Bioactividad Enzimas Endógenas y Exógenas en Animales

Universidad de los Llanos- Unillanos
Bioquímica Metabólica –BM

Bioactividad de Enzimas endógenas y Exógenas en Animales
Programa: Medicina Veterinaria y Zootecnia-MVZ
Escuela de Ciencias Animales
Facultad de Ciencias Agropecuarias y Recursos Naturales
Prof: Jairo Granados.,MSc
2. BIOACTIVIDAD DE ENZIMAS ENDÓGENAS Y EXÓGENAS EN ANIMALES
2.1 Características de las enzimas
Son proteínas y por lo tanto, cualquier proceso que altere su estructura, como por
ejemplo: El calentamiento excesivo, adición de ácidos o bases fuertes, las
desnaturalizan, perdiendo su actividad biológica y catalítica. Las enzimas son
biocatalizadores de origen proteíco, altamente especializados, esto significa que actúan
casi siempre sobre una sola reacción o determinado tipo de sustancias llamadas sustratos.
Así existen enzimas que hidrolizan únicamente almidones y se llaman amilasas, otras
hidrolizan grasas y se denominan lipasas. En general, el nombre de la enzima depende
de la sustancia sobre la que actúa y que se llama sustrato.Sin las enzimas no podrían
ocurrir actividades metabólicas como la respiración, la contracción muscular, el
crecimiento, la actividad cerebral o la digestión; Al igual que los catalizadores
inorgánicos, las enzimas no se destruyen durante el proceso y porque su acción se
limita a activar el sustrato, disminuyendo así la energía de activación que necesita
éste para transformarse en un producto determinado.
2.2 Clasificación de las enzimas
Como se afirmó anteriormente, las enzimas son catalizadores altamente

especializados, esto significa que actúan casi siempre sobre una sola reacción o
determinado tipo de sustrato; así existen biocatalizadores que hidrolizan únicamente
almidones y se llaman amilasas, otras hidrolizan grasas y se denominan lipasas. En
general, el nombre de la enzima depende de la sustancia sobre la que actúa, es decir,
el sustrato, su clasificación se da con base en el tipo de reacción catalizada, como se
muestra en el siguiente cuadro:
1
Cuadro 1: Clasificación de las enzimas y el tipo de RBE que catalizan
GRUPO TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA EJEMPLOS
Reacciones de òxido- Deshidrogenasa succínica

Òxido -reductasas
reducción Catalasas
Transferencia de grupos Transaldolasas

Transferasas
funcionales orgánicos Aciltransferasas
Hidrólisis en presencia de Carbohidrasas

Hidrolasas
agua. Celulasas
Descarboxilasas
Liasas Adiciòn al doble enlace
Pirùvico descarboxilasa
Unión de moléculas Glutamina sintetasa

Ligasas
utilizando ATP. polimerasas
Reacciones de Triosa isomerasa

Isomerasas
isomerización Fructosa isomerasa
EJEMPLOS:
GLUCOSA-6-P fosfohexos
 
aisomerasa
FRUCTOSA-6-ISOMERASA
ÀCIDO PIRÚVICO   ÀCIDO OXALOACÈTICO

Pirùvicocarboxilasa
H2N-CO-NH2 +3 H2O  
ureasa
1CO2 + 2NH4OH
2H2O2  1O2

catalasa + 2H2O
2
Otras reacciones bioquímicas enzimáticas (RBE) que son importantes en el

metabolismo animal son:
• En la glucólisis o ruptura de la glucosa sanguínea, la primera reacción

es catalizada por una ligasa denominante Hexoquinasa.
Hexoquinasa
GLUCOSA + ATP GLUCOSA-6-FOSFATO +ADP + H
• La enzima alcohol deshidrogenase (una óxido-reductasa) convierte

en el hígado, el alcohol etílico, antes de que llegue al cerebro, en
acetaldehído, el cual es usado por la célula para sintetizar grasas.
2.3 Mecanismo de reacción de las enzimas
El mecanismo de una reacción bioquímica enzimática (RBE),está relacionado con

las diferentes etapas que sigue el sustrato, para transformarse en producto. Dicho
mecanismo, fue propuesto por los Prof: Dres: Leonor Michaelis y Maud
Menten(1913).y se muestra en la siguiente ecuación:
3
K1 K3
E+S (E--S)* P+E
K2
Gráfica 1: Curva energética de una RBE, según la teoría del complejo activado
(TCA)
Esto implica que el enzima libre (E) puede captar en su centro activo una molécula
de sustrato (S), transformándose en el complejo activado enzima -sustrato (ES)*,
este complejo puede evolucionar de dos formas:
a) Libera el sutrato y regenera la enzima libre, cuando no alcanza la

suficiente energía de activación, es decir, invierte su reacción.
b) Transforma el sustrato en un producto final y regenera la enzima libre de
acuerdo a la cinética K3, cuando supera la barrera energética inicial.
4
2.4 Factores que afectan la cinética enzimática
Las reacciones químicas catalizadas por enzimas, dependen del pH, la

temperatura, el efecto de la concentración de la enzima y de la concentración del
sustrato.
A continuación, se analiza cada factor:
a) Efecto del pH
Debido a que las enzimas son de naturaleza proteica, las alteraciones en el pH del
medio modificarán profundamente el carácter iónico de los grupos aminos y
carboxilos de los aminoácidos que constituyen la proteína y en consecuencia
afectarán su poder catalítico. Es decir, a valores extremos de pH se produce una
inactivación de la enzima. Por lo tanto, es importante establecer m pH óptimo en
estudios enzimáticos, en el cual, la actividad catalítica de la enzima presenta un
rendimiento alto, conociendo este valor, la reacción se debe mantener en este rango
de pH por medio de un buffer o solución amortiguadora, lo mismo ocurre en la célula,
ya que un pequeño cambio en el valor de pH produce también graves efectos sobre
la actividad enzimática, incidiendo como es obvio en el metabolismo del animal.
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Vmáx
Ph óptimo
pH
La gráfica anterior muestra que cuando se modifica el pH en el transcurso de una

reacción enzimática, aparece un valor en el cual la velocidad es máxima, este
punto se denomina pH óptimo y por encima o debajo de dicho valor, la
velocidad disminuye
b) Efecto de la Temperatura
Al igual que el pH, las temperaturas extremas, afectan las reacciones
enzimáticas, dada su naturaleza proteica. Debido a esto, se observa que a
diversas temperaturas, la velocidad de la reacción cambia, tal como lo
demuestra la ecuación de Arrhenius. Sin embargo, a un cierto valor la
velocidad de la reacción es máxima, lo cual nos indica una TEMPERATURA
ÓPTIMA de la misma, por encima o por debajo de esta temperatura la enzima
pierde actividad y la velocidad disminuye.
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c)Efecto de la Concentración de la Enzima
La velocidad de una reacción enzimática varía, directamente proporcional a la

concentración de la enzima, por lo tanto a mayor [E] se incremente la velocidad, esto es
válido en presencia de un exceso de sustrato.
d) Efecto de la Concentración del Sustrato
Sí mantenemos la concentración de la enzima constante y variamos la

concentración del sustrato, podemos observar que cuando se aumenta la
concentración de éste, inicialmente hay un incremento notable en la velocidad de la
reacción, hasta alcanzar una velocidad máxima estable, después de la cual permanece
invariable por más sustrato que se le agregue. La curva hiperbólica de la figura nos
muestra que a baja concentración de sustrato la relación entre V y [S] es prácticamente
lineal y por lo tanto obedece a una cinética de primer orden con respecto al sustrato, es
decir: V =[ K]; A medida que se incrementa la concentración de sustrato se llega a una
zona donde se presenta una mezcla cinética de primer y segundo orden, finalmente,
llega a una región donde la velocidad es máxima, constante e independiente de la
concentración del sustrato, aquí la cinética es de orden cero y no se modifica, porque la
enzima ya está saturada en sus centros activos con el sustrato, también observamos
que en el punto medio de la velocidad máxima aparece siempre una concentración de
sustrato fija, denominada constante de Michaelis, la cual se relaciona con la afinidad de
la enzima por el sustrato.El anterior análisis, nos indica que la cinética enzimática está
caracterizada por dos factores fundamentales: La velocidad máxima (V máx.) de la
enzima y la constante de Michaelis (Km)
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Gráfica 2: Curva cinética hiperbólica de Michaelis-Menten
La ecuación cinética de esta gráfica hiperbólica es:
𝑉𝑚𝑎𝑥 [𝑆].
V=
𝐾𝑚+[𝑆]
Sus parámetros cinéticos, se pueden explicar así:
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a) LA VELOCIDAD MÁXIMA (Vmáx) de una reacción enzimática es el

límite de la velocidad cuando la concentración del sustrato tiende al
infinito y es causada por la saturación de los centros activos de la enzima
por el sustrato.
b) LA CONSTANTE DE MICHAELIS (Km) es la concentración del sustrato
en el cual la velocidad de la reacción enzimática es la mitad de su
velocidad máxima.
Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad, obtenemos

la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis-Menten:
𝑉𝑚𝑎𝑥 [𝑆].
V=
𝐾𝑚+[𝑆]
Hay enzimas que no obedecen la ecuación de Michaelis-Menten. Se dice que su
cinética no es Michaeliana. Esto ocurre con los enzimas alostéricos, cuya gráfica v
frente a [S] no es una hipérbola, sino una sigmoide . En la cinética sigmoidea,
pequeñas variaciones en la [S] en una zona crítica (cercana a la K m) se traduce en
grandes variaciones en la velocidad de reacción.
2.5 Enzimas exógenas en la nutrición animal (Granados et al., 2000)
Las enzimas son proteínas de estructura tridimensional sumamente compleja. Actúan

sólo en condiciones definidas de temperatura, pH y humedad y únicamente con substratos
específicos (Btihler et al.,1998). El uso comercial de enzimas en nutrición avícola, empezó hace
algunos arios con la aplicación de Beta-glucanasas en dietas a base de cebada, debido a su
bajo contenido energético y pobre digestibilidad, por la presencia de Beta-Glucanos, los cuales
forman soluciones de elevada viscosidad en el intestino de las aves, interfiriendo así con la
correcta digestión y difusión de los nutrientes de la ración alimenticia (Sorensen y Nielsen.,
1998).
La utilización de enzimas en dietas balanceadas para aves, ha demostrado contribuir a]
9
mejoramiento de su comportamiento productivo en factores como: conversión alimenticia,

ganancia de peso y eficiencia en razón al aumento de la degradación de los componentes
antinutricionales de los piensos, basados principalmente en cereales como: cebada centeno y
trigo. El efecto antinutritivo de la cebada se atribuye principalmente al 1,3 - 1,4 Betaglucano,
porque su porción soluble es mucho más elevada que la de los pentosanos, (Buhler y
colaboradores., 1998). Estos Betaglucanos son parecidos a la celulosa y están conformados por
moléculas de glucosa unidas entre sí por enlaces Beta-glucosídicos 1, 4 y 1, 3. Estos son
los que originan la intensa ramificación y la posibilidad de acumulación de agua, que tiene un
efecto antinutritivo por aumento de la viscosidad. El contenido de betaglucanos en la cebada
oscila entre 15 y 107 g/kg de materia seca (Bühler et al., 1998). Otros componentes de la
cebada, difíciles de digerir, son el ácido tífico y sus sales denominadas Fitatos.
Dichas sales son ésteres del ácido hexafosfórico del inositol y pueden formar complejos
insolubles con proteínas y cationes divalentes como calcio, magnesio, Zinc y cobre. Esto
reduce la biodisponibilidad de estos nutrientes, haciéndolos difícilmente digeribles. En
consecuencia, el fitato es un factor antinutritivo en la dieta (Basf., 1997). El contenido de
fósforo tífico en la cebada tiene un rango de 2.2 gramos a 2.9 gramos por cada kilogramo de
materia seca (Bubler et al.,1998). Las sales del ácido fitico ó fitatos, sólo pueden
descomponerse por acción de las fitasas que no están presentes de forma natural en el tubo
digestivo de las aves de corral. Estas enzimas., son producidas en el laboratorio por
fermentación microbiana a partir del Aspergillus niger y son utilizadas en animales
monogástricos para degradar los fitatos, incrementando con ello la biodisponibilidad del
fósforo y otros componentes nutricionales de la dieta (Vahan., 1997). La fitasa cataliza una
reacción de defosforilación del fitato a través de un mecanismo no definido (Hurtado y
Resende., 1997).
El producto enzimático más utilizado en la producción de pavos es la fitasa; Fancon (1997),

utilizó esta enzima con 13 mil 280 pavos de las variedad But Big; observó que se produjeron
algunos efectos beneficiosos en los parámetros productivos especialmente, en la ganancia de
púa y el índice de conversión. Vahan (1997), encontró que esta enzima además de mejorar la
digestíbilidad del fósforo, incrementaba también la digestibilidad del nitrógeno de los
10
componentes de la dieta, aumentando los rendimientos de carne y la velocidad de creci-

miento. Teniendo en cuenta que las enzimas permiten hacer uso de materias primas poco
utilizadas en la alimentación aviar, se decidió evaluar el efecto de la suplementación de las
enzimas: carbohidrasas, complejo (arabanasa + celulosa + betaglucanasa + hemicelulosa
xilanasa) y fitasa, en una ración alimenticia enriquecida con cebada y su incidencia en el
comportamiento productivo de gallopavos.
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2. BIOACTIVIDAD DE ENZIMAS ENDÓGENAS Y EXÓGENAS EN ANIMALES

2.1 Características de las enzimas

2.2 Clasificación de las enzimas

Como se afirmó anteriormente, las enzimas son catalizadores altamente

Cuadro 1: Clasificación de las enzimas y el tipo de RBE que catalizan

GRUPO TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA EJEMPLOS

Reacciones de òxido- Deshidrogenasa succínica

Transferencia de grupos Transaldolasas

Hidrólisis en presencia de Carbohidrasas

Unión de moléculas Glutamina sintetasa

Reacciones de Triosa isomerasa

ÀCIDO PIRÚVICO   ÀCIDO OXALOACÈTICO

2H2O2  1O2

Otras reacciones bioquímicas enzimáticas (RBE) que son importantes en el

• En la glucólisis o ruptura de la glucosa sanguínea, la primera reacción

GLUCOSA + ATP GLUCOSA-6-FOSFATO +ADP + H

• La enzima alcohol deshidrogenase (una óxido-reductasa) convierte

2.3 Mecanismo de reacción de las enzimas

El mecanismo de una reacción bioquímica enzimática (RBE),está relacionado con

a) Libera el sutrato y regenera la enzima libre, cuando no alcanza la

2.4 Factores que afectan la cinética enzimática

Las reacciones químicas catalizadas por enzimas, dependen del pH, la

A continuación, se analiza cada factor:

La gráfica anterior muestra que cuando se modifica el pH en el transcurso de una

c)Efecto de la Concentración de la Enzima

La velocidad de una reacción enzimática varía, directamente proporcional a la

d) Efecto de la Concentración del Sustrato

Sí mantenemos la concentración de la enzima constante y variamos la

Gráfica 2: Curva cinética hiperbólica de Michaelis-Menten

La ecuación cinética de esta gráfica hiperbólica es:

a) LA VELOCIDAD MÁXIMA (Vmáx) de una reacción enzimática es el

Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad, obtenemos

2.5 Enzimas exógenas en la nutrición animal (Granados et al., 2000)

Las enzimas son proteínas de estructura tridimensional sumamente compleja. Actúan

mejoramiento de su comportamiento productivo en factores como: conversión alimenticia,

El producto enzimático más utilizado en la producción de pavos es la fitasa; Fancon (1997),

componentes de la dieta, aumentando los rendimientos de carne y la velocidad de creci-

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