FENILALANINA HIDROXILASA 

La enzima fenilalanina hidroxilasa (PAH) es la principal enzima implicada en la

regulación de los niveles de Phe.
REACCIÓN ENZIMÁTICA
La PAH cataliza en el hígado el primer paso de la degradación de Phe que
consiste en la hidroxilación del anillo aromático para sintetizar Tyr. Normalmente,
el 75 % de la Phe se oxida a Tyr, y el 25 % restante se incorpora a las proteínas.

Esta reacción requiere de un cofactor tetrahidrobiopterina (BH4), que se oxida en

presencia de oxígeno a dihidrobiopterina (BH2). La PHA es una oxidasa de
función mixta: en la reacción, un átomo de O se convierte en el hidroxilo de la Tyr
y el otro átomo se reduce a H2O. La BH4 se regenera mediante una reacción de
reducción de BH2 dependiente de NADH catalizada por la enzima Dihidropterina
reductasa.

LA ENZIMA FENILALANINA HIDROXILASA

En mamíferos es un homotetrámero, dímero de homodímeros.

METIONINA
Es fundamental en la ruta metabólica de la homocisteina La metionina sintasa
requiere cobalamina como cofactor para metabolizar la homocisteína
en metionina.
Hay dos tipos de metionina sintasa: una dependiente de metilcobalamina
conocida como MetH y una independiente de metilcobalamina conocida
como MetE. Los humanos y la mayoría de los animales solo tienen la
enzima MetH mientras que el tipo MetE es encontrado en bacterias y en muy
pocos eucariontes. E. coli contiene ambas formas MetH y MetE.

MECANISMO
(MetH y MetE) catalizan la reacción de la homocisteína (Hcy) mediante la
transferencia de un grupo metilo proveniente de 5-
Metiltetrahidrofolato (metiltetrahidrofolato) para formar metionina y tetrahidrofolato
Homocisteína + 5-Metiltetrahidrofolato → Metionina + Tetrahidrofolato
DEGRADACION DE METIONINA
La metionina pierde su grupo metilo y su átomo de azufre en las primeras etapas
de su n1ta metabólica oxidativa. La primera reacción es u na reacción de
transmetilación, que requiere Mg+ 2, en que el grupo metilo de la metionina se
transfiere a la agrupación adenosina del ATP. En esta reacción los tres fosfatos
del A TP, originan trimetafosfato unido al enzima. el cual se escinde dando fosfato
y pirofosfato inorgánicos.

El número de transmetilaciones biológicas conocidas es bastante amplio y de -

ellas, en un buen porcentaje interviene S-adenosil -metionina. La transmetilación
responde a la formulación general:

S-adenosil-metionina +sustrato S-adenosil- homocisteína + metil- sustrato

S- adenosil- homocisteina homocisteina + adenosina

La hornocisteina puede reconvertirse en metionina por una metilación con N 5_ -

metil- tetrahidrofolato, o por reacciones en que otras sustancias alternativas sirven
de donadores de ~n1pos metilo: son donadores específicos de homocísteina,
metilmetionina, betaina.
La homocisteína. producto de la transmetilación, se condensa con serina dando
cistationina. El enzima que cataliza esta reacción es la cistationina-sintetasa.
Finalmente, la cistationasa, un enzima que requiere fosfato de piridoxal, cataliza la
escisión de la cistationina a cisteína libre y alfa – oxo – butirato.

TIROSINA
 tirosina hidroxilasa esta enzima es fundamental e importante porque se encarga
de catalizar la conversión del aminoácido L-tirosina a dihidroxifenilalanina
(DOPA).
En condiciones fisiológicas normales el grueso de la fenilamina se metaboliza a
través de su conversión inicial a tirosina, El enzima que cataliza esta reacción es
la fenilalanina hidroxilasa, localizada en la fracción microsomal de la célula. Esta
enzima utiliza oxígeno molecular, y NADPH y pteridina como coenzimas. La
pteridina actúa como nexo de unión entre una reductasa y una hidroxilasa. La
función del NADPH parece ser la de mantener la pteridina en la forma quinoide
dihidro.

Principales rutas para el metabolismo de fenilalanina y tirosina

La degradación de la tirosina, como ocurre con tantos otros aminoácidos, se inicia
por una trasnominación que rinde, en este caso, ácido p-hidroxifenilpirúvico. Este
intermediario se metaboliza de un modo interesante. Aparentemente un único
enzima, la - p-hidroxifenilpirúvico oxidasa, una proteína que contiene cobre,
cataliza la conversión del sustrato a ácido homogentísico. Esta reacción implica
una decarboxilación, oxidación, hidroxilación del anillo aromático y migración de
una cadena lateral. La reacción requiere - ácido ascórbico cuya función es oscura.
A continuación, una homogentísico oxidasa, enzima que requiere iones ferrosos,
cataliza la rotura del anillo con formación de maleilacetoacético, que se convierte
en fumarilacetoacético (su isómero trans) en una reacción catalizada por la
maleilacetoacético isomerasa, enzima que requiere glutatión (uno de los pocos
casos conocidos en que el glutatión actúa como coenzima).
Finalmente, la escisión del fumarilacetoacético ocasiona ácido fumárico, un
intermediario del ciclo de Krebs, y ácido acetoacético que puede, o bien entrar en
el ciclo de Krebs después de ser convertido en acetil SCoA, o bien puede
convertirse en ácidos grasos.
Lehninger, A.L.; Nelson, D.L. & Cox, M.M. (2009) Principios de Bioquímica, 5ª ed.
Omega, Barcelona

LEUCINA

Un aminoácido de Cadena ramificada (BCAA) La leucina desempeña un

papel importante en la promoción del crecimiento de proteínas en el
cuerpo y proporciona energía.