UNIVERSIDAD NACIONAL DE

INGENIERIA
FACULTAD DE INGENIERIA AMBIENTAL
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AMBIENTAL

LA
APLICACIÓN DE LAS ENZIMAS EN LA
BIOTECNOLOGÍA
CURSO:

BIOLOGÍA GENERAL SA301-G

INTEGRANTES:

RENZO ANDRES CCAMA ORDOÑEZ- 20194105B

AARON JURO DE LA CRUZ- 2019

SEBASTIAN GRANDES CONQUI -2019

JEAN PIER GARAY VALVERDE- 2019

JOSE LUIS SHERON- 2019

DOCENTE: JOSE FERNANDO CHAPILLIQUEN ALBAN

 21 de SETIEMBRE del 2019

ÍNDICE
1. INTRODUCCION..............................................................................................................................4
2. OBJETIVOS......................................................................................................................................4
3. ENZIMA...........................................................................................................................................5
3.1. Definición...............................................................................................................................5
3.2 Historia.........................................................................................................................................5
3.2. Estructura...............................................................................................................................5
3.3. Clasificación............................................................................................................................6
3.3.1. Oxidorreductasas......................................................................................................6
3.3.2. TRANSFERASAS.......................................................................................................6
3.3.3. HIDROLASAS..............................................................................................................6
3.3.4. LIASAS.........................................................................................................................6
3.3.5. ISOMERASAS.............................................................................................................6
3.3.6. LIGASAS......................................................................................................................7
3.4. Función...................................................................................................................................7
3.5. ¿Cómo Catalizan Una Reacción Las Enzimas?.........................................................................7
3.6. Participación En La Replicación Genética...............................................................................8
3.7. Enzimas Y El Cuerpo Humano.................................................................................................8
3.7.1. CLASIFICACION................................................................................................................8
3.7.2. FUNCIONES EN EL CUERPO HUMANO............................................................................9
4. BIOTECNOLOGÍA...........................................................................................................................10
4.1. Definición..............................................................................................................................10
4.2. Clasificación Por Colores.......................................................................................................10
4.2.1. LA BIOTECNOLOGÍA ROJA(BIOFARMACIA):..................................................10
4.2.2. LA BIOTECNOLOGÍA BLANCA.............................................................................10
4.2.3. LA BIOTECNOLOGÍA AMARILLA.........................................................................11
4.2.4. LA BIOTECNOLOGÍA GRIS....................................................................................11
4.2.5. LA BIOTECNOLOGÍA VERDE................................................................................11
4.2.6. LA BIOTECNOLOGÍA AZUL...................................................................................11
4.3. Clasificación Clásica..............................................................................................................12
4.3.1. TRADICIONAL...........................................................................................................12
4.3.2. MODERNA.................................................................................................................12
5. APLICACIÓN DE LAS ENZIMAS EN LA BIOTECNOLOGÍA.................................................................12
5.1. Tradicional............................................................................................................................12
5.1.1. LA QUIMOSINA O RENNINA..................................................................................12

2
 5.1.2. LA AMILASA..............................................................................................................13
5.2. Moderna...............................................................................................................................13
5.2.1. DEGRADACIÓN ENZIMÁTICA...............................................................................13
5.3. Neutralización De Los “Metales Pesados”............................................................................14
5.3.1. LA METALOTIONEÍNA PRESENTA DOS ESTRUCTURAS:............................15
6. CONCLUSIONES............................................................................................................................16
7. RECOMENDACIONES....................................................................................................................17
8. FUENTE DE INFORMACIÓN...........................................................................................................17
9. ANEXOS........................................................................................................................................17

3
1. INTRODUCCION
Si pudiéramos describir nuestra existencia en términos de reacciones químicas, usaríamos
la palabra “auto catalítica”. A cada instante, dentro de nuestro organismo ocurren cientos de
reacciones químicas necesarias para la vida, que deben ocurrir en una escala de tiempo
razonable. Por ejemplo, todos hemos escuchado que los carbohidratos (o azúcares) tienen
muchas calorías y que nos dan mucha energía. En efecto, un azúcar muy simple, como la
glucosa, nos puede proporcionar una gran cantidad de energía al oxidarse o “quemarse”
hasta formar dióxido de carbono (CO2) y agua (H2O); puede producir hasta 3.8 kcal/g de
glucosa, ¡lo que equivale a la energía suficiente para mantener encendida una pequeña
lámpara de 1 watt durante más de un mes. Entonces, ¿por qué no vemos que el azúcar de
mesa se transforma violentamente en CO2 y H2O al estar en contacto con el aire, liberando
energía? La razón es que, a temperatura ambiente, esta transformación ocurre a una
velocidad muy baja. Nuestro cuerpo, para poder extraer la energía de los azúcares en un
tiempo útil (es decir, que nos mantenga vivos, pestañeando, caminando, pensando o
leyendo este artículo), utiliza catalizadores que aceleran esa misma reacción y provocan que
ocurra miles de veces más rápido. Los catalizadores de los seres vivos son las enzimas,
proteínas que nuestro propio cuerpo produce. De la misma manera ver la importancia de las
enzimas en la biotecnología y sus respectivas aplicaciones.

2. OBJETIVOS
Dar a conocer algunos de muchísimos casos de la vida diaria y el futuro en donde se hace
uso las enzimas y con ello difundir la importancia que tienen esas proteínas. Asimismo, dar
a conocer lo importante que es en nuestro cuerpo, esas reacciones que podrían tardar años
en nuestro cuerpo producidas en unos intervalos muy pequeños de tiempo. Además,
impulsar el uso de enzimas ya que estas pueden reemplazar a los agresivos productos
químicos y procesos que resultarían más costoso su empleo y trae consigo un daño
considerable a nuestro medio y por otra parte también impulsarlo como su opción para la
biorremediación. Ya que por el hecho de usar sustancias que se encuentran en el medio
evitan un desequilibrio en el ecosistema.

4
3. ENZIMA
3.1. Definición

Es un conjunto de proteínas encargadas de catalizar (disparar, acelerar, modificar,

enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son sustancias reguladoras en el
cuerpo de los seres vivos.

3.2 Historia
La función que desempeñaban las enzimas fue inicialmente establecida por el médico
italiano Lazzaro Spallanzani. Este investigador estudiaba cómo digerían la carne las aves
carnívoras. Para ello, les daba un trozo de carne amarrado a un cordel y, a distintos
tiempos, retiraba el alimento desde el estómago del ave para observar y describir los
cambios que experimentaba

En 1857 el químico francés Louis Pasteur comprobó que la fermentación sólo ocurre en

presencia de células vivas En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó el
término enzima, para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después para
referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" solía
referirse a la actividad química producida por organismos vivientes.

Más tarde, en 1897, el químico alemán Eduard Buchner descubrió que un extracto de

levadura, libre de células, puede producir fermentación alcohólica. Este descubrimiento
demostró que las levaduras producen enzimas y éstas llevan a cabo la fermentación. A
partir del descubrimiento de Buchner, los científicos asumieron que, las fermentaciones y las
reacciones vitales eran producidas por enzimas. 

3.2. Estructura

5
La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño muy
variable: desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de alrededor de
2500. Sin embargo, apenas unos pocos de ellos son los involucrados directamente en la
catálisis de la reacción, conocidos como centro activo.
La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la estructura
tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su funcionamiento específico. A
veces esta estructura también posee sitios para atraer cofactores, es decir, otras
sustancias cuya intervención es necesaria para producir el efecto buscado.
Las enzimas son altamente específicas cada enzima pues solo reconoce y reacciona
con un conjunto muy restringido de moléculas (sustrato) de entre
es decir, no reaccionan con cualquier cosa ni intervienen en cualquier reacción. Tienen
un cometido bioquímico muy puntual y preciso, que llevan a cabo con un porcentaje
bajísimo de errores.

3.3. Clasificación
3.3.1. Oxidorreductasas.
Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia de electrones o de
átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las enzimas
deshidrogenasa y c oxidasa.

3.3.2. Transferasas.
Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del hidrógeno, de
un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima galactoquinasa.

3.3.3. Hidrolasas.
Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas orgánicas mediante
moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.

3.3.4. Liasas.
Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo, el
acetato descarboxilasa.

3.3.5. Isomerasas.
Catalizan la Inter conversión de isómeros, es decir, convierten una molécula en su
variante geométrica tridimensional.

6
 3.3.6. Ligasas.
Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de sustratos,
mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP o el
GTP). Por ejemplo, el enzima privado carboxilasa.

3.4. Función

Las enzimas participan de las reacciones químicas de las células para generar una

acción determinada. Cada enzima está hecha para una función específica. Las
moléculas por sobre las cuales trabaja una enzima se denominan sustratos y cada uno
está ligado a una región de la enzima, llamado sitio activo. Existen dos formas o modelos
en que puede actuar una enzima y la velocidad de la reacción depende de ello. Si la
zona activa de la enzima tiene la forma exacta para unirse a ciertos sustratos, la
reacción es veloz. Ese sistema se denomina llave-cerradura. En caso de que la zona
activa de la enzima y el sustrato no sean compatibles, ambas se adaptarán para
funcionar. Ese tipo de reacción lleva el nombre de encaje inducido. Una vez que se
desarrolla la unión entre enzima y sustrato ocurre una reacción química, tras las cual se
crea una nueva molécula. Esa molécula recién creada se separa de la enzima y ésta
vuelve a estar disponible para catalizar otras reacciones.

3.5. ¿Cómo Catalizan Una Reacción Las Enzimas?

Primero, tanto por la forma como por la carga del sitio activo, los sustratos entran en
la enzima sólo en determinadas orientaciones. Segundo, cuando un sustrato entra en
el sitio activo, el sustrato y el sitio cambian de forma. Ciertos aminoácidos en el sitio
activo de la enzima pueden enlazarse temporalmente con átomos de los sustratos, o
bien, interacciones eléctricas entre los aminoácidos del sitio activo y los sustratos
alteran los enlaces químicos de los sustratos. La combinación de selectividad y
orientación de los sustratos, enlaces químicos temporales y la distorsión de los
enlaces anteriores, favorece una reacción química catalizada por una enzima
particular. Cuando termina la reacción entre los sustratos, el producto o los productos
ya no embonan en el sitio activo y salen. La enzima vuelve a su configuración
original y está lista para aceptar otras moléculas de sustrato.

7
3.6. Participación En La Replicación Genética
Enzimas llamadas ADN polimerasas producen el ADN nuevo, estas requieren de un
molde y de un cebador (iniciador), y sintetizan ADN en dirección 5' a 3'.
Durante la replicación del ADN, una de las cadenas nuevas (la cadena líder) se
produce como un fragmento continuo. La otra (la cadena rezagada) se hace en
pequeños fragmentos. La replicación requiere de otras enzimas además de ADN
polimerasa, como la ADN primasa, la ADN helicasa, la ADN ligasa y la
topoisomerasa.

3.7. Enzimas Y El Cuerpo Humano

Las enzimas poseen una gran diversidad de funciones que abarcan desde la
transducción de señales hasta estimular movimientos, como el de la miosina al
hidrolizar ATP, con la finalidad de producir la contracción muscular en la vesícula.
También ayudan a la división de moléculas, como es el caso de la transferasa, y la
regulación de algunos procesos biológicos del organismo.

3.7.1. Clasificación

3.7.1.1. Enzimas metabólicas

Las enzimas metabólicas son aquellas enzimas que están presentes en todos los
órganos y sistemas del cuerpo humano, haciendo posible las reacciones químicas en
las células del organismo. Dos de las enzimas con mayor relevancia durante el
proceso son la dismutasa, que actúa como antioxidante y la catalasa, encargada de
descomponer el peróxido de hidrógeno.

Sin embargo, es importante aclarar que existen muchas otras enzimas que poseen
funciones celulares.

3.7.1.2. Enzimas alimenticias

Las enzimas alimentarias o alimenticias son todas aquellas enzimas que se

encuentran en los alimentos de origen animal o vegetal, como la lipasa, la celulasa,
la proteasa y la amilasa. Este tipo de enzimas poseen unidades activas que
favorecen el proceso de descomposición de las proteínas, grasas y carbohidratos en

8
 el organismo. De igual forma, favorecen el sistema digestivo y estimulan la
producción de enzimas metabólicas en el cuerpo humano. Algunas enzimas de
origen animal incluso actúan como antinflamatorio, mejoran la digestión como es el
caso de la bromelina y la pepsina.
Hay enzimas como la renina, capaz de preparar la leche para la gestión de la lipasa
y la pepsina. Estas las responsables de hacer posible las reacciones químicas en el
cuerpo humano. Existen otras como la tripsina restringe la arginina o la lisina, que se
activa ante el pH alcalino.

3.7.1.3. Enzimas digestivas

Estas enzimas digestivas reciben tal nombre debido a que, una vez son secretadas
por el cuerpo, tienen la capacidad de ayudar durante el proceso de digestión de los
alimentos que consumimos a diario. Tal es el caso de las proteasas, responsables de
la digestión de las proteínas. Este tipo de enzimas se encuentran generalmente en
los jugos pancreáticos, gástricos e intestinales. Otra de las enzimas que intervienen
durante el proceso digestivo es la amilasa, la cual se encarga de descomponer los
carbohidratos. Por lo general, proviene del páncreas, la saliva y el intestino.
La amilasa, producida por las glándulas salivales durante la masticación y por el
páncreas, es la encargada de destruir los enlaces entre moléculas de hidratos de
carbono, generando disacáridos y trisacáridos, a la vez que convierte el almidón en
maltosa.

3.7.2. Funciones En El Cuerpo Humano

 Absorber el oxígeno.
 Reducir la inflamación.
 Producir energía.
 Transferir nutrientes a las células.
 Contrarrestar las infecciones y estimula la cicatrización.
 Retrasar el envejecimiento.
 Disolver los coágulos de sangre.
 Eliminar los residuos tóxicos.
 Estimular la regulación hormonal.
 Promover la descomposición de las grasas presentes en la sangre.

9
4. BIOTECNOLOGÍA
4.1. Definición

El conjunto de técnicas, procesos y métodos que utilizan organismos vivos o sus partes
para producir una amplia variedad de productos. comprende investigación de base y
aplicada que integra distintos enfoques derivados de la tecnología y aplicación de las
ciencias biológicas, tales como biología celular, molecular, bioinformática y microbiología
marina aplicada. Se incluye la investigación y desarrollo de sustancias bioactivas y
alimentos funcionales para bienestar de organismos acuáticos, diagnóstico celular y
molecular, y manejo de enfermedades asociadas a la acuicultura, toxicología y genómica
ambiental, manejo ambiental y bioseguridad asociado al cultivo y procesamiento de
organismos marinos y dulceacuícolas, biocombustibles, y gestión y control de calidad en
laboratorios.
La biotecnología está presente desde la elaboración del pan y la fermentación del vino
hasta el mejoramiento genético de un organismo.
Asimismo, en la actualidad la ingeniería genética se ha convertido en la herramienta
clave de la biotecnología moderna.

4.2. Clasificación Por Colores

4.2.1. La Biotecnología Roja(Biofarmacia):
Reúne todos los usos de la Biotecnología relacionados con la medicina y los
productos veterinarios. Red Biotecnología incluye la producción de vacunas y
antibióticos, el desarrollo de nuevos fármacos, técnicas de diagnóstico molecular,
terapias regenerativas y el desarrollo de ingeniería genética para curar
enfermedades mediante manipulación genética.

4.2.2. La Biotecnología Blanca

Se relaciona con la Biotecnología industrial. White Biotecnología presta especial
atención al diseño de procesos y productos que consuman menos recursos,
haciéndolos más eficientes energéticamente y menos contaminantes que los
tradicionales. Un ejemplo de la biotecnología blanca es el uso de microorganismos
en la producción química, el diseño y la producción de nuevos plásticos/textiles y el
desarrollo de nuevas fuentes de energía sostenibles como los biocombustibles.

10
 4.2.3. La Biotecnología Amarilla
se ha utilizado para referirse al uso de la biotecnología en la producción de
alimentos, por ejemplo, en la elaboración de vino, queso y cerveza por fermentación.
(¡Un color favorito de Biotech en la oficina de LSC!)

4.2.4. La Biotecnología Gris

se refiere a aplicaciones ambientales, y se centra en el mantenimiento de la
biodiversidad y la eliminación de contaminantes/contaminantes utilizando
microorganismos y plantas para aislar y eliminar diferentes sustancias como metales
pesados e hidrocarburos. Un gran ejemplo de ello es la PYME MicroGen Biotech,
con sede en Carlow, que está ayudando a limpiar terrenos contaminados
industrialmente en China.

4.2.5. La Biotecnología Verde

se centra en la agricultura. Los enfoques y aplicaciones de la biotecnología verde
incluyen la creación de nuevas variedades de plantas de interés agrícola, la
producción de biofertilizantes y biopesticidas. Esta área de la biotecnología se basa
exclusivamente en los transgénicos (modificación genética), es decir, que tienen uno
o más genes insertados en su ADN. El gen adicional puede provenir de la misma
especie o de una especie diferente. Una de las novedades interesantes es que las
variedades vegetales pueden actuar como biofactorías y producir sustancias de
interés médico, biomédico o industrial en cantidades fáciles de aislar y purificar, por
ejemplo, plantas de tabaco modificadas para cultivar la vacuna del Ébola.

4.2.6. La Biotecnología Azul

se basa en la explotación de los recursos marinos para crear productos y aplicaciones
de interés industrial. Teniendo en cuenta que el mar presenta la mayor biodiversidad,
existe potencialmente una gran variedad de sectores que se pueden beneficiar del uso
de este tipo de biotecnología. Un ejemplo es el uso de apósitos para heridas recubiertos
con Chitosan (Chitosan es un azúcar que se deriva típicamente de las cáscaras de
camarón y cangrejo).

11
 4.3. Clasificación Clásica
4.3.1. Tradicional

Basada en el uso de seres vivos naturales para la obtención de productos de interés

o el aumento de la producción. Los individuos que se utilizan han sido escogidos
mediante técnicas de selección artificial, esto quiere decir que el hombre ha
potenciado el desarrollo de estos organismos por el beneficio que le proporcionan.

4.3.2. Moderna

Consiste en la utilización de técnicas de manipulación del ADN para la obtención de

individuos que den lugar a productos de interés o a la mejora de la producción.

5. APLICACIÓN DE LAS ENZIMAS EN LA BIOTECNOLOGÍA

5.1. Tradicional
5.1.1. La Quimosina O Rennina
La quimosina o rennina es una enzima proteasa que se obtiene tradicionalmente del
abomaso (cuarto estómago) de terneros jóvenes. La quimosina es producida por las
células principales en el estómago de bebés y niños con el fin de cuajar la leche que
toman, garantizando así una mayor y mejor absorción. Se encuentra, como enzima
digestiva, mezclada con pepsina, siendo la proporción de quimosina, y la calidad del
cuajo, mayor cuanto más joven es el animal. También se encuentra en otras
especies animales, como el cerdo.

5.1.2. Síntesis
La quimosina se sintetiza como pre-pro-quimosina, proteína que tiene en su cadena
58 aminoácidos más que la quimosina activa, y que no tienen actividad proteolítica.

Se secreta al estómago como pro-quimosina, también inactiva, tras el corte de 16

aminoácidos, y se transforma en el enzima activo por la eliminación proteolítica de otro
fragmento de 42 aminoácidos, quedando con un peso molecular de aproximadamente
30.700. El enzima, como todas las proteinasas, puede autodigerirse si se conserva en las
condiciones en las que es activo.

12
Puesto que la quimosina se inactiva reversiblemente con concentraciones elevadas de
cloruro de sodio, se conserva en esta forma. Al disminuir la concentración salina al utilizarla,
se reactiva.

5.1.3. La Amilasa
Es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los
enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al digerir el glucógeno y el almidón para formar
fragmentos de glucosa (dextrinas, maltosa) y glucosa libre. En los animales se produce
principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el
páncreas

USO
La amilasa sirve en el diagnóstico de enfermedades al determinar sus niveles en plasma
para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un
daño a las células productoras de la enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal
(excreción reducida) o también por paperas (inflamación de las glándulas salivares).3

Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper glúcidos
complejos como el almidón, presente en la harina, en azúcares simples.

5.2. Moderna
5.2.1. Degradación Enzimática
Este tipo de degradación consiste en el empleo de enzimas en el sitio contaminado con el
fin de degradar las sustancias nocivas. Estas enzimas se obtienen en cantidades
industriales por bacterias que las producen naturalmente, o por bacterias modificadas
genéticamente que son comercializadas por las empresas biotecnológicas. Por ejemplo,
existe un amplio número de industrias de procesamiento de alimentos que producen
residuos que necesariamente deben ser posteriormente tratados. En estos casos, se aplican
grupos de enzimas que hidrolizar (rompen) polímeros complejos para luego terminar de
degradarlos con el uso de microorganismos (ver en la próxima sección). Un ejemplo lo
constituyen las enzimas lipasas (que degradan lípidos) que se usan junto a cultivos
bacterianos para eliminar los depósitos de grasa procedentes de las paredes de las tuberías
que transportan los efluentes. Otras enzimas que rompen polímeros utilizados de forma
similar son las celulosas, proteinasas y amilasas, que degradan celulosa, proteínas y
almidón, respectivamente. Además de hidrolizar estos polímeros, existen enzimas capaces

13
de degradar compuestos altamente tóxicos. Estas enzimas son utilizadas en tratamientos en
donde los microorganismos no pueden desarrollarse debido a la alta toxicidad de los
contaminantes. Por ejemplo, se emplea la enzima peroxidasa para iniciar la degradación de
fenoles y aminas aromáticas presentes en aguas residuales de muchas industrias.

5.2.2. Monoxigenasa:
Son enzimas que incorporan un grupo hidroxilo a un sustrato en muchas rutas
metabólicas. Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas, más
específicamente a aquellas oxidorreductasas que actúan sobre un par de
compuestos como dadores de electrones, con la incorporación o reducción de
oxígeno, utilizando una sulfoferroproteína como uno de los dadores y con
incorporación de un átomo de oxígeno en el otro dador.

Esta es una enzima que cataliza la siguiente reacción:

un alcano + rubredoxina(reducida) + O2   un alcohol primario + rubredoxina(oxidada) + H2O

Esta enzima es propuesta para la ejecución de planes de biorremediación en la parte

de degradación de hidrocarburos alifáticos. Como norma general decir que como
más insaturado sea una cadena carbonatada (más dobles y triples enlaces) más
difícil o lenta será su degradación. podemos decir que para que los microorganismos
puedan degradar alcanos primero deben de oxidar con oxigeno el último carbono de
la molécula gracias al complejo multienzimático que no hacen más que incorporar
esta molécula de oxígeno. Así se obtiene un hidrocarburo con un grupo alcohol
siendo así una molécula más reactiva. Mediante otras enzimas este grupo alcohol se
oxida más hasta grupo aldehído y finalmente carboxílico.

5.3. Neutralización De Los “Metales Pesados”

Contaminantes como el mercurio y el cadmio. Estos peligrosos elementos pueden
perdurar en el ambiente, dañando organismos a lo largo de toda la cadena alimenticia.
Como son metales, son inmunes a la degradación enzimática, pero eso no significa que
no puedan utilizar proteínas para neutralizarlos. Mediante bioingeniería, podemos crear
microorganismos que posean una capa pegajosa de metalotioneínas, proteínas capaces
de capturar los metales pesados. En este caso, el contaminante no se descompone ni se
degrada, sino simplemente se hace menos peligroso. Cuando los metales tóxicos están
unidos a bacterias, es menos probable que sean absorbidos por plantas o animales.

14
 5.3.1. La Metalotioneína Presenta Dos Estructuras:
A. Estructura lineal de la molécula de metalotioneína. Formada por 61 aminoácidos,
de ellos veinte cisteínas, cada una de ellas con un grupo azufrado negativo que
puede unir iones o agrupamientos positivos inorgánicos y orgánicos

B. Estructura nativa globular con dos agrupamientos moleculares de la

metalotioneína con siete iones cadmio. El extremo N-terminal con metionina-N-
acetilada (5-6 unidades glicocola); y alanina-carboxiterminal.

6. BIOCATALISIS
La Biocatálisis ha surgido como un área de gran riqueza dentro de la Biotecnología, y ha
permitido la aplicación de las enzimas en un amplio número de industrias dedicadas a la
fabricación de fármacos y otros compuestos químicos, así como alimentos o biocombustibles.

Este sorprendente desarrollo de la Biocatálisis se debe a nuevas tecnologías como la bioinformática, el

cribado de alta resolución, la evolución dirigida, así como otras técnicas arraigadas como la
inmovilización de enzimas y la ingeniería de proteínas o del medio de reacción. La fabricación
sostenible de productos de consumo es uno de los objetivos principales de la Biocatálisis, y supondrá
muchos desafíos y oportunidades en el futuro.

El término Biocatálisis se refiere a la utilización de células o sus enzimas aisladas para

catalizar reacciones o transformaciones que conducen a la obtención de compuestos de
interés, que satisfacen numerosas necesidades humanas. La Biocatálisis se encuentra
enmarcada en la denominada Biotecnología Blanca, subsector de la Biotecnología con
importantes perspectivas de crecimiento, clave para el desarrollo de la denominada
bioeconomía.

La utilización de células o enzimas ha demostrado su eficacia en la síntesis de fármacos,

herbicidas, insecticidas y otros productos químicos, en la producción de biocombustibles
alternativos al petróleo, o en la industria textil y de detergentes, entre otros muchos
ejemplos. Ello se debe a que representan una alternativa más eficiente y a la vez más
ecológica a la química sintética tradicional, ya que los procesos que catalizan transcurren a
través de reacciones en medios más respetuosos con el medio ambiente y bajo condiciones
de pH y temperatura suaves con mayores rendimientos ya que son procesos regio y
estereoselectivos y con menor coste económico.

15
5.5 Biosoluciones: tratamiento de la contaminación mediante
proteínas

Además de reducir los contaminantes de desechos de los procesos industriales, las

proteínas también se pueden usar para limpiar basura nociva. Los residuos orgánicos de
cebadores de ganado, casas y negocios suponen una amenaza creciente para el medio
ambiente, especialmente de los ecosistemas acuáticos. Se pueden usar enzimas para
digerir los desechos orgánicos antes de que provoquen problemas.

Otra prometedora y novedosa aplicación de las proteínas es la neutralización de los

“metales pesados” contaminantes como el mercurio y el cadmio. Estos peligrosos elementos
pueden perdurar en el ambiente, dañando organismos a lo largo de toda la cadena
alimenticia. Como son metales, son inmunes a la degradación enzimática, pero eso no
significa que no puedan utilizar proteínas para neutralizarlos.

Mediante bioingeniería, podemos crear microorganismos que posean una capa pegajosa
de metalotioneínas, proteínas capaces de capturar los metales pesados. En este caso, el
contaminante no se descompone ni se degrada, sino simplemente se hace menos peligroso.
Cuando los metales tóxicos están unidos a bacterias, es menos probable que sean
absorbidos por plantas o animales.

7. CONCLUSIONES
Las enzimas en la biotecnología tienen innumerables aplicaciones y en su totalidad brindan
muchos beneficios en la remediación ambiental considerándolo una gran opción que viene
en una creciente difusión. Además, nos hace pensar que otro gran uso se empleara a las
enzimas en el futuro.

16
8. RECOMENDACIONES

El tema de enzimas y su relación con la biotecnología sería mucho mejor si se pudiera hacer
una demostración de cómo se produce una reacción enzimática y observar cómo estas
enzimas permiten aumentar la velocidad de la reacción y por consiguiente disminuir la
energía de activación en la reacción.

9. FUENTE DE INFORMACIÓN
Fuente:

Biotecnología. 2004. John E. Smith. Editorial Acribia.

Introducción a la biotecnología. 2010. William J. Tienen, Michael A. Palladino. Editorial

Pearson.

Biología. La vida en la Tierra. Novena edición. 2013. Aude irk, Teresa; Aude irk, Gerald;
Byers, Bruce E. Editorial Pearson.

Revista Biotecnología Aplicada. Vol. 16 y 17.

https://www.foodnewslatam.com/articulos/biotecnolog%C3%ADa/59-ingredientes/2815-la-producci
%C3%B3n-de-enzimas-en-el-uso-de-la-biotecnolog%C3%ADa-blanca.html

http://apuntesbiotecnologiageneral.blogspot.com/2014/09/aplicaciones-de-las-enzimas.html

10. ANEXOS

Ilustración
Ilustración 21.1.IMAGEN DE COMO CATALIZA UNA1REACCIONES DE DEGRADACION DE UN
ENZIMA 17 HIDROCARBURO
Ilustración 3REPLICACION DE ADN

18