UNIVERSIDAD IBEROAMERICANA LEÓN

Nutrición y Ciencias de los Alimentos

Bioquímica y Laboratorio

“CUESTIONARIO DE ENZIMAS”.

PROFESOR:
Daniela Paulina Mares Àlvarez

ELABORADO POR:
Equipo #4

Bertha Sofía Gersenowies Sánchez

Diana Laura López Rodríguez

María Fernanda Rentería Obregón

Fecha de entrega: 25 octubre de 2020

 1. ¿Qué es un enzima?
Una enzima es una proteína que actúa como catalizador biológico, llevando a cabo
reacciones bioquímicas a muy altas velocidades, no se consume durante la reacción y
en general presenta un elevado grado de especificidad.

2. Ejemplo del uso de enzimas en la antigüedad:

Uso de enzimas para la producción de alimentos.
En la antigüedad, los pueblos usaban las hojas de ciertas plantas para envolver carne,
facilitando la acción de proteasas vegetales (papaína, bromelina y ficina) sobre las
proteínas del tejido animal, provocando su ablandamiento. Así mismo, algunos grupos
humanos usaban el estómago de corderos y becerros como recipiente, causando
accidentalmente la coagulación de la leche con enzimas asociadas a este órgano.

3. Clasificación de las 6 enzimas:

1. Oxidorreductasas: ​catalizan reacciones de oxidorreducción

(deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas y peroxidasas).
2. Transferasas: ​promueven la transferencia de distintos grupos químicos
entre una molécula donadora y una aceptora (glicosil transferasas, amino
transferasas y fosfotransferasas).
3. Hidrolasas: llevan a cabo la ruptura de enlaces covalentes con la
introducción de una molécula de agua. Las enzimas hidrolíticas (que
incluyen a las amilasas, esterasas, glicosidasas, lipasas y proteasas,
entre otras) son las que se usan, con mayor frecuencia, como aditivos en
la industria alimentaria.
4. Liasas: rompen enlaces para la eliminación de un determinado grupo
químico del sustrato y forman dobles ligaduras sin la introducción de
moléculas agua (aldolasas, descarboxilasas, deshidratasas y pectina
liasa).
5. Isomerasas: ​catalizan el rearreglo espacial de grupos del sustrato sin
modificar su composición química (epimerasas y racemasas).
6. Ligasas: promueven la unión covalente de dos moléculas acopladas con
la ruptura de un enlace pirofosfato proveniente de ATP, UTP o CTP, como
fuente de energía. El término ligasa es sinónimo de sintetasa.

4. A qué se refiere el 1er Dígito / 2do dígito / 3er dígito y 4to dígito (IUPAC)

1er dígito.-​Está relacionado con la reacción química que cataliza la enzima, de

acuerdo a la clasificación anterior.
2do dígito.-​Corresponde a la subclase de enzima. Ej.: En el caso de las
hidrolasas se refiere al tipo de enlace que hidroliza: el 3.1 de enlaces éster, el
 3.2 de enlaces glucosídicos, el 3.4 de enlaces peptídicos...
3er dígito.-​Es una subdivisión y ofrece más información con respecto al sustrato
que usa la enzima. Ej.: Si se tiene una hidrolasa de uniones éster (3.1), el tercer
número indicará si se trata de un enlace éster carboxílico (3.1.1), tioéster (3.1.2),
monofosfato (3.1.3)...
4to dígito.-​ Indica el número serial de la enzima en el grupo correspondiente.

5. Cómo están integradas las enzimas

Las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que se pliegan
durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional
de la enzima, susceptible de presentar actividad.

6. ¿A qué se refiere la especificidad estereoquímica?

Se puede explicar a partir de la especificidad de las glucosidasas.
La maltosa (O-a-D-glucopiranosil-(1-4)-O-a-D-glucopiranósido) y la celobiosa
(O-b-D-glucopiranosil- (1-4)-O-b-D-glucopiranósido) son disacáridos compuestos por
dos moléculas de glucosa, poseen el enlace glucosídico con configuración a y b con
respecto al C1, respectivamente, lo que ocasiona una orientación de los grupos
glucosídicos diferente. La estereoespecificidad de una enzima define que ésta pueda
reconocer una forma óptica específica del sustrato (L-aminoácidos o D-azúcares).

7. ¿Qué es el sitio activo?

Dependiendo del plegamiento de la proteína, ciertos residuos de aminoácidos,
generalmente polares, se exponen en la estructura globular de la superficie de la
proteína mientras otros quedan ocultos dentro de la molécula. Generalmente, es en la
superficie donde ubica el dominio de interacción con el sustrato, también llamado sitio
activo.

8. La quimitripsina, tripsina y papaína ¿qué tipo de enzimas son?

Existe también la llamada quimioselectividad o ​especificidad de grupo que se
presenta cuando las enzimas actúan sobre un sustrato que contiene un determinado
enlace y un grupo químico específico al lado de éste; el ejemplo de la tripsina es
adecuado ya que esta enzima hidroliza los enlaces peptídicos en los que el grupo
carboxilo del enlace está dado por lisina o arginina; igualmente, las proteasas vegetales
(papaína y ficina) hidrolizan las uniones adyacentes a aminoácidos básicos, leucina o
glicina; por su parte, la pepsina actúa sobre los enlaces que contienen aminoácidos
aromáticos o ácidos dicarboxílicos.

9. Menciona los 5 factores que afectan la Velocidad de las reacciones enzimáticas

- El efecto del pH
- Efecto de la temperatura
 - Efecto de la concentración de sustrato
- Efecto de la actividad del agua
- Efecto de otros agentes en la actividad enzimática

10. Qué ventaja tiene el empleo de las enzimas en la industria

De las miles de enzimas conocidas, sólo algunas decenas se producen a escala
industrial, para emplearse en la manufactura tanto de alimentos como de materias
primas.
El empleo de enzimas tiene muchas ventajas:
a) son muy específicas en su manera de actuar, por lo que no propician reacciones
secundarias indeseables
b) funcionan en condiciones moderadas de temperatura y de pH y no requieren de
condiciones de procesamiento drásticas que puedan alterar la naturaleza del alimento,
ni de equipo muy costoso
c) actúan en muy bajas concentraciones, entre 108 y 106 M
d) su velocidad puede ser controlada al ajustar el pH, la temperatura y la concentración
de enzima
e) son fácilmente inactivadas una vez alcanzado el grado de transformación deseado.

En algunos casos es deseable operar a las enzimas en ambientes extremos, como en

el caso de la hidrólisis del almidón, que se gelatiniza a 110-120°C o en síntesis
orgánica en presencia de solventes y en ambientes de baja disponibilidad de agua.

11. Menciona la enzimas de:

Cerveza: amilasas, celulosa, enzimas pécticas y polifenol oxidasa
Helados: lactasa.
Café: enzimas pécticas, celulosa y polifenol oxidasa.
Chocolate: enzimas pécticas.
Vino: enzimas pécticas y proteasas.

REFERENCIA
- Badui, S. (2005). ​Química de los alimentos. Cuarta edición.​ Estado de México,
México: Pearson Educación.