Una breve historia de la resonancia magnética nuclear

La RMN en materiales a granel fue reportada por primera vez en 1946 por Bloch, Hansen y
Packard en Stanford y por Purcell, Torrey y Pound en Harvard . En 1952 se reconoció la
importancia de su descubrimiento cuando se otorgó el Premio Nobel de Física a Bloch y Purcell.

En los últimos 40 años, la espectroscopia de resonancia magnética nuclear se ha convertido en

una herramienta importante en química analítica, un método invaluable para estudiar fenómenos
físicos que van desde la dinámica hasta la superconductividad, una técnica comparable a la
cristalografía de rayos X en biología estructural, es un procedimiento de rutina para la obtención de
imágenes en radiología de diagnóstico, un método para estudiar la función metabólica en humanos
y animales, y un enfoque de ciencia de materiales en evolución.

Década del descubrimiento: Historia

 El rápido desarrollo de la RMN se debe en gran medida a la temprana decisión de Russell

Varian de producir sistemas comerciales basados en electroimanes homogéneos. Los
investigadores pueden comprar un sistema básico y, aunque es posible que necesiten
modificarlo, no tienen que construir imanes y amplificadores desde cero.
 Se demostró que las señales de RMN de los sólidos son órdenes de magnitud más anchas
que las de los líquidos, donde el rápido movimiento browniano molecular hace que las
interacciones dipolo-dipolo magnético nuclear promedien a cero. A medida que mejoraba la
homogeneidad del imán, las líneas de resonancia de los líquidos se hacían cada vez más
estrechas, lo que permitía una medición más precisa de las frecuencias de resonancia.
 La relación básica de RMN es: ω = γβη
 A mediados de la década de 1950, se habían aclarado la física básica de la RMN y su
valor potencial en química, y se empezaron a utilizar instrumentos comerciales.
 En 1956, la frecuencia de observación para la espectroscopia de RMN de 1H era de solo
40 MHz, fijada por un cristal a una frecuencia específica.
 En 1967 de los primeros espectros de proteínas obtenidos con un campo magnético de
alta intensidad utilizando un imán superconductor. Demostraron que se podía obtener una
resolución mejorada utilizando una mayor intensidad de campo, lo que significaba que se
podía obtener información mucho más detallada de tales espectros.
 El desarrollo de métodos FT-NMR realmente ha revolucionado el campo: Espectroscopía
de RMN 2D. Durante los últimos años de la década, el área nueva más interesante fue la
espectroscopia de RMN 2D, en la que se permite la precesión de las magnetizaciones
nucleares durante un período de tiempo inicial, se aplican varias secuencias de pulsos y se
registra una FID.
 Los estudios de biopolímeros recibieron un impulso significativo con la introducción de
imanes de alto campo que permitieron la separación de líneas espectrales causadas por
núcleos químicamente distintos.
 En moléculas más pequeñas, los métodos de doble resonancia jugaron un papel
importante en la elaboración de esquemas de enlaces químicos a través de conectividades
de acoplamiento de espín que podrían investigarse mediante desacoplamiento de espín
selectivo; en casos favorables, las mediciones de NOE proporcionaron información valiosa
sobre las distancias internucleares.
 .Al igual que en el desarrollo inicial de la espectroscopia FT-NMR, en esta época se
produjeron importantes avances en la velocidad y la capacidad de las computadoras, así
como en programas sofisticados, que demostraron ser esenciales para la aplicación de los
métodos de RMN .
 En 1980, tres años después de que se obtuviera el primer espectro 2D de una proteína, se
habían desarrollado métodos de supresión de señales de solventes hasta el punto de
poder registrar los espectros de proteínas en agua, lo que permitió incluir resonancias de
péptido NH en el acoplamiento de espín y Vías NOE.
  A lo largo de los años, se llevaron a cabo estudios de RMN sobre el agua en las células
sanguíneas, el sodio en los músculos y las células sanguíneas, y el agua en un ratón. La
mayoría de las investigaciones se limitaron a abundantes sustancias que emiten grandes
señales, principalmente agua, y solo se pudo obtener una cantidad limitada de información.
 Se inventaron métodos para mantener vivas las células y cultivarlas en tubos de RMN para
permitir estudios en sistemas celulares. Los órganos extirpados se perfundieron con
soluciones nutritivas en tubos de RMN y se siguió su metabolismo.
 Una línea separada de desarrollo que tendría profundos efectos en la espectroscopia de
RMN in vivo comenzó en 1973 cuando Lauter-bur demostró que se podían obtener
imágenes 2D imponiendo gradientes de campo magnético a través de una muestra. Con
tal gradiente, la ecuación de Larmor se modifica y se convierte en donde G es el gradiente
en la dirección r.
 (0 = yBo(l + Gr)(l-a) (3)
 La técnica de RMN 2D proporcionó una forma más eficiente de obtener una imagen y, con
algunas modificaciones adicionales, se convirtió rápidamente en el método de elección
para la obtención de imágenes en 2D (y más tarde en 3D).
 El desarrollo comercial de imágenes de RMN, abreviado como imágenes de resonancia
magnética (MRI), comenzó a fines de la década de 1970. A principios de la década de
1980, comenzaron a aparecer instrumentos prácticos de diagnóstico en los departamentos
de radiología y el mercado de resonancia magnética creció exponencialmente.
 Los métodos de formación de imágenes por RMN también proporcionan el método más
general para localizar un volumen de interés para la espectroscopia. Para 1985, se
estaban desarrollando técnicas para integrar imágenes y espectroscopia en animales vivos
y humanos.
Década actual: medicina, biología estructural y ciencia de materiales

La resonancia magnética herramienta de diagnóstico para una amplia gama de enfermedades:

 En el área de la investigación biomédica, la resonancia magnética está experimentando

nuevos avances.
 Estudios del flujo sanguíneo y la difusión de agua y metabolitos en los tejidos utilizan
métodos de eco de espín que se han entendido y aplicado durante mucho tiempo en la
espectroscopia de RMN de alta resolución.
 Aplicación de espectroscopía de RMN de alta resolución para la determinación de la
estructura 3D de biopolímeros, especialmente proteínas. Los estudios anteriores se habían
restringido a proteínas con un peso molecular de 5000-10 000 Da, porque la complejidad
de los espectros 2D y los anchos de línea aumentan rápidamente con el tamaño molecular.
 Los métodos de RMN ahora es aproximadamente tan buena como la de la cristalografía de
rayos X, y la espectroscopia de RMN tiene la ventaja de determinar la estructura en
solución, donde se pueden examinar los procesos dinámicos importantes para el
funcionamiento de las proteínas.
 Las estructuras de los complejos de proteínas y los ácidos nucleicos también se están
determinando mediante espectroscopia de RMN.
 Se han desarrollado nuevos métodos para estudiar la estructura de sólidos con gases de
prueba, como el xenón. Por lo tanto, la espectroscopia de RMN está comenzando a tener
un impacto real en el campo de rápido desarrollo de la química del estado sólido.