TEMA 2: PROTEÍNAS

ÍNDICE
1.- Concepto, composición química y
clasificación de las proteínas.
2.- Los aminoácidos.
3.- Propiedades de los aminoácidos.
4.- Los péptidos y el enlace peptídico.
5.- Estructura tridimensional de las proteínas.
6.- Propiedades de las proteínas.
7.- Funciones de las proteínas.
8.- El "dogma" central de la genética
molecular.
9.-Código genético.
 TEMA 3: PROTEÍNAS
1. CONCEPTO, COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN

1.- CONCEPTO Y COMPOSICIÓN QUÍMICA:

• Son polímeros formados por monómeros llamados
aminoácidos.
• Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se combinan
para formar miles de proteínas.
• Son las macromoléculas más versátiles de los seres
vivos.
• Su presencia en los seres vivos es indispensable para

el desarrollo de los múltiples procesos vitales

1.- CLASIFICACIÓN
• Diversa: Elevado número y diversidad de
propiedades
• Se basa en tres criterios:
• Químico (composición)
• Simples (Holoproteínas)
• Conjugadas (heteroproteínas)
Heteroproteína
(holoproteína = apoproteína + grupo prostético)
- Glico-, lipo-, nucleoproteínas
- metalo-, hemo-, flavo-proteínas
• Estructural (forma)
• Globulares
• Fibrosas
• Función
 2. AMINOÁCIDOS

2.1. ESTRUCTURA

C(central) 

Grupo amino
Grupo carboxilo
Átomo de Hidrógeno
Cadena lateral R H2N-CH-COOH
R
 3. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.

• Los aminoácidos son compuestos sólidos;

incoloros; cristalizables; de elevado punto
de fusión (habitualmente por encima de
los 200 ºC);
• solubles en agua;
• con actividad óptica y
• con un comportamiento anfótero.
 ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

• Los aa son estructuras tetraédricas y

existen dos configuraciones, L y D
• Los aas presentes en las proteínas
son de configuración L

H2N-CH-COOH HOOC-CH-NH2
R R

L-aa D-aa

ISÓMEROS ÓPTICOS Tienen actividad óptica

 LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS

El pH al cual la carga es cero es el punto

isoeléctrico
•A pH 7 el grupo carboxilo ha perdido un protón (pKa2)
•A pH 7 el grupo amino está protonado (pKa10)
AMINOÁCIDOS
PRESENTES
EN LAS
PROTEÍNAS
(20 aas)

“Bioquímica” Mathews,
van Holde y Ahern
Addison Wesley 2002
 TIPOS DE AMINOÁCIDOS
(según su cadena lateral)

ALIFÁTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro)

APOLARES
AROMÁTICOS (Phe, Tyr, Trp)

POLARES BÁSICOS (His, Arg, Lys)

CON CARGA ÁCIDOS (Asp, Glu,)

POLARES GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met)

SIN CARGA
AMIDAS DE AAS ÁCIDOS (Apn, Gln)
Esenciales: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano,
leucina, isoleucina y fenilalanina
 AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS

El más pequeño
Flexibilidad estr. Hidrofobicidad
(interior de prot.)

Dificulta el plegamiento

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

 AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS

•Interacciones hidrofóbicas
•Puentes de Hidrógeno
•Actividad Enzimática
•Absorben la luz en el UV (280 nm)

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

 AMINOÁCIDOS CON OH O S

• Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos)

• Pueden formar puentes de H con el agua
• Dos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

FORMACIÓN DE ENLACE DISULFURO

2 cisteínas cistina
 AMINOÁCIDOS BÁSICOS

Carga + a pH fisiológico
Muy polares, en la superficie de proteínas
“Bioquímica” Mathews, van Holde
y Ahern Addison Wesley 2002
 AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y SUS AMIDAS

Carga - a pH fisiológico Polares, cadena lateral sin carga

Hidrófilos, en la superficie de proteínas

“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

Valores de pka de los grupos ionizables de las proteínas
En función de los
residuos de aas
(R), las proteínas
cada un tendrá un
determinado pI
 DERIVADOS DE AA BIOLÓGICAMENTE ACTIVOS

(Neurotransmisor) (Mediador en alergias) (Neurotransmisor)

(Hormona estimulante
del metabolismo)
 4. PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos se forman por la unión de los aminoácidos

mediante enlaces covalentes de tipo amida llamados
enlaces peptídicos

- H 2O

Enlace peptídico

OLIGOPÉPTIDOS (<10 aa)

POLIPÉPTIDOS (>10 aa)

 EXTREMOS DE UN PÉPTIDO O PROTÉINA

Extremo amino terminal o N-terminal Extremo carboxi terminal o C-terminal

 PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA

HORMONAS: Insulina y glucagón (metab. de la glucosa)

ANTIBIÓTICOS: Gramicidina S

VENENOS: -amanitina

NEUROPÉPTIDOS: Encefalinas (inhibe el dolor)

ANTIOXIDANTE: Glutation (-glutamil-cisteinil-glicina)

• Conjugación con xenobióticos
• Paso de aa a través de la membrana plasmática
 5. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS
PROTEÍNAS
LAS PROTEÍNAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL:

PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos. Enlaces covalentes

(enlaces peptídicos y localización de puentes disulfuro)

SECUNDARIA: Plegado local (disposición espacial que

adopta la cadena peptídica, no incluye cadenas laterales)

TERCIARIA: Plegado global (enrollamientos de la estructura

secundaria)

CUATERNARIA: Asociación de cadenas polipeptídicas,

iguales o diferentes)
CONFORMACIÓN PROTEICA:
DISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁTOMOS DE UNA PROTEÍNA
Y en algunos casos covalentes
 ESTRUCTURAS SECUNDARIAS REGULARES

• Diferentes tipos de
hélices (Hélice )

• Dos tipos de lámina

plegada (Lámina u
hoja ), paralela y
antiparalela
-hélice Hoja plegada 
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Se debe a la formación de enlaces entre grupos de las
cadenas laterales de los aminoácidos

Enlace covalente (fuerte)

Enlace débiles
5. Fuerzas de Van der Waals
 Clases de proteínas en función de su
estructura terciaria
FIBROSAS:
•Forman largos filamentos u hojas
•Poseen un solo tipo de estructura
secundaria (laminar o helicoidal).
•Son insolubles en agua.
•Tienen función estructural (colágeno,
Queratina…)

GLOBULARES:
•Se pliegan en forma esférica o globular
•Poseen varios tipos de estructura secundaria
•Son solubles.
• Realizan la mayoría del trabajo químico de la célula
(síntesis, transporte, metabólico, etc.)
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Unión de varias cadenas polipeptídicas (subunidades o
monómeros)

• Esencialmente enlaces débiles (algunas excepciones, Ej:

Ab)

• La proteína completa se llama oligomérica o polimérica

Hemoglobina Anticuerpo
Resumen niveles de organización
estructural de las proteínas
Modificaciones postraduccionales:
Mecanismos de control de la actividad, de localización celular
o interacción con otras proteínas

En una
misma
proteína
puede haber
más de una
modificación

1. Modificación de
cadenas laterales de
algunos aas.
2. Escición proteolítica.
3. Formación de puentes
disulfuros (disulfuro
isomerasa).
MODIFICACIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE AA

• Fosforilación
• Carboxilación
• Hidroxilación
• Metilación
• Acetilación

(Voet)
Ejemplo de escisión proteolítica: Maduración de la insulina
 6. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

• SOLUBILIDAD
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una
conformación globular y es debida a los radicales (-R) libres
de los aminoácidos.

• CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las
hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del
medio.

• ESPECIFICIDAD
Cada una de las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras
especies). Esto explica: la compatibilidad o no de
transplantes de órgános; injertos biológicos; sueros
sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos
•DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la pérdida
de la conformación tridimensional.

•calor excesivo;
•sustancias que modifican el pH;
•alteraciones en la concentración;
•alta salinidad;
•agitación molecular
La desnaturalización puede ser reversible
(renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
Consecuencias:
•Precipitación
•Perdida de las funciones
•Alteración de las propiedades
 DESNATURALIZACIÓN DE LA RIBONUCLEASA

Molécula nativa Molécula desnaturalizada

Desnaturalización

Renaturalización

“Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003

7. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Función ESTRUCTURAL
-Algunas constituyen estructuras celulares. Ej,
receptores de membrana, colágeno, elastina, queratina,
fibroína.

Función ENZIMATICA

Función HORMONAL
-insulina y el glucagón Insulina
-las hormonas segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento
- la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes
(CRP) y otras regulan la división celular (como la
ciclina).
Función HOMEOSTÁTICA
- Algunas mantienen el equilibrio osmótico y
actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el
pH del medio interno.

Función DEFENSIVA
· Las inmunoglogulinas actúan como
anticuerpos frente a posibles antígenos.
· La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la
formación de coágulos sanguíneos para
evitar hemorragias.
· Las mucinas tienen efecto germicida y
protegen a las mucosas.
· Algunas toxinas bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de serpientes, son
Células
proteínas fabricadas con funciones con mucinas

defensivas.
Función de TRANSPORTE
• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre
de los vertebrados.
• La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de
los invertebrados.
• La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
• Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre. Hemoglobina
• Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRÁCTIL
·    La actina y la miosina constituyen las miofibrillas
responsables de la contracción muscular.
·  La dineina está relacionada con el movimiento de
cilios y flagelos. Actina y miosina

Función DE RESERVA
·    La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del
grano de trigo y la hordeina de la cebada,
constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión. Ovoalbúmina
La lactoalbúmina de la leche.
8. DOGMA CENTRAL DE LA GENÉTICA
MOLECULAR

FLUJO DE INFORMACIÓN GENÉTICA

GEN

PROTEÍNA
9. CÓDIGO GENÉTICO