Avance Proyect Final, Deficiencia de Fosfoglicerato Mutasa PDF

TECNOLÓGICO NACIONAL DE MÉXICO «Ciencia es verdad, técnica es libertad»
Instituto Tecnológico de La Paz Febrero-Junio 2020

Departamento de Ingenierías, Ingeniería Bioquímica
Deficiencia de la fosfoglicerato mutasa
DEFICIENCIA DE LA FOSFOGLICERATO MUTASA
Arce Sanchez Mariluz1
Mackliz Villegas Isaac2
Bioquímica
M. C. Mauricio Salvador Rodríguez Ojeda
Ingeniería Bioquímica, Departamento de Ingenierías
TECNOLÓGICO NACIONAL DE MÉXICO
Instituto Tecnológico de La Paz
1
Arce Sanchez Mariluz, 17310345, maluarce1999@gmail.com, 6to, V.
2
Mackliz Villegas Isaac, 17310363, macklizsan14@gmail.com, 6to, V.
Resumen
Aquí va el resumen bien bonito
Palabras clave:
Tabla de contenido.
Resumen 2
Introducción 6
Contenido 7
Fosfoglicerato mutasa 7
Generalidades 7
Ruta en la que participa (glucolisis) 7
Subtema 1 7
Sub.subtema 1 8
Miopatía 8
Subtema 2 8
Sub.subtema 2 8
Deficiencia de fosfoglicerato mutasa 8
Subtema 3 8
Sub.subtema 3 8
Tema 4 9
Subtema 4 9
Sub.subtema 4 9
Conclusión 10
Fuentes consultadas 11
Anexos 12
Lista de tablas.
Lista de figuras.
Introducción
Aquí va la introducción
Objetivo: el objetivo de este trabajo es conocer la función que cumple la enzima
fosfoglicerato mutasa dentro del metabolismo, describiendo su acción en las rutas que
participa mediante la reacción que cataliza, y lo que sucede en el organismo cuando existe
la deficiencia de dicha enzima describiendo algunas enfermedades que desencadena.

Contenido
Fosfoglicerato mutasa
Las fosfoglicerato mutasas son una familia de isoenzimas esenciales para el
metabolismo de la glucosa y el 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG), que catalizan reacciones de
transferencia de grupos fosfato en moléculas de fosfoglicerato. Estas enzimas se pueden
dividir en clases distintas, monofosfoglicerato mutasas (mPGAM) y bisfosfoglicerato
mutasas (BPGAM). mPGAM catalizan la interconversión de 3-fosfoglicerato (3-PG) y
2-fosfoglicerato (2-PG). BPGAM catalizan la formación de 2,3-BPG desde
1,3-bisfosfoglicerato (1,3-BPG) en presencia de 3-PG (Fothergill & Watson, 1989). A su vez,
las mPGAM pueden subdividirse en dependientes o independientes de 2,3-BPG como
cofactor, dPGAM e iPGAM respectivamente. Solamente las dPGAM y BPGAM están
presentes en mamíferos, y al tener tanta similitud en secuencia y función se consideran
homólogas (Hass et al., 1980; Yanagawa et al., 1986).
Las dPGAM tienen tres isoenzimas, dos homodiméricas y una heterodimérica
compuestas de dos subunidades M y B (llamadas así por el tipo de tejido donde fueron
encontradas, M: musculus y B: cerebro). El homodímero aislado de las células del cerebro
(BB-PGAM) es llamado PGAM1, el otro homodímero extraído del tejido muscular
(MM-PGAM) se denomina PGAM2, y el heterodimero, MB-PGAM, es encontrado
principalmente en el corazón (Fothergill & Watson, 1989).
La enzima fosfoglicerato mutasa (PGAM2), clasificada EC 5.4.2.1 es una de las
enzimas de la etapa terminal de la glucólisis. Cataliza la transferencia reversible de un
grupo fosfato desde el tercer hasta el segundo carbono de una molécula de glicerato, en la
octava reacción de la glucólisis, utilizando 2,3-BPG como cofactor(Navarro, C., Teijeira, S. &
San Millán, S. 2008). El homodímero MM-PGAM (PGAM2) cuenta con el 95% de la
actividad total de las PGAM en el músculo maduro de humanos.
Generalidades
Número clasificatorio (describir cada uno de los números) , nombre sistemático,
secuencia de aminoácidos, subunidades, grupos prostéticos, coenzimas o cofactores, peso
molecular, pI, tipos de motivos relevantes.
Reacción que cataliza, parámetros cinéticos, moduladores, inhibidores, lugar donde
realiza su función
Ruta en la que participa (glucolisis)
Hablar de la glucólisis, y la gluconeogénesis, y como está relacionada con otras
rutas donde participe el 3-fosfoglicerato y 2-fosfoglicerato.
Reacción de la fosfogliceromutasa, inhibidores, cofactores/coenzimas, energía
necesaria, productos y reactivos
Mecanismo de reacción
Secuencia de aminoácidos, estructura y demás cosas
Aquí pues va el primero subtema, si es que llegamos a tener subtemas, que me
imagino que si. Y de nuevo solo escribí para rellenar el párrafo.
Sub.subtema 1
Este ya seria cuando nos pasemos

Miopatías metabólicas
Las miopatías metabólicas son enfermedades que afectan el músculo esquelético,
causadas por un déficit enzimático, son trastornos genéticos que disminuyen la capacidad
del músculo esquelético para utilizar sustratos energéticos y sintetizar ATP. Se clasifican en
tres grupos; las miopatías por alteraciones en el metabolismo de la glucosa, miopatías por
alteraciones en el metabolismo lipídico y miopatías debidas a deficiencias de enzimas de la
cadena respiratoria mitocondrial. Las miopatías metabólicas son la causa más frecuente de
mialgias, el cual se define como el dolor percibido en el músculo; el dolor se origina en
relación con el ejercicio, cuando la demanda energética sobrepasa la capacidad del
músculo de producir ATP; los síntomas y dolor muscular se producirán dependiendo del tipo
de defecto enzimático.(Cabrera, M. 2015; Montoya, J., Arenas, J., Ruiz-Pesini, E. y
Martín-Casanueva, M.A. 2018); Navarro, 2008)
Miopatías por alteraciones en el metabolismo de los carbohidratos (del glucógeno y
de la glucosa)
Las miopatías asociadas con el metabolismo de la glucosa generalmente se
clasifican en trastornos de glucólisis, glucogenólisis y síntesis de glucógeno. Estos
trastornos generalmente se presentan durante períodos de mayor demanda de energía
metabólica (es decir, ejercicio) y se consideran miopatías metabólicas; sin embargo,
algunos pueden presentar una miopatía fija y parecerse a miopatías estructurales como la
distrofia muscular o las miopatías congénitas.(Tarnopolsky, M. 2018)
Miopatías lipídicas
Estas enfermedades se caracterizan por la alteración en el transporte de los ácidos
grasos de cadena larga al interior de la mitocondria donde son metabolizados mediante la

B-oxidación, proporcionando la energía necesaria al músculo. Además del músculo, pueden
afectar otros tejidos, especialmente el hígado, el corazón y el sistema nervioso central,
ocasionando a otros casos clínicos. (Navarro, 2008)
Miopatías mitocondriales
La mayor parte de las enfermedades mitocondriales son debido a mutaciones en el
ADN mitocondrial, aunque se han descrito casos en el ADN nuclear que codifica proteínas
mitocondriales. En el caso de mutaciones en el ADN mitocondrial, la gran diferencia en los
casos clínicos está dada por la diferente porción de ADN normal y mutado que hay en las
células y tejidos. la cantidad de ADN mutado es mínimo para provocar una patología en un
tejido o individuo. (Navarro, 2008)
Deficiencia de fosfoglicerato mutasa
La deficiencia de la fosfoglicerato mutasa se ha descrito como miopatía pura, y en
pacientes con defectos de la glicosilación.(Montoya, 2018) La deficiencia de fosfoglicerato
mutasa es causada por variantes autosómicas recesivas en el gen PGAM-M implicadas en
la enfermedad de almacenamiento de glucógeno X y se caracteriza bioquímicamente por la
deficiencia enzimática de esta enzima, se caracteriza por contracturas musculares inducidas
por el ejercicio, debilidad, hiperckemia y mioglobinuria. El diagnóstico se realiza
demostrando la deficiencia bioquímica de la enzima por secuenciación PGAM-M; desde su
caracterización inicial en el año de 1981, se han identificado variantes patogénicas y se han
reportado 15 casos clínicos con la deficiencia de esta enzima. Koo, B., Oskarsson, B. 2016)
Los tres son: Exercise intolerance • Rhabdomyolysis • Tubular aggregates

Casos de estudio
Aquí pues va el primero subtema, si es que llegamos a tener subtemas, que me
imagino que si. Y de nuevo solo escribí para rellenar el párrafo.
Genética
Aquí pues va el primero subtem
Características clínicas
Aquí pues va el primero sub
Diagnóstico
Aquí pues va el primero subtem
Tratamiento
Aquí pues va el primero sub
Sub.subtema 3
Este ya seria cuando nos pasem

Conclusión
Finalmente llegamos a la conclusión, la culminación de una exhaustiva investigación
documental. Yupi.
Fuentes consultadas
Cabrera, M. (2015). Protocolo clínico de evaluación de las mialgias.Medicine, 11(75):
4540-4544.
Fothergill, L. & Watson, H. (1989). The phosphoglycerate mutases. Adv Enzymol Relat
Areas Mol Biot, 62: 227-313. https://doi.org/10.1002/9780470123089.ch6
Hass, L., Place, A., Miller, K., et al. (1980). The isolation and characterization of an active
site phosphohistidine peptide from human erythrocyte bisphosphoglycerate synthase.
Biochem Biophys Res Commun, 95: 1570-1576.
https://doi.org/10.1016/S0006-291X(80)80077-5
Montoya, J., Arenas, J., Ruiz-Pesini, E. y Martín-Casanueva, M.A. (2018). Las
94(789):a461.
enfermedades raras en las patologías neurometabólicas. Arbor, 1
https://doi.org/10.3989/arbor.2018.789n3003
Mendieta, H., Villalta, P., Salgado, M. (2003). Mioglobinuria. Reporte de un caso y revisión
9(5): 339-343
de la literatura. Medicina Interna de México, 1
Navarro, C., Teijeira, S. & San Millán, S. (2008). Miopatías metabólicas. Protocolos
Diagnóstico Terapeúticos de la AEP: Neurología Pediátrica. Recuperado de:
www.aeped.es/protocolos/
Tarnopolsky, M. (2018). Myopathies Related to Glycogen Metabolism Disorders. The
American Society for Experimental NeuroTherapeutics 15, 915-927.
https://doi.org/10.1007/s13311-018-00684-2
Koo, B., Oskarsson, B. (2016). Phosphoglycerate mutase deficiency (glycogen storage
disease X) caused by a novel variant in PGAM-M. Neuromuscular Disorders.
https://doi.org/10.1016/j.nmd.2016.08.002
Salameh, J., Goyal, N., Choudry R., Camelo, S. & Chong, P.S.T. (2013). Phosphoglycerate
mutase deficiency with tubular aggregates in a patient from Panama. Muscle Nerve
47: 138-140. DOI 10.1002/mus.23527
Yanagawa, S., Hitomi, K., Sasaki, R., et al. (1986). Isolation and characterization of cDNA
encoding rabbit reticulocyte 2,3-bisphosphoglycerate synthase. Gene, 44: 185-191.
https://doi.org/10.1016/0378-1119(86)90181-2
Anexos

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DEFICIENCIA DE LA FOSFOGLICERATO MUTASA

Arce Sanchez Mariluz​1

Mackliz Villegas Isaac​2

M. C. Mauricio Salvador Rodríguez Ojeda

Ingeniería Bioquímica, Departamento de Ingenierías

TECNOLÓGICO NACIONAL DE MÉXICO

Instituto Tecnológico de La Paz

Deficiencia de la fosfoglicerato mutasa

Aquí va el resumen bien bonito

la deficiencia de dicha enzima describiendo algunas enfermedades que desencadena.

Las fosfoglicerato mutasas son una familia de isoenzimas esenciales para el

metabolismo de la glucosa y el 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG), que catalizan reacciones de

transferencia de grupos fosfato en moléculas de fosfoglicerato. Estas enzimas se pueden

dividir en clases distintas, monofosfoglicerato mutasas (mPGAM) y bisfosfoglicerato

mutasas (BPGAM). mPGAM catalizan la interconversión de 3-fosfoglicerato (3-PG) y

2-fosfoglicerato (2-PG). BPGAM catalizan la formación de 2,3-BPG desde

1,3-bisfosfoglicerato (1,3-BPG) en presencia de 3-PG (Fothergill & Watson, 1989). A su vez,

las mPGAM pueden subdividirse en dependientes o independientes de 2,3-BPG como

cofactor, dPGAM e iPGAM respectivamente. Solamente las dPGAM y BPGAM están

presentes en mamíferos, y al tener tanta similitud en secuencia y función se consideran

homólogas (Hass ​et al.,​ 1980; Yanagawa ​et al.,​ 1986).

Las dPGAM tienen tres isoenzimas, dos homodiméricas y una heterodimérica

encontradas, M: musculus y B: cerebro). El homodímero aislado de las células del cerebro

(BB-PGAM) es llamado PGAM1, el otro homodímero extraído del tejido muscular

(MM-PGAM) se denomina PGAM2, y el heterodimero, MB-PGAM, es encontrado

principalmente en el corazón (Fothergill & Watson, 1989).

La enzima fosfoglicerato mutasa (PGAM2), clasificada EC 5.4.2.1 es una de las

enzimas de la etapa terminal de la glucólisis. Cataliza la transferencia reversible de un

actividad total de las PGAM en el músculo maduro de humanos.

Número clasificatorio (describir cada uno de los números) , nombre sistemático,

secuencia de aminoácidos, subunidades, grupos prostéticos, coenzimas o cofactores, peso

molecular, pI, tipos de motivos relevantes.

Reacción que cataliza, parámetros cinéticos, moduladores, inhibidores, lugar donde

Ruta en la que participa (glucolisis)

Hablar de la glucólisis, y la gluconeogénesis, y como está relacionada con otras

rutas donde participe el 3-fosfoglicerato y 2-fosfoglicerato.

Reacción de la fosfogliceromutasa, inhibidores, cofactores/coenzimas, energía

necesaria, productos y reactivos

Secuencia de aminoácidos, estructura y demás cosas

Aquí pues va el primero subtema, si es que llegamos a tener subtemas, que me

imagino que si. Y de nuevo solo escribí para rellenar el párrafo.

Este ya seria cuando nos pasemos

Las miopatías metabólicas son enfermedades que afectan el músculo esquelético,

alteraciones en el metabolismo lipídico y miopatías debidas a deficiencias de enzimas de la

mialgias, el cual se define como el dolor percibido en el músculo; el dolor se origina en

relación con el ejercicio, cuando la demanda energética sobrepasa la capacidad del

de defecto enzimático.(Cabrera, M. 2015; Montoya, J., Arenas, J., Ruiz-Pesini, E. y

Martín-Casanueva, M.A. 2018); Navarro, 2008)

Miopatías por alteraciones en el metabolismo de los carbohidratos (del glucógeno y

Las miopatías asociadas con el metabolismo de la glucosa generalmente se

clasifican en trastornos de glucólisis, glucogenólisis y síntesis de glucógeno. Estos

trastornos generalmente se presentan durante períodos de mayor demanda de energía

metabólica (es decir, ejercicio) y se consideran miopatías metabólicas; sin embargo,

distrofia muscular o las miopatías congénitas.(Tarnopolsky, M. 2018)

Estas enfermedades se caracterizan por la alteración en el transporte de los ácidos

grasos de cadena larga al interior de la mitocondria donde son metabolizados mediante la

afectar otros tejidos, especialmente el hígado, el corazón y el sistema nervioso central,

ocasionando a otros casos clínicos. (Navarro, 2008)

La mayor parte de las enfermedades mitocondriales son debido a mutaciones en el

mitocondriales. En el caso de mutaciones en el ADN mitocondrial, la gran diferencia en los

Arce Sanchez Mariluz1

Mackliz Villegas Isaac2

homólogas (Hass et al., 1980; Yanagawa et al., 1986).

Cabrera, M. (2015). Protocolo clínico de evaluación de las mialgias.Medicine, 11(75):

Areas Mol Biot, 62: 227-313. https://doi.org/10.1002/9780470123089.ch6

Biochem Biophys Res Commun, 95: 1570-1576.

Diagnóstico Terapeúticos de la AEP: Neurología Pediátrica. Recuperado de:

Tarnopolsky, M. (2018). Myopathies Related to Glycogen Metabolism Disorders. The

American Society for Experimental NeuroTherapeutics 15, 915-927.

disease X) caused by a novel variant in PGAM-M. Neuromuscular Disorders.

encoding rabbit reticulocyte 2,3-bisphosphoglycerate synthase. Gene, 44: 185-191.