Macromoléculas.

Los monosacáridos, aminoácidos y nucleótidos se polimerizan mediante enlaces covalentes y dan

lugar a las macromoléculas que son organizaciones en las cuales participan cientos o miles de átomos
con una compleja distribución tridimensional existen 3 grandes familias de macromoléculas: las
proteínas, los polisacáridos y los ácidos nucleicos.

Los Monosacáridos: se unen mediante enlaces glicocidicos y forman los polisacáridos.

Los Nucleótidos: se polimerizan mediante el enlace 3´5´ fosfodiester y forman los ácidos nucleicos.

Los Aminoácidos: se unen mediante el enlace peptídico y forman las proteínas.

Características generales de Macromoléculas.

*Elevado peso molecular ( se consideran macromoléculas aquellas que tienen masa molecular mayor
a 5 kilo baltos).

*Carácter polimérico ( este está dado porque las macromoléculas son polímeros de varios monómeros
individuales y si de su organización estructural por lo tanto las propiedades de macromoléculas
dependen de cómo se organice sus precursores).

*Carácter uniforme (se explica porque cada macromoléculas se forma con la polimerización de
precursores del mismo tipo, estos se unen mediante una reacción de condensación con pérdida de una
molécula de agua y quedan enlazados de forma covalente lo que le concede fortaleza a la estructura).

*Carácter lineal ( se debe a que los monómeros se unen uno a continuación del otro y forman largas
cadenas poliméricas sin la existencia de ramificaciones).

*Carácter Tridimensional ( la organización espacial de las macromoléculas le confiere su carácter

tridimensional, esta estructura depende de la composición de la macromolécula).

*Carácter informacional ( la información permite discriminar con un elevado grado de precisión con
cual molécula se interactúa, en que sitio y bajo cuales circunstancias teniendo en cuenta la forma en
que se presenta la información molecular puede ser de 2 tipos: Secuencial ( está contenida en la
estructura primaria de las macromoléculas y depende de la diversidad estructural de los precursores a
mayor diversidad, mayor carácter informacional. En este ejemplo: si establecemos que cada
aminoácido codifica una letra del alfabeto obtenemos una información que es la palabra AMISTAD.
A:ala-M:met.I:ser-S:val-T:tre-A:ala-D:asp. El orden de colocación de los aminoácidos determina el
mensaje) y Conformacional ( que esta contenida en la estructura tridimensional, es decir; en la
conformación general de la macromolécula con otra biomolecula a través de sitios específicos llamados
sitios de reconocimiento este fenómeno recibe el nombre de reconocimiento molecular.

*Tendencia a la agregación.

*Relación estructura función.

Las Proteínas.
Son polímeros de aminoácidos unidos por enlace peptídico, con peso molecular mayor de 5000 Dalton.
Además existen otras sustancias formadas por la unión de aminoácidos que son los péptidos con peso
molecular menor de 5000 Dalton que pueden ser oligopolios y polideportivos.

Los Péptidos.
Oligopolios ( cuando tienen de 2 a 7 residuos de aminoácidos ejemplo: son las hormonas liberadoras
hipotalámicas que controlan las secreciones ademipofisiarias.
Polipeptidos ( cuando tienen más de 7 residuos de aminoácidos pero su peso molecular es menor de
5000 Dalton por ejemplo: las hormonas oxidoxina, labradiquimina y el glucagon).

Clasificación de las Proteínas.

*Por su forma:
-Globulares ( con estructura tridimensional esferoidal y fibrosa).
-Fibrosas (aquellas que con su estructura tridimensional es alargada).
*Por su solubilidad:
-Insolubles ( cuya forma empaquetada les permite formar los diferentes tipos de fibras aquí se
encuentran todas las proteínas fibrosas y globulares que forman parte de las membranas biológicas).
-Solubles (cuando tienen una estructura espacial globular estas se caracterizan por la presencia de
grupos polares hacia la superficie).
-Pocos solubles ( cuando son solubles en soluciones de sales neutras como el cloruro de sodio ejemplo:
las globulinas).
*Por su composición química:
-Simples: formadas solo por aminoácidos.
-Conjugadas: son aquellas que presentan un grupo prostético que puede ser lípidos, glúcidos, grupo
fosfatos, hemo, etc.
*Por su función:
-Enzimas.
-De transporte.
-De reserva.
-Contráctiles.
-Estructurales.
-De defensa.
.Reguladoras.

Niveles en que se organizan las proteínas.

Primario Secundario Terciario Cuaternario.

Propiedades físico-químico de las proteínas.

Son consecuencia de su gran tamaño y la presencia de grupos ionizables debido a su gran tamaño:

*Forman sistemas coloidales.

*No difunden a través de las membranas biológicas.
*Crean una presión oncotica que contribuye a la distribución del agua y los electrolitos entre la célula y
el medio extra celular.
*Presentan grupos ionizables que explican sus propiedades eléctricas de las proteínas.
Propiedades eléctricas.
Presentan grupos ionizables entre los que se encuentran el grupo amino en un extremo de la cadena y el
carboxilo del otro, también presentan grupos ionizables en las cadenas laterales de los aminoácidos que
la componen.
Cuando la proteína se encuentra en un medio con alta concentración de iones hidrógeno es decir; en un
medio ácido o de Ph bajo, algunos grupos ionizables como los aminos aceptan iones hidrógeno y la
proteína adquiere carga positiva.
Cuando la proteína se encuentra en un medio con baja concentración de iones hidrógeno es decir; en un
medio básico de Ph alto cede al mismo iones hidrógeno quedando entonces con carga negativa, existe
una concentración con iones hidrógenos correspondiente a un Ph determinado en el cual la proteína
presenta el mismo número de carga positivas y negativas al valor del Ph del medio en que se cumple
esta condición y la proteína tiene carga neta cero se le llama punto isoeléctrico. Cada proteína tiene un
punto isoeléctrico propio que depende de su estructura o nivel primario.
Las propiedades eléctricas se utilizan como base en el laboratorio para muchas técnicas de separación
de proteínas como por ejemplo: la electroforesis muy utilizada para el diagnostico de diversas
patologías.

*La electroforesis: es el método de separación de moléculas basado en su desplazamiento en un campo

eléctrico es un importante método diagnostico ya que se pueden separar proteínas que presentan cargas
eléctricas diferentes ya conocen que sus proteínas cambian su carga eléctrica en dependencia del medio
del Ph en que se encuentran, el medio más utilizado en los laboratorios clínicos es el de el Ph 8,6 en el
cual las proteínas de la sangre adquieren carga negativa al colocar las mismas en un campo eléctrico
migran del polo negativo llamado cátodo al polo positivo llamado ánodo a medida que sea mayor su
carga y menor su peso molecular migraran más rápido por lo que se separan finalmente se agrega un
colorante para visualizarlas.

*Estructura primaria: es el orden o secuencia de los aminoácidos en la cadena péptidica, constituye

la cadena básica de las proteínas, esta codifica genéticamente y es única para cada proteína es el nivel
mas importante ya que determina el resto de los niveles de organización y por tanto la estructura
tridimensional y la función de las proteínas. “Es la base de la cadena peptídica”.
Son 20 los aminoácidos que pueden formar las proteínas y estos varían de acuerdo a la estructura de su
cadena lateral R, lo cual le confiere propiedades físico-químicas especificas.

*Estructura secundaria: es el ordenamiento regular de la cadena péptidica a lo largo de un eje, debido

a la interacción de los grupos carbonilicos y amidicos, con formación de puentes de hidrógeno. Los
tipos fundamentales de esta estructura son alfa-hélice, hoja plegada y triple hélice del colágeno
(proteína que cumple una importante función estructural como soporte). “ ES la forma que le va adra a
la proteína la forma de un eje”.
Las cadenas laterales se establecen al lado exterior de la molécula.

*Estructura terciaria: es la disposición tridimensional de las cadenas péptidicas estabilizadas por

interacciones débiles y enlaces covalentes de puente disulfuro que se establecen entre las cadenas
laterales de los residuos de aminoácidos.

*Estructura cuaternaria: es la asociación de varias cadenas polipeptidicas para formar una unidad
biológicamente activa. Generalmente está constituida por un número par de cadena péptidica idénticas
o diferentes en su estructura que se unen por interacciones débiles y algunas por puente disulfuro. Por
ejemplo: la hemoglobina y la insulina. “Se unen varias cadenas ya esta definida y comienza su
función”.
*La hemoglobina: está formada por cuatro (4) cadenas polipeptidicas, dos (2) alfas y dos (2) betas
unidas por interacciones débiles, cada cadena tiene un hilo prostético que le permite la unión con el
oxígeno.

*La insulina: posee dos (2) cadenas polipeptidicas que se unen por interacciones débiles y puentes
disulfuro existe una estrecha relación entre la estructura y la función de las proteínas lo que se puede
simplificar con el proceso de desnaturalización.

*Desnaturalización: se debe a la perdida de la estructura tridimensional de la proteína y por ende de la

función, ello se debe a la acción de agentes físicos o químicos que rompen la interacciones débiles que
estabilizan la estructura tridimensional, este fenómeno no afecta la estructura primaria estos agentes se
denominan desnaturalizantes entre ellos se encuentra el calor, los alcoholes, la urea y las variaciones
extremas de Ph entre otros. En ocasiones una vez que son eliminados los agentes desnaturalizantes la
proteína puede re-naturalizarse recuperando su función biológica.

Los Polisacáridos.
Son Macromoléculas formadas por la unión de monosacáridos mediante el enlace glucidico, poseen un
peso molecular elevado, son estables en medio acuoso y tienen como peculiaridad no presentar un
número exacto de monómeros.

Los glúcidos o carbohidratos son las biomoleculas mas abundantes en la naturaleza entre ellos se
encuentran los monosacáridos ya estudiados, los glisacaridos, los oligosacáridos y los polisacáridos.

Los Oligosacáridos: son moléculas que poseen desde 3 hasta 10 monosacáridos casi siempre aparecen
unidos a proteínas y lípidos formando glicolipidos y glicoproteínas a las que alteran su solubilidad
debido a que contienen agrupaciones altamente hidrofilicas.

Los Glisacaridos constituyen la unidad básica estructural de los homopolisacardios y de los grupos
polisacáridos ácidos.

Clasificación de los Disacáridos.

*Homodisacaridos: si es de el mismo disacárido.

-maltosa: formada por dos (2) moléculas de glucosa unidas por enlaces alfa 1-4 glicocidicos.
-isomaltosa: formada por dos (2) moléculas de glucosa unidas por enlaces alfa 1-6 glicocidicos.
*Heterodisacaridos: si es de distinto disacáridos.
-lactosa o azúcar de la leche: integrada por una molécula de la lactosa y otra de la glucosa unidas
mediante enlaces beta 1-4 glicocidicos.
-sacarosa o azúcar de caña: constituida por una molécula de glucosa y otra de fructosa unidas por
enlaces alfa 1-2 glicocidicos.

Clasificación de los Polisacáridos.

*Homopolisacaridos: polímeros del mismo monosacáridos ( aquí encontramos el almidón, el

glucógeno, la celulosa, la peptina y pitina).

*Heteropolisacaridos: polímeros de diferentes monosacáridos.

Funciones de los Polisacáridos.

*Almacenamiento: almidón en los vegetales y glucógeno en los animales.

*Estructural: la celulosa en las plantas.
*Reconocimiento: glúcidos de la membrana plasmática.

Conclusiones.

Las macromoléculas se forman por la unión de sus precursores mediante enlaces covalentes y tienen
elevado peso molecular, entre ellas se encuentran los polisacáridos ácidos nucleicos y las proteínas
siendo estas últimas las de mayor diversidad estructural y funcional.

Existe una estrecha relación entre la estructura y la función de las macromoléculas, siendo el nivel
primario el que determina el resto de los niveles estructurales.

Las proteínas cumplen con el proceso de multiplicidad de utilización debido a que son capaces de
cumplir múltiples funciones en el organismo.

Los polisacáridos son las macromoléculas más abundantes en la naturaleza y sus funciones mas
generales son la de almacenamiento estructural y reconocimiento.