Escuela de Educación

Departamento de Pedagogía y Didáctica

Educación Mención Ciencias Físico Naturales

Nombre: Yohanny Rojas

La Hemoglobina
La hemoglobina es una proteína globular que está presente en todos los animales,
excepto en algunos grupos de animales inferiores, la hemoglobina se encuentra
en disolución en el citoplasma del hematíe
Esta proteína fue identificada en la primera mitad del siglo XIX, pero no fue sino
hasta 1959 cuando su estructura molecular fue descrita por Max Perutz y John
Kendrew.
Su estructura de basa en un grupo proteico y un grupo prostético. El grupo
proteico está conformado por cuatro cadenas de globina (compuesta por 2 pares
de cadenas polipeptídicas diferentes que contienen numerosos aminoácidos). Y el
grupo prostético está conformado por cuatro grupos hemo.

Cada grupo hemo está unido a una cadena de globina. Y a su vez, las cadenas de
globina están unidas entre sí formando una estructura cuaternaria. Las uniones
globina-globina se realizan a través de uniones entre aminoácidos, que pueden
ser de dos tipos:

 Enlaces fuertes: entre 35 aminoácidos (α1 – β1 y α2 – β2).

 Enlaces débiles: entre 19 aminoácidos (α1 – β2 y α2 – β1).

Cada molécula de globina dispone de un repliegue donde se aloja el grupo hemo.

La unión del grupo hemo con la globina se realiza a través de dos mecanismos:

1. Mediante enlaces entre las cadenas laterales de ácido propiónico del grupo
hemo y la cadena de globina.
2. Por el hierro, que dispone de dos valencias libres. Una fija directamente la
globina sobre un residuo de histidina, y la otra, por el lado opuesto, se une
 a una molécula de oxígeno. Y éste, a su vez, se une a otro residuo de
histidina.
Tipos de Hemoglobina

Las cadenas de globina son polipéptidos formados por una determinada cantidad
de aminoácidos. Existen 6 tipos diferentes de cadenas de globina: Alfa (α), Beta
(β), Gamma (γ), Delta (δ), Épsilon (ε), Zeta (ζ). La combinación de estas cadenas
entre sí da lugar a los seis tipos de hemoglobina normales:

Tipos de Cadenas que la Definición

hemoglobina componen
A α2-β2 Es la predominante en una persona adulta,
constituye el 96-98% de la hemoglobina total.
A2 α2- δ2 Constituye el 2-3% de la hemoglobina en una
persona adulta.
F α2- γ2 Es predominante en el feto y constituye el 1%.
Tiene gran afinidad al oxígeno.
Gower I ζ2- ε2 Solo está presente en la etapa embrionaria
Gower II α2- ε2 Solo está presente en la etapa embrionaria
Portland ζ2- γ2 Solo está presente en la etapa embrionaria

Existe además grupos de hemoglobinas que pueden saturarse por moléculas

distintas al O2:
DEFINICION CARACTERISTICAS
Hemoglobina S Es producida debido a una mutación genética en
la estructura de la hemoglobina
Oxihemoglobina Hemoglobina unida al Oxígeno

Deoxihemoglobina Hemoglobina sin Oxígeno

Carbaminohemoglobina Hemoglobina unida al dióxido de carbona

Metahemoglobina El grupo hemo cuanta con un ion ferroso en lugar

de un ion férrico
Carboxihemoglobina Hemoglobina unida al dióxido de carbono

Sulfohemoglobina Hemoglobina unida al radical sulfuro

Hemoglobina Glucosilada Hemoglobina unida a la glucosa o a hidratos de

carbono libres
 Cianhemoglobina Hemoglobina unida a un radical cianuro

Función de la hemoglobina
Su función mas importante es el transporte de oxigeno desde los pulmones hasta
los tejidos de todo el cuerpo, también transporta el dióxido de carbono, la mayor
parte del cual se encuentra disuelto en el plasma sanguíneo hasta los pulmones.
De este modo la hemoglobina cumple su función de vehículo en el transporte e
intercambio gaseoso, que ocurre tanto en pulmones como en tejidos.
Cuando se encuentra con el oxigeno forma un compuesto químico llamado
oxihemoglobina que lleva oxigeno hasta los tejidos. Ahí en los tejidos se vuelca a
la sangre el dióxido de carbono, que en parte de mezcla con la hemoglobina y
forma la carbohemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones, se
desdobla, el dióxido de carbono de expulsa y vuelve a formarse oxihemoglobina.
Otra función que lleva a cabo la hemoglobina es la de regulación del pH.

Grado de saturación de la hemoglobina

Se denomina grado de saturación de la hemoglobina al porcentaje de
hemoglobina con oxígeno (oxihemoglobina) respecto al total de la hemoglobina.
Se conoce como curva de disociación de la hemoglobina a la curva sigmoidea en
forma de “S” que surge al representar el porcentaje de saturación de O2 de la
hemoglobina en función de la presión parcial de O 2. La curva muestra un aumento
progresivo del porcentaje de hemoglobina con oxígeno a medida que aumenta la
PO2 sanguínea.
Existen tres factores que afectan a la curva de oxigenación de la hemoglobina:

 pH: la afinidad de la hemoglobina por el O 2 ↓ cuando desciende el pH de la

sangre (efecto Bohr). El pH de la sangre disminuye cuando ↑ la concentración
de CO2 (o HCO3-). La menor afinidad de la hemoglobina por el oxígeno bajo
estas condiciones hace posible que el oxígeno difunda a los tejidos para
impedir la necrosis por anaerobiosis. La regulación del transporte de oxígeno
debida a los hidrogeniones y al dióxido de carbono recibe el nombre de
efecto Bohr en honor de Christian Bohr, quien lo describió en 1904.

 Temperatura.

 Concentración de 2,3-difosfoglicerato (molécula muy aniónica que se produce

durante la glucólisis anaerobia), cuya concentración en los hematíes (2M) es
semejante a la de la hemoglobina. Por idéntico razonamiento al expuesto con
el efecto Bohr sobre el pH, el incremento de concentración de 2,3-
difosfoglicerato hace disminuir la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.