Clase # 4 de BQ 2021

30 Biomoléculas primordiales para para los seres vivos

20 aminoácidos

Símbolo Estructura
Con grupos alifáticos R-

Glicina Gly – G

Alanina Ala – A

Valina Val – V

Leucina Leu – L

Isoleucina Ile – I

No aromáticos con grupos

OH

Serina Ser – S

Treonina Thr – T
Con S Cys – C
Cisteina

Met –
Metionina
M

Acidos y Basicos

Acido aspártico Asp – D

Asparagina Asn – N

Acido Glutámico Glu – E

Glutamina Gln – Q

Arginina (imino) Arg – R

Lisina Lys – K

Histidina (imino) His – H

Con núcleos aromáticos

Fenilalanina Phe – F
Tirosina Tyr – Y

Triptófano Trp – W

Prolina Pro – P

5 Bases nitrogenadas
2 Purinas

Adenina

Guanina

3 Pirimidinas

Timina

Citosina
 Uracilo

2 Monosacáridos 1 Alcohol azúcar

1 Pentosa Glicerol ( Glicerina o 1,2,3 Propanotriol)

D Ribosa CH2OH-CHOH-CH2OH C3H8O3

1 Alcohol nitrogenado (aminoalcohol)

Colina

(CH3)3 -N-CH2- CH2OH C5H14NO

1 Hexosa 1 Acido graso

D glucosa C6H12O6 Acido palmítico o Hexadecanoico

CH3-(CH2)14-COOH C15H31-COOH

Apoyo para BQ 2021

AMINOACIDOS 21 y 22

Selenocisteína
C3H7NO2Se

L-selenocisteína.
La selenocisteína, que se considera el aminoácido 21 de los proteicos (o canónicos), lo descubrió
en 1986 la bquímica Thresa Stadtman. Su símbolo es Sec o U. Se codifica por UGA. Este codón,
conocido por el nombre ópalo, codifica habitualmente la finalización de la traducción, pero en
conjunción con una región del ARNm denominada SecIS (secuencia de inserción de la
selenocisteína) pasa a codificar la incorporación de selenocisteína a la cadena polipeptídica. La
secuencia SecIS se localiza en la región 3' no traducida (3'UTR) en arqueas y eucarioticos, e
inmediatamente después del codón ópalo en eubacterias.
La concentración de selenio en el medio celular es relevante para la utilización de este aminoácido
proteico; esto se debe a que el ARNt que incorpora la selenocisteína no contiene inicialmente dicho
aminoácido, sino que se une con serina; posteriormente, la selenocisteína sintetasa cataliza la
reacción de este aminoácido inicial con selenofosfato (un donador de selenio de alta energía),
formando así el selenocisteinil-ARNt.
Funciones
La mayoría de las selenoproteínas poseen actividad enzimática, con la selenocisteína en el centro
activo. En bacterias y arqueas estas enzimas realizan funciones catabólicas y de oxido-reducción,
mientras que en eucariotas tienen funciones antioxidantes y anabólicas.
Pirrolisina C12H21N3O3

La pirrolisina ( Pyl o O) es natural, derivado de la lisina, codificado en el genoma de algunas

arqueas metanógenas y una especie de bacteria (Desulfitobacterium hafniense). Es similar a la
lisina, pero con un anillo de pirrolina enlazado al final de la cadena. Forma parte de un código
genético inusual, propio de estos organismos, y se considera el aminoácido proteinogénico número
22. Se encuentra codificada en el ARNm por el codón UAG (normalmente la señal de parada
ámbar (stop).
Fue descubierta en el 2002 por investigadores de la Universidad Estatal de Ohio en la arquea
Methanosarcina barkeri.

Licdo. Juan Arnoldo Amaya Nolasco.