GUIA DE ESTUDIO SOBRE ENZIMAS

1- Definición de enzima, estructura, función

DEFINICIÓN

Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de

reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente
son de naturaleza proteica, pero también de ARN. Las enzimas modifican la
velocidad de reacción, sin afectar el equilibrio de esta, ya que una enzima hace
que una reacción química transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando sea
energéticamente posible (ver energía libre de Gibbs) 67. En estas reacciones, las
enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los
procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina
reacciones enzimáticas.

ESTRUCTURA

La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño

muy variable: desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de
alrededor de 2500. Sin embargo, apenas unos pocos de ellos son los
involucrados directamente en la catálisis de la reacción, conocidos como centro
activo.

La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la

estructura tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su
funcionamiento específico. A veces esta estructura también posee sitios para
atraer cofactores, es decir, otras sustancias cuya intervención es necesaria para
producir el efecto buscado.

Ejemplo: Estructura de la helicasa, se trata de una molécula compleja

formada por seis helicasas individuales ensambladas de tal modo que conforman
un motor en forma de anillo que desenrolla el ADN.

FUNCIONES

Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan

más rápidas y de un modo más eficaz. Hay más de tres mil clases de enzimas.
Algunas de las funciones de las enzimas que podemos destacar son:

● Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos

que ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono
y grasas en sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas
 digestivas. La terminación “ASA” indica sobre que tipo de alimento actúa: Las
Proteasas son enzimas que digieren proteínas; las Amilasas ayudan a digerir
los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de las grasas; la
Sacarasa actúa sobre el azúcar, etc.
● El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como
carnes o vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre
otras enfermedades, la anemia perniciosa.
● Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal,
gases y digestiones, en general, muy pesadas.
● Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la
Piña, inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la
recuperación de golpes, reabsorción de hematomas o moratones y heridas.
Puede ser útil en casos de artritis.
● Reducen el daño ocasionado por toxinas: otra de las funciones de las
enzimas es que favorecen la eficacia de nuestro metabolismo ayudando a
eliminar las toxinas y metales pesados. Tendrían un efecto desintoxificante o
depurativo sobre nuestro organismo.
● Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los
glóbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer
una correcta digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que
se produzcan menos alergias alimentarias.
● Otras propiedades o funciones de las enzimas son: eliminar el dióxido de
carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro
peso corporal, favorecer la fertilidad, etc.

2- Características de las enzimas en una reacción química

Naturaleza proteica: Las proteínas están formadas por numerosos aminoácidos,

que se agrupan a través de uniones peptídicas, formando largas cadenas. Esas
cadenas suelen formar espirales, enrollamientos y plegamientos.

Especificidad: Las enzimas en general tienen una alta especificidad de

sustrato, lo que significa que pueden “reconocer” al compuesto químico que
deben procesar y anclarlo en lo que se conoce como “sitio activo”. El sustrato
“encaja” en dicho sitio activo, tal como una llave encaja en el diseño de una
cerradura. A veces, compuestos muy parecidos entre sí pueden insertarse en el
mismo sitio activo, a esto se le llama “inhibición competitiva” de una reacción.

Diferente localización: Si consideramos la estructura de la célula, algunas

enzimas se localizan en el citosol, otras en las membranas plasmáticas, otras en
ciertas organelas (ejemplo: mitocondrias, peroxisomas, cloroplastos), aunque
también hay enzimas que se pueden localizar en diferentes estructuras.

Diferentes condiciones óptimas: Las enzimas suelen ser activas en

determinado rango de condiciones de temperatura y pH, con un óptimo donde su
velocidad de reacción es máxima. La mayoría de las enzimas del cuerpo humano
funcionan bien a 36-37 °C, que es la temperatura corporal.

Se requieren en mínimas concentraciones: Dada esta especificidad que las

caracteriza, solo es necesario una cantidad muy pequeña de estas proteínas
para llevar adelante los procesos metabólicos normales, pues funcionan como
una línea de montaje muy eficiente, que en cuestión de segundos transforman un
compuesto o varios en otro.

Mínimos cambios pueden derivar en su inactivación: Se debe tener presente

que a veces el cambio de unos pocos aminoácidos puede significar la reducción
de la actividad de una enzima o incluso la pérdida total de su actividad.
Asimismo, las enzimas se pueden oxidar, por ejemplo, y bajo esas condiciones
podrían verse imposibilitadas de catalizar una reacción.

3- ¿qué es velocidad de una reacción enzimática?

La velocidad de una reacción enzimática es la cantidad de sustrato

transformado en producto , por unidad de tiempo.

4- ¿Cuáles son las sustancias que participa en una reacción química?

Las sustancias que participan en una reacción química se conocen como los
reactivos, y las sustancias que se producen al final de la reacción se conocen
como los productos. Se dibuja una flecha entre los reactivos y los productos para
indicar la dirección de la reacción química, aunque una reacción química no
siempre es una "vía de un solo sentido",

5- ¿Qué significa sustrato, producto, apoenzima, holoenzima, isoenzima,

cofactor, grupo prostético, centro activo, centro de fijación al sustrato,
sustrato, centro activo, centro alostérico? De ejemplo de cada uno.

Sustrato: En bioquímica, un sustrato es una molécula sobre la que actúa una

enzima.

Producto: es la molécula o moléculas finales de una ruta metabólica y

también, la molécula o moléculas que se obtienen tras la acción de una enzima.

Apoenzima: La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir,

una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los
cofactores necesarios, ya sean iones metálicos u orgánicos, que a su vez puede
ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus
enlaces con la apoenzima. Ej: Anhidrasa carbónica, Citocromo oxidasa, Alcohol
deshidrogenasa.
 Holoenzima: Una holoenzima es una enzima que está formada por una parte
proteica llamada apoenzima combinada con una molécula no proteica llamada
cofactor. Ni la apoenzima ni el cofactor son activos cuando están por separado;
es decir, para poder funcionar tienen que acoplarse. Ej: ARN polimerasa,
Anhidrasa carbónica, Hemoglobina.

Isoenzimas: Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la

secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Estas
enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos (i.e. diferentes valores
de KM), o propiedades de regulación diferentes. Ej: Glucoquinasa y Hexokinasa.

Cofactor: Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja

masa molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a
una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-
cofactor recibe el nombre de holoenzima.

Grupo prostético: Un grupo prostético es el componente no aminoacídico

que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas,
estando unido covalentemente a la apoproteína. No debe confundirse con el
cofactor que se une a la apoenzima de las enzimas por enlace no covalente. Ej:
Pirofosfato de tiamina: función de Descarboxilación;

Centro activo: El lugar de unión de un sustrato a una enzima y donde se da

la reacción de catálisis se denomina centro activo. En el centro activo
encontramos restos de aminoácidos con sustituyentes funcionales para la
catálisis de un sustrato.

Centro alostérico: Las enzimas que reaccionan por interacción alostérica

cuentan con dos sitios activos: A) es al que se une el sustrato y en donde se
cumple la acción catalítica,B ) se denomina alostérico, aquí se unen sustancias
que modifican la actividad enzimática las cuales son conocidas como efectores
alostéricos que al cambiar la estructura de la enzima implica la posibilidad de
activación o in activación de esa enzima.

6- ¿Cómo se nombra una enzima?

Para denominar una enzima, primero se nombra el nombre del sustrato, a

continuación el nombre de la coenzima, si la hay, y finalmente la función que
realiza la enzima. Por ejemplo, la malonato coenzima A-transferasa, la citocromo
oxidasa, la succinato flavín-deshidrogenasa, etc. Normalmente se utiliza el
nombre del sustrato acabado en –asa, como por ejemplo: sacarasa, maltasa,
amilasa, etc. Algunas enzimas, sin embargo, conservan su antigua
denominación, como la tripsina, pepsina, etc.
 7- Diga las clases de enzimas, y subclases

Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas , se clasifican en seis

grupos:

a. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidación

o reducción del sustrato. Son enzimas propias de la cadena respiratoria. Son
las deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas.
b. Transferasas. Transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato a
otro.
c. Hidrolasas. Actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces por
introducción de los radicales –OH y –H procedentes de la ruptura de una
molécula de agua.
d. Liasas. Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o C–O,
con pérdida de grupos y, generalmente, con la aparición de enlaces dobles.
e. Isomerasas. Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en las
que el sustrato se transforma en otra molécula isómera.
f. Ligasas o sintetasas. Unen moléculas o radicales mediante la energía
proporcionada por la desfosforilación de una molécula de ATP.

8- ¿Cómo es el mecanismo de acción de cada clase de enzima y de las

subclases?

Mecanismo de acción enzimática

Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es
modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de
producto formado por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la
energía de activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria
para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies
en estado de transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y los
productos.
Imagen original de la Universidad de Virginia

En el diagrama están representados los niveles de energía , durante el curso de la

reacción, de moléculas intervinientes en una reacción tipo: A + B ---> C. La curva
azul muestra el curso de la reacción en ausencia de una enzima que facilite la
reacción, mientras que la curva roja la muestra en presencia de la enzima específica
de la reacción. La diferencia en el nivel de energía entre el estado inicial y la
necesaria para iniciar la reacción (picos de las curvas) es la energía de activación.
Tal como se observa la presencia de enzima baja la energía de activación.
El complejo Enzima- sustrato posee menor energía de activación que las especies
en estado de transición que la correspondiente reacción no catalizada.

Cómo realiza esta acción una enzima?

● Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se utiliza para que

los sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los
enlaces.
● Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminoácidos
de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos
químicamente más reactivos.
● Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio
activo, la enzima puede causar que los los enlaces se estiren, poniéndolo en
un estado de transición inestable.
● Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave-
cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son
flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a
sus sustratos. Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se
 denomina ajuste inducido.
En la Hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido, con el sustrato
(glucosa) y sin él. El ajuste inducido alinea las cadenas laterales reactivas del
sitio activo de la enzima con los sustratos.

El mecanismo de acción sigue los siguientes pasos:

1. En primer lugar, se forma un complejo: enzima-sustrato.
2. En segundo lugar, el sustrato y, la coenzima si fuera necesaria, se unen al centro
activo de la enzima. En el centro activo, se encuentran restos terminales de
aminoácidos que establecen interacciones químicas con el sustrato; estas
interacciones son las responsables de la transformación, ya que producen
reordenamientos de los electrones, que debilitan ciertos enlaces y favorecen la
formación de otros, desencadenando la transformación bioquímica.
3. Por último, los productos de la reacción se separan del centro activo, y la enzima
se recupera intacta para nuevas catálisis.

9- ¿Qué es cinética enzimática, como se expresa la ecuación de Michael

Menten, como se determina esta ecuación, y qué significado tiene?

Es la rama de la enzimología que estudia la velocidad de las reacciones

catalizadas por las enzimas, así como los factores externos que influyen sobre
dicha velocidad.

Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v 0) y la concentración

inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones
catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se
forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-
sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:
En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada
proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de
velocidad. Según esto, podemos afirmar que:

● v1 = k1 [E] [S]
● v2 = k2 [ES]
● v3 = k3 [ES]

Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de
forma que la concentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de
la reacción) es:

[ET] = [E] + [ES]

Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]

10- ¿Qué es el Km de una enzima, qué importancia tiene ese valor?

Se llama Km a una medida útil sobre la rapidez con que aumenta la velocidad
de reacción respecto a la concentración del sustrato. La km también es una
medida de la afinidad de una enzima por su sustrato ( La tendencia de unirse a
él). Una Km más baja corresponde a una mayor afinidad por el sustrato,
mientras que una Km mas alta corresponde a una menor afinidad por el
sustrato.

11- ¿Qué es un inhibidor enzimático, cuántas clases de inhibidores y cómo

reaccionan hay, de ejemplo de cada clase?
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno
o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como
inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin
embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores; los
activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.
La unión de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la
enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reacción correspondiente. La
unión del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores
irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura
química a nivel de residuos esenciales de los aminoácidos necesarios para la
actividad enzimática. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de
forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de
si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima-sustrato o a ambos.
Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto
producido por la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el
inhibidor.2
● En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a
la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la
derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por
el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el
sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones
suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición
al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en
estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos más abajo).
● En la inhibición no competitiva, el inhibidor se puede unir a la enzima al
mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la
unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir,
pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es
posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este
tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico donde el
inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión
del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es decir, la
estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la
afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
● La inhibición mixta, es una forma de inhibición mixta donde la unión del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el
sustrato. Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de la
concentración de inhibidor.
La inhibición irreversible es diferente de la inactivación enzimática reversible. Los
inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y no
inactivan a todas las proteínas. No funcionan destruyendo la estructura proteínica,
sino alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo
inhabilitándolo. Por ejemplo, el pH y las temperaturas extremas causan la
desnaturalización de casi todas las proteínas, pero este no es un efecto específico.
De forma similar, algunos tratamientos químicos no específicos destruyen la
estructura de la proteína: por ejemplo, si son sometidas a una elevada concentración
de ácido clorhídrico, el cual hidrolizará los enlaces peptídicos que mantienen unidos
los aminoácidos de las proteínas.

12- ¿Cómo y por qué se utiliza la determinación de la actividad de una

enzima en el suero para el pronóstico de una alteración metabólica?.

13- Enzima o enzimas que se activan o son marcadores en los siguientes

alteraciones metabólicos: en una osteoporosis, en un infarto del miocardio,
en una hepatitis, en una pancreatitis, en un cáncer de mama, cáncer de
próstata.

-OSTEOPOROSIS: La matriz orgánica del hueso está constituida por colágeno

tipo I en un 90%. Durante el proceso de degradación extracelular se liberan
péptidos de los extremos carboxi y aminoterminal de las moléculas de
protocolágeno, que son los que pasan al torrente sanguíneo 3. Los marcadores
bioquímicos de remodelado óseo miden estos productos generados durante el
proceso de formación o degradación de la matriz ósea y pueden determinarse en
sangre y orina. Su análisis repetido en intervalos cortos permite una evaluación
del recambio óseo de forma seriada. Los marcadores óseos que miden la
actividad osteoblástica se denominan de formación y los que derivan del número
o la actividad de los osteoclastos son los llamados marcadores de resorción

-INFARTO DEL MIOCARDIO:Creatinin Kinasa (CPK): aunque no son

específicos del miocardio, durante varias décadas los marcadores bioquímicos
empleados para la confirmación del daño miocárdico han sido la CK y su fracción
MB. La actividad plasmática de la CPK comienza a elevarse entre las 4 y 8 hs.
del comienzo del infarto alcanza un valor máximo entre las 18 y 30 horas y
retorna a la normalidad entre las 72 y 96 hs La medición de CK total no es
recomendable para el diagnóstico de rutina de IAM debido a que por su amplia
distribución tisular, su determinación tiene escasa especificidad y posee un
limitado poder pronóstico.

Creatinin Kinasa MB (CPK MB): Isoenzima de la CPK que se encuentra en

el músculo cardíaco (y en menor medida en intestino delgado, lengua, diafragma,
útero y próstata). Su determinación aumenta la especificidad diagnóstica para
IAM comparada con la CPK total. . Las mediciones seriadas de CPK-MB
presentan una sensibilidad y una especificidad de alrededor de 92 y 98 %
respectivamente, pero la sensibilidad y especificidad de una muestra inicial
aislada no se asocia con el mismo valor predictivo.
 Láctico deshidrogenasa (LDH): Tras la lesión miocárdica mayor, la actividad de
la LDH sérica aumenta menos rápidamente que la actividad de CK Total, o la de
la CK-MB. Comienza a elevarse a las 12 16 horas desde el inicio de los
síntomas que exteriorizan el Daño Miocárdico. Alcanza su máximo a las 30 a 40
horas. Permanece elevada durante 10 a 12 días.

Troponinas: constituyen un complejo de proteínas estructurales y regulatorias del

músculo cardíaco y esquelético. Consiste de tres subunidades: Troponina T,
Troponina I y Troponina C. Las troponinas TnT y TnI están presentes en el
músculo esquelético y cardíaco, sin embargo por ser codificadas por diferentes
genes y tener diferente secuencia de aminoácidos producen anticuerpos
diferentes que permiten ser detectados independientemente.

-HEPATITIS:

Para hepatitis A: Anti-VHA IgM: es el marcador que se utiliza para el diagnóstico de

la hepatitis aguda por el VHA con una sensibilidad y especificidad del 99%. Solo
se detecta en la fase aguda a partir de los 14-45 días tras la infección y en la
convalecencia precoz hasta 6 meses. Se ha observado una persistencia hasta de
5 años en personas que pasaron la infección y que han tenido una reacción
cruzada con otros factores séricos o medicaciones. Su ausencia en presencia de
síntomas típicos obliga a realizar una nueva determinación pasadas una o dos
semanas para confirmar el diagnóstico de hepatitis aguda. Su presencia en
ausencia de síntomas clínicos suele deberse a un falso positivo y la mayoría de
los autores en la actualidad solo recomiendan su determinación en pacientes con
síntomas típicos de infección aguda por el VHA

La presencia de RNA del VHA puede confirmar la infección aguda unos 14 días
antes del inicio de los síntomas, los métodos para su detección no están
disponibles de forma generalizada
Anti-VHA IgG: indica infección pasada e inmunidad permanente adquirida o
inmunización activa por vacunación

-PANCREATITIS:

Alanina 12 a Diagnóstic Asociada con

transaminas 24 oy pancreatitis por litiasis
a etiología vesicular; elevación
del umbral o mayor en
 presencia de PA; para
el diagnóstico de ese
tipo de pancreatitis
tiene un valor
predictivo del 95%

Amilasa 2 a 12 Diagnóstic Más segura cuando

o duplica el límite
superior normal; los
niveles y la
sensibilidad van
disminuyendo desde el
inicio de los síntomas

Proteína C 24 A Predictivo Marcador tardío; los

reactiva 48 de niveles elevados se
gravedad asocian con necrosis
pancreática

Interleucina- 18 a Predictivo Indicador precoz de

6 48 de gravedad
gravedad

Interleucina- 12 a Predictivo Indicador precoz de

8 24 de gravedad
gravedad

Lipasa 4a8 Diagnóstic Mayor sensibilidad en

o la pancreatitis por
alcohol, más
específica y sensible
que la amilasa para
detectar la PA

Fosfolipasa 24 Predictivo Se asocia con necrosis

 A2 de pancreática y falla
gravedad pulmonar

Procalcitonin 24 a Predictivo Detección precoz de la

a 36 de gravedad; alta
gravedad concentración en la
necrosis infectada

Péptido Pocas Diagnóstic Marcador precoz de

activación horas oy PA y estrecha
del predicción correlación con la
tripsinógeno de gravedad
gravedad

-CANCER DE SENO:-Activador del plasminógeno urocinasa (uPA) e inhibidor del

activador del plasminógeno (PAI-1)
-CA15-3/CA27.29
-HER2/neu amplificación del gen o sobreexpresión de proteína
-Receptor de estrógeno (ER) y receptor de progesterona (PR)
-Sello de 21 genes (Oncotype DX®)
-Sello de 70 genes (Mammaprint®)
-CANCER DE PROSTATA: -Antígeno prostático específico (PSA)
-Células tumorales circulantes de origen epitelial (CELLSEARCH®)

14- Otras enzimas que pueden ser marcadores de alteración metabólica.

-Alanina aminotransferasa (ALT)

- Aspartato aminotransferasa (AST)
- Creatina kinasa (CK)
- Fosfatasa alcalina (AP, ALP, SAP)
- g-glutamil transpeptidasa (GGT)
- Amilasas
-Lipasas
15- A qué se debe que la actividad de una determinada enzima puede ser
marcador de una alteración metabólica.

Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la

reacción). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de 2,
al graficar su actividad enzimática para valores crecientes de pH, comenzando
desde la zona ácida, se obtiene una curva en forma de campana. El máximo de
la curva corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su máxima
actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y
se inactiva.

La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la

temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La
velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La
actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la
actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalización
progresiva de la enzima por acción de la temperatura.

Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo a la

concentración del sustrato.

Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta

alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las
enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados.

16- Mencione medicamentos que actúen activando o inhibiendo enzimas en

el metabolismo y diga su mecanismo de acción (ej sulfamidas,
atorvastatina, aspirina, captopril, sildenafilo, penicilinas, cifrofloxacina.

Las sulfamidas son bacteriostaticas, es decir, detienen el crecimiento de las

colonias bacterianas. Son antagonistas del ácido paraminobenzoico,
imprescindible para la síntesis del ácido fólico bacteriano. Los microorganismos
que son susceptibles a las sulfamidas requieren del PABA extracelular para la
producción del ácido dihidrofólico, un paso esencial en la producción de las
purinas y la síntesis de ácidos nucleicos.6 Las sulfamidas actúan como análogos
estructurales del PABA, inhibiendo competitivamente a la enzima dihidropteroato
sintasa.5 Al bloquear la síntesis del ácido fólico, se inhibe el crecimiento y
reproducción del germen.

Atorvastatina
Inhibe de forma competitiva la HMG-CoA reductasa, enzima que limita la
velocidad de biosíntesis del colesterol, e inhibe la síntesis del colesterol en el
hígado.

La aspirina inhibe de forma irreversible la ciclooxigenasa, a través de su difusión

en el canal de la COX, que conecta la membrana celular con la bolsa catalítica
de la enzima. ... Por este mecanismo de acción, a pesar de tener una vida media
muy corta, basta con una administración de aspirina al día

CAPTOPRIL es un antihipertensivo inhibidor de la enzima convertidora de

angiotensina (ECA) que conduce a una disminución en los niveles de
angiotensina II y aldosterona, con la consiguiente reducción de la resistencia
vascular periférica y reducción de la retención de sodio y agua.

El sildenafilo es un potente y selectivo inhibidor específico de la fosfodiesterasa

tipo 5 (PDE5) que es responsable de la degradación del cGMP en el cuerpo
cavernoso. La estructura molecular del sildenafilo es similar a la del cGMP
compitiendo por la unión de éste a PDE5.

La penicilina impide la síntesis de la pared de los microorganismos al inhibir la

enzima transpeptidasa, acción que evita la formación del peptidoglucano, y por lo
tanto el entrecruzamiento de éste que da rigidez y fuerza a la pared de la
bacteria.

Ciprofloxacino

Como agente antibacteriano perteneciente al grupo de las fluoroquinolonas, la

acción bactericida de ciprofloxacino se debe a la inhibición tanto de la
topoisomerasa de tipo II (ADN-girasa) como de la topoisomerasa de tipo IV,
necesarias para la replicación, la transcripción, la reparación y la recombinación
del ADN bacteriano.

17- Traer otros ejemplos de fármacos que inhiban funciones enzimáticas

además de los mencionados.

El metotrexato (MTX) es un análogo estructural del ácido fólico que actúa

inhibiendo competitivamente la enzima dihidrofolato reductasa (DHFR), la cual
participa en la formación del ácido folínico que es necesario para la formación del
nucleósido timidina, requerido para la síntesis de ADN, ARN, timidilatos y
proteínas

Alopurinol

Disminuye el nivel de ác. úrico en plasma y orina por inhibición de xantinoxidasa,

enzima que cataliza la oxidación de hipoxantina a xantina y de xantina a ác.
úrico.
Lovastatina. Inhibidor específico de la HMG-CoA reductasa, enzima que cataliza
la conversión de HMG-CoA a mevalonato, un paso precoz y limitante en la
biosíntesis de colesterol.

El 5-fluorouracilo es un fármaco que bloquea la reacción de metilación del ácido

desoxiuridílico para convertirlo en ácido timidílico mediante la inhibición de una
enzima que es importante para la síntesis de la timidina, que siendo parte de la
molécula de ADN detiene su formación.