“Enzimas: aplicaciones el diagnóstico clínico e

industria alimentaria”

Torres Gomero, Jessica Grisell

GRUPO Nº 07
Curso de Bioquímica
Facultad de Medicina – EAP de Nutrición
Universidad Nacional Mayor de San Marcos
1. INTRODUCCIÓN
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas, es
decir, aceleran la velocidad de reacción. Estas son unas herramientas claves en la industria
alimentaria, debido a que mejoran los procesos de fabricación y las propiedades sensoriales de
los alimentos. Además participan en el diagnóstico clínico, ya que su valor tiende a aumentar o
disminuir antes alguna enfermedad.
2. DESARROLLO
2.1. ENZIMAS DE INTERES CLINICO
a. Marcadores de infarto al miocardio
 Creatin Kinasa: Esta enzima es dimérica y está conformada por monómeros que pueden ser
de dos tipos: M y B. Gracias a las determinaciones de la creatin kinasa y la CK 2, es posible
reconocer infartos o la extensión del infarto precozmente. (1).
 Lactato deshidrogenasa: Esta enzima tiene valor para diagnóstico tardío, debido a que la
alternación en LDH1 es patognómico del infarto, mientras que LDH 2 se relaciona los procesos
de la hemolisis en glóbulos rojos (1).
 Aspartato aminotransferasa: La determinación de la aspartato aminotransferasa en el suero
es de gran utilidad para localizar el daño mitocondrial para poder evaluar la severidad del
infarto cardiaco y evaluar a las enfermedades hepáticas (2).
b. Marcadores pancreáticos
 Amilasa: Ayuda a digerir los carbohidratos, esta se produce en las glándulas salivales y en el
páncreas. Cuando este órgano está inflamado, se liberará amilasa en sangre, es por ello que
su alta concentración puede significar problemas en el páncreas. (1).
 Lipasa: Es una enzima que se encarga de hidrolizar los niveles de triglicéridos, esta es
parcialmente más específica al páncreas, ya que también puede producirse en el intestino, el
riñón, el bazo y la faringe, por lo que la inflamación de alguno de estos órganos también
generará la elevación de este enzima (3).
c. Marcadores hepáticos
 Alanina aminotransferasa: Es una enzima celular de vías principales cuya actividad se centra
en el hígado, en donde ayudará a transformar a las proteínas en energía para sus células (1).
 Fosfatasa alcalina: La fosfatasa alcalina es una hidrolasa que posee una especificidad muy
baja de sustrato, esta tiene una gran importancia, ya que se encarga de descomponer las
proteínas. Se encuentra en casi todos los tejidos, en el hígado, los huesos, entra otros (1).
 Gammaglutamiltransferasa: Es una enzima de la sangre encargada de catalizar diferentes
grupos gammaglumatil entre péptidos o a un aminoácido. La especificidad que posee es muy
baja, razón por la cual aumenta en la mayoría de enfermedades del hígado (1).
2.2. ENZIMAS FERMEMENTATIVAS
a. Microorganismos importantes
 Bacterias: Las fermentaciones lácticas industriales utilizan fundamentalmente bacterias
lácticas homofermentativas (homolácticas) tales como Lactobacillus delbrueckii. L. bulqaricus.
L. pentosus, L. casei, L. leichmanii y Streptococcus lactis (4)
 Levaduras: Las levaduras suelen fermentar unos pocos glúcidos, principalmente hexosas y
disacáridos. El género Saccharomyces y unos pocos más, son fermentadores enérgicos de los
azúcares bajo condiciones anaeróbiocas (5).
a. Industria cervecera: En la fabricación de cerveza se usan proteasas, amilasas y
glucanasas. La acción de estas enzimas, consiste en mejorar la licuefacción del almidón,
regular el contenido de azúcar, mejorar la extracción, facilitar la filtración y controlar la
turbidez (6).
b. Industria vinícola: En la elaboración de vinos, es común la adición de pectinasas durante
la elaboración de vino blanco, particularmente durante el triturado para facilitar la
extracción del jugo y después durante el prensado para aumentar la clarificación (6).
 c. Producción de lácteos : La fabricación de productos lácteos en los que participan
enzimas es muy amplia e incluye quesos, leches fermentadas (yogurt, leche ácida), leche
deslactosada, etc. (6).
2.3. ENZIMAS QUE ACTUAN SOBRE PROTEINAS
a. Quimosina: Tiene una actividad muy específica ya que hidroliza un solo enlace de la proteína
más abundante en la leche, llamada k-caseína. Al romper este enlace, se forma un coágulo
que conocemos como cuajada (7).
b. Pepsina: Se produce como pepsinógeno y adquiere su conformación activa por hidrólisis del
ácido estomacal. Se utiliza como fórmula farmacéutica para mejorar la digestión, así como para
producir hidrolizados proteínicos y ocasionalmente para la estabilización de la cerveza (8).
c. Proteasas: En el procesamiento de la carne, las enzimas con mayor utilidad son las proteasas,
cuya función principal es suavizar la carne (6).
d. Papaína y Bromelina: : Son muy activas sobre el tejido conectivo de colágena y elastina y
tienen menor preferencia por las proteínas de las fibras musculares, por lo que uno de sus usos
principales es en el ablandamiento de la carne (8).
2.4. ENZIMAS QUE ACTUAN SOBRE CARBOHIDRATOS
a. Alfa-amilasas: Es secretada por el páncreas. Gracias a su acción sobre los almidones y
azúcares, esta enzima forma parte de las industrias panaderas, debido a que permite el
crecimiento durante el horneado aumentando considerablemente el volumen del pan (9).
b. Amiloglucosidasas: Su acción prolongada puede causar la hidrólisis total del almidón, por lo
que se emplea en la fabricación los jarabes de glucosa (8). También es usada para la
producción de cervezas tipo “light” (6).
c. Glucosa isomerasa: Es de las más importantes en el área de procesamiento de almidón.
Estas fueron las primeras enzimas que se usaron industrialmente, con el fin de producir jarabes
fructosados (7).
d. Producción de jarabes de glucosa y fructuosa a partir de almidón: A partir del almidón se
pueden obtener jarabes de diferentes composiciones. Los jarabes glucosados al ser tratados
con la glucosa isomerasa, pueden convertirla en fructosa, aumentando así su poder endulzante
(8).
e. Producción azucares sencillos (fermentación): Prácticamente cada hidrato de carbono o
derivado puede ser utilizado como sustrato fermentable por algún microorganismo. Se puede
obtener cerveza tras la producción de maltosa para la fermentación alcohólica (8).
f. Lactasa: Hidroliza a la lactosa en sus monosacáridos correspondientes galactosa y glucosa y
se puede emplear en diversos productos lácteos, sobre todo en los que se elaboran para las
poblaciones con intolerancia a la lactosa (8).
g. Pectinasas: La textura de las frutas y las verduras se debe a la presencia de pectinas que
forman parte de la pared celular. Las primeras enzimas empleadas en las industrias de jugos
de frutas fueron las enzimas pécticas para la clarificación del jugo de manzana (6).
2.5. ENZIMAS PARA LA PRESERVACION DE LAS PROPIEDADES FISICAS Y QUIMICAS DE
LOS ALIMENTOS
a. Lipoxidasa: Entre los pigmentos a los que atacan esta enzimas están los carotenoides y las
clorofilas. De hecho, esta reacción se ha aprovechado para la decoloración o blanqueado de
las harinas de cereales (8).
b. Glucosa oxidasa – catalasa: Cataliza la reacción entre la glucosa y el oxígeno molecular, su
aplicación más importante es en la eliminación de la glucosa del huevo antes de su
deshidratación, con objeto de evitar las reacciones de oscurecimiento no enzimático (8).
c. Lactoperoxidasa: Al igual que la glucosa oxidasa y la catalasa, la lactoperoxidasa está
involucrada en la preservación del alimento debido a que evita el crecimiento de
microorganismos patógenos sobre el producto lácteo. (6)
3. CONCLUSIONES
Para concluir podemos evidenciar el gran papel que tienen las enzimas. Estas no solo participan
en las reacciones metabólicas de nuestro organismo, sino también son parte de la producción de
alimentos o de la conservación de los mismos. Además de ser grandes indicadores de un
diagnóstico clínico a nivel cardiaco, hepático y pancreático.
4. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. Brandan, N., Llanos, C., Barrios, B. I., Escalante Marassi, A. P., & Ruíz Díaz, D. A. N..
Distribución de las enzimas en los espacios extra e intracelular. Faculta de de Medicina UNNE.
2008; 5.
2. Alarcón-Corredor, O. M., Ramírez de Fernámdez, M., & Tatá2, y E. C. de. Los mapas
enzimáticos tisulares y séricos y la utilidad diagnóstica de los cocientes enzimáticos. Una
revisión. 2017; 3(2252), 58–66.
3. URIBE, C. P., & TORNVALL, S. S. Pancreatitis aguda. Revista Médica de Valparaíso. 1949;
2(3), 133–142.
4. Carbonero P. Bioquímica de las fermentaciones. Universidad politécnica Madrid. 36:9.
5. Déak T, Beuchat LR.. Handbook of Food Spoilage Yeasts. CRC Press, Boca Ratón. 1996; cap
7.
6. Moral S, Ramírez-coutiño LP, García-gómez MDJ. Aspectos relevantes del uso de enzimas en
la industria de los alimentos. Rev Iberoam Ciencias. 2015;2(3):87–102.
7. Peña C, Facultad M. ¿enzimas en los alimentos? bioquímica de lo comestible. 2014;15:1–13.
8. Badui S. Salvador Badui Dergal. Química de los alimentos. 2006. 323–334 p.
9. Ronquillo H. Estudio del defecto de la adición de la enzima alfa amilasa en un pan tipo muffin,
elaborado con diferentes tipos de harina de trigo [Licenciatura]. [Ecuador]: Univesidad Técnica
de Ambato; 2012.