Las proteínas

Las proteínas son macromoléculas que están formadas por carbono, oxígeno, hidrógeno y
nitrógeno fundamentalmente, aunque también pueden contener minerales como azufre,
hierro y fósforo. La parte más pequeña en que pueden dividirse son unas unidades
estructurales denominadas aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos
como enlaces peptídicos.
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino
(-NH2).  Estructura general de los α-aminoácidos que forman las proteínas. El carbono α
(Cα) tiene cuatro sustituyentes los cuales son: un átomo de hidrógeno (H), un grupo
carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH 2), y un grupo R que es diferente en cada uno de
los aminoácidos. Los grupos amino y carboxilo se representan en su forma ionizada
predominante a pH neutro.  

Los alimentos que ingerimos nos aportan estas proteínas, pero se absorben en forma de
aminoácidos y cadenas cortas de péptidos después de su hidrólisis en el proceso de
digestión.

Las proteínas son uno de los macronutrientes que encontramos en los alimentos junto a los
hidratos de carbono y lípidos. Son los elementos básicos del cuerpo, esenciales en todo el
metabolismo.
Su principal función no es energética sino estructural, es decir, contribuyen a la formación,
desarrollo y renovación de todos los órganos y sistemas del organismo y desempeñan
también un gran número de funciones en las células de los seres vivos.
aminoácidos esenciales y no esenciales
Existen 20 aminoácidos y con ellos se forman todas las proteínas. Nueve de éstos se
obtienen de la dieta y son conocidos como aminoácidos esenciales y los otros restantes
pueden ser producidos por el cuerpo y no es necesario ingerirlos.

• Esenciales
Deben ser aportados en la dieta, ya que no podemos fabricarlos en el organismo. La
leucina, isoleucina y valina, denominados también ramificados, actúan de forma
conjunta en la síntesis de proteínas, en la producción de energía y en la protección del
sistema inmunológico. La fenilalanina, es importante en la formación de determinados
neurotransmisores y permite a determinadas hormonas, mejorar el equilibrio de los
estados de ánimo y reducir la percepción del dolor. La lisina es esencial en la
construcción de tejidos y forma parte importante de los músculos. La metionina es uno
de los principales elementos de consolidación de las proteínas implicadas en la
formación de células y tejidos y es importante para la salud de piel y uñas. El triptófano
 es importante precursor de neurotransmisores como la serotonina y la melatonina.

• no esenciales
Los podemos fabricar a partir de los esenciales. La arginina puede ser esencial para los
niños muy pequeños ya que sus requerimientos son mayores que su capacidad para
sintetizarlo. Hay también dos aminoácidos no esenciales que se forman a partir de otros
esenciales: la cisteína (y cistina) a partir de metionina, y la tirosina a partir de
fenilalanina. La tirosina es precursora de neurotransmisores tan importantes como la
dopamina, noradrenalina y adrenalina y es fundamental para el movimiento y el
metabolismo. La cisteína es un antioxidante que contiene azufre y además es
coadyuvante en la salud de piel, pelo y uñas y tiene también un papel fundamental en el
metabolismo de los ácidos grasos. La glicina es imprescindible en la producción de
energía ya que almacena la glucosa en forma de glucógeno. El glutation es un potente
antioxidante y desintoxicante.

según su contenido en aminoácidos esenciales:

• Proteínas completas o de alto valor biológico: si contienen los aminoácidos
esenciales en cantidad y proporción adecuadas. Son denominadas también, de buena
calidad. Las encontramos fundamentalmente en los alimentos de origen animal
(leche, pescado, carne y huevo), y en la soja.
• Proteínas incompletas o de bajo valor biológico: carecen de alguno de los
aminoácidos esenciales. Las encontramos en las legumbres y los frutos se- cos
donde el aminoácido deficitario es la metionina, y en los cereales, que son
deficitarios en lisina.

según su estructura química:

• Holoproteínas o simples: están formadas exclusivamente por aminoácidos.
Incluyen la albúmina del huevo, las globulinas del plasma sanguíneo, las
prolaminas, el colágeno, queratina, elastina…
-Como por ejemplo, las allbuminas son proteínas son solubles en agua, se encuentran en
todas las células del cuerpo y también en el torrente sanguíneo. Algunos ejemplos de
albúminas son las lacto albúminas que se encuentran en la leche y las seroalbúminas
que se encuentran en la sangre.
-prolaminas: Estas proteínas son solubles en un 70 u 80% de alcohol. Entre ellas
podemos destacar el fliadin de trigo y la zeína del maíz. Se encuentran únicamente en
los materiales vegetales.

Heteroproteínas, proteínas complejas o conjugadas: constan de una fracción

nitrogenada y otra de naturaleza no proteica que se denomina también grupo prostético.
En este grupo se encuentran las lipoproteínas, las glucoproteínas, las cromoproteínas y
las nucleoproteínas
Glucoproteínas
Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas,
hormonales, de coagulación, etc. Destacan las inmunoglobulinas.
Lipoproteínas
Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por
ejemplo los quilomicrones.
Nucleoproteínas
Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido
ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas).
Cromoproteínas
Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la
presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina),
almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de
electrones (citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina)

Funciones de las proteínas

Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las
células realizar determinadas acciones como defensa ante los agentes externos,
mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar tejidos y órganos
dañados, transportar sustancias como las grasas, el oxígeno…Por tanto el consumo de
proteínas es necesario, además de para aportar todos los aminoácidos esenciales, para
cubrir las siguientes funciones:

1.plástica y estructural. Forman parte de las estructuras corporales, forman tejidos de

sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos y
suministran el material necesario para el crecimiento y la reparación de tejidos y
órganos. Por ejemplo, el colágeno presente en los huesos y tendones, la queratina
presente en la piel, las uñas y el pelo…
Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte
de los cromosomas que regulan la expresión genética.
Las glucoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas
celulares.
2. reguladora de la actividad celular. Por un lado actúan como biocatalizadores
acelerando las reacciones químicas del metabolismo. En su función como enzimas,
las proteínas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar, en forma específica,
con diversas moléculas. Forman parte de hormonas, anticuerpos o inmunoglobulinas.
Por otro lado, algunas hormonas de naturaleza proteica como la insulina y el
glucagón, regulan los niveles de glucosa en sangre. También la calcitonina interviene
en la regulación del metabolismo del calcio.

3. Energética y de reserva. En ausencia o insuficiencia en la ingesta de carbohidratos

 van a proporcionar 4 Kcal/g. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son
la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo y la gliadina del
grano de trigo.

4. transporte. Contribuyen al mantenimiento del equilibrio de los líquidos corporales

y transportan algunas sustancias como las grasas (apoproteínas), el oxígeno
(hemoglobina), facilitan la entrada de glucosa y aminoácidos a las células
(transportadores de membrana)

5.Función homeostática. Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo

en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico.

Ejemplos de alimentos proteicos

● La carne
● El pescado
● El huevo
● Legumbres y frutos secos
● Los lácteos

Enfermedades relacionadas con el consumo de proteínas

Entre las enfermedades asociadas, podemos citar: alteraciones del sistema renal,
desnutrición, ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al pescado, a la proteína de la
leche de vaca….) y celiaquía o intolerancia al gluten, entre otras.
Un exceso de proteínas animales en la alimentación, se relaciona por una parte con un
mayor riesgo de osteoporosis ya que el fósforo compite con el calcio disminuyendo su
absorción y por otra, debido al contenido en grasas saturadas asociadas, con un mayor
riesgo de enfermedades cardiovasculares. Por otro lado, una deficiencia en proteínas por un
bajo consumo, afecta también el nivel de dos nutrientes importantes: las vitaminas del
complejo B y el hierro. Es importante que quienes sean vegetarianos estrictos (no
consumen carnes, lácteos y huevos), cuiden especialmente la combinación de alimentos
vegetales para garantizar el aporte de proteínas completas.

ENZIMAS
Las enzimas son proteínas “especializadas” y controlan todas las reacciones químicas de
nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se dice que son catalizadores,
porque cada reacción química necesita una enzima para que se realice, es decir, todo lo que
se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima actúa sobre una sustancia
concreta, como una llave y una cerradura.

Una enzima es un catalizador biológico. Es una proteína que acelera la velocidad de una
reacción química específica en la célula. La enzima no se destruye durante la reacción y se
utiliza una y otra vez. Una célula contiene miles de diferentes tipos de moléculas de
enzimas específicas para cada reacción química particular.

Todas las células, incluyendo microorganismos y organismos superiores, producen

enzimas. Su acción está estrechamente ligada con las reacciones metabólicas, y la mayoría
de las transformaciones químicas requeridas para mantener activas a las células tardarían
mucho tiempo en efectuarse o simplemente no procederían si no estuvieran presentes las
enzimas. Su estudio en el campo de los alimentos es de primordial interés debido a que son
responsables de algunos cambios químicos que sufren los alimentos, cambios que pueden
resultar en beneficios (maduración de frutas) o perjuicios (oxidación de ácidos grasos y
oscurecimiento enzimático). Por otro lado, muchos productos alimenticios se obtienen a
través de reacciones bioquímicas que se efectúan por medio de enzimas endógenas del
alimento, por las que se le añaden o las producidas por los microorganismos utilizados en la
elaboración de alimentos fermentados.

Nomenclatura

Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción. En este grupo se incluyen las

deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas y peroxidasas.

2. Transferasas: promueven la transferencia de distintos grupos químicos entre una

molécula donadora y una aceptora. Dentro de las más estudiadas se incluye a las glicosil
transferasas, amino transferasas y fosfo transferasas.

3. Hidrolasas: llevan a cabo la ruptura de enlaces covalentes con la introducción de una

molécula de agua. Las enzimas hidrolíticas (que incluyen a las amilasas, esterasas,
glicosidasas, lipasas y proteasas, entre otras) son las que se utilizan, con mayor frecuencia,
como aditivos en la industria alimentaria.

4. Liasas: rompen enlaces para la eliminación de un determinado grupo químico del

sustrato y forman dobles ligaduras sin la introducción de moléculas agua. Entre ellas se
encuentran: aldolasas, descarboxilasas, deshidratasas y pectina liasa

. 5. Isomerasas: catalizan el arreglo espacial de grupos del sustrato sin modificar su

composición química; y son: epimerasas y racemasas.

6. Ligasas: promueven la unión covalente de dos moléculas acopladas con la ruptura de un

enlace pirofosfato proveniente de ATP, UTP o CTP, como fuente de energía. El término
ligasa es sinónimo de sintetasa.
El segundo dígito de la nomenclatura corresponde a la subclase de enzima

El tercer dígito es una subdivisión y ofrece más información con respecto al sustrato que
utiliza la enzima.

Finalmente, el cuarto dígito indica el número serial de la enzima en el grupo

correspondiente.

Principales enzimas en los alimentos:

Las enzimas son sustancias químicas que puede fabricar el propio organismo a partir de las
proteínas o que se pueden adquirir a través de los alimentos. ... Las enzimas son proteínas
que catalizan, es decir, aceleran, reacciones bioquímicas que ocurren de manera natural en
todos los organismos vivos.

ENZIMAS ENDÓGENAS: Provenientes de los mismos tejidos alimentarios. Son enzimas

producidas por nuestro organismo, se crean a partir de la ingestión de los alimentos,
especialmente crudos con la intervención del aire que se respira.

El conocimiento de la distribución de las enzimas en los diferentes alimentos y la forma en

que se puede controlar su actividad de acuerdo con el medio en que se encuentra, ha
permitido a los tecnólogos de alimentos utilizarlas de una forma adecuada. Además de
disminuir su actividad para conservar en condiciones óptimas durante un tiempo más largo
los alimentos perecederos, las enzimas se emplean para:

• Indicar la eficiencia de los procesos térmicos, a que se someten algunos alimentos

• Aumentar la calidad general de los productos

• Mejorar el sabor

• Estabilizar los alimentos

• Preparar saborizantes y colorantes

• Transformar los subproductos y utilizarlos en la preparación de los alimentos

La utilización de las enzimas en la industria alimentaria, se pueden dividir en dos grupos.

•Indicadores en los procesos térmicos

•Compuestos para la transformación de los componentes de los alimentos

Indicadores en los procesos térmicos.

Fueron diseñados para reducir los riesgos al consumidor, de ciertos productos utilizados
como la leche, que pueden ser portadores de microorganismos patógenos peligrosos,
como lo son:

 Tuberculosis

 Salmonelosis

 Brucelosis
La utilización de enzimas en la elaboración de alimentos es ventajosa porque:

• Son sustancias naturales, no toxicas

• Catalizan determinada reacción; la producción de productos indeseables debido a

reacciones secundarias es, en la mayoría de casos, despreciables. Esto se debe a que la
especificidad de las enzimas es variable y depende de la fuente y tipo de enzima empleado,
lo cual permite utilizar enzimas que favorezcan la formación de un producto determinado.

• Las temperaturas requeridas en los procesos enzimáticos son moderadas y

generalmente el cociente de la temperatura esta entre 1,8 y 2,0. Esto significa que la
velocidad de reacción se incrementa o disminuye en ese orden cuando se produce un
cambio de temperatura de 10°C. por lo tanto, cuando se usan temperaturas relativamente
altas, el proceso se puede realizar en tiempos muy cortos lo cual implica además que las
condiciones higiénicas se pueden mantener más fácilmente.

• El pH es necesario para mantener activas las enzimas en moderado, generalmente

cerca a la neutralidad.

La cantidad que se requiere de enzimas en un proceso es baja, entre 0,1 y 0,5% del sustrato
que este siendo procesado.

La velocidad de la reacción es posible controlar ajustando la temperatura, el pH y la

cantidad de enzimas utilizadas.

La reacción puede detenerse mediante la inactivación de las enzimas en el momento que

desee.

Recuperación de subproductos de matadero: entre los mataderos quedan subproductos

como la sangre de los animales y la carne que queda adherida en los huesos.

• De la sangre se puede preparar una harina que se emplea en la alimentación del

animal.

• De la sangre también se puede adquirir concentrado proteico decolorado

• Y de las carnes que quedan adheridas a los huesos, se obtiene un hidrolizado

proteico que puede ser adicionado a productos cárnicos enlatados y sopas. Los huesos con
la carne adherida se cortan en trozos pequeños.

PRODUCCION DE SABORIZANTES
Edulcorante: se da en la producción de sacarosa a partir de la caña de azúcar o de la
remolacha azucarera, la utilización de enzimas que hidrolizan los residuos de almidón
presente en los extractos, permiten que se obtengan un rendimiento más alto.

Sabores de queso: es el resultado de la actividad enzimática que contienen los

microorganismos de las cepas con que se inocula la cuajada. El proceso usual de
maduración dura alrededor de dos meses.

PRODUCTOS HORNEADOS
La calidad de los productos horneados depende en gran parte del nivel de amilasas en la
masa.
El contenido de estas enzimas en las harinas depende de las condiciones de crecimiento y
cosecha del grano.
En la industria se incrementa extractos de malta o de α-milasa producida por hongos.
La utilización de los extractos de malta presenta algunas desventajas en especial que la
actividad enzimática es variable y que pueden contener proteasa que disminuye la calidad
del pan.

TECNOLOGIA DE FRUTAS

El empleo de enzimas en el proceso de frutas se inició en 1939, adicionándole enzimas

pectolíticas al jugo de manzana para clarificado. Actualmente el uso de enzimas se han
empleado a diversos aspectos para la preparación de jugos de diferentes frutas, en especial
para incrementar el volumen del jugo obtenido.
En la industria de cítricos, se utilizan para lavar la pulpa, disminuir la viscosidad de los
jugos concentrados de naranja y para clarificar el jugo de limón.
La pulpa de los cítricos, después de separar el jugo, aun contiene una cantidad considerable
de jugo que no pueden ser separados por presión. Entre los diferentes métodos empleados
para recuperar el jugo de la pulpa, el más usado es lavar la pulpa con agua. Cuando la pulpa
se trata con enzimas pectolíticas antes del lavado, la recuperación de solidos solubles
durante el proceso es mucho mayor.

ACEITES COMESTIBLES
El porcentaje de aceite comestible obtenido de fuente de pescado o la soya, donde los
lípidos se encuentran asociados con proteínas, se incrementa el uso de proteasas.
Se utilizan papaína o bromelina en niveles de 0,1 a 0,5% en relación con el peso de pescado
macerado, el tratamiento se efectúa a una temperatura aproximada de 60º C por un período
que oscila entre 30 y 60 minutos. Las proteínas y las enzimas se coagulan térmicamente, lo
cual facilita la recuperación del aceite.