controla la reabsorción de

moléculas de agua mediante la concentración de orina y la reducción de su volumen, en
los túbulos renales, afectando así la permeabilidad tubular. La vasopresina es liberada
principalmente en respuesta a cambios en la osmolaridad sérica o en el volumen
sanguíneo incrementando la resistencia vascular periférica y a su vez la presión arterial.
Recibe su nombre debido a que cumple un papel clave como regulador homeostático de
fluidos, glucosa y sales en la sangre.

Oxitocina: es una hormona nonapéptida relacionada con los patrones sexuales y con la
conducta maternal y paternal que actúa también como neurotransmisor en el cerebro. En
las mujeres, la oxitocina se libera en grandes cantidades tras la distensión del cérvix
uterino y la vagina durante el parto, así como en respuesta a la estimulación del pezón por
la succión del bebé, facilitando por tanto el parto y la lactancia. También se piensa que su
función está asociada con el contacto y el orgasmo. En el cerebro parece estar
involucrada en el reconocimiento y establecimiento de relaciones sociales y podría estar
involucrada en la formación de relaciones de confianza y generosidad entre personas.

α-MSH: Las hormonas estimulantes de melanocitos (MSH) o melanotropinas son un tipo

de hormonas peptídicas encargadas de estimular la producción de melanocitos en los
vertebrados. En el hombre actúa sobre los melanocitos, asociados con el cambio de color
en la piel. La hormona es segregada en el lóbulo intermedio de la glándula pituitaria o
hipófisis. A través de la sangre llega a los melanocitos, unas células que se encuentran en
la capa externa de la piel, epidermis, y que sintetizan la melanina, un pigmento o molécula
que produce pigmentación en la piel. Un déficit en producción de melanina, por diversos
mecanismos es causa del trastorno llamado albinismo. En los humanos también se ha
comprobado que la presencia de α-MSH en algunas zonas del cerebro puede actuar
como agente supresor del apetito.

ACTH: La hormona adrenocorticotropa, corticotropina o corticotrofina (ACTH) es una

hormona polipeptídica de 39 aminoácidos, producida por la hipófisis y que estimula a las
glándulas suprarrenales. La ACTH es permisiva, aunque no necesaria, sobre la síntesis y
secreción de mineralcorticoides.

propiedades físicas
 Compuestos sólidos, incoloros, cristalizables.
 Elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC).
 Solubles en agua.
 Con actividad óptica.Con un comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada
que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya
que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad
hace clasificar a los aminoácidos en Dextrógiros (+) si desvían el plano de luz polarizada
hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son

capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico),
como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el
pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como
zwitterión.

Zwitterion. Es un compuesto químico eléctricamente neutro pero presenta cargas

formales positivas y negativas sobre atomos diferentes.Son especies polares y
usualmente presentan una elevada solubilidad en agua y bastante baja en muchos
disolventes organicos de carácter apolar.Son usados como agentes “amortiguantes” en la
mayoría de las mejores disoluciones tampón.Su fórmula se puede denotar:

Ph = pK + log [H] / [AH].

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número
de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico (queda neto: 0 cero) y
se dice que está en su pH ideal. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en
su punto isoeléctrico.

Propiedades:

 Ácido y básicas: Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se

ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, por lo que
se denominan sustancias anfóteras. Cuando una molécula presenta carga neta cero
está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su
carga neta será cero cuando el pH sea 6,1. Los aminoácidos y las proteínas se
comportan como sustancias tampón.
 Químicas:
 Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
 Las que afectan al grupo amino, como la Desaminación.
 Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
 Solubilidad:No todos los aminoácidos son solubles en agua debido a la diferente
naturaleza de su cadena lateral, por ejemplo, si ésta es ionizable el aminoácido será
más
TEMA 4: PROTEINA

Son Macromoléculas orgánicas constituidas por aminoácidos unidos mediante enlaces

peptídicos o anhídrido, previamente se forman los péptidos y luego de un número mayor a
100 aminoácidos se forman las proteínas.
Clasificación función biológica

 Enzimática: Sacarasas, Pepsinas.

 Reguladora (Hormonas): Insulina (Reguladora de la glucosa), Hormona somatotrófica
(Hormona del Crecimiento), Vasopresina (Hormona Antidiurética), Tiroxina (Hormona
Tiroidea).
 Estructural: Colágeno (Tejidos conjuntivos, piel, tendones, huesos, cornea),
Queratina (cabello, uñas), Tubulina (Citoesqueleto), Elastina (elasticidad en los
tejidos).
 Defensa: Anticuerpos, Inmunoglobulinas, Queratina (protege la piel), Trombina
(coagulación sanguínea).
 Transporte: Hemoglobina (transporte de oxígeno).
 Contráctiles y Móviles: Actina (Contráctiladora muscular y forman parte de los
microfilamentos-movilidad celular-), Miosina (Contráctiladora muscular).
 Almacenadora: Mioglobina (almaceno oxígeno en los músculos).
clasificar a las proteínas según, a) su forma y propiedades físicas, b) su producto
de hidrolisis, c) su grupo prostético:
A. Según su Conformación (Forma Molecular):
Proteínas globulares: son aquellas en las cuales la molécula se pliega sobre sí misma
para formar un conjunto compacto semejante a un esferoide u ovoide, con sus tres ejes
de similar longitud. en general, son proteínas de gran actividad funcional: Enzimas,
anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc., pertenecen a este grupo, son solubles en agua
Ej.: Albuminas, Hemoglobina, Anticuerpos, Glutelinas, Histina…

Proteínas fibrosas: En ellas las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente

formando fibras o laminas extendidas, en las cuales el eje longitudinal predomina
notoriamente sobre los transversales. En general son poco solubles o insolubles en agua
y participan en la constitución de estructuras de sostén, como fibras del tejido conjuntivo y
otras formaciones tisulares de gran resistencia física. Ej.: Queratina, Elastina, Colágeno,
Miosina…

B. Según su Composición (Producto de hidrolisis):

Proteínas simples: en esta categoría se incluían proteínas cuya hidrolisis total producía
solo AA, sin embargo, la disponibilidad de métodos más sensibles ha permitido detectar
en la mayoría de ellas, la presencia de carbohidratos asociados a la molécula. se les
sigue clasificando en este grupo teniendo en cuenta la reducida proporción de glúcidos
que contienen. como son el caso de las albúminas y las histonas, se clasifican en:
a. Albuminas: son proteínas solubles en agua, tienen carácter acido, su PI está
alrededor de 4,7, constituidas por una única cadena, su masa molecular oscila
entre 60 y 70 kDa. pertenecen al tipo de proteínas globulares y se encuentran en
tejidos animales y vegetales.
b. Globulinas: Son insolubles en agua pura: se disuelven en soluciones salinas
diluidas, su masa molecular es variable, como término medio 150 kDa. suelen
estar integradas por varias cadenas polipeptídicas, suelen tener forma ovoide, son
proteínas globulares.
 c. Histonas: Fuertemente básicas, contienen alta proporción de lisina, arginina e
histidina. tienden a formar complejos con compuestos acidicos como ácidos
nucleicos, se les encuentra en los núcleos celulares, asociadas a ADN.
d. Protaminas: Son también proteínas de carácter básico de molécula relativamente
pequeña, están asociadas a Ácidos nucleicos, en el esperma de peces
e. Glutelinas y Gliadinas: Se encuentran principalmente en granos de cereales, en
general son proteínas pobres desde el punto de vista nutritivo, pues no poseen
todos los AA esenciales en proporciones adecuadas.
f. Ecleroproteinas: también llamadas albuminoides, son insolubles, presentes solo en
tejido animal, integran tejidos de sostén y estructuras de gran resistencia física,
pertenecen al tipo de proteínas fibrosas.
proteínas conjugadas: En estas moléculas se asocian una proteína simple y otro tipo de
compuesto. corrientemente se les llama apoproteina a la porción proteínica mientras al
otro componente recibe el nombre de grupo prostético.
C. Según su grupo prostético:
Nucleoproteínas: La porción proteínica representada por una proteína simple,
fuertemente básica, del tipo de histonas, unida al grupo prostético por enlaces tipo salino.
El grupo prostético de nucleoproteínas está constituido por ácidos nucleicos.
Cromoproteínas: están formadas por una proteína simple asociada a un grupo prostético
coloreado. En esta categoría se encuentran muchas proteínas como la hemoglobina,
citocromo y flavoproteinas, que participan en procesos Redox.
Glicoproteínas: Son proteínas unidas a Hidratos de carbono, estos pueden ser mono,
Oligo o polisacáridos, fijados a uno o muchos sitios de la cadena polipeptídica por enlaces
tipo N-Glucosidico (el N del grupo amino de restos de asparraguina), o tipo O-glucosidico
(al grupo OH de restos de Serina o treonina) comúnmente en el grupo prostético lo forman
Heteropolisacáridos.
Fosfoproteínas: Caseína de la leche y la vitelina de la yema de huevo son fosfoproteínas
importantes, que actúan como reservorios de P. por otra parte la unión covalente
reversible de Pi con grupos OH de restos de Serina, treonina o tirosina, constituyen un
mecanismo de regulación de muchas proteínas.
Lipoproteínas: En ellas el grupo prostético son lípidos de diversos tipos. Los complejos
entre fosfolípidos y proteínas están ampliamente distribuidos en tejidos animales. En el
plasma sanguíneo, las lipoproteínas cumplen la misión de transportar lípidos insolubles en
medios acuosos, como LDL y HDL
Metaloproteinas: hay un conjunto numeroso de proteínas conjugadas con elementos
metálicos como grupo prostético (FE, Cu, Zn, Mg, Mn), esenciales para su estructura y
función. (Bioquímica de Blanco)
Enumerar los niveles de organización de la estructura proteica:
Estructura primaria:Viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena
proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en el que están
enlazados Launión peptídica solo permite formar estructuras lineales; por ello, las
cadenas no presentan ramificaciones.
secundaria: a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable.
Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice de colágeno y la
conformación β o lámina plegada β. La estructura secundaria de la cadena polipeptídica
depende de los aminoácidos que la forman
a-helice:se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. la α-
hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta y la rotación es hacia la derecha.
Conformación β:Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.
Terciaria: Representa la estructura tridimensional completa de la proteína y en ella
intervienen,
Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria
son: Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares.Uniones de Van
der Waals,Puentes de Hidrógeno.Interacciones salinas.Puentes Disulfuro.
Cuaternaria: se aplica solo a proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas
y refiere a la disposición espacial de esas cadenas y a los enlaces (Generalmente las
fuerzas de van der Waals) que se establecen entre ellas. Se denomina:Dímeros, como la
hexoquinasa.tetrámero como la hemoglobina.
pentámeros, como la ARN-polimerasa.Polímeros, cuando en su composición intervienen
gran número de protómeros

Definir desnaturalización proteica, explicando su función biológica: El correcto

desempeño funcional de una proteína requiere una conformación adecuada, lo cual exige
mantener sus estructuras (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) sin
modificaciones. Cuando son sometidas a ciertos factores pueden sufrir alteraciones en su
conformación al afectarse las fueras que la mantienen. la desorganización de la estructura
molecular lleva a la perdida de propiedades y funciones naturales de la proteína, por eso
se llama a este proceso desnaturalización, esta comprende ruptura de las uniones y
fuerzas que mantienen las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. la molécula se
desenrolla y pierde su conformación normal.

Explicar los factores que causan la desnaturalización de las proteínas y la

reversibilidad del proceso.
#Agentes físicos como el calor, radiaciones, congelamientos repetidos, grandes presiones
etc... o
#Agentes químicos como el PH, solventes orgánicos, soluciones concentradas de urea,
etc...
En general, los agentes desnaturalizantes no atacan las uniones peptídicas, razón por la
cual la estructura primaria no está afectada. Es común que la desnaturalización produzca
insolubilidad de la proteína. Un ejemplo familiar de desnaturalización es la provocada por
el calor en las proteínas de la clara de huevo. La desnaturalización, que se exterioriza por
la aglomeración de todas las moléculas en una masa sólida. Frecuentemente este tipo de
desnaturalización es un proceso irreversible. En cambio cuando la desorganización
molecular no es muy intensa la proteína puede retomar su conformación original cuando
se elimina el agente desnaturalizante, se dice entonces que el proceso es reversible.