QUÍMICA ORGÁNICA

SESIÓN 12: Aminoácidos y proteínas

SABERES PREVIOS

 . Biomoléculas orgánicas de los seres vivos

 Carbohidratos
 Lípidos
 Proteínas
 Ácidos nucleicos
 Hormonas
 Etc.

 . Sustancias nutritivas plásticas

 Proteínas
 SITUACIONES PROBLEMÁTICAS

¿Cómo funciona la técnica para revelar las huellas digitales?

Huellas
digitales
TEMAS A TRATAR

 Definición de Proteínas
 Obtención y Clasificación
 Aminoácidos
 Péptidos
 Proteínas
LOGRO

Al finalizar la sesión, el estudiante

conoce y describe los aminoácidos y
proteínas. Aplica conocimientos sobre
sus propiedades químicas así como su
importancia en lo seres vivos.
1. POLÍMEROS BIOLÓGICOS

 Ácidos nucleicos: Almacenamiento y transmisión

de información.

 Polisacáridos: Almacenamiento de energía.

 Proteínas: Diversas funciones. Catalizan y

regulan diferentes funciones en el cuerpo.
Poseen diferentes tamaños y formas.
2. AMINOÁCIDOS

Los α-aminoácidos son compuestos que contienen un grupo

amina y un grupo ácido carboxílico unidos a través de un carbono.
2. AMINOÁCIDOS

Los péptidos y las proteínas son polímeros de α-aminoácidos.

Existen 20 α-aminoácidos naturales conocidos. Los péptidos son
de menor longitud que las proteínas. En estos polímeros los
aminoácidos se encuentran unidos mediante un enlace
peptídico.
2. AMINOÁCIDOS

Lo polímeros de aminoácidos pueden estar presentarse como la unión de

diferentes cantidades de AA:

 Un dipéptido: Contiene dos aminoácidos

 Un tripéptido: Contiene tres aminoácidos

 Un oligopéptido: Contiene de 4 a 10 aminoácidos.

 Un polipéptido: Contiene muchos aminoácidos (>10).

 Proteína: Polipéptido que contiene entre 40 y 4000 aminoácidos. Se conocen

más de 28 millones de proteínas.
2.1 ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS

En solución acuosa los aminoácidos existen en la forma de un ion dipolar

llamado zwitterion (del alemán zwitter, que significa "híbrido").

Alanina
(neutro) (zwitterion)

Los zwitteriones de los aminoácidos son relativamente solubles en agua, pero

insolubles en hidrocarburos, además de ser sustancias cristalinas con puntos
de fusión relativamente altos.
 2.1 ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son anfóteros, ya que pueden reaccionar como ácidos o como bases,
dependiendo de las circunstancias.
En solución ácida

En solución básica
2.2 NOMENCLATURA DE LOS AMINOÁCIDOS

Son 20 los aminoácidos que se encuentran de forma natural en las proteínas.

Estos presentan las siguientes características:

 Difieren en la cadena lateral unida al carbono α.

 Todos los aminoácidos, excepto la prolina, contiene un grupo amino
primario.
 Todos son siempre llamados pos sus nombres comunes. Cada nombre tiene
una abreviación compuesto de tres letras.
 Los nombres a menudo brindan información acerca del aminoácido. Por
ejemplo, la glicina obtiene su nombre de su sabor dulce (glykos en griego
significa “dulce”), y valina, como el ácido valérico, tiene cinco carbonos. La
asparagina fue encontrad por primera vez en el esparrago, y la tirosina fue
asilado del queso (tyros en griego significa “queso”).
2.2 NOMENCLATURA DE LOS AMINOÁCIDOS

AA de
cadena
lateral
Glicina, Gly Alanina, Ala Valina, Val Leucina, Leu Isoleucina, Ile alifática

AA que AA que
contienen contienen
hidroxilos azufre
Serina, Ser Treonina, The Cistina, Cys Metionina, Met

AA que
contienen
amidas

Glutamato, Glu Aspartato, Asp Asparagina, Asn Glutamina, Gln

2.2 NOMENCLATURA DE LOS AMINOÁCIDOS

AA básicos
Lisina, Lys Arginina, Arg

AA con anillos bencénicos

Fenilalanina, Phe Tirosina, Tyr

AA heterocíclicos

Prolina, Pro Histidina, His Triptófano, Trp

* En celeste se encuentran señalados los 10 aminoácidos esenciales para el humano

2.3 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Los AA esenciales son aquellos que deben ser suministrados en la dieta, debido
a que el ser humano no puede sintetizarlos.

Las proteínas que proveen todos los aminoácidos esenciales en las

proporciones casi correctas para la nutrición humana se denominan proteínas
completas. Ejemplos: carne, pescado, leche y huevos.

Las proteínas incompletas son bastante deficientes en uno o más de los

aminoácidos esenciales. Ejemplos: El arroz, el maíz y el trigo.

Las proteínas de las plantas por lo general son proteínas incompletas. El frijol,
los guisantes y otras leguminosas son las que tienen proteínas más completas
entre las plantas comunes, pero son deficientes en metionina.
2.4 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Debido a la doble polaridad que poseen los aminoácidos, estos poseen las
siguientes características:

 Exhiben puntos de fusión altos, por lo general arriba de los 200 °C.

 Son más solubles en agua que en éter, diclorometano y otros disolventes

orgánicos comunes.

 Los aminoácidos son menos ácidos que la mayoría de los ácidos

carboxílicos y menos básicos que la mayoría de las aminas.
2.5 PUNTO ISOELÉCTRICO

En una solución ácida (pH bajo) un aminoácido tiene una carga positiva,
mientras que en una disolución básica (pH alto) tiene una carga negativa. El
valor de pH en el cual el aminoácido se encuentra con una carga neta de cero se
conoce como pH isoeléctrico o punto isoeléctrico (pI).

El punto isoeléctrico de los 20 aminoácidos más abundantes está entre 5 y 6.3

2.6 SEPARACIÓN E IDENTIFICACIÓN DE AA

COLORACIÓN CON NINHIDRINA

Los AA son incoloros, una forma de detectarlos es empleado el reactivo
ninhidrina. Al ser calentados en presencia de este reactivo, generan una
coloración púrpura.

ninhdrina aminoácido Compuesto púrpura

Papel rociado con ninhidrina

2.6 SEPARACIÓN E IDENTIFICACIÓN DE AA

ELECTROFORESIS
La electroforesis separa los AA en base a sus valores de pI. Unas pocas gotas de
una solución de mezcla de AA se colocan en medio de un papel de filtro o un
gel, y luego en una solución buffer entre dos electrodos. Se aplica un campo
eléctrico y los AA se desplazan hacia el cátodo o el ánodo.

cátodo ánodo

arginina alanina aspartato

2.6 SEPARACIÓN E IDENTIFICACIÓN DE AA

Analizador de AA
Un analizador de AA es un instrumento que funciona mediante cromatografía
de intercambio iónico y sirve para cuantificar AA. Cuando una solución de AA
pasa a través de la columna de este analizador, los AA se mueven a través de la
columna a diferentes velocidades, dependiendo de sus cargas totales.
2.7 SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

Aminación reductiva

Aminación de un α-haloácido

Síntesis de Strecker
 3. PÉPTIDOS

Los péptidos resultan de la unión de varios aminoácidos.

Cisteína
Ácido glutámico Glicina

Residuo Residuo Residuo

de Glu de Cys de Gly

Enlaces peptídicos
Glutationa*
* La glutationa se encuentra en los mamíferos y funciona como neutralizador de radicales peligros y electrófilos
 3.1. ESTRUCTURA

Los péptidos por lo general tienen un grupo amina en un extremo de la cadena,

llamado N terminal; y un grupo ácido carboxílico en el otro, llamado C terminal.

N terminal C terminal

La secuencia de residuos de aminoácidos en un cadena se puede representar

utilizan las abreviaciones de tres letras, comenzando por el N terminal. Ejemplo:

N terminal C terminal
3.2 PÉPTIDOS DE INTERÉS

Leucina encefalina Metionina encefalina
Bradiquinina
Se encuentran en el cerebro y
actúan en el control del dolor
Hormona que dilata los vasos
sanguíneos y también actúa
como antiinflamatorio.

La vasopresina actúa como

controlador de la presión
Oxitocina Oxitocina sanguínea. La oxicitocina
tiene la propiedad de
provocar contracciones
Vasopresina Oxitocina uterinas y estimular la
subida de la leche
3.2 PÉPTIDOS EN MEDICAMENTOS

nadadetexto

nadadetexto

Bacitracina A Polimixina B
(Bacillus subtilis, 1945) (Bacillus polymyxa, 1947)
Uso: heridas de la piel y de los ojos Uso: Tratamiento de infecciones locales
4. PROTEÍNAS

Las proteínas por su composición química se clasifican como proteínas sencillas

y proteínas conjugadas.
 Las proteínas sencillas son aquellas que se hidrolizan para formar sólo
aminoácidos. Ejemplos: albuminas, globulinas, histonas, etc.
 Las proteínas conjugadas están unidas a un grupo prostético no proteínico como un
azúcar, un ácido nucleico, un lípido o algún otro grupo. Ejemplo: glicoproteínas,
lipoproteínas, nucleoproteínas y metaloproteínas.

Albumina (p. sencilla) Virus (p. conjugada)

4.1. ESTRUCTURA

De acuerdo a su estructura las proteínas se clasifican como proteínas fibrosas o

globulares.

 Las proteínas fibrosas, como el colágeno en los tendones y el tejido

conectivo y la miosina en el tejido muscular, consisten en cadenas de
polipéptidos arregladas lado a lado en filamentos largos. Debido a que estas
proteínas son resistentes e insolubles en agua, se utilizan en la naturaleza
para formar materiales estructurales.

 Las proteínas globulares usualmente se enrollan en formas compactas casi

esféricas; por lo general, estas proteínas son solubles en agua y se mueven
dentro de las células. Estas proteínas funcionan como enzimas, hormonas o
proteínas transportadoras.
4.1. ESTRUCTURA

Las proteínas poseen cuatro niveles diferentes de estructuras:

 La estructura primaria de una proteína simplemente es la

secuencia de aminoácidos.
 La estructura secundaria de una proteína describe cómo los
segmentos del esqueleto del péptido se orientan en un patrón
regular.
 La estructura terciaria describe cómo toda la molécula de
proteína se enrolla en una forma tridimensional global.
 La estructura cuaternaria describe cómo las moléculas de
proteínas diferentes se integran para producir estructuras
agregadas grandes.
4.1. ESTRUCTURA

(a) Tipo hélice

Estructura primaria
(a) Tipo hoja plana

Estructura secundaria
4.1. ESTRUCTURA

Estructura terciaria Estructura cuaternaria

9. RETROALIMENTACIÓN

PROTEÍNAS

Propiedades químicas Propiedades físicas

COMPUESTOS
1. ……….. 1. ………..
ORGÁNICOS
2. ……….. 2. ………..

Aminoácidos Péptidos Proteínas

1…….. 1…….. 1……..
2……. 2……. 2…….
3…….. 3…….. 3……..
4……..
9. METACOGNICIÓN

¿Qué has aprendido de la importancia

de las proteínas y de sus propiedades
físicas y químicas?

¿Qué conceptos te han sido mas difíciles

de comprender? ¿Por qué? ¿Qué técnica
aplicarías y qué harías para no
olvidarlos?

¿En qué área de tu carrera podrías

aplicar lo visto en clase?
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

1. McMurry, John., (2012). Química orgánica, USA:

Brooks/Cole.
2. Carey, Francis A., (2011). Química orgánica, USA:
McGraw-Hill.
3. Solomons, Graham T.W. (2014). Química orgánica.
USA: Wiley.