Aminoácido 1

Aminoácido
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Los
aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se
combinan en una reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una
molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de
aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta
formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está
unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el
amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena
(habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las
propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de
aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en el año 2002) forman parte de las
proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan proteínas
cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los
autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional
estable definida.

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un
grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino son grupos
funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución
se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se encuentra ionizado.
Aminoácido 2

A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva),
mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para valores de pH
intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran habitualmente en una forma
de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).

Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos que se presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de
su cadena lateral:
• Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr,
T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N),
tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina
(Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M),
prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W). Otra forma de clasificar los aminoácidos de
acuerdo a su cadena lateral.

• Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
• Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H). fenilalanina (Phe, F), tirosina
(Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos
aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que
mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
• Valina (Val, V)
• Leucina (Leu, L)
• Treonina (Thr, T)
• Lisina (Lys, K)
• Triptófano (Trp, W)
• Histidina (His, H) *
Aminoácido 3

• Fenilalanina (Phe, F)
• Isoleucina (Ile, I)
• Arginina (Arg, R) *
• Metionina (Met, M)
A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:
• Alanina (Ala, A)
• Prolina (Pro, P)
• Glicina (Gly, G)
• Serina (Ser, S)
• Cisteína (Cys, C) **
• Asparagina (Asn, N)
• Glutamina (Gln, Q)
• Tirosina (Tyr, Y) **
• Ácido aspártico (Asp, D)
• Ácido glutámico (Glu, E)
Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos, según los autores. Se han aislado
cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Según la ubicación del grupo amino

• Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es decir el primer carbono a
continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono alfa). La mayoría de las
proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados mediante enlaces amida (enlaces
peptídicos).
• Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el segundo carbono a
continuación del grupo carboxilo.
• Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el tercer carbono
a continuación del grupo carboxilo.

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están codificados en el genoma; para la mayoría
de los seres vivos son 20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato,
glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene pequeñas modificaciones y puede
codificar otros aminoácidos. El aminoácido número 21 es la selenocisteína, que aparece tanto en eucariotas como
procariotas y arqueas, y el número 22 es la pirrolisina que aparece sólo en arqueas.[1][2][3]

Aminoácidos modificados
Las modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente conducen a la formación de
100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de
gran importancia en la correcta funcionalidad de una proteína.
Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La formación de puentes disulfuro,
claves en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas, está catalizada por una disulfuro isomerasa. En
las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el
resultado de la hidroxilación de la prolina. La metionina inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de
inicio AUG) casi siempre se elimina por proteólisis.[4]
Aminoácido 4

Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo como neurotransmisores o vitaminas. Por
ejemplo, la beta-alanina o el ácido gamma-aminobutírico (GABA). Existen muchos aminoácidos no proteicos que
juegan papeles distintos en la naturaleza y pueden o no provenir de aminoácidos. Ejemplos de estos aminoácidos no
proteínicos son:
• Sarcosina
• Etilglicina o ácido α-aminobutírico (AABA)
• Ácido djencólico
• Hipoglicinas A y B
• Mimosina
• Aliina
• Canalina
• Canavanina
• Ornitina
• Homometionina
• Homoserina
• Homoarginina
• Homofenilalanina
• Homocisteína
• Homoleucina
• Cistationina
• Norvalina
• Norleucina
• Ciclopentenilglicina
• β-Alanina
• Ácido gamma-aminobutírico
• Ácido iboténico
• Ácido pipecólico
• Ácido guanidinacético
• Taurina
• Ácido trans-2-amino-5-cloro-4-hexenoico
• Ácido trans-2-amino-5-cloro-6-hidroxi-4-hexenoico
• Ácido 2-amino-4-cloro-4-pentenoico
• Ácido diaminopimélico
• Semialdehído aspártico
• Semialdehído glutámico
• Citrulina
• DOPA
• Quinurenina
• Nicotianina
• Ácido 2-azetidincarboxílico
• β-(4-hidroxibenzotiazol-6-il)alanina
• β-(2-metil-4-hidroxibenzotiazol-6-il)-alanina
• Indospicina
• Nε-(indol-3-acetil)lisina
• (p-hidroximetil)fenilalanina
• 0-etil-L-homoserina, aislada de Corynebacterium ethanolaminophilum
• 5-Hidroxitriptófano
Aminoácido 5

• Ácido licopérdico, aislado de Lycoperdon perlatum

• Ácido lentínico
• Ácido estizolobínico
• Ácido estizolóbico
• Tiroxina
• Azoxibacilina

Propiedades
• Ácido-básicas.
Se refiere al comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede
comportarse como ácido y como base, por lo que se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto
isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
• Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes distintos sobre su carbono alfa (carbono
asimétrico o quiral), lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de
polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la
derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda
(sentido antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas
enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o
L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. Todos
los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos, pero ello no significa que sean levógiros.
Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-gliceraldehído y D-aminoácidos los
derivados del D-gliceraldehído.
• Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
• Solubilidad.
No todos los aminoácidos son solubles en agua debido a la diferente naturaleza de su cadena lateral, por
ejemplo si ésta es ionizable el aminoácido será más soluble.
Aminoácido 6

Reacciones de los aminoácidos

Los aminoácidos sufren en los seres vivos tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une
con el fosfato de piridoxal formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de
las enzimas, que tienen en común el uso del fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se
desencadenan pueden ser:
1. La transaminación, que necesita la participación de un α-cetoácido;
2. La descarboxilación;
3. La racemización, que es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas los
aminoácidos están presentes únicamente en la configuración L, en las bacterias podemos encontrar algunos
D-aminoácidos formando parte de péptidos pequeños.

Referencias
[1] 22nd amino acid reflects genetic versatility. University of Utah geneticists write Science commentary on discovery (http:/ / www. unews.
utah. edu/ releases/ 02/ may/ amino. html), Universidad de Utah .
[2] Un nuevo aminoácido natural llamado pirrolisina (http:/ / ciencia15. blogalia. com/ historias/ 1245), Ciencia15.
[3] Síntesis proteica (http:/ / web. archive. org/ web/ http:/ / fai. unne. edu. ar/ biologia/ adn/ adntema2. htm), Facultad de Agroindustrias de la
Universidad Nacional del Nordeste.
[4] Devlin, T. M. 2004. Bioquímica, 4ª edición. Reverté, Barcelona. ISBN 84-291-7208-4

Bibliografía
• Rodríguez-Sotres, Rogelio. La estructura de las proteínas
• Lehninger, 2000. Principios de bioquímica, Omega, Barcelona
• Pato Pino, 2008. Bioquímica II, Alfa, Buenos Aires
• Raymond Chang, 2007. Química

Enlaces externos
• Wikcionario tiene definiciones y otra información sobre aminoácido.Wikcionario
• Wikimedia Commons alberga contenido multimedia sobre AminoácidoCommons.
• Estructura de las proteínas (http://web.archive.org/web/http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/
index.html)
Fuentes y contribuyentes del artículo 7

Fuentes y contribuyentes del artículo

Aminoácido  Fuente: http://es.wikipedia.org/w/index.php?oldid=73123699  Contribuyentes: AVIADOR, Acratta, Alfalo, Amanda Díaz, Andre Engels, Andreasmperu, Angel GN, Angel.F,
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