La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su plegamiento en

una conformación tridimensional específica, el estado nativo.

El plegamiento de proteínas in vivo requiere la asistencia de chaperonas

moleculares (proteínas Hsp70), que se unen a los polipéptidos nacientes que
emergen de los ribosomas e impiden su plegamiento erróneo (figura. 3-11).

Figura 3-11. Plegamiento de proteínas mediado por chaperonas y chaperoninas.

Las chaperoninas, grandes complejos de proteínas similares a Hsp60, cubren

algunas proteínas parcialmente plegadas o mal plegadas en una cavidad
semejante a un barril, proporcionándoles tiempo adicional para que alcancen
un plegamiento correcto.

Después de la síntesis, la mayoría de las proteínas se modifican por la adición

de diversos grupos químicos a los residuos de aminoácidos. Estas
modificaciones, que alteran la estructura y función de las proteínas, incluyen
la acetilación, la hidroxilación, la glucosilación y la fosforilación.
La duración de la vida de una proteína intracelular es determinada en gran
parte por su susceptibilidad a la degradación proreolítica por diversas vías.

Las proteínas virales

que se producen dentro
de las células
infectadas, las proteínas
citosólicas normales y
las proteínas mal
plegadas se marcan
para la destrucción
mediante la adición
covalente de una
cadena de poliubicuirina
y luego se degradan
dentro de los
proteasomas, grandes
complejos cilíndricos
con múltiples proteasas
en su interior (figura. 3-
13). Figura. 3-13. Vía proteolítica mediada
por ubicuitina.

Algunas enfermedades neurodegenerarivas son causadas por agregados de

proteínas que están establemente plegadas en una conformación alternativa.