Biología: Parte I Enzimas

HERRAMIENTAS DEL METABOLISMO 4. MECANISMO O MODO DE ACCION DE LAS ENZIMAS:

A) DESDE EL PUNTO DE VISTA ENERGÉTICO:
Para llegar a obtenerse los productos finales que tienen MENOS ENERGIA LIBRE que los
ENZIMAS reactantes; sucede una serie de reacciones espontáneas que LIBERAN ENERGÍA DE GIBBS;
1. CARACTERÍSTICAS: pero al inicio de estas reacciones se requiere un aporte inicial de energía, llamada ENERGÍA
Son biocatalizadores biológicos sintetizados por los organismos vivos. DE ACTIVACIÓN; que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra.
La mayoría de las enzimas son de naturaleza proteica (proteínas). A excepción de las B) EXPLICACIÓN MOLECULAR DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA:
ribozimas que no son proteínas sino moléculas de los ácidos ribonucleicos. El enzima actúa uniendo los sustratos (reactantes) a su centro activo de modo que queden en la
Presentan inestabilidad frente al calor, radiaciones, etc. orientación óptima para que la reacción tenga lugar.
No permiten que sucedan reacciones energéticamente desfavorables El enzima actúa modificando las propiedades químicas del sustrato, mediante la interacción de
No altera la posición de equilibrio de la reacción solo la VELOCIDAD a la cual alcanza dicho éste con el centro activo, con lo que se debilitan los enlaces existentes y se facilita la
equilibrio. formación de enlaces nuevos.
No se consume ni sufre cambio permanente (son INALTERABLES) de su estructura química
durante el proceso catalítico. 5. MODELOS DE ACCION ENZIMATICA:
Por lo general, actúa formando un complejo transitorio con el reactivo (sustrato), estabilizando A) MODELO DE LA LLAVE Y LA CERRADURA:
así el estado de transición. El sustrato encaja en el centro activo del mismo modo que una llave en su cerradura: son
Una enzima generalmente es muy ESPECÍFICA, activa solo un sustrato en particular. Por COMPLEMENTARIAS uno del otro; explica muchas de las propiedades de la interacción
ejemplo: los animales tienen enzimas que rompen las moléculas de almidón, pero que dejan la enzima – sustrato.
célula intacta. El sitio activo de la enzima (la cerradura) solo acepta un tipo ESPECÍFICO de sustrato (la
Solo actúan sobre el sustrato en pequeñas cantidades llave); sin embargo, este modelo considera al sitio activo INFLEXIBLE y muy RÍGIDA
La actividad enzimática es regulada, esto es incrementada o suprimida, frecuentemente por las B) MODELO DE AJUSTE INDUCIDO:
mismas reacciones que activan las moléculas. El Sitio activo libre del sustrato en una región más bien ATENUADA de la enzima
Por lo general, las reacciones enzimáticas son REVERSIBLES, produciendo reacciones en La unión del sustrato induce cambios conformacionales específicos en la estructura de la
cadenas. Así: proteína, en particular en el sitio activo.
CO2 + H2O ⇆ H2CO3 Es un caso similar a la del cascanueces (enzima) que se ADAPTA al contorno de la nuez
Carbonato hidrolasa (sustrato)
Producen reacciones en cadenas, el producto de una reacción sirve como sustrato para el
siguiente y así sucesivamente. Así: Dibuja los dos modelos de acción de las enzimas
A+B C+D E+F G+H
S1 S2 S3 ( prod 3) 6. NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS:
( producto 1) (prod. 2) A) DENOMINACIÓN ANTIGUA; se agrega la terminación “INA”: Por ejemplo: Pepsina,
renina, tripsina pancreática, etc.
2. FUNCION DE LAS ENZIMAS B) NOMBRE OFICIAL INTERNACIONAL.- Se añade el subfijo “ASA”, al nombre del
Aumenta la velocidad de las reacciones químicas intracelulares que espontáneamente podrían sustrato (reactivos). Por ejemplos:
producirse al disminuir la barrera de energía de activación; durante la respiración, digestión, Sustrato Enzima
crecimiento, conducción nerviosa, fotosíntesis, fijación del nitrógeno, etc. Sacarosa Sacarasa
Maltosa maltasa
3. ESTRUCTURA ENZIMÁTICA: Lactosa lactasa
Cada enzima tiene una ranura o una muesca, llamado CENTRO ACTIVO o SITIO ACTIVO, Lípido lipasa
que es el responsable directo de la actividad enzimático, dentro del cual las moléculas Urea ureasa
reactivas llamadas SUSTRATOS pueden entrar y reaccionar. Almidón amilasa
El sitio activo de cada enzima tiene una forma distinta y una distribución de carga eléctrica Anhid.carbónico anhidrasa carbónica.
que es complementaria a su sustrato.
Cuando los sustratos entran en el sitio activo, tanto el sustrato como el sito activo cambian de
forma, obligando a los sustratos a que entre a la enzima con una orientación específica.
Ejemplos: hay varias enzimas que digieren proteínas, en nuestros intestinos que rompen las
uniones peptídicas que unen los aminoácidos.
Dibuja la estructura de una enzima.
Biología: Parte I
7. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:
A) SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA:
1. SIMPLES.- Constituidos únicamente por proteínas.
2. COMPUESTAS.- Constituidos además de proteínas por cofactores(no proteínas).
COFACTORES.- Son sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis enzimática que
está unida al grupo prostético, el cual está unido con la proteína. Pueden ser:
COENZIMAS.- Son de naturaleza orgánica u organometálica; que se sintetizan en el
organismo a partir de vitaminas. Por ejemplo: El coenzima FAD (Flavina adenina
dinucleótido), el coenzima FADH2 (después de recibir 2 átomos de hidrógeno del succinato), y
el coenzima NAD+ (nicotinadenina).
IONES METALICOS.- como Zn 2+, Mg2+, Cu2+, Ca2+ , etc.; que actúan de manera muy
selectiva. Por ejemplo; el calcio (fosfodiesterasa), el cobre (Tirosinasa), el hierro(II) o
Hierro(III) (catalasa, ferroxidasa, peroxidasa)
La unión del grupo prostético con la coenzima, se le llama HOLOENZIMA.
El término APOENZIMA se utiliza para definir a la holoenzima sin el cofactor.
B) SEGÚN SUS FUNCIONES QUE REALIZAN:
1. OXIDORREDUCTOSAS. Catalizan reacciones de oxidación-reducción en un par de
sustrato, como las deshidrogenasas.
2. TRANSFERASAS. Transfiere un grupo (no H+) entre un par de sustrato, como las
transaminasas y las quinasas
3. HIDROLASAS. Rompen hidrolíticamente enlace de un sustrato. Por ejemplo; las
enzimas digestivas: peptídicos, glucosidasas, lipasas, etc.
4. LIAZAS. Separa un grupo del sustrato por un mecanismo no hidrolítico (diálisis) dando
la formación de doble enlace
5. ISOMERAZAS. Catalizan la transformación de isómeros ópticos o geométricos o de
cualquier tipo. Por ejemplo; cis, trans, isómeros
6. LIGASAS. Catalizan la unión de 2 moléculas utilizando la energía del ATP o de
cualquier otro grupo fosfato de alto contenido energético, por ejemplo; sintetasas y
carboxilasas.
8. FACTORES QUE INFLUYEN SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÉTICA:
a) SENSIBILIDAD AL pH.-
Son sensibles a los cambios de pH: acidez o alcalinidad, debido a dos factores:
a) pH extremos; alteran irreversiblemente, desnaturalizando.
b) pH modifica la disociación de 2 aminoácidos del centro activo
Para cada enzima existe límites estrechos de pH: 6,7 u 8 pH, en las actividades enzimáticas
Existe un pH óptimo para cada enzima que será la más adecuada para la actividad catalítica.
Por ejemplo:
 Pepsina gástrica (estómago) ; tiene un pH óptimo muy ácido (2,0)
 Tripsina pancreática (páncreas); tiene un pH moderado alcalino (7,8)
 Los intestinos, tiene un pH básico.
b) SENSIBILIDAD A LA TEMPERATURA.- Los aumentos de temperatura producen
aumento (aceleración) de las reacciones químicas, debido a la elevación de energía cinética de
la molécula. Por cada 10° de incremento, la velocidad de reacción se duplica.
Roger Javier Cruz Sotero
Sin embargo, después de alcanzar la temperatura óptima, la velocidad de reacción desciende
bruscamente; debido a que las enzimas son proteínas termohábiles, y se desnaturalizan
progresivamente al aumentar la temperatura.
Se inactivan por el calor, a temperaturas mayores de 50°C, es irreversible; pues al enfriarlo no
se obtiene actividad otra vez
No son inactivadas por la congelación
Las reacciones enzimáticas se realizan muy lentamente o se detiene a temperatura baja; pero la
actividad catalítica reaparece si la temperatura vuelve a ser normal
c) ESPECIFICIDAD.- Las enzimas catalizan reacciones específicas.
d) CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA Y DEL SUSTRATO.- La velocidad de una
reacción depende de la concentración de la enzima y del sustrato:
Si aumenta la concentración de la enzima, la velocidad inicial de reacción aumenta en forma
proporcional.
En cantidades fijas de enzima, Si aumenta el sustrato, se puede acelerar la reacción hasta que
ella alcance una determinada concentración.
e) ACTIVADORES ENZIMÁTICOS O COFACTORES.- Pueden ser orgánicos o
inorgánicos (iones metálicos: divalentes o monovalentes) que establecen un puente entre la
enzima-sustrato.. Por ejemplo: la amilasa salivar, solo en presencia de iones cloruro; la
fosfatasa solo en presencia de iones magnesio.
f) INHIBICIÓN Y DESTRUCCIÓN.- Los inhibidores son sustancias químicas, que actúan
combinándose bien con el sustrato o la enzima, BLOQUEANDO la reacción (inactivando a la
enzima), como metales pesados (mercurio, plata, cobre), ácidos y alcalisis
MOLÉCULAS DE ATP
Como producto del proceso catabólico, se obtiene energía, la cual se almacena en un sustancia
llamada Adenosin tri-fosfato (ATP). Esta energía sirve para mantener la vida a los organismos,
cuya función es captar la energía liberada en las reacciones exotérmicas (liberan energía para
reaccionar) y almacenarla para que posteriormente sea transferida a los procesos endotérmicos
(absorben energía para reaccionar)