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Tema 15

METABOLISMO PROTEÍCO
Cuando hablamos del metabolismo proteico ,
nos referimos al metabolismo de todas las
sustancias que contienen nitrógeno en su
estructura, por eso , en este tema veremos
metabolismo de:
• Aminoácidos
• Proteínas
• Bases nitrogenadas
• Nucleótidos
El metabolismo está formado por el catabolismo y por el anabolismo

Una de las principales funciones del catabolismo de compuestos


nitrogenados, es eliminar el nitrógeno del organismo que es potencialmente
tóxico.
Una de las principales funciones del anabolismo de compuestos
nitrogenados, es sintetizar bases nitrogenadas para formatr el material
genético.
Digestión de proteínas
Se realiza sobre proteínas exógenas, ingeridas por la
dieta. Esta digestión dará lugar a aminoácidos
libres.
Las enzimas encargadas de digerir las proteínas son
las enzimas digestivas que se sintetizan en células
de la mucosa gástrica, páncreas exocrino y en los
enterocitos del intestino
Estas enzimas se sintetizan inactivas y se llaman
Zimógenos ( proenzimas ) y se irán activando de
manera secuencial y parcial por el pH
Digestión de proteínas
1) La digestión de las proteínas comienza en el
estómago donde el pH ácido activa al pepsinógeno
que pasa a pepsina , hidrolizando parcialmente las
proteínas de la dieta.
2) Cuando el proceso termina, grandes fragmentos
de péptidos pasan al intestino. En el inestino se
encuentran las enzimas intestinales que degradan
las proteínas y los grandes fragmentos de péptidos
procedentes del estómago hasta obtener pequeños
fragmentos de oligopéptidos ( de 4 a 6
aminoácidos) y algunos aminoácidos libres.
TODAS SE ACTIVAN POR LA TRIPSINA

Digestión de proteínas
Las enzimas intestinales son zimógenos que deben activarse
Digestión de proteínas
3) Tras la acción de las enzimas intestinales , se
obtienen tripéptidos, dipeptidos y aminoácidos
libres que se absorben por las células
intestinales ( generalmente del yeyuno) por
transporte dependiente de sodio. Dentro de
estas células, terminan de hidrolizarse en
aminoácidos ( los tri y dipéptidos) que podrán
ser utilizados por las células intestinales o
liberarse a sangre para ser transportados al
resto del organismo
Digestión de proteínas
Digestión de proteínas
Algunas patologías pancreáticas o intestinales
provocan un déficit de enzimas digestivas
provocando que las proteínas aportadas por la
dieta no puedan ser hidrolizadas y por tanto
aprovechadas por el organismo
Solución : tomar hidrolizado de proteínas
Recambio proteico o digestión celular
Es la degradación intracelular de las proteínas
para reciclar o degradar los aminoácidos de las
mismas
Este recambio puede tener lugar en:
• Lisosomas, que es un orgánulo celular
especializado en la degradación de las
moléculas
• Citoplasma
Recambio proteico o digestión celular
1) Lisosoma
En su interior presentan un pH de 5,5
En su interior hay proteasas e hidrolasas que se
encargan de realizar una digestión:
• Autofágica ( proteína intracelular)
• Heterofágica ( proteína extracelular)
Recambio proteico o digestión celular
Recambio proteico o digestión celular
2) Citoplasma o proteolisis no lisosómica.
2.1) Por proteasas dependientes de calcio como
la calpaína
2.2) Por un proteosoma: estructura en forma de
barril con diversos centros catalíticos donde sólo
puede entrar proteínas que fueron marcadas
previamente con ubiquitina
Degradación de amino ácidos
Esta degradación implica dos fases:
• La eliminación del Nt y que este sea
transportado de forma segura hasta su
eliminación del organismo
• La eliminación del resto ( esqueleto
carbonatado) que se eliminará o aprovechará
Degradación de amino ácidos
El grupo NH2 se transforma en amoniaco que
puede acumulare y generar hiperamonemia ( es
muy tóxico)
El amoniaco es especialmente tóxico para el
cerebro por.
Esta degradación se realiza por las
transaminasas o aminotransferasas, existiendo
una por cada aa que degradan
Degradación de amino ácidos
El nitrógeno de los aminoácidos se elimina en
forma de urea por la orina. La molécula de urea
posee dos átomos de nitrógeno y se forma por
un mecanismo cíclico denominado ciclo de la
urea. Las reacciones bioquímicas del ciclo se
producen en la mitocondria y en el citosol,
siendo la ornitina la molécula que ensambla
todos los compuestos para su posterior
eliminación.
Degradación de amino ácidos
Degradación de amino ácidos
Destino del esqueleto carbonatado
Una vez eliminado el grupo amino, el siguiente
paso en la degradación de aminoácidos, es
hidrolizar el resto del esqueleto carbonatado. El
función del compuesto que se obtenga al
fraccionar el esqueleto carbonatado, los
aminoácidos se clasifican en:
• Glucogénicos:
• Cetogénicos:
Degradación de amino ácidos
Destino del esqueleto carbonatado
Podemos clasificar a los aa en glucogénicos y cetogénicos en función de en qué se transforma su esqueleto
carbonatado, los glucogénicos dan lugar a productos del ciclo de krebs y los cetogénicos dan lugar a acetil coa o cuerpos

• Glucogénicos: producen piruvato o compuestos


cetónicos

intermedios del ciclo de Krebs que podrán ser


transformados a oxalacetato, y derivados a la
síntesis de glucosa a través de la gluconeogénesis
• Cetogénicos: se convierten en Acetil CoA o
acetoacetato y podrán derivarse a la formación
de cuerpos cetónicos. También pueden ser
utilizados para la síntesis de lípidos o bien se
liberan al torrente sanguíneo para su eliminación
Degradación de amino ácidos
Destino del esqueleto carbonatado
Biosíntesis de los aminoácidos
Los esenciales solo pueden ser sintetizados por
bacterias y por plantas. El primer y más
importante pase es la fijación del nitrógeno
atmosférico N2 ( inerte para la mayoría de los
procesos biológicos por su estabilidad). Esto solo
puede llevarse a cabo por las bacterias
nitrificantes. Estas bacterias lo “transforman” en
NH3 o NH4+ que ya puede ser aprovechado por
la mayoría de los organismos
Función precursora de los aminoácidos
Además de tener un papel muy destacado como
precursores de proteínas, los aminoácidos son
precursores de varias moléculas muy
importantes:
• Nucleótidos
• Neurotransmisores
• Hormonas
• Lípidos
Función precursora de los aminoácidos

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