EL MAGO APOYO ESTUDIANTIL

JERARQUIAS ENTRE LOS SISTEMAS EN EL MUNDO BIOLÓGICO

 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015

Bases Moleculares de la Herencia I

“Somos archivos, copiados del disco duro de nuestros padres”
Ese archivo es el ADN, hablemos un poquito de él: A = ACIDO + D = DESOXI RIBO + N = NUCLEICO “acido desoxi-ribo nucleico”
Tanto ADN como ARN (Ácido Ribo-Nucleico) son ácidos Nucleicos, se los llama así porque se los encontró en el núcleo y tienen carácter ácido.
Los ácidos nucleicos son cadenas de nucleótidos, los nucleótidos están formados por tres componentes:

Acido Ortofosfórico Pentosa: Pueden ser Ribosa o Base Nitrogenada:

Desoxi-Ribosa (imagen) Puede ser púrica o pirimídica

Nucleósido  Pentosa (“Azucar”) + Base Nitrogenada Nucleótido  Fósforo + Pentosa + Base

Las Pentosas, se unen al nitrógeno 9 de las bases púricas, o al Si el agregamos ácido fosfórico a un nucleósido, obtendremos un Nucleótido. Se
nitrógeno 1 de las pirimídicas; lo hacen a través de un enlace produce un enlace ester entre el acido y el carbono 5 de la pentosa.
Glicosídico β con el carbono 1 de la pentosa.

Tipos de Bases Nitrógenadas que pueden intervenir en la formación de Nucleótidos son:

Dos de ellas son Púricas Y tres de ellas son Pirimídicas

Tipos de Pentosas que pueden intervenir en la formación de Nucleótidos:

Se denominan pentosas porque tienen un esqueleto de 5 carbonos, se las llama

comúnmente “azucares”, por su origen como hidratos de carbono.
Si observas bien, la diferencia que existe entre una y otra está en que la Ribosa
posee un oxígeno y un hidrogeno en el carbono 2. En cambio si des-oxigenamos
(eliminamos el oxigeno) en ese carbono, solamente observaremos un hidrogeno, y
queda formada Des-Oxi-Ribosa.
Desoxi-Ribosa Ribosa
Listado de Nucleótidos posibles intervinientes en la formación de ácidos Nucleicos
Base + Aldopentosa = Nucleósido Si le agregamos Fósforo Nucleótido Abreviación
Adenina Ribosa Adenosina + Acido Fosfórico Adenosina Mono Fosfato AMP
Adenina Desoxi-Ribosa Desoxi-Adenosina + Acido Fosfórico D-Adenosina Mono Fosfato dAMP
Guanina Ribosa Guanosina + Acido Fosfórico Guanosina Mono Fosfato GMP
Guanina Desoxi-Ribosa Desoxi-Guanosina + Acido Fosfórico D-Guanosina Mono Fosfato dGMP
Citosina Ribosa Citidina + Acido Fosfórico Citidina Mono Fosfato CMP
Citosina Desoxi-Ribosa Desoxi-Citidina + Acido Fosfórico D-Citidina Mono Fosfato dCMP
Uracilo Ribosa Uridina + Acido Fosfórico Uridina Mono Fosfato UMP
Timina Desoxi-Ribosa Desoxi-Timidina + Acido Fosfórico Timidina Mono Fosfato TMP
Desde ahora en adelante, vamos a dibujar los nucleótidos de la siguiente manera, así aprendemos rápidamente.
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
Formemos cadenas de nucleótidos (es decir ácidos nucleicos):
Vamos a necesitar lo de siempre  “Fosforo+Pentosa+Base Nitrogenada”

ARN
Este acido siempre está en forma de una sola cadena
de nucleótidos. La unión entre nucleótido y nucleótido
se realiza entre el acido fosfórico y el carbono 3 de la
Ribosa. Jamás participa la base TIMINA
ADN
Este en cambio lo vamos a encontrar en forma de una doble cadena de
nucleótidos, enfrentadas por sus bases e invertidas en su polaridad.
Siempre hay una Base Púrica frente a una Pirimídica y jamás participa la base
URACILO

Fijate bien, el ARN tiene una sola polaridad, es decir se En cambio si te fijás en el ADN, tiene una doble cadena, y una de ellas está
dirige en dirección 5’-3’ invertida, por lo tanto una cadena tiene polaridad 5-3 y la otra tiene polaridad 3-5

El ADN, es muy particular, siempre vas a encontrar Adeninas enfrentadas a Timinas, y Citosinas enfrentadas con Guaninas. Las bases de cada
cadena se mantienen “juntas”, gracias a uniones de puente de Hidrógeno. Adenina se une con Timina por medio de 2 puentes, en cambio
Citosina se une a Guanina por medio de 3 puentes.

Para recordar:
ADN
 Dos cadenas enfrentadas a través de sus bases nitrogenadas
 Tiene doble polaridad (5-3) y (3-5) pues una cadena va en un
sentido y la otra en el contrario, por eso decimos que cada
cadena es antiparalela de la otra.
 Intervienen 4 nucleótidos: dATP – dGTP – dCTP – TTP
 Se encuentra sólo en el núcleo celular
 La pentosa siempre es la DESOXI-RIBOSA, pues tiene solo un
hidrógeno en el carbono 2.
 La falta de oxígeno en el carbono 2, permite que esta doble
cadena se pueda enrollar sobre sí misma, generando una Hélice
doble
 Es el medio de almacenamiento de toda la información Genética
ARN
 Una sola cadena
 Tiene Simple polaridad, pues tiene una sola cadena
que va en el sentido (5’-3’)
 Intervienen 4 nucleótidos: ATP – GTP – CTP – UTP
 Podes encontrarlo en Núcleo y Citoplasma celular
 La pentosa siempre es la RIBOSA, pues tiene un
hidrógeno y un oxígeno en el carbono 2.
 La presencia de oxígeno en el carbono 2 impide su
enrollamiento.
 Es pequeño, solo almacena poquitos datos genéticos
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
Bases moleculares de la Herencia II
Introducción:
Lo importante de la Reproducción es que los hijos se parezcan a los padres, ¿te imaginás el lío que se armaría si vos te parecieras al sodero, o a
algún vecino? Bueno, sucede que nos parecemos a nuestros padres (progenitores), porque las características de tu mamá y las de la familia de tu mama, se
“archivan” en los óvulos (gametos femeninos), y las características de tu papá y las de su familia se archivan en los espermatozoides (gametos masculinos).
En un momento específico del ciclo femeníno, en el cual la mujer ovula (ovulación) y solo si el hombre aporta sus espermatozoides en el acto sexual,
esa información genética (contenida en los gametos), será combinada. De esta combinación surgirá un nuevo ser, con características de ambos progenitores, o
“más parecido a mamá” o será “lindo como el papá”.
Esta tendencia de los individuos a parecerse a sus progenitores se denomina herencia. Aunque te parezcas demasiado a tu papá o a tu mamá, no
puede decirse que sos exactamente igual a ellos. Los hermanos difieren entre sí y con respecto a los Padres en varios aspectos y en grado diverso. Estas
diferencias, llamadas precisamente variaciones, son también características de los seres vivos. Algunas variaciones son heredadas, o sea motivadas por la
segregación de factores hereditarios entre la descendencia. Otras son debidas a factores del ambiente sobre el desarrollo del individuo y los caracteres
hereditarios pueden ser modificados en gran medida por el medio en el cual crece el sujeto.
La Fecundación es el momento en que toda esta información (paterna y materna) se almacena en el ADN de aquella primer célula que se forma de la
combinación de un óvulo y un espermatozoide, a esa célula le llamamos Huevo o Cigota. Por ello, mi frase es que “somos archivos, copiados del dísco duro
de nuestros padres”.
Inmediatamente el Huevo se divide en dos células hijas, y esas dos en cuatro, y las cuatro en ocho y así continúan produciéndose un sin número de
divisiones celulares, a estas divisiones les llamamos divisiones por Mitosis. Con el transcurso del embarazo, en algún momento de la vida intrauterina
(aproximadamente la 4ta o 5ta semana), un subsector de células es “apartado” para registro y memoria de nuestras características, todas las demás células
siguen dividiéndose por mitosis y hasta la muerte del individuo; pero estas apartadas entrarán en un tipo de división especial, solamente destinada para ellas,
llamada división por Meiosis. Esta división las faculta, y las convierte finalmente en Gametos, razón por la cual fueron previamente seleccionadas. Más
adelante volvemos a describir estos procesos. Pero ahora, veamos como se replíca (copia) esta información de el ADN.

Duplicación (De ADN a ADN)

Características:
 Ocurre una sola vez en la vida de la célula
 Se copian las dos cadenas de la molécula de
ADN
 Se obtienen 4 cadenas (2 originales, y las 2
copiadas)
 El propósito de la Duplicación es replicar (copiar)
la información genética para que se pueda
producir la División Celular.
 Luego de la división, cada célula hija, recibe una
cadena original con una copiada, por ello
decimos que es un proceso semiconservativo.

Hay algunas cosas que tenés que conocer de las adn-polimerasas:

o Siempre leen en sentido 3’-5’ y van fabricando (sintetizando) en sentido 5’-3’

o Por lo tanto se sienten “cómodas” trabajando con una de las cadenas, la 3’-5’
o Las primasas, garantízan que haya un carbono 3 disponible, por ello generan un “primer” o cebador, para la polimerasa.
o Los primer son de ARN para sintetizar ADN.
o Mientras leen la cadena 3’-5’, comienzan a sintetizar ADN poniendo nucleótidos de bases complementarias a las de la que leen.
Quedará formada una cadena con polaridad invertida (5’-3’)

Recordemos el lema de la adn-Polimerasa  “Si no me das un carbono 3, no trabajo”

En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
Bases moleculares de la Herencia III
Hablemos un poco del ADN. ¿Porque su manipulación trae tantos kilómbos éticos? ¿Porqué la iglesia se opone y el mundo científico
incentiva esto? ¿Realmente guarda –como suele decirse- el secreto de la vida? El ADN no es la vida misma, aunque sí es depositario de los
planos (es decir, las especificaciones precisas) sobre los cuales se construye la vida (ya sea una bacteria, una planta de maíz, un ser humano).
Como te explique antes, es como un pendrive cargado de información permanente e irrepetible. Esto último significa que un hombre no podrá
engendrar jamás una criatura cuyos caracteres sean idénticos a los de él. La familiar frase es “idéntico a su Padre” es falsa (desde el punto de
vista genético); la otra “idéntico sus abuelos” es más falsa aún. Nadie porta un genoma de imitación perfecta del patrimonio genético de
algún ancestro. Nosotros no somos copias fidedignas de ninguno de nuestros antepasados, el genoma se renueva generación tras
generación.
A diferencia del pendrive, imposibilitado de multiplicarse por sí mismo el ADN se auto duplica con cierta espontaneidad (a veces
en respuesta a señales hormonales), y lo hace de manera semiconservativa (una cadena original y una nueva a cada célula hija).
Es decir cuando se separan las cadenas de Nucleótidos que lo constituyen, cada una reconstruye su parte complementaria
nucleótido por nucleótido. Esta es una cualidad exclusiva; las demás moléculas, proteínas incluso, dependen para su síntesis de una
maquinaria de montaje, diseñada y supervisada por el propio ADN. Esta autoduplicación ocurre en “FASE S” del ciclo celular, momentos antes
de la Mitosis o la Meiosis, y son fenómenos que en algunos tejidos del hombre y muchas otras especies, no se detienen jamás.
Ya hablamos de la materia prima (nucleótidos trifosfatados, magnesio, cadena molde), necesaria para fabricar ADN. También
hablamos de los obreros (enzimas) para la construcción de la obra, pero hablemos del almacenamiento y la codificación de la información.
La naturaleza ha delegado a los ácidos nucleicos la facultad de almacenar y recuperar información. Ésta se distribuye entre pequeñas
unidades submoleculares (genes) que se yuxtaponen linealmente a lo largo de la doble cadena helicoidal del ADN. Cada gen es “un tramo de
mil a cinco mil pares de bases púricas y pirimídicas con suficientes instrucciones codificadas (es decir, en lenguaje cifrado) para dirigir,
mediante transcripción y traducción, la fabricación de una proteína”.
EL PROCESO PUEDE RESUMIRSE COMO:

“genADN  Transcripción  ARNmensajero  Traducción  Proteína”

Este es el postulado de lo que en bioquímica se llama DOGMA CENTRAL

Es muy importante que entendamos, que el ADN tiene algunas características importantes para tener en cuenta:
 Gran Estabilidad: la doble cadena, por tener tantos enlaces covalentes y de hidrógeno, así como su peculiar
ensamble helicoidal, hacen que ésta molécula sea la más estable del mundo orgánico. Esto permite la
permanencia y continuidad del genoma, generación tras generación.
 Ubicuidad: El ADN garantiza la conservación de forma, tamaño, simetría, color y conducta instintiva de toda
especie biológica; garantiza la preservación de la identidad de todo ser vivo. De ahí su ubicuidad en el mundo
biológico. Sólo las enzimas comparten esta cualidad y con el ADN esas ayudan a explicar asimismo la
universalidad del código genético.
 Homogeneidad estructural: cada especie animal o vegetal tiene rasgos que la hacen única, que le confieren
peculiaridad fisonómica, conductual y, desde luego, bioquímica. La evidencia más contundente de esto último es el
rechazo inmunológico frente al trasplante de órganos como vamos a ver más adelante en Inmunidad; los
anticuerpos del organismo receptor tienden a destruir el tejido “intruso” del donador. Sin embargo, si lo que es muy
extraño es que el ADN de cualquier especie carece de individualidad química. Para decirlo de forma sencilla,
aunque todos somos distintos, y entre especies distintas hay tantas diferencias, el (ADN químicamente) es
igualito en todos. La excepción serían solo las bacterias procariotas, que poseen un ADN circular y no helicoidal.

 Aunque las especies sean distintas siempre hay un patrón arquitectónico Hagamos un Juego con estos datos,
básico que permanece sin modificaciones multipliquemos un millón de veces los valores
de longitud y diámetro del ADN y veamos que
 Es una arquitectura modular que posibilita el intercambio o, mejor aún, el
pasa?
recambio e inserción de "piezas"
 Conociendo el Genoma podemos reprogramar una bacteria para inducirla a
diámetro = 2 nm x 1000000 = 2 mm
“fabricar” fármacos
longitud = 180 cm x 1000000 = 1 800 km
 Para manipular ADN, tenemos que conocer la secuencia de los genes
 El diámetro del ADN es de 2 nm en todas las especies Guauu!!! Evidentemente, si el ADN fuera del
 La longitud es extraordinariamente variada en las distintas especies: Humanos grosor de un hilo de coser, tendría una longitud
 180 centímetros; Escherichia coli, 1.3 mm tal como la distancia entre Rosario y
Florianópolis (Brasil).
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015

El PROYECTO GENOMA

El conocimiento de la forma en que las bases nitrogenadas se acomodan dentro de los ácidos nucleicos hasta formar los cromosomas
humanos ha sido una de las metas que se ha trazado el hombre de ciencia de nuestros días. Conocer el genoma humano, es decir, la
secuencia de bases y segmentos de interconexión, así como el funcionamiento y relación de cada uno de los genes que intervienen
en la fisiología de las células humanas ha requerido del continuo aporte de nuevos conocimientos sobre el ser vivo.

La misión en este proyecto no se reduce a encontrar las secuencias de bases nitrogenadas del ADN de los 46 cromosomas que
forman las células humanas, sino que contempla el estudio de su funcionamiento, la forma de expresión, la interrelación entre
conjuntos de genes y, las características de secuencias génicas que no se expresan en la síntesis, es decir, los "genes silenciosos".

Sin embargo, se podría decir que a pesar de los espectaculares avances que ha arrojado el proyecto GENOMA, su desarrollo apenas
empieza, puesto que hay una importante distancia aún entre localizar una secuencia génica que ocasiona un padecimiento y conocer cómo
se traduce la información genética en la síntesis de compuestos específicos.
La identificación del origen genético de ciertas enfermedades ofrece también la oportunidad a los fisiólogos de profundizar tanto en el
diagnóstico de la enfermedad como en la forma en que el organismo se comporta ante ella. Este tipo de conocimientos prepara además, el
camino para que la investigación y producción de medicamentos sea más rápida y certera.

Conocer la predisposición para una determinada enfermedad ofrece la oportunidad para que los sujetos expuestos a ella puedan
disminuir los riesgos de desarrollarla, como podría ser el caso de una persona propensa a una enfermedad coronaria, quien podría preverla
anticipadamente llevando una dieta baja en grasas o mediante un programa bien equilibrado de ejercicio físico. Este tipo de beneficios se
disfruta ya con regularidad en diferentes países, tal es el caso de la fenilcetonuria, enfermedad que se caracteriza por la incapacidad de
transformar el aminoácido fenilalanina en tirosina. La acumulación del aminoácido en los tejidos del recién nacido influye en la producción de
diferentes compuestos, algunos de los cuales producen retraso mental y la incapacidad de sintetizar la melanina (pigmento característico de la
piel, el pelo, los ojos). Esta enfermedad puede fácilmente ser detectada por un análisis de laboratorio desde el momento del nacimiento lo que
permite someter al paciente a una dieta desprovista de fenilalanina cuando menos hasta que alcance cinco años de edad, cuando su sistema
nervioso se encuentra perfectamente desarrollado, evitando así el riesgo del retraso mental.
Además de conocer la ubicación genética específica de un determinado padecimiento, el proyecto se ha abocado a conocer el mapa
genético con el fin de poder predecir cuál es el proyecto de vida que una persona puede tener. Saber si en algún momento una persona
presentará los síntomas del síndrome del Alzheimer, es tan factible dentro de este proyecto, como saber si sus hijos podrán manifestar algún
padecimiento genético específico. De esta manera, el Proyecto Genoma Humano podrá ofrecer a las parejas información suficiente como para
saber qué tipo de hijos —genéticamente hablando— podrán tener.

Otras dimensiones del Proyecto Genoma Humano. Una cosa es saber si se podrá contar con el instrumental técnico y el soporte
teórico para enfrentar una empresa como la propuesta por los científicos en este proyecto, otra consiste en vislumbrar el tipo de implicaciones
que los resultados obtenidos puedan tener. La forma en que este proyecto científico se interpone con intereses económicos, sociales, políticos
o religiosos, es muy compleja. Por una parte, los productos que pueden obtenerse tiene aplicaciones que redundan ya en importantes
remuneraciones económicas. La industria farmacéutica ve en ello un importante medio de desarrollo, pero también lo verán las empresas si
pueden conocer el futuro de cada uno de sus empleados, por ejemplo. Poder saber cuánto tiempo de vida sana tendrán las personas que
trabajan en una empresa, casi cuando éstas acuden a solicitar empleo, puede hacer que los contratantes dispongan de un nuevo parámetro
para decidir contratar o despedir a alguien, considerando los gastos médicos que puede significar con el tiempo, y el pago de incapacidades
que surjan por razones genéticas.
Saber si una persona tendrá tiempo y salud para pagar una deuda puede ser importante para las instituciones bancarias, así como para
las aseguradoras, que al conocer el futuro probable del sujeto pueden establecer la suma asegurada con un mayor margen de ganancia.
¿Cuál podrá ser la reacción de una pareja si sabe que puede tener un hijo que al cumplir 50 años manifieste cierta enfermedad
genética?, como esta pregunta, con el avance del Proyecto Genoma Humano surgen un sin fin de ellas, lo que hace pensar que el hombre
debe empezar a tomar decisiones que implican el manejo de un mayor número de variables.
El Proyecto Genoma está en marcha, sus resultados son ya evidentes y espectaculares, las controversias y polémicas que genera son
también muy sonadas. La necesidad de prever desde el punto de vista político, legal, moral y ético, el manejo de la información que brinde,
abre ante nuestros ojos un enorme reto. ¿Quién decidirá que tipos de genes deben predominar?, ¿con qué criterios se decidirá quién porta los
mejores genes? La combinación de caracteres descubierta por Gregorio Mendel y la lucha por la supervivencia sostenida por Carlos Darwin
están sufriendo un importante replanteamiento en nuestra manera de pensar y de entender el mundo.
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
TRANSCRIPCIÓN DE INFORMACIÓN GENÉTICA:
 El rol fundamental lo tiene una ARNpolimerasa
 El ADN sirve de guía y molde (es sustrato por lo tanto)
 Se requieren ribonucleósidos trifosforados
 Todos los ARN se generan en el núcleo
 Completada la síntesis, las moléculas de ARN se dirigen al sitio en el cual cumplirán su función.

Transcripción en eucariotes
 En el núcleo hay tres polimerasas (I, II y III) cada una encargada de la síntesis de diferentes clases de ARN.

Enzima Localización Síntesis de:

ARN polimerasa I nucléolo tipos más grandes de ARN ribosomal
ARN polimerasa II nucleoplasma precursor del ARN mensajero
ARN polimerasa III núcleoplasma ARN de transferencia, de ARN ribosomal 5S y de otros ARN de molécula pequeña
ARN polimerasa mitocondrial mitocondrias transcribe el ADN de mitocondrias

ARNpolimerasa III ARNpolimerasa I ARNpolimerasa II

 Todas estas enzimas están formadas por 12 o más subunidades cada una.
 Ensamblan cadenas polinucleotídicas en el sentido 5'—>3', desplazándose en dirección 3'—>5' sobre el molde formado por una de las hebras de ADN.
 A diferencia de las que catalizan la replicación del ADN, no tienen capacidad para corregir errores producidos en el apareamiento de bases. De allí que la transcripción,
si bien tiene un alto grado de exactitud, no alcanza la extraordinaria fidelidad del proceso de duplicación de ADN (esto explica la variabilidad genética).

Factores de transcripción.
 Un promotor es una secuencia de bases que indica a la polimerasa donde debe comenzar la transcripción.
 La ARN polimerasa requiere de factores de transcripción, que se unen al ADN y a la polimerasa, ubican a ésta en la posición correcta en el promotor, colaboran en la
separación de las dos hebras de la doble hélice y promueven la iniciación de la transcripción.
 Cada polimerasa interactúa con proteínas diferentes y por ello reconoce distintos tipos de promotores, pero hay un factor común presente en el complejo de iniciación de las
tres polimerasas; es la proteína de unión a la caja TATA, designada con las siglas TBP (del inglés "TATA binding protein").
 Activadores y represores. Las zonas de ADN sobre las cuales se ejercen acciones activadoras son llamadas potenciadoras o aumentadoras.

Transcripción y "empaquetamiento" del ADN: las histonas deben ser desplazadas para desenrollar la heterocromatina y convertirla en éucromatina (ADN desenrollado).

Síntesis de ARN precursor del mensajero

 Es catalizada por la ARN polimerasa II.
 El ARN precursor sintetizado es más largo que el ARNm final o "maduro", será corregido por splicing

Promotor
 Comprende tres sitios o módulos.
 Uno sitio está en posición -25 (25 bases antes de) la iniciación; es la caja TATA o caja de Hogness-Goldberg, formada por restos timina y adenina.
 El papel de la caja TATA, en interacción con factores de transcripción, es alinear la ARN polimerasa para que la síntesis comience en el sitio correcto. Esto explica por
qué está localizada a una distancia fíja del sitio de iniciación.

Formación del complejo de transcripción:

Paso 1 = se une el primer factor de transcripción a la caja TATA.
Paso 2 = a continuación se agregan otros cinco factores y la ARNpolimerasa II, que en conjunto forman el complejo de iniciación de la transcripción.
Paso 3 = un complejo comienza con actividad helicasa y fosforíla (“activa”) a la ARNpolimerasa II
Paso 4 = La ARNpolimerasa II fosforilada (“activada”) se desprende del complejo y comienza la transcripción desplazándose sobre la hebra guía de ADN.
Paso 5 = Los factores de transcripción se disocian, se separan del promotor y quedan disponibles para comenzar una nueva ronda con otra ARNpolimerasa II

Formación del Capuchón

 El extremo 5' de la cadena de ARN en formación es rápidamente modificado por unión de una molécula de GTP mediante un enlace 5'-5' (nótese que no es el enlace 3'-5'
común en las cadenas polinucleotídicas); de inmediato, el nitrógeno 7 de la guanina es metilado. De esa manera, el terminal 5' de la cadena es 7-metilguanosina-
trifosfato, una especie de “capuchón” de la molécula ("cap" en inglés).
 Sirve para el reconocimiento del extremo 5' del ARNm para el complejo que inicia la traducción
 Da estabilidad al ARNm, protegiéndolo de la acción de fosfatasas y exonucleasas

Inserción de la "cola" de poli A

 Otra de las transformaciones del ARN después de la transcripción es la adición, en el extremo 3' de la cadena, de unos 100 a 200 nucleótidos de adenina ("cola" de poli A).
 Se produce en la mayoría de los ARNm de eucariotes
 Sólo muy pocos, entre ellos los ARNm para histonas, no se poliadenilan.
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015

Sintesis de Proteínas
1) La Subunidad menor del ribosoma, adhiere y estira (elonga) al ARNm.
2) El Primer ARNt se fija al ARNm mediante su ANTICODON complementario al CODON del ARNm, el cual siempre es AUG (es decir que
codifica a METIONINA).
3) Se agrega la subunidad mayor del ribosoma. La subunidad mayor posee dos sitios, el P y el A. En el sitio A, van arrivando los
“A”minoácidos al complejo y en el sitio “P” se van formando los “P”éptidos.
4) El primer ARNt queda alojado en el sitio P de la subunidad mayor, y al sitio A arriba el 2° ARNt con su respectivo aminoácido.
5) La peptidil transferasa, utilizando la energía del GTP, produce la unión peptídica entre los dos aminoácidos, y el primer ARNt se
desprende del complejo dejando libre el sitio P.
6) La subunidad mayor del ribosoma se mueve en dirección 3’, y el 2° ARNt queda alojado en el sitio P, al tiempo que el sitio A queda
descubierto para la llegada de un nuevo ARNt.
7) Arriba el tercer ARNt al sitio A, nuevamente se produce la unión peptidica, y el segundo ARNt se desprende del complejo.
8) La síntesis continua así hasta que se lea un codón de terminación, cuyo ANTICODON es portado por un ARNt que no posee aminoácidos.
 PIEL
Todo lo que debemos saber sobre piel, lo ampliamos con
GENESER pág Nº:
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
Cromatina:
El ADN nuclear de células de eucariotes (poseen
núcleo rodeado por una membrana) se encuentra
en los cromosomas, cada uno de los cuales aloja
una molécula de ADN (dos moléculas
inmediatamente después de la replicación, cuan-
do se forman las cromátidas hermanas). Estas
enormes moléculas están densamente
"empaquetadas" en los complejos
nucleoproteicos que forman la cromatina. La
organización de ésta experimenta cambios
durante el ciclo celular. En la interfase, en el
núcleo sólo se detecta un retículo irregular de
cromatina extendida y no se visualizan
cromosomas. Al iniciarse la mitosis, más
precisamente, al final de la profase, la cromatina
se condensa en formaciones discretas, los
cromosomas, que alcanzan máxima densidad en
la metafase.
Las nucleoproteínas que forman la cromatina
tienen ADN y una variedad de proteínas nuclea-
res. Las más abundantes de estas proteínas son
las histonas, de carácter básico. Más del 20% de
los aminoácidos constituyentes de las histonas
está representado por lisina y arginina. Los gru-
pos libres ionizables de estos aminoácidos tienen
carga positiva, que establece atracciones elec-
trostáticas con grupos negativos de fosfatos de
las cadenas de ADN. Se trata de interacciones de
moléculas policatiónicas con moléculas poli-
aniónicas. Se han aislado cinco tipos diferentes de
histonas en el núcleo, denominados Hl, H2a, H2b,
H3 y H4, cuya masa molecular oscila entre 11 y 21
kDa. Sólo se encuentran en células eucariotes.
Las otras proteínas asociadas a ADN constituyen
un conjunto heterogéneo en el cual se incluyen
polipéptidos con funciones estructurales y las
enzimas necesarias para la síntesis y procesa-
miento de ácidos nucleicos en el núcleo (por ej.,
ADN y ARN polimerasas).
Estudios con difracción de rayos X y microscopia
electrónica han permitido describir la disposición
de la cromatina y explicar cómo la enorme
molécula de ADN se "empaqueta" en cro-
mosomas (en promedio, se calcula que cada
cromosoma humano aloja una doble hélice de
ADN de 4 cm de longitud).
A intervalos regulares, la molécula de ADN da dos
vueltas sobre un núcleo constituido por un
octámero de histonas H2a, H2b, H3 y H4 (dos
unidades de cada una). Este tipo de estructura,
en la cual una hélice se enrolla a su vez sobre un
eje, se llama superhélice. Las vueltas de
superhélice sobre el "carretel" formado por las
histonas abarcan una longitud de 146 pares de
bases. El núcleo de histonas y la superhélice
constituyen una partícula llamada nucleosoma.
Una unidad de histona H1 está asociada a la
doble hélice de ADN en el lugar de su entrada y
salida del nucleosoma. El conjunto de
nucleosomas y H1 recibe el nombre de
cromatosoma. El ADN, después de dar dos
vueltas sobre las histonas, se extiende en un tro-
zo de unos 50 a 60 pares de bases (ADN
espaciador) antes de volver a formar una
superhélice alrededor de otro octámero de his-
tonas y así sucesivamente. El conjunto de nucleo-
somas es visible al microscopio electrónico y apa-
rece como cuentas de rosario enlazadas por la
hebra de ADN. Este conjunto está extendido du-
rante la interfase. En el momento de iniciación de
la mitosis, se produce la condensación. El rosario
de cromatosomas se enrolla en "solenoide" de
seis unidades por vuelta, que forma una fibra de
30 nm de sección transversal. Probablemente las
histonas H1 juegan un papel en esta
condensación, pues quedan todas ubica das en la
parte interior, formando el centro del solenoide.
La larga fibra con los nucleosomas densamente
agrupados en solenoide, a su vez se pliega en
asas o bucles fijados sobre la matriz proteica de
los cromosomas.
La imagen que comúnmente se tiene de los
cromosomas es la de su forma más condensada,
en metafase. Las dos cromátidas hermanas resul-
tantes de la duplicación se unen a nivel del
centrómero, sitio donde se ensambla el
cinetocoro, complejo proteico al cual se unen los
microtubulos del huso mitótico. Los microtúbulos
separan las cromátidas en la anafase. El ADN del
centrómero en la levadura tiene una secuencia
rica en A-T de 88 pares de bases de longitud,
flanqueada por dos regiones conservadas cortas.
En células de mamíferos, la secuencia es más
larga y está flanqueada por gran cantidad de ADN
repetido, el ADN satélite. Los extremos del cro-
mosoma son los telómeros, correspondientes a
los terminales 5' y 3' de la molécula de ADN. En
ellos se encuentran cientos de secuencias cortas
repetidas (TTAGGG). Su función es proteger de la
degradación los extremos de los cromosomas.
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
Durante la interfase, los cromosomas adoptan
una estructura difusa; sin embargo, parte de la
cromatina permanece condensada, visible al
microscopio en la periferia del núcleo. Se trata de
porciones inactivas de ADN y recibe el nombre de
heterocromatina. En general contiene ADN
satélite repetido de la región centromérica. En las
células de hembras de mamíferos, uno de los
cromosomas X permanece en su totalidad como
heterocromatina (corpúsculo de Barr). El resto de
la cromatina, no detectable como
heterocromatina, comprende las regiones en
actividad de transcripción; se la denomina
eucromatina.

ADN circular
Bacterias. La información genética de organismos
procariotes (sin núcleo) como las bacterias. se
encuentra en un cromosoma único constituído
por una doble hélice de ADN que no tiene
extremos libres; la molécula se cierra sobre sí
misma formando un círculo. Al parecer, el ADN
bacteriano no está organizado en nucleosomas,
ya que es común observar acúmulos compactos
DE material genético. Inicialmente se pensó que
no estaba asociado a proteínas y se lo considé-
raba un ADN "desnudo". Sin embargo, se han
aislado varias proteínas de pequeña masa, seme-
jes a las histonas, con capacidad para formar
complejos con ADN de bacterias.

Representación esquemática de un
nucleosoma. La doble hélice de Empaquetamiento de ADN. Los nucleosomas se
ADN se enrolla en una superhélice disponen en solenoide, enrollándose sobre un eje
de dos vueltas sobre un núcleo
central; cada vuelta comprende seis nucleosomas. La
constituido por un octámero de
histonas (cilindro central). El cilindro línea de trazos indica el sentido del enrollamiento. Se
más delgado a la derecha, en el han representado sólo los cromatosomas situados al
lugar donde la doble hélice entra y frente y no los de atrás.
sale del nucleosoma, es histona H1.
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
Proteínas:
Las proteínas son los componentes orgánicos más abundantes en el organismo de
animales superiores. Son polímeros de aminoácidos. Los aminoácidos (AA), poseen al
menos una función acida (carboxilo) y otra básica (amina) unida al carbono alfa.
Si hidrolizas proteínas humanas podés obtener hasta 20 especies de AA. Los distintos AA
difieren en la naturaleza de su cadena lateral -R. Todos ellos, excepto glicina, presentan
isomería óptica, determinada por la configuración en el carbono alfa. Las proteínas
naturales están formadas por AA de la serie Levógira.
Clasificación
 Alifáticos neutros de cadena apolar (glicina, alanina, valina, leucina e
isoleucina).
 Alifáticos neutros de cadena polar no ionizable (serina y treonina).
 Aromáticos neutros (fenilalanina, tirosina y triptófano).
 Con azufre (cisteína y metionina).
 Ácidos dicarboxílicos (ácido aspártico y ácido glutámico) y sus derivados
amídicos (asparragina y glutamina)
 Básicos (lisina, arginina e histidina)
 Iminoácido hay uno, la prolina, en el cual el carbono alfa está incluido en un
anillo pirrolidina.
En solución neutra, las funciones acida y básica están ionizadas. En medio ácido fuerte, la
función carboxilo capta un protón; el AA adquiere carga positiva y se comporta como
catión. En medio alcalino fuerte, la función amina libera un protón; la carga del AA se
torna negativa y actúa como anión. Cuando la disociación de funciones + y - en la
molécula está equilibrada, la carga neta o total es nula. El pH al cual ello ocurre es el
punto isoeléctrico (pHi o pl) del AA.
Los AA se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. En esta unión participan, con
pérdida de agua, el grupo carboxilo de un AA y el grupo amina del carbono alfa de otro.
La unión sucesiva de AA con este tipo de enlace forma cadenas lineales en cuya
constitución pueden participar desde 2 hasta miles de AA. Una vez integrados en la
cadena, los AA son considerados residuos o restos de AA. Por convención se fija como
comienzo de la cadena al extremo en el cual el resto aminoacídico tiene su grupo alfa-
amina libre; es el extremo N-terminal. El otro extremo posee el grupo carboxilo libre del
último AA; es el final de la molécula o extremo C-terminal.
Se denominan péptidos los polímeros cuya masa molecular es menor de 6 kDa (6000
Daltons). Los péptidos poseen propiedades ácido-base similares a las de AA. Además de
los grupos amina y carboxilo terminales, también pueden disociarse los grupos de cade-
nas laterales de los restos AA dicarboxílicos y básicos. En la naturaleza se encuentran
muchos péptidos que desempeñan importantes funciones. Los polímeros de AA cuya
molécula exceda la masa de 6 kDa son considerados proteínas. La carga eléctrica de la
proteína es un factor importante en relación con su estabilidad en medios acuosos. El pH
y la presencia de sales y solventes no polares influyen marcadamente en la solubilidad de
proteínas. La electroforesis es un método de separación de proteínas en una mezcla.
La masa molecular de las proteínas varía de 6.000 a millones de daltons. Las proteínas
pueden ser separadas de otras moléculas pequeñas existentes en la solución mediante
diálisis. Para ello se utilizan membranas semipermeables.

Estructura. Las proteínas se caracterizan y distinguen entre sí, no sólo por la cantidad y
naturaleza de los AA componentes, sino por el orden en el cual se disponen los AA. La
estructura primaria refiere a ese ordenamiento o secuencia de AA en una cadena
polipeptídica. El tipo y secuencia de los AA que forman una proteína son los principales
factores determinantes de su conformación, propiedades y funciones. La secuencia de
AA está predeterminada en los genes que controlan la síntesis de cada proteína.
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
El enlace C-N de la unión peptídica tiene características intermedias entre un enlace
simple y uno doble, razón por la cual no permite libre rotación. En consecuencia, esos dos
átomos y el O e H a ellos ligados permanecen en un mismo plano. En cambio, los enlaces
carbono alfa-C y N-carbono alfa pueden rotar libremente, de modo que los grupos unidos
a los carbono alfa adoptan distintas posiciones en el espacio. Estas disposiciones
corresponden a la estructura secundaria y originan diferentes distribuciones espaciales
de los elementos componentes de las cadenas.
Las más importantes son:
 Hélice alfa: la cadena se enrolla de una manera regular alrededor de un eje
central. Cada vuelta de hélice comprende casi cuatro restos AA. Esta estructura
se mantiene gracias a puentes H extendidos entre el N (resto de una función
amina) y el O (del resto carboxilo interesado en la unión peptídica) de residuos
AA ubicados en vueltas contiguas de la hélice
 Lámina Beta: la cadena está extendida al máximo. Dos o más cadenas así
estiradas pueden aparearse y establecer enlaces de H para formar estructuras
laminares en zigzag
 Disposición al azar: la cadena no sigue un patrón repetitivo como los
anteriores; adopta la configuración termodinámicamente más favorable.
Clasificación de las proteínas de acuerdo a su estructura:
Globulares  en las globulares pueden encontrarse porciones en hélice alfa, en
lámina beta, o ambas, unidas entre sí por segmentos al azar
Fibrosas  se presentan exclusivamente estructuras en hélice alfa

La conformación tridimensional corresponde a la estructura terciaria. Esta depende de

distintas fuerzas que mantienen plegamientos y acodaduras de la cadena polipeptídica:
 Fuerzas de atracción o repulsión electrostática
 Enlaces de H entre grupos funcionales de cadenas laterales de restos AA
(distintos de los que forman los puentes H que mantiene hélices alfa y
láminas beta)
 Influencia de restos hidrofóbicos o hidrofílicos.
 Puentes disulfuros entre cisteínas ubicadas en sitios distantes de la cadena
 Las proteínas formadas por varias subunidades (oligoméricas) se considera que
poseen estructura cuaternaria
 La temperatura excesiva y los químicos, pueden alterar estas estructuras, el
proceso es denominado desnaturalización
 Las proteínas simples  solo poseen aminoácidos
 Las proteínas conjugadas  están formadas por una proteína simple
(apoproteína) y una porción no proteínica (grupo prostético).
Colágeno es una proteína fibrilar constituyente de fibras del tejido conjuntivo. Sus
moléculas tienen una particular composición (ricas en glicina, prolina y derivados
hidroxilados de prolina y lisina) y forman un tipo peculiar de hélice, más extendido que la
hélice alfa. Tres de estas moléculas se asocian en una superhélice que constituye la
unidad estructural llamada tropocolágeno. Las unidades de tropocolágeno se disponen
muy regularmente en haces cuyo conjunto forma las fibrillas del colágeno, de gran
resistencia mecánica.
Hemoglobina es una proteína conjugada (hemoproteína) de forma globular. Su función
principal es transportar 02 desde los pulmones a los tejidos. Está formada por cuatro
cadenas polipeptídicas. Cada una de las subunidades está unida a un anillo tetrapirrólico
que posee Fe2+ (hemo)
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015

Aminoácidos:
En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015

El Colágeno:
Las fibras de colágeno son las fibras más tropocolágeno está compuesta por 3 cadenas
frecuentes del tejido conectivo. En polipeptídicas, denominadas cadenas alfa,
preparados en fresco no coloreados obte- arrolladas entre sí en una espiral triple, lo
nidos, por ejemplo, de tejido conectivo laxo que confiere a la molécula de tropocolágeno
se distinguen las fibras de colágeno como un aspecto similar a un cordón. Las cadenas
hebras incoloras de recorrido ligeramente alfa poseen una composición de aminoácidos
ondulado que se entrecruzan en todas poco común, dado que alrededor del 30%
direcciones. El grosor de las corresponde a glicina y el
fibras es variable, de 1-10 30% a prolina o
um, y con mayor aumento hidroxiprolina. La
se observa que las fibras hidroxiprolina no se
más gruesas presentan un encuentra en cantidades
rayado longitudinal. Este se destacadas en otras
debe a que están proteínas, lo cual es de
compuestas por fibras más importancia clínica, dado
delgadas, denominadas que la degradación pato-
fibrillas, de 0,2-0,5 um de lógica del colágeno del
diámetro, que se organismo, por ejemplo
mantienen unidas en debido a aumento de la
paralelo mediante la matriz resorción ósea, conduce a
amorfa. Con la microscopía la eliminación de gran
electrónica se observa que cantidad de hidroxiprolina
las fibrillas visibles con el por la orina.
microscopio óptico están El colágeno también
compuestas por contiene cantidades
microfibrillas paralelas de inusuales de hidroxilisina.
un diámetro aproximado Las tres cadenas alfa
de 50 nm. Las microfibrillas arrolladas están
son la unidad fibrilar del organizadas en la molécula
colágeno; con el de tropocolágeno de modo
microscopio electrónico se tal que las moléculas de gli-
distingue que presentan un cina, que no tienen
rayado transversal cadenas laterales (y en
característico, que se consecuencia ocupan
repite cada 68 nm. menos espacio) están
Investigaciones ulteriores sobre la estructura orientadas hacia el interior de la espiral,
molecular de las microfibrillas de colágeno mientras que los grupos laterales de prolina e
demuestran que están compuestas por hidroxiprolina (más voluminosos) se orientan
unidades aun más pequeñas, denominadas hacia el exterior, lo cual también vale para las
tropocolágeno (gr. trope, girar, es decir, virar cadenas laterales de otros aminoácidos. Los
hacia el colágeno), que son moléculas anillos de prolina e hidroxiprolina impiden la
alargadas rígidas de unos 300 nm de largo y rotación de las cadenas, dado que se
1,5 nm de espesor. Cada molécula de rechazan, y contribuyen a la estabilidad de la
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2015
macromolécula. Las tres cadenas alfa están
unidas entre sí mediante enlaces cruzados
intermoleculares.
Las moléculas de tropocolágeno se ordenan
en forma paralela y se superponen entre sí
unos 28 nm. Esta disposición desplazada de
las moléculas de tropocolágeno, además del
hecho de que hay distancia (40 nm) entre sus
extremos, resulta en las bandas transversales
con intervalos de 68 nm, dado que las
moléculas de tropocolágeno se disponen
alternativamente más o menos unidas dentro
del periodo de 68 nm. En la actualidad se
conocen más de 30 tipos distintos de cadenas
alfa, reconocidos por diferencias en la
secuencia de aminoácidos y codificadas por
su gen correspondiente. Las cadenas alfa se
organizan en diversas combinaciones dentro
de la espiral triple de la molécula de tropoco-
lágeno; se conocen 20 tipos diferentes de
tropocolágeno, numerados mediante nú-
meros romanos del tipo I al tipo XX. Por lo
general, se dividen en dos grupos principales,
donde las moléculas de tropocolágeno de
uno de los grupos forma miofibríllas con
bandas transversales (que luego pasan a
formar fibrillas y fibras de colágeno),
mientras que el otro grupo está compuesto
por tipos de colágeno que no forman fibras,
sino reticulados filamentosos de moléculas
de tropocolágeno.
Los tipos de tropocolágeno que forman
microfibrillas con bandas transversales
incluyen, por ejemplo, los tipos I, II, III, V y XI.
Por lo general, las microfibrillas contienen
más de un tipo de moléculas de
tropocolágeno, por ejemplo en las micro-
fibrillas de colágeno de la dermis se en-
cuentran moléculas de tropocolágeno de tipo
I y III, mientras que en las microfibrillas de la
córnea se encuentran los tipos I y V, entre
otros. El colágeno tipo I es el que aparece
con mayor cantidad en el organismo, forma
parte de la dermis, los vasos sanguíneos, los
tendones y los huesos.
El colágeno tipo III también está muy
difundido y suele aparecer junto con el
colágeno tipo I. También forma parte de las
fibras reticulares. Los colágenos tipo I, II y III
también se denominan colágenos "clásicos"
formadores de fibrillas. Representan el 80-
90% del total de colágeno del organismo. Los
tipos de colágeno que no forman
microfibrillas con bandas transversales y, por
lo tanto, tampoco fibras, incluyen los tipos IV
y VI. Como se vio antes, las moléculas de
tropocolágeno forman reticulados
filamentosos.
El colágeno tipo IV sólo se encuentra en las
láminas básales, donde las moléculas de
tropocolágeno forman un reticulado
tridimensional de tipo filamentoso como el
descrito.
El colágeno tipo VI es poco frecuente, pero
forma, por ejemplo, reticulados filamentosos
que rodean los nervios y los vasos
sanguíneos. Como se vio antes, la función de
las fibras de colágeno es, sobre todo,
fortalecer el tejido conectivo. Las fibras de
colágeno son flexibles, lo que permite cierta
movilidad del tejido conectivo y, al mismo
tiempo presentan gran resistencia a la
tracción en sentido longitudinal. Así, se
necesita una carga de varios cientos de kilos
por centímetro cuadrado para alcanzar el
punto de ruptura de las fibras de colágeno
humanas, cuando transcurren densamente
empaquetadas y en paralelo como en los
tendones. El colágeno es elástico, pero rígido,
por lo que la prolongación en el límite de
ruptura sólo ronda el 15%. El curtido de
cueros animales se basa precisamente en el
gran contenido de colágeno que presenta el
cuero; mediante el proceso de curtido se
fortalece aun más, al aumentar el número de
uniones transversales.
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2012

Enzimas:
 Son catalizadores biológicos, es decir modifican la velocidad de las reacciones
químicas.
 Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas se llaman sustratos.
 Se designan agregando el sufijo “asa” al nombre del sustrato (ureasa, tirosinasa) o al
tipo de reacción catalizada (deshidrogenasa, descarboxilasa)
 Algunas tienen nombres arbitrarios (pepsina, tripsina).

Tipo de
Acción
Enzima
Catalizan reacciones de oxidorreducción. Están asociadas a coenzimas (ver más
adelante). Como ejemplo citaremos lactato deshidrogenasa, que cataliza la oxidación
Oxidorreductasas
de lactato a piruvato y también la reacción inversa (reducción de piruvato a lactato). La
enzima utiliza NAD como coenzima
Catalizan la transferencia de un grupo de átomos, como amina, carboxilo, carbonilo,
Transferasas
metilo, acilo, glicosilo, fosforilo, desde un sustrato a otro
Catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de agua. Pertenecen a
Hidrolasas este grupo acetilcolinesterasa y ribonucleasa, que hidrolizan la unión éster entre
acetato y colina de acetilcolina y las uniones entre nucleótidos en ARN respectivamente
Catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N (excluyendo uniones peptídicas) de la
Liasas molécula del sustrato, por un proceso distinto al de hidrólisis. Por ejemplo, aldolasa,
que divide fructosa-1,6-bisfosfato en dos triosas fosfato
Interconvierten isómeros de cualquier tipo, ópticos, geométricos o de posición. Algunas
Isomerasas
de ellas reciben nombres triviales, como epimerasa, racemasa, mutasa
También llamadas sintetasas o sintasas, catalizan la formación de enlaces entre C y O,
Ligasas N, S u otros átomos. En general, unen dos moléculas utilizando la energía de hidrólisis
de nucleósidos trifosforados
 La gran mayoría de enzimas son proteínas pero también existe ARN con actividad catalítica
(ribozimas).
 Algunas enzimas son proteínas simples y otras, proteínas conjugadas asociadas con otra molécula
no proteica, de pequeño tamaño, la coenzima.
o La porción proteica es la apoenzima y junto con la coenzima forman la holoenzima.
o La apoenzima es responsable de la especificidad de sustrato.
o Muchas de las coenzimas están relacionadas con vitaminas.
 Existen enzimas con iones metálicos en su molécula (metaloenzimas). Por ej: citocromos,
peroxidasas y catalasa poseen Fe++. Las polimerasas requieren Mg++
 Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación. Durante el
curso de la reacción, la enzima (E) se une al o a los sustrato/s (S) y forma un complejo enzima-
sustrato (ES) transitorio. Al final de la reacción se forman productos, la enzima aparece inalterada y
puede unirse nuevamente a otra molécula de sustrato. La misma molécula de E es reutilizada
muchas veces.
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2012
 Los Zimógenos o proenzimas son precursores inactivos de enzimas; adquieren actividad por
hidrólisis de la cadena polipeptídica.
 Algunas enzimas cumplen su función fuera de las células, pero la mayoría son intracelulares,
localizadas en distintos compartimientos según su función.
 A veces forman complejos constituidos por varias enzimas (sistemas multienzimáticos o complejos
multienzimáticos). Hay también enzimas multifuncionales; presentan varios sitios catalíticos (sitios
de acción) distintos en una misma molécula.
 La actividad se determina midiendo cantidad de producto formado, o de sustrato consumido, en un
tiempo dado.
 La velocidad de una reacción catalizada es directamente proporcional a la cantidad de enzima
presente.
 Si se determina actividad manteniendo constantes [E] y las otras condiciones del medio, excepto [S],
a bajas [S] la actividad aumenta rápidamente con el incremento de [S]. A niveles más elevados, el
aumento de velocidad se hace más lento y tiende a alcanzar un máximo, del cual no pasa aunque
ascienda [S]. Se tiene una curva hiperbólica. A bajas [S] la reacción es de primer orden; a elevadas
[S] la curva tiende a la horizontal, la reacción es de orden cero con respecto al sustrato.
 La constante de Michaelis o Km es la [S] con la cual la velocidad de reacción alcanza un valor igual a
la mitad de la máxima.
 En condiciones definidas de medio, pH, temperatura, etc., la Km tiene valor fijo para cada enzima y
sirve para caracterizarla.
 En la mayoría de enzimas, el valor Km tiene relación inversa con la afinidad de la enzima por el
sustrato; a mayor afinidad, menor Km.
 Efecto de temperatura. La actividad enzimática aumenta con la temperatura hasta un máximo
correspondiente al óptimo. Por encima de éste la actividad cae rápidamente. Para la mayoría de
enzimas, la temperatura óptima está alrededor de 37°C. El efecto inactivante de temperaturas
superiores a 40°C es debido a desnaturalización de la proteína.
 Efecto de pH. La velocidad cae por encima y debajo del pH óptimo. El pH influye el estado de
disociación de grupos funcionales comprometidos en la formación del complejo ES. Además, a pH
extremos se produce desnaturalización de la enzima.
Inhibidores Enzimáticos:
 Irreversibles: inhabilitan definitivamente a la enzima, entre ellos los "suicidas".
 Reversibles:
o Competitivos, aumentan la Km pero no la Vmax; su acción se revierte por aumento de [S].
Algunos presentan similitud estructural con el sustrato y compiten con éste por ocupar el
sitio activo, b)
o No competitivos, se unen a la enzima en un sitio distinto al catalítico; disminuyen Vmax sin
modificar la Km. No es influido por [S].
o Anticompetitivos, reducen Km y Vmax.

 En un mismo organismo existen diferentes proteínas con igual actividad enzimática, a ellas les
llamamos iso (mismo) zimas (enzimas)  ISOZIMAS
 En Facebook “El Mago Apoyo Estudiantil” – Crecimiento y Desarrollo 2012

HEMOGLOBINA:
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de
64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el
oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de
carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y también
participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos
invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de
cuatro subunidades. Esta proteína hace parte de la familia de las
hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales
se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma
reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:
Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico)
al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo
hemo.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas
polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los
adultos (HbA) tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141
aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146
aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por
genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas δ
y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muy
similar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina
humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos
común en los adultos) tiene α2δ2.