Sacando Bioquímica

en una noche

Elaborado por: Shubhang Sharma Sharma

Temas que
veremos
• Agua
• Soluciones
• Equilibrio ácido-base
• Buffers
• Trastornos del equilibrio ácido-base
• Aminoácidos y proteínas
• Bioenergética
• Enzimas (generalidades y cinética enzimática)
1.1 Agua (generalidades)
• Estructura tetrahédrica Número de enlaces que puede formar el H2O
• DIPOLO (polo + y -) Le permite formar puentes de hidrógeno
Sólido: 4
• 104.5º Líquido: 3.6
Gaseoso: 1-2

Características de los PH

- Dependen de un elemento electronegativo como

O/N
- Termolábiles
- Corta duración (1-20 ps)
 Agua (Propiedades FQ)

NOTA: “Lo semejante disuelve a lo semejante”

Se necesita carga o grupo afín para que se pueda disolver
 Colapso alveolar Factor surfactante

Rompe la TS (agente
Permite la hematosis
tensoactivo)
Agua corporal total (ACT)

Hombres: 60%
Mujeres: 55%
Aniones: Fosfatos y proteínas
Neonatos: 75%
LIC (40%)
Catión: Potasio
Ancianos: 50%
ACT
Líquido intersticial (15%)
Anión: Cloruro
LEC (20%)
Catión: Sodio
Plasma (5%)
1.2 Soluciones
• Mezcla homogénea de dos o más sustancias
• Mayor cantidad = disolvente Menor cantidad = soluto
• Solvatación: Proceso en el que un ión es rodeado por moléculas de disolvente, que en este caso es agua.
Soluciones (Definiciones)
• Porcentual: Cantidad existente de soluto en 100 partes de solución
• Molaridad: Cantidad de moles de soluto disueltos en 1L de solución
• Molalidad: Cantidad de moles en 1kg de disolvente
• Normalidad: Cantidad de equivalentes químicos en 1L de solución
Ósmosis
• Paso del agua a través de una membrana semipermeable
• Siempre es de una solución diluida a una más concentrada.
• Osmolaridad: Número de partículas osmóticamente activas en 1L
• Presión osmótica: Presión que se necesita para detener la ósmosis, normalmente es la presión hidrostática.

Osmolaridad plasmática: 290-310 mOsm/L

Problemas

• Se tienen disueltos 15 g de CaCl2 en 190 mL de agua. Calcular !

PM = 110.98 "#$
• a) Concentración de g/L
• b) en % p/v
• c) en Molaridad
• d) en Osmolaridad
Problemas !
PM = 98 "#$

• Describir la preparación de 150 mL de H2SO4 0.8 N, partiendo de la siguiente información: densidad = 1.2 "%
!
, pureza del
98%.
• Expresar la concentración en molaridad, % v/vol y osmolaridad
1.3 Equilibrio ácido-base
• pH es el potencial de hidrógeno (o hidrogeniones).
El agua es anfotérica, es decir, puede funcionar como ácido y como base
• Es una escala LOGARÍTMICA (1=10, 2=100, 3=1000…).

• Ácido: Capaz de donar protones (H+)

• Base: Capaz de aceptar protones (H+)
Equilibrio ácido-base
+
• Para calcular el pH de una solución: 𝑝𝐻 = − log[𝐻 ]
𝑝𝐻 + 𝑝𝑂𝐻 = 14
−
• Para calcular el pOH de una solución: 𝑝𝑂𝐻 = − log[𝑂𝐻 ]

CONSTANTE DE IONIZACIÓN DEL AGUA: CÁLCULOS RÁPIDOS:

+
𝐻 = 10!"#
!"# + − −
𝐾𝑤 = 1 × 10 = H [OH ] 𝑂𝐻 = 10!$%&
1.3 Equilibrio ácido-base (Ecuación de
Henderson-Hasselbach)

Nos permite calcular el pH de los buffers (amortiguadores)

Buffer:

Sistema que puede mantener el pH en valores estables ante una elevación o

disminución en las concentraciones de H+ y OH-.

Bicarbonato (HCO3-): Plasma

Histidina: Eritrocitos
Ácido carbónico (H2CO3): Plasma
Amoniaco-amonio: Orina
1.3-1.4 Equilibrio ácido-base (Ecuación
de Henderson-Hasselbach)
• pKa: Tendencia que tienen las moléculas de disociarse y cuándo actuarán de amortiguadores (buffers).

-1
pKa = 6.1 pH = 5.1– 7.1
+1

pKa alto: Ácido débil pKa bajo: Ácido fuerte

1.4 Buffers en
nuestro cuerpo
• 4 sistemas principalmente:
• Bicarbonato-ácido carbónico: Extracelular
• Fosfatos: Intracelular
• Proteínas: Intracelular
• Hemoglobina: Extracelular
 !
PM NaH2PO4 = 120 "#$
Problemas PM Na2HPO4 = 142 "#$
!

• Describir la preparación de 450 mL de un buffer de fosfatos (sodio) 0.5 M a pH de 7.2 si el pK es 6.78

1.5 Trastornos del equilibrio ácido-base

• Acidosis: Aumento de la acidez de la sangre, es decir, que su valor sea <7.35 Rango del pH sangíneo:
• Alcalosis: Aumento de la basicidad de la sangre es decir, que su valor sea >7.45 7.35– 7.45

Metabólica
Acidosis
Respiratoria
Trastorno
Metabólica
Alcalosis
Respiratoria
Trastornos del equilibrio A-B (Anion
GAP)
• Es la diferencia entre la suma de los principales cationes menos la suma de los principales aniones
• Su valor promedio es de 8 a 12 mmol/L (si no se les da el valor del K+)
• Su valor promedio es de 12 a 16 mmol/L (si se les da el valor del K+)
Interpretación del Anion GAP

↑ Ácido orgánico
- Lactato
- Cuerpos cetónicos
- Ácido metilmalónico
AG = 8 a 12 mmol/L

↓ HCO3-
Valores IMPORTANTES
Parámetro Valor de referencia
pH 7.35 – 7.45
HCO3- 24 – 27 mEq/L
H2CO3 1.2 mEq/L
pCO2 35 – 45 mmHg
paO2 60 – 100 mmHg
[CO2] disuelto 0.03
[%&'&!] 20
[%'&'&]
Trastornos del equilibrio ácido-base
TRASTORNO TIPO DE TRASTORNO CAUSA CONSECUENCIA
↓ de HCO3
Metabólica Cetoacidosis diabética Hiperventilación (compensación
Diarrea respiratoria)
Intoxicación por salicilatos
Acidosis Ejercicio MUY intenso
↑ de pCO2
Enfermedad Pulmonar Obstructiva Reabsorción de HCO3 por parte de
Respiratoria Crónica (EPOC) los riñones (compensación renal)
Neumonía
Edema pulmonar
Trastornos del equilibrio ácido-base
TRASTORNO TIPO DE TRASTORNO CAUSA CONSECUENCIA

Metabólica ↑ de HCO3 Bradipnea (compensación

Vómitos respiratoria)

Alcalosis
↓ de pCO2
Respiratoria Hiperventilación Excreción de HCO3 por parte de los
Ansiedad riñones (compensación renal)
Pánico
1.5 Caso
clínico
Caso clínico

• A la exploración física se recolectan los siguientes datos:

• TA: 70/50 mmHg
• FC: 125 lpm
• FR: 24 rpm ¿Con los conocimientos que tienen hasta el
• Temperatura: 36.5 ºC momento, qué me pueden decir acerca del paciente?
• Peso: 70 kg
• Talla: 1.70 m
Caso clínico
 GASOMETRÍA ARTERIAL
Parámetro Valor Rango de referencia
pH 7.32 7.35 - 7.45
pCO2 30 mmHg 35 - 45 mmHg
HCO3- 15 mEq/L 24-27 mEq/L

ELECTROLITOS SÉRICOS
Parámetro Valor Rango de referencia
Na+ 125 mEq/L 135 - 145 mEq/L
K+ 4 mEq/L 3.5 - 4.5 mEq/L
Cl- 80 mEq/L 102 - 109 mEq/L
Anion GAP 30 mEq/L 12 - 16 mEq/L
Caso clínico
• Cultivo en agar chocolate: no se observa crecimiento
• Cultivo en agar gelatina: crecimiento de colonias con un halo opacador en la periferia
• Cultivo en medio TCBS: Se observa crecimiento considerable de colonias amarillas con centro opaco
 Vibrio cholerae
• Bacilos gramnegativos curvos
• Flagelados
• Anaerobio facultativo
• Requerimientos nutricionales sencillos

“Se realiza tinción de Gram de las colonias obtenidas por cultivo y se observan
bacilos gramnegativos flagelados a microscopia directa”
Caso clínico

• ¿Qué trastorno ácido-base tiene?

• ¿Por qué lo tiene?
• ¿Qué mecanismo compensatorio se usaría?
• ¿Anion GAP?
1.6 Aminoácidos
• Grupo amino
• Grupo carboxilo
• Hidrógeno
• Carbón α (carbón quiral = todos los sustituyentes distintos)
• Anfóteros
• L-aminoácidos y D-aminoácidos
Aminoácidos esenciales y no esenciales
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
No sintetizables ESENCIALES NO ESENCIALES Sintetizables
Arginina Arg Alanina Ala
Histidina His Aspartato Asp
Isoleucina Ile Asparagina Asn
Leucina Leu Cisteína Cys
Metionina Lys Glutamato Glu
Fenilalanina Met Glutamina Gln
Treonina Thr Glicina Gly
Triptófano Trp Prolina Pro
Serina Ser
Valina Val Tirosina Tyr
Clasificación
de los
aminoácidos
Zwitteriones
• Es la forma en la que el aminoácido se encuentra eléctricamente neutro
• Iones dipolares
• Son anfóteros (pueden actuar como ácidos o bases)
Punto
isoeléctrico
• No existe carga neta
• Es el punto medio en una curva de titulación de un
aminoácido. Es un punto de equilibrio.

Aminoácido neutro: 𝑝𝐼 = !" #!"

$
! "

Aminoácido ácido: 𝑝𝐼 = !" #!"

!
$
#

Aminoácido básico: 𝑝𝐼 = !" #!"

#
$
"
Ejemplo de
migración de
aminoácidos
 1.6 Proteínas
Albúmina: Proteína más abundante
Regula la presión oncótica
Transporte de sustancias

Simples
Composición Lipoproteínas,
Glucoproteínas,
Conjugadas
Fosfoproteínas,
Hemoproteínas, etc.

Globulares
Proteínas Disposición espacial Tipos de proteínas por su función:
Fibrosas - Enzimas
- Almacenamiento
Función - Transporte
- Contractilidad
Hísticas
- Protección
Localización - Toxinas
- Hormonas
Plasmáticas
Colágena: única triple hélice - Estructura
Proteínas
• Formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
• Para que puedan cumplir su función deben estar en su ESTRUCTURA NATIVA

Temperatura
• Desnaturalización Cambios en Se pierde
pH
Estructura de las proteínas
• Estructura primaria:
• Cadena lineal
• Estabilizada por enlaces peptídicos
• Así salen del ribosoma

• Estructura secundaria:
• 𝛼 -hélice
𝛼 -hélice 𝛽 -lámina

• 𝛽 -lámina Estabilizada por puentes de H y por aminoácidos hidrofóbicos (alanina) Estabilizada por puentes de H. Cuando una proteína cambia de dirección
(giro 𝛽) aparecen la prolina y la glicina
Estructura de las proteínas
• Estructura supersecundaria: • Estructura terciaria: CHAPERONAS
• Unión de 2 o más secundarias • Alcanzan la ESTRUCTURA NATIVA Plegamiento

• Combinación de hélices y láminas • Plegamiento 3D

• Forman motivos y dominios • Estabilizada por:
• Motivo: Región reconocible de una proteína • pH
• Dominio: Región estable por sí misma • Puentes disulfuro (Cys)
• Fuerzas de Van der Waals
• Enlaces hidrófobos
• Interacciones iónicas
Estructura de las proteínas

• Estructura cuaternaria:
• Formada por 2 o más terciarias
• Estabilizada por:
• pH
• Puentes disulfuro
• Fuerzas de Van der Waals
• Enlaces hidrófobos
• Interacciones iónicas
Efecto Bohr
• La afinidad de la Hb por el O2 es determinada por el pH del medio

• pH ácido Forma T ↓O2 Tiende a soltar el O2

• pH alcalino Forma R ↑O2 Tiende a capturar el O2

Forma T = Tejidos
Forma R = Respiración
1.7 Bioenergética
• Leyes de la termodinámica:

I. La energía no se crea ni se destruye, solo se transforma

II. El universo tiende al desorden, debido a que es un estado energéticamente más favorable
III. A temperatura de cero absoluto (0 K) NO hay movimiento de partículas, es decir, es un estado de entropía 0
Tipos de sistema y Energía Libre de
Gibbs
TIPOS DE SISTEMA
Sistema Energía Materia
Aislado ❌ ❌
Cerrado ✅ ❌
Abierto ✅ ✅
Constante de equilibrio

Representa la relación existente entre la concentración de PRODUCTOS y REACTIVOS. Se puede usar para
estimar el comportamiento de ΔG
1.8 Enzimas
• Proteínas cuya función es incrementar o disminuir la velocidad de una reacción
• Esto ocurre gracias a la disminución de la ENERGÍA DE ACTIVACIÓN = Energía necesaria para convertir el sustrato a producto
No afectan ni a la ΔG ni a la Keq

Enzima + Sustrato Complejo E-S Enzima + Producto

Clasificación de las enzimas
Oxidorreductasas Transfieren electrones Usan NADH o FADH2

Transferasas Cambian grupos funcionales Cinasas

Hidrolasas Rompen con agua Esterasas

ENZIMAS

Liasas Añaden o quitan dobles enlaces

Isomerasas Crean isómeros

Sintetasas = ATP
Crean nuevos enlaces gracias al
Ligasas
ATP
Sintasas = ATP
 Cofactores y coenzimas

Cofactores Coenzimas
Metales Vitaminas

Fe2+, Mg2+, Zn2+, Biotina (B8), Folato

etc. (B9), Tiamina (B1)

Holoenzima: Enzima + cofactor

Apoenzima: Enzimas incompletas
Zimógenos
• Son enzimas inactivas que se pueden activar en situaciones específicas (acción de otra enzima, pH, etc.)

• Ejemplos:
• Quimiotripsinógeno Quimiotripsina
• Pepsinógeno Pepsina
• Tripsinógeno Tripsina
Factores que altera la velocidad de la
reacción enzimática
• 1. Temperatura
• 2. pH
• 3. Osmolaridad
• 4. Activadores
• 5. Inhibidores
• 6. Concentración de sustrato
• 7. Concentración de enzima
• 8. Tiempo de reacción
Cinética enzimática
• Estudia la velocidad de las reacciones enzimáticas
• Para que la velocidad pueda medirse correctamente deben existir condiciones de Temperatura y pH estables

Ecuación de Michaelis-Menten Ecuación de Lineweaver-Burk

 Cinética enzimática (parámetros)

• Km: Es la [S] necesaria para alcanzar "# de la Vmax Km = $!"#

#

• Vmax: Es la velocidad máxima, lo que indica que todas las enzimas están saturadas
• Kcat: “Número de recambio”, # de moléculas de sustrato a producto por unidad de tiempo

!%&'
• Eficiencia de una enzima se mide por el ratio !(
Constante de especificidad
• Perfección catalítica 108 a 109
Se puede usar la Km como medidor de afinidad:
Ecuación de Lineweaver-Burk
• Utilizada para determinar los valores de Km y Vmax en presencia de un inhibidor

Ecuación de Lineweaver-Burk
Inhibición enzimática
• Inhibidor = Molécula que interfiere con la enzima, disminuyendo la velocidad de la reacción o deteniéndola

• 3 tipos:
• Competitiva
• No competitiva
• A-competitiva
Inhibición competitiva
• El sustrato y el inhibidor “COMPITEN” por la enzima
• Siempre se alcanza la Vmax
• Reversible si se aumenta la [S]
Inhibición no competitiva
• El inibidor se une covalentemente a la enzima
• Nunca se alcanza la Vmax
• Irreversible
Inhibición a-competitiva
• El inhibidor se une a un lugar diferente al sitio activo y lo modifica
• A = Alostérico (otro sitio)
• Dificulta su disociación = dificultad para formar producto
• Nunca se alcanza la Vmax
Isoenzimas
• Son enzimas que catalizan la misma reacción pero tienen
diferente afinidad
• Difieren en sus estructuras primarias o en sus subunidades
• Ejemplo:
• Glucocinasa
• Hexocinasa
Enzimas de escape
• Enzimas que salen al torrente sangíneo después de que se presenta daño tisular (normalmente no se encuentran en el
plasma).
• Útiles para el diagnóstico clínico.
• Quieres que sea lo más específico posible Enzima específica para tejido específico
 ENZIMAS DE ESCAPE
Enzima Tejido(s) Uso diagnóstico
AST Corazón, músculo esquelético, hígado, Hepatopatía
cerebro
ALT Hígado Hepatopatía
Amilasa Páncreas, glándulas salivales Pancreatitis aguda, obstrucción biliar
Creatinin Cinasa (CK) Músculo esquelético, corazón, cerebro Rabdomiolisis, SICA

GGT (Gamma-glutaril-transferasa) Hígado Hepatitis, intoxicación alcoholica

LDH (lactato deshidrogenasa) Corazón, hígado Linfoma, hepatitis, SICA
Lipasa Páncreas Pancreatitis aguda, obstrucción biliar
Fosfatasa alcalina Hueso Enfermedad ósea, tumores óseos
Fosfatasa ácida Próstata Cáncer de próstata
Troponinas Corazón SICA