Los aminoácidos son moléculas orgánicas que se caracterizan por tener n

grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH) unidos al mismo carbono que
recibe el nombre de carbono asimétrico.
Dos aminoácidos se pueden unir en condiciones adecuadas, a través de un
enlace amida, formando un dipéptido.  El dipéptido puede incorporar un tercer
aminoácido, formando un tripéptido.  
Cadenas con más de 50 aminoácidos se denominan proteinas.

Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. Todos los
aminoácidos que se encuentran en las proteínas, salvo la prolina (Figura 2),
responden a la fórmula general que se observa en la figura 1.

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de

un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):
A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminoácidos presentes
en las proteínas de los seres vivos. Estos, como indica su nombre, tienen dos
grupos funcionales característicos: el grupo carboxilo o grupo ácido (-COOH), y
el grupo amino (-NH2). La cadena carbonada de los aminoácidos se numera
comenzando por el grupo ácido, siendo el carbono que tiene esta función el
carbono número 1, el grupo amino se encuentra siempre en el carbono 2 o
carbono α.

Por lo tanto, los aminoácidos tienen en común los carbonos 1 (grupo carboxilo)
y 2 (el del grupo amino) diferenciándose en el resto (R) de la molécula. En la
fórmula general de la Fig. 1, R representa el resto de la molécula. R puede ser
desde un simple H- , como en el aminoácido glicocola, a una cadena
carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos
o carboxilo y también otras funciones (alcohol, tiol, etc.). Las proteínas delos
seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes, por lo que habrá
únicamente 20 restos distintos.

En la naturaleza existen 20 aminoácidos diferentes y son los que constituyen el

esqueleto de las proteínas formando secuencias características. Se los conoce
como alfa-aminoácidos (a-aminoácidos) y son los siguientes: alanina, arginina,
asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina,
treonina, triptófano, tirosina y valina.
Es de destacar el hecho de que en todos los seres vivos sólo se encuentren los
mismos 20 aminoácidos. En ciertos casos muy raros, por ejemplo en los
venenos de algunas serpientes, podemos encontrar otros aminoácidos
diferentes de estos 20 e incluso aminoácidos que no siguen la fórmula general.
La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero
existen otros, aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben
obtenerse en la dieta habitual. Los aminoácidos esenciales son diferentes para
cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales
son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.

FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS EN EL ORGANISMO:

Además de su función principal como componentes de las proteínas, los

aminoácidos poseen muchas otras funciones biológicas:

 Numerosos aminoácidos ex o sus derivados actúan como mensajeros

químicos.
 Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que
contienen nitrógeno.
 Numerosos aminoácidos escenciales y no escenciales actúan como
intermediarios metabólicos.
También permiten a las células defenderse de agentes externos, controlan y
regulan funciones dentro de nuestro cuerpo, reparan daños...

Función de la Lisina: Juega un importante papel en la construcción de la

proteína de los músculos, en la absorción del calcio, la recuperación de heridas
y en la producción de hormonas, enzimas y anticuerpos.

Función de la Metionina: Junto con la Cistina son aminoácidos azufrados,

indispensables para sintetizar las proteínas del pelo y la piel entre las cuales se
encuentra la queratina.

Función de la Fenilanina: La L-fenilanina se transforma en los animales en

tirosona. Aparte de su papel en la pigmentación del pelaje y el iris, la tirosona
es también precursor de la dopamina, de la norepinefrina y la adrenalina.

Función del Triptófano: Es esencial para que la glándula pineal segregue la

serotonina, que es un neurotransmisor cerebral. La serotonina es precursora de
la hormona melatonina, vital para regular el ciclo diario de sueño-vigilia.

Función de la Treonina: Es importante metabólicamente para el crecimiento

muscular del esqueleto, enzimas digestivas de la mucosa intestinal y para los
anticuerpos. Asimismo, promueve un mejor funcionamiento del hígado.

Función de la Histidina: Es un precursor de la histamina. La histamina es

liberada por las células del sistema inmune en una reacción alérgica.

Función de la L-Isoleucina: Aminoácido esencial imprescindible para la

síntesis de hemoglobina y para la regulación de los niveles sanguíneos de
glucosa (energía). Tras su metabolismo, la L-isoleucina puede ser convertida
tanto en hidratos de carbono como en lípidos.

Función de la L-Tirosina: Molécula que una vez alcanza el tejido cerebral es

convertida en dopamina, noradrenalina y adrenalina; sus concentraciones son
dependientes de las de tirosina dietética.

FORMULAS ESTRUCTURALES DE LOS 20 AMINOÁCIDOS:

Cualquier aminoácido se encuentra formado por un carbono al cual se

unen 4 grupos constituyentes: Un grupo amino, un grupo carboxilo, un
hidrógeno y un grupo R. (Determinar cuales son en cada uno de los sig.)
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN LOS SIGUIENTES
CRITERIOS:

a) Naturaleza de la cadena lateral o grupo R:

Grupo I: Aminoácidos apolares (no polares). Aminoácidos cuyo resto R

no es polar. Esto es, no posee cargas eléctricas en R al tener en él largas
cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia
en una proteína, la hacen insoluble en agua.
Estos a su vez son:
Aromáticos: Tipo de aminoácido que se caracteriza porque en su
estructura posee un anillo de benceno. En las proteínas se encuentran la
fenilalanina, la tirosina y el triptófano. Son hidrofóbicos.
Alifáticos: En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena
lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada. En este caso su
cadena lateral carece de enlaces dobles conjugados. (Glicina, Alanina,
Valina, Leucina, Isoleucina)

Grupo II: Aminoácidos polares no ionizables (Sin carga). Poseen restos

con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares
(alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los
tiene en abundancia será soluble en agua.

Grupo III: Aminoácidos polares ácidos (negativos). Pertenecen a este

grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las
proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados
negativamente.

Grupo IV: Aminoácidos polares básicos (positivos). Son aquellos

aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las proteínas, estos
grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente.

b) Participación en la constitución de proteínas:

Tanto los d-aminoácidos como los no α-aminoácidos existen en la
Naturaleza, pero sólo los L-α-aminoácidos están presentes en las
proteínas.
Los aminoácidos que constituyen las proteínas y están codificados en el
genoma son alfa-aminoácidos, lo cual, como hemos visto, significa que
el grupo amino está unido al carbono adyacente al carboxílico.

a) Aminoácidos Proteicos: se clasifican en:

• Codificables o Universales: son los que permanecen como tal
en las proteínas, contienen los 20 AA que conforman las proteínas
tanto esenciales como no esenciales.
• Modificables o particulares: son el resultado de diversas
modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas, una
vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas,
pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA
modificados o particulares. Entre las modificaciones más
frecuentes destacan:
 Metilaciones: es la adición de un grupo metilo (-CH3) a un AA.
 Acetilaciones: es la introducción de un grupo acetilo (-
COCH3) en un AA.
 Hidroxilaciones: es una reacción química en la que se
introduce un grupo hidroxilo (-OH) en un compuesto reemplazando
un átomo de H, oxidando al compuesto.
 Fosforilaciones: es la adición de un grupo fosfato inorgánico
(PO) a un AA.
b) Aminoácidos No Proteicos: se encuentran sobre todo en las
plantas superiores, no forman parte de las proteínas.

 Alfa AA: son los AA donde el grupo amino esta unido al

átomo de carbono (carbono alfa), inmediatamente adyacente al
grupo carboxilo.
  Beta AA: son los AA donde el grupo amino esta unido al
carbono segundo a partir del grupo carboxilo (carbono beta).
 Gamma AA: son los AA donde el grupo amino está unido al
carbono tercero a partir del grupo carboxilo (carbono gamma).

DEFINIR AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES,

INDICANDO SU SIGNIFICADO BIOLOGICO:

Aminoácidos esenciales: son aquellos que el propio organismo no puede

sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos
en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta Las rutas para la
obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente
costosas.

Los aminoácidos esenciales, como parte de las proteínas, tienen funciones

relacionadas con el carácter puramente estructural o plástico proteico. Es decir,
regeneración de tejidos, reparación de heridas, participación en el crecimiento y
desarrollo, éstas son, de manera global las importantes funciones atribuibles a
los aminoácidos.

Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,

metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Aminoácidos no esenciales: No esencial significa que no necesita hacer la

ingesta directa en una dieta, porque nuestros cuerpos producen un aminoácido,
aun cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos.

La función principal de los aminoácidos no esenciales es conformar las

proteínas, las cuales son moléculas que conforman los músculos, ayudando a
su conservación y mantenimiento.

Aunado a ello, los aminoácidos no esenciales cumplen papeles muy

importantes en cuanto a los procesos metabólicos se refiere, tales como la
eliminación de toxinas propias y externas, la digestión, síntesis de glucosa,
grasas y otras sustancias importantes para el organismo.

Algunos de estos compuestos también suelen sintetizarse como

neurotransmisores, es decir, como sustancias químicas que transmiten
información entre las neuronas hacia el sistema nervioso y la médula espinal,
relacionada con los estímulos que recibe tanto del interior como del entorno.

Otros aminoácidos tienen la función de promover la fabricación de los linfocitos

o el mantenimiento de las inmunoglobulinas, reforzando así nuestro sistema
inmunológico; es decir, aumentando las defensas del organismo frente a la
posible amenaza que representan agentes externos como los microbios.
Los aminoácidos no esenciales son: alanina, arginina, asparagina, ácido
aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

RECONOCER EN LAS FORMULAS ESTRUCTURALES LOS GRUPOS

IONIZABLES DE LOS AMINOÁCIDOS, RESALTANDO SU IMPORTANCIA
BIOLÓGICA:

https://www.youtube.com/watch?v=es644jLeQ-0 (Vea para entender un poco)

En los aminoácidos, los grupos amino y carboxilo pueden ser ionizados, al igual
que las cadenas laterales R sólo en algunos

Los aminoácidos son compuestos nitrogenados que se caracterizan por

presentar un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al
mismo carbono. Estos dos grupos se pueden ionizar en medio acuoso,
siendo los responsables del anfoterismo de los aminoácidos, es decir,
pueden actuar como ácidos o como bases, en función del pH del medio
(los compuestos que son capaces de aceptar o ceder protones se
denominan anfóteros o anfolitos): el grupo -carboxilo se comporta como
un ácido débil y el grupo amino, como una base débil. Por ello, la carga
de los aminoácidos varía en función del pH. Además, cinco de los
aminoácidos proteinógenos presentan otro grupo ionizable en su cadena
lateral: Lys, Arg, His (aminoácidos con carga positiva o básicos), Asp y
Glu (Aminoácidos con carga negativa o ácidos).

Los aminoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o de cero Las
formas cargada y no cargada de los grupos ácidos débiles —COOH y —NH3 +
ionizables que existen en solución en equilibrio protónico:

Si bien tanto el R—COOH como el R—NH3 + son ácidos débiles, R—COOH es

un ácido mucho más fuerte que R—NH3 +. A pH fisiológico (pH de 7.4), los
grupos carboxilo existen casi por completo como R—COO– y los grupos amino
de manera predominante como R—NH3 +.

Las moléculas que contienen un igual número de grupos ionizables de carga

opuesta y que, por ende, no portan carga neta, reciben el nombre de
zwitteriones. De este modo, los aminoácidos en sangre y casi todos los tejidos
deben representarse como en A, a continuación.
La estructura B no puede existir en solución acuosa, porque a cualquier pH lo
bastante bajo como para protonar el grupo carboxilo, también estaría protonado
el grupo amino. De modo similar, a cualquier pH suficientemente alto como
para que predomine un grupo amino no cargado, un grupo carboxilo estará
presente como R—COO– . Sin embargo, la representación B no cargada a
menudo se usa para reacciones que no comprenden equilibrios protónicos.

CONOCIENDO EL VALOR DE PK DE LOS GRUPOS IONIZABLES,

REPRESENTAR LA ESTRUCTURA QUÍMICA DE LAS ESPECIES IÓNICAS
PREDOMINANTES, A DIFERENTES PH, DE CADA UNO DE LOS
SIGUIENTES TIPOS DE AMINOÁCIDOS:

a) Monoamino Monocarboxilo:
b) Monoamino Dicarboxilo:

c) Diamino monocarboxilo:
 DEFINIR MATEMÁTICAMENTE Y CONCEPTUALMENTE EL PUNTO
ISOELECTRICO DE UN AMINOÁCIDO, DAR EJEMPLOS:

Se llama pH isoeléctrico o punto isoelectrico al pH en el que la concentración de Zwitterión

es máxima (el aminoácido no presenta carga neta). 
Otra definición de punto isoelectrico es: pH al que la concentración de especies protonadas y
desprotonadas se iguala.
El valor del punto isoeléctrico de un aminoácido depende de las características de los grupos
ionizables, los puntos isoeléctricos de los aminoácidos reflejan la naturaleza de los grupos R
ionizables.
Aquellos aminoácidos sin un grupo R ionizable tendrán puntos isoeléctricos alrededor de 5 o 6
(resultado de la influencia del grupo amino y carboxilo) mientras que aquellos con grupos R
ionizables positivos tendrán puntos isoeléctricos alrededor de 8 (influenciados tanto por el
grupo amino y carboxilo como por el grupo R) mientras que los aminoácidos con grupos R
ionizables negativos tendrán puntos isoeléctricos alrededor de 3.
Cálculo del punto isoeléctrico:
El pH isoelectrico se calcula como media de pKa,1 y pKa,2, es decir, la media de los pKas de las
etapas que forman y descomponen el Zwitterión.
pI: (Pka1 + Pka2)/2
Por ejemplo en el caso de la glicina, el valor de los pKa adyacentes a la forma zwitterionica son
2,34 (pKa del grupo carboxilo) y 9,60 (pKa del grupo amino); y por tanto el valor del pI será
5,97.
pI = (2,34+9,60)/2 = 5,97

En el caso del glutamato, los pKa adyacentes al zwitterion son 2,19 (pKa del grupo
carboxilo) y 4,25 (pKa del grupo R); y por lo tanto el valor del pI será 3,22.
pI = (2,19+4,25)/2 = 3,22