HEMOGLOBINA

HEMOGLOBINA
ORIGEN
Maduración de los eritrocitos

LA EPO. Es una glicoproteína de 165

aa.
 Sintetiza

Eritropoyetina
(EPO)

ERITROCITOS
DEFINICION
 
 ESTRUCTURA

HEMOGLOBINA = GLOBINA + 4 HEM

4 CADENAS  

Las variaciones en las cadenas polipeptídicas dan origen a diferentes tipos

de hemoglobinas.
Por ejemplo:
Hemoglobinas normales del adulto ( A1 y A2),
Hemoglobina del feto (Hb F) que tiene gran afinidad por el oxígeno.
 MOLÉCULA DE HEMOGLOBINA
Cadena polipeptídica
Forma de alfa hélice
Cadena polipeptídica

La cadena α consta de 141

aminoácidos

Grupo HEMO

La cadena β consiste
de 146 aminoácidos
con una estructura
primaria diferente

Cadena polipeptídica Cadena polipeptídica Drepanocitos

 GRUPO HEMO
Tiene característica hidrofóbica

Constituido por un complejo

protoporfirina IX + hierro ferroso

aa
aa

Los a.a que rodea al grupo HEMO Grupo prostático ( HEMO)

deben ser no polar
 Estructura DEL GRUPO HEMO

En su estructura química se observa

lo siguiente:
Está constituida por 4 PIRROLES, en
cada pirroles se encontrarán un
átomo de Nitrógeno, aparte de
estos se encuentran dos grupos
VINILOS y 4 METILOS, también 2
PROPIONATO, unidos a un
Fe+(ferroso) contenido en el centro
de un gran heterociclo orgánico
PROPIONATO llamado porfirina.
 ABSORCIÓN Y TRANSPORTE DEL HIERRO

Luz intestinal
Enterocito Fe++ no se encuentra como
elemento libre si no se
encuentra dentro del HEMO

Sintetiza
proteína
CITOCROMOS
Libera el Fe +2
Fe++ LIBRE
Consumo de
suplemento
Proteína
Proteínas

Sintetiza GR (Hb) Deficiencia de hierro ---- anemia ferropénica

 Esta molécula hidrofóbica se sintetiza a
nivel de las mitocondrias, para eso se
necesita dos precursores: Succinil CoA
hace parte del Ciclo de KREBS y GLICINA
que es un a.a. de tipo no polar

CITOPLASMA
 TIPOS DE HEMOGLOBINA
 

Es la hemoglobina normal del feto que en su

mayor parte se degrada en los primeros días
de vida del niño siendo sustituida por la
hemoglobina A.
 hemoglobinoPATÍAs
Hay algunas enfermedades que afectan la formación de la Hb
 

Glóbulo rojo normal

ANEMIA DREPANOCITICA
Oxihemoglobina : La hemoglobina tiene dos
cadenas α y β, cada una con dos cadenas
polipéptidas.
Se encuentra unida al O2 normalmente.
Se le conoce como Hb en Estado Relajado (R)

 
 

Carboxihemoglobina:
• Unida con el CO.
• Es letal en grandes concentraciones (70%).
• El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el O2 por
la Hb desplazándolo fácilmente y produciendo hipoxia tisular.
Metahemoglobina:

• Hb con grupo Hem con

hierro en estado férrico
(Fe3+) Oxidado.
• Se presenta cuando el hierro
que forma parte de la Cuadro clínico
hemoglobina se altera de tal
manera que no transporta
bien el oxígeno
• Es un problema que puede
ser ocasionado por la
introducción de ciertos
compuestos al torrente
sanguíneo como: sulfamidas,
cloratos, nitritos, anilina
nitratos.
 Hemoglobina glucosilada:

Presente en patologías como la diabetes, resulta de la

unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a
cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono
3 y 4.
 eritrocateresis
Los glóbulos rojos de la sangre tienen una vida media de 120 días , cuando envejecen, son
destruidos por un proceso de apoptosis o muerte celular programada.
 
 BAZO: Tiene dos partes:

❑ Pulpa blanca

❑ Pulpa roja A nivel de la pulpa roja tenemos el SISTEMA RETÍCULO ENDOTELIAL que
actúa como una malla trabecular.
Continúan en el torrente
Las células jóvenes atraviesan sanguíneo
CEMENTERIO DE
LOS G. ROJOS
Células viejas se quedan ERITROCATERESIS
CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

HÍGADO U OTROS TEJIDOS

Fe 2+ se une a una
proteína transferrina
y almacenada en el
HIGADO en forma de
ferritina
 REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA

• Telen M. Eritrocitos maduros. Eds. Wintrobe Hematología clínica. Buenos Aires:

Intermédica; 1994. p. 80-105.
• Forrellat M. Regulación del metabolismo del hierro: dos sistemas, un mismo objetivo.
Revista Cubana de Hematología, Inmunol y Hemoter. 2016;32(1):4-14
GRACIAS