BIOMOLECULAS

AMINOACIDOS

AMINOACIDOS
• Componentes estructurales
de las proteínas
• Cientos de aminoácidos naturales

• contienen
(estructura general):
Átomo de carbono central
al que están unidos:
a) Un grupo amino; R—NH2
b) Un grupo carboxilo:
R---COOH
c) Un grupo R :
• Un átomo de hidrogeno
• Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)
d) Un átomo de hidrogeno
 AMINOACIDOS
CLASIFICACION
• De acuerdo con la posición del grupo
amino con referencia al grupo carboxilo:

A. Alfa
B. Beta
C. gamma
 AMINOACIDOS ALFA
➢ Clase mas frecuente
➢ El grupo amino esta
unido al átomo de carbono
( carbono alfa),
inmediatamente adyacente al
grupo carboxilo
➢ Unido al carbono central alfa
esta otro grupo , cadena
lateral o grupo R
(propiedades químicas;
hidrófobas o hidrófilas,
interacción de grupos R;
función biológica)

AMINOACIDOS
❖ Aminoácidos beta ;
• El grupo amino esta unido al
carbono segundo a partir del
grupo carboxilo

❖ Aminoácido gamma:
• El grupo amino esta unido al
carbono tercero a partir del
grupo carboxilo
 AMINOACIDOS

➢ Bloque de construcción de
las proteínas
➢ Su secuencia determina la
configuración
tridimensional final de la
proteína
➢ Moléculas anfóteras;
pueden actuar como ácido
o como base

AMINOACIDOS
CLASIFICACION

1. Aminoácidos estándar

2. Aminoácidos no estándar
➢ Modificación química
 AMINOACIDOS
• 20 aminoácidos alfa que se
encuentran habitualmente en
las proteínas

• Tienen la misma estructura

general con excepción de
la prolina ( grupo amino
secundario, formada por un
cierre de anillo entre el grupo
R y el nitrógeno amida)
 AMINOACIDOS ESTANDAR
CLASIFICACION
❖ De acuerdo con su capacidad para
interaccionar con el agua ( cuatro clases) :

1. Aminoácidos neutros apolares

2. Aminoácidos neutros polares
3. Aminoácidos ácidos
4. Aminoácidos básicos

AMINOACIDOS ESTANDAR
NEUTROS APOLARES
✓ Contienen
grupos R hidrocarbonados
✓ Los grupos R no tienen carga positiva o 1. Glicina
negativa
✓ Hidrófobos : interaccionan poco con 2. Alanina
el agua
✓ Importantes para el mantenimiento de la 3. Valina
estructura tridimencional
4. Leucina
o Tipos de cadenas 5. Isoleucina
hidrocarbonadas:
6. Fenilalanina
1. Aromáticos : estructura ciclicas(benceno)
hidrocarburos insaturados 7. Tiptofano
2. Alifáticos: no aromáticos (metano)
8. Metionina
cadenas laterales ( átomos de
azufre) 9. Cisteina
grupo sulfhidrilo ( -SH)
10. prolina
 AMINOACIDOS NEUTROS APOLARES
AROMATICOS Y ALIFATICOS

AMINOACIDOS NEUTROS
POLARES
• Poseen grupos funcionales capaces
de formar enlaces de hidrogeno
• Interaccionan fácilmente con el agua ◼ Serina
Presencia del grupo OH:
a. Participa en enlaces hidrogeno
( estabilidad de estructura proteica)
◼ Treonina
b. Formación del Ester fosfato de
tirosina
c. Puntos de unión de hidratos de
carbono ( serina y treonina)
◼ Tirosina
Presencia de un grupo
amida ( muy polar) ◼ Asparagina

◼ glutamina
 AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA
(GRUPOS –OH, R-C-NH2)

◼ Grupo –OH

◼ Grupo R-C-NH2
• Derivados amida de los
aminoácidos ácidos:
1. ácido aspartico
2. ácido glutámico

AMINOACIDOS ACIDOS
◼ Poseen cadenas laterales
con grupos carboxilato
◼ Cadenas laterales
cargadas negativamente a
PH fisiológico

◼ Ácido aspartico ;
aspartato

◼ Ácido glutámico;
glutamato
 AMINOACIDOS BASICOS
◼ A PH fisiológico llevan una carga
positiva
◼ Pueden formar enlaces iónicos con los
aminoácidos ácidos
La lisina:
o Grupo amino en la cadena lateral,
o Acepta un protón del agua para el
ácido conjugado (-NH3+)
o Oxidación ; enlaces Inter. e
intramoleculares
La arginina:
o No actúa en reacciones ácido- base
Histidina:
o Base débil, actividad catalítica de
enzimas

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN LA

NATURALEZA DE SU CADENA LATERAL

Aminoácidos apolares
Alifaticos;glicina,alanina,valina,leucina,isoleucina
Aromaticos;fenilalanina,triptofano
Con azufre; metionina,cisteina

Aminoácidos polares sin carga

Serina,treonina,asparagina,glutamina.tyrosina
Aminoácidos polares con carga
Carga negativa; aspartato,glutamato
Carga positiva; lisina,arginina,histidina
 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS DE
ACUERDO A SU ESENCIALIDAD

A. ESENCIALES

B. NO ESENCIALES

AMINOACIDOS ESENCIALES
◼ En la naturaleza 300 aminoácidos diferentes

◼ Los seres vivos 20 aminoácidos para sintetizar proteínas

◼ 9 son esenciales para el ser humano (debido a que

sus cadenas laterales o aromáticas no pueden ser
sintetizadas por el ser humano, o la secuencia de
átomos de azufre o grupos amino dentro de la cadena
de átomos de carbono que los forman)
 Esenciales solo para niños; arginina e histidina
Semiesenciales (prematuros y adultos con
enfermedades especifica);cisteína y tirosina

AMINOACIDOS
FUNCIONES
(ACTIVIDAD BIOLOGICA)

1. Su secuencia determina la configuración

tridimensional final de cada proteína
( mas importante):secuencia primaria
2. Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)
3. Precursores de diversas moléculas
complejas que contienen nitrógeno
4. Intermediarios metabólicos
 AMINOACIDO
ACTIVIDAD BIOLOGICA
MENSAJEROS QUIMICOS
❖ Aminoácidos alfa o derivados :

1. Glicina
2. El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado
de la glutamina
3. Serótonina
4. Melatonina( derivado del triptófano)
5. Tiroxina ( derivado de la tirosina)
6. Ácido indol acético ( derivado del triptofano:
plantas)

AMINOACIDOS
ACTIVIDAD BIOLOGICA
PRECURSORES DE MOLECULAS COMPLEJAS

◼ Las bases nitrogenadas; componentes de los

nucleótidos y ácidos nucleicos
◼ El hemo
◼ Clorofila
 AMMINOACIDOS
ACTIVIDAD BIOLOGICA
INTERMEDIARIOS METABOLICOS

Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación

de desechos nitrogenados):

1. Arginina
2. Citrulina
3. Ornitina

AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS

PROTEINAS

• Residuos de aminoácidos se forman tras la síntesis de la

cadena polipeptídica:

❖ Ácido gamma – carboxiglutamico: une el calcio de

la protombina
❖ 4 hidroxiprolina y la 5 – hidroxiprolina:
componente mas importante del colageno ( proteina
mas abundante del tejido conjuntivo)
❖ Fosforilación de aminoácidos con grupos OH:
enzima glucógeno sintetaza
 Aminoácidos modificados

AMINOACIDOS
MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES

◼ Carbonos asimétricos o quírales:

los carbonos alfa de 19 de los 20 aminoácidos
estándar; unidos a 4 grupos diferentes ( hidrogeno,
amino, carboxilo y R )

❑ Moléculas que pueden existir como:

A. Esteroisómeros
B. Enantiomeros
 AMINOACIDOS
MOLECULAS ASIMETRICAS
◼ Esteroisómeros;
• Moléculas que solo se
diferencian en la disposición
espacial de sus átomos

❑ Enantiomeros:
• Imágenes especulares una de
otra
• Se diferencian por la posición
del grupo amino y del átomo
de hidrogeno

AMINOACIDOS
ENANTIOMEROS
◼ Propiedades físicas idénticas
◼ Isomeros ópticos:
desvían la dirección de la luz
polarizada plana en direcciones
opuestas
A. D gliceraldehido
dextrógiro (+): desvía la
luz en el sentido de las agujas del
reloj
B. L gliceraldehido
levógiro (-) desvía la luz en
sentido opuesto

En las proteínas solo se

encuentran los aminoácidos L
 TITULACION DE LOS AMINOACIDOS
◼ Por sus características estructurales, los aminoácidos se
ionizan en solución acuosa, de manera que pueden
funcionar como ácidos y bases ( anfolitos)
◼ Los grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2) se
pueden protonar y desprotonar, lo que determina que
cada uno tenga una curva de titulación especifica
◼ La titulación es un proceso mediante el cual se
introducen o se remueven protones ,al agregar
respectivamente ácidos (H+) o bases (OH-)
◼ A medida que se produce la titulación ocurren cambios
en la estructura del aminoácido que involucra los
grupos protonables

AMINOACIDOS
REACCIONES
◼ Las reacciones que pueden experimentar los
aminoácidos son determinadas por sus grupos
funcionales:
A. Formación de enlaces peptídicos
B. Formación de puentes disulfuro
C. Fosforilacion
D. Glucosilacion
 AMINOACIDOS
REACCIONES
FORMACION DE ENLACES PEPTICOS
✓ Enlaces peptídicos: son
enlaces amida, que se forman cuando el
par de electrones sin compartir del
átomo de nitrógeno alfa-amino de un
aminoácido ataca al carbono alfa-
carboxilo de otro aminoácido en una
reacción de sustitución núcleofila
La reacción elimina una molécula de
agua ( deshidratación)

✓ Residuos de aminoácidos: los

aminoácidos unidos
✓ Residuo N-Terminal: el residuo
de aminoácido con el grupo amino
libre ( se escribe a la izquierda)
✓ Residuo C-Terminal: el residuo
de aminoácido con el grupo carboxilo
libre( aparece a la derecha)
 AMINOACIDOS REACCIONES
ENLACES PEPTIDICOS
◼ Los polipéptidos:
o polímeros lineales formados
por aminoácidos unidos
por enlaces peptídicos N-TH2yr-Ala-Cys-Gly-COOH
❑ Dipéptido: la unión de dos
moléculas de aminoácido
❑ El prefijo revela el numero
Tirosilalanilcisteinilglicina
de residuos

❑ Los péptidos se nombran

utilizando su secuencia de
aminoácidos iniciando por su
residuo N-Terminal

POLIPETIDOS
ENLACE PEPTIDICO
• Estructura tridimensional bien
definida
• Conformación nativa de la
molécula ( orden o secuencia de
aminoácidos)
• Se pliegan en una única forma
biológicamente activa
• Carácter rígido del enlace peptídico
( limita el numero de posibilidades
conformacionales)
• Los enlaces peptídicos tienen un
carácter parcial de doble enlace
 AMINOACIDOS
REACCIONES
OXIDACION DE LA CISTEINA
o El grupo sulfhídrico de la
cisteina es muy reactivo
o La reacción mas común es de
oxidación reversible que
forma un puente disulfuro
o Puente de disulfuro:
cuando dos residuos de
cisteina forman un enlace
disulfuro
o Los puentes disulfuro ayudan
a estabilizar muchos
polipéptidos y proteínas
 AMINOACIDOS
REACCIONES
FOSFORILACION

Las cadenas de los aminoácidos serinna, treonina

Tirosina, pueden sufrir un proceso de fosforilacion
Por la unión de su grupo hidroxilo(OH) de una
Molécula de fosfato inorganico, la fosforilacion es
Reversible y el grupo fosfato es eliminado.
La fosforilacion es un medio muy común de la
Regulación de la actividad proteica

AMINOACIDOS
REACCIONES
GLUCOSILACION
En las células eucariotas los azucares se pueden
unir de forma covalentemente a los aminoácidos
de las proteínas mediante la formación de un
enlace O-glucosidico,si el carbono anomerico del
azúcar reacciona con el grupo hidroxilo de una
Serina o una treonina.
también se puede formar un enlace N-glucosidico
si la unión se realiza con el grupo amino de la
cadena lateral de la asparagina
 PEPTIDOS

◼ Moléculas señalizadoras que utilizan organismos

multicelulares para regular actividades complejas

◼ Coordinación de procesos bioquímicas

◼ Interrelación dinámica entre procesos opuestos

PEPTIDOS
➢ Protección de células de los Glutation
radicales libres
➢ Regulación de la ingestión de
alimentos y peso corporal
• Estimuladores del apetito Neuropeptido Y, galanina
• Inhibidores del apetito Colocistocinina
Hormona estimulante de melanocitos
• Disminución de la expresión de Leptina
genes
Vasopresina (antidiurética)
➢ Regulación de la presión sanguínea
Factor natri urético atrial
➢ Estimulo de leche y contracción
uterina oxitócica
➢ Alivian el dolor, placenteras Pépticos opiáceos ( encefálinas)
➢ Percepción del dolor Sustancia P y bradiquinina
 ◼ Alanina
◼ Glicina
◼ Tirosina
◼ Acido glutámico
◼ Valina
◼ Serina
◼ Mas 6 (INVESTIGAR)
◼ (dipeptido, tripeptido)

◼TITULACIÓN
DE
AMINOACIDOS
 Debido a que los aminoácidos contienen grupos ionizables, la forma
iónica predominante de estas moléculas en solución depende del pH. La
titulación de un aminoácido ilustra el efecto del pH sobre su estructura.

La titulación también es una herramienta útil para determinar la

reactividad de las cadenas laterales de los aminoácidos.

Considérese la alanina, un aminoácido sencillo que tiene dos grupos

titulables. Durante la titulación con una base fuerte como el NaOH, la
alanina pierde dos protones de forma escalonada.

En una solución muy ácida (p. ej., a pH O), casi todas las moléculas de alanina
se encuentran en la forma en la que el grupo carboxilo no está cargado

En estas circunstancias la carga neta de la molécula es + 1, debido a que el

grupo amonio está protonado. Si se reduce la concentración de H+, el grupo
carboxilo pierde su protón y se transforma en un grupo carboxilato con carga
negativa

Una vez que el grupo carboxilo ha perdido su protón, la alanina no tiene carga
neta y es eléctricamente neutra!. El pH al que se produce esto se de~ nomina
punto isoeléctrico (pI)

pI= Pka1 + Pka2 / 2

Los valores de pKI y de pK2 de la alanina son, respectivamente, 2.34 y 9.7.

El valor de pI de la alanina es por lo tanto 2.34 + 9.67 / 2= 6.02 pI =6.02

Al continuar la titulación, el grupo amonio pierde su protón, dejando el grupo

amino sin carga. Entonces la molécula tiene una carga neta negativa debida al
grupo carboxilato.
◼ Como actividad cada alumno hará
dos curvas de titulación de
aminoácidos diferentes, explicando
que pasa en cada paso durante la
formación de la curva.