Curso de Bioquímica 201103 /16-04

Pretarea

Presentado
Por
Luz Angela Gil Hernanez-1030622335

Presentado a

Dolly Giselle tenjo

Universidad Nacional Abierta y a Distancia UNAD

CEAD José Acevedo y Gómez
2'019
 Curso de Bioquímica 201103 /16-04
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Nombre del estudiante: Luz Angela Gil Hernandez

Grupo colaborativo :

Letra seleccionada: C

Ejercicio 1. Enzimología

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelvalos tres puntosparael tipo de enzima correspondientes de

acuerdo con la letra seleccionada.

Tipo de Enzima Función 3 ejemplos Tipos de inhibición

Una enzima isomerasa es  Transformar El tipo de inihibicion

una enzima que una molécula de glucosa en una que maneja es:el
transforma un isómero de de galactosa. Reversible; cuando el
Isomerasa un compuesto químico.  Son ejemplos la fosfotriosa complejo enzima-
Son isómeros dos isomerasa; inhibidor puede
cuerpos químicos que  La fosfoglucosa isomerasa, que disociarse y volver a
tienen la misma fórmula catalizan las reacciones. actuar.
molecular pero unas Las reversibles se
características distintas unen de forma
debido a la organización reversible a la enzima,
diferente de los átomos pudiendo clasificarse a
en la molécula. su vez, según la forma
en que intervienen en
la reacción, en
competitivas,
acompetitivas y
mixtas. Habitualmente,
por su amplia
presencia en multitud
de proceso.

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

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Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática

correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

Catálisis tensión Catálisis covalente

Característica 1 La reaccion bioquimica se La formación de un enlace covalente inestable

da porque el sustrato de
acerca a los grupos
funcionales cataliticos
(grupos de las cadenas
laterales) dentro del
lugar activo
Cambio en la
Característica 2 conformacion enzimatico
Especie transitoria que
representa la transición o
Característica 3 punto medio de
transformación de
sustrato en productos.
con el sustrato por la presencia de un grupo
nucleofilo ( aniones o especies neutras con
pares electrónicos no enlazantes) de una
cadena lateral en una enzima.
Serinas proteasas; utilizan el grupo -CH2-OH,
de la cadena de la serina como nucleofilo para
hidrolizar enlaces peptidicos.
La catálisis covalente a menudo sigue un
mecanismo de ping-pong: en donde su
primer sustrato es unido y su producto se
libera antes de la unión del segundo
sustrato.

Formacion de un El grupo sulfhidro de la cisteina

Característica 4 complejo (ES)
Los grupos carboxilato de aspartato y
tensado gutamato
La tensión lleva al
complejo (ES) al
estado de transición

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la

actividad enzimática (incluya ejemplos) Commented [DGTC1]: ¡Bien desarrollado!

Efecto de la concentración de Explicación

cofactor / coenzima
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A veces, un enzima requiere para su

función la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catálisis: los
cofactores.
Los cofactores pueden ser iones
inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++,
Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas
conocidos requieren cofactores. Cuando el
cofactor es una molécula orgánica se llama
coenzima. Muchos de estos coenzimas se
sintetizan a partir de vitaminas.

Ejemplo:
Tenemos una molécula de mioglobina
(proteína que transporta oxígeno al tejido
muscular) y su coenzima (el grupo hemo).

Cuando los cofactores y las coenzimas se

encuentran unidos covalentemente al
enzima se llaman grupos prostéticos.
La forma catalíticamente activa del enzima,
es decir, el enzima unida a su grupo
prostético, se llama holoenzima. La parte
proteica de un holoenzima (inactiva) se
llama apoenzima.
apoenzima + grupo prostético= holoenzima

Referencias

Price, N.C. y Stevens, L.: “Fundamentals ofEnzymology: The Cell and Molecular
BiologyofCatalyticProteins”, Oxford Univ. Press, 2000.

Buchholz, K., Kasche, V. y Bornscheuer, U.T.: “Biocatalysts and EnzymeTechnology”, 2ª edición,

Wiley-Blackwell, 2012.

Núñez de Castro, I.: “Enzimología”, Ediciones Pirámide, 2001.

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Ejercicio 2. Bioenergética

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-

reduccióncorrespondiente de acuerdo con la letra seleccionada. Commented [DGTC2]: ¡Bien desarrollado!
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Reacción de óxido-
reducción
Explicación Ejemplo

Liberación de energía del ATP:

ADP a ATP
La energía almacenada en los
enlaces de fosfato se libera a
¿Que el ADP? través de un proceso
Es un catabólico.
nucleotidodisfosfato, es
decir un compuesto
Recuerdemos que catabolismo
quimico formado por un
es un tipo de metabolismo
nucleoido y os radicales
fosfato unidos entre si. En que consiste en la
este caso el nucleosido lo transformación de una
coponen una base purica, molécula compleja en otras
la adenina y un azucar de más sencillas con liberación
tipo pntosa que es la de energía.
ribosa. Su
formulamolecula es Pues este es el caso del ATP,
C10H15N5O10P2 el cual tiende a liberar su
¿Que es ATP? grupo fosfato para
Es un nulcleotido transformarse en Adenosina
fundamental en la Di Fosfato o ADP.
obtencion de energia De esta forma es que
celular, Esta conformado el ATP, libera energía
por una base nitrogenada transformándose en ADP + P
(adenina) unidad por al + E°.
carbono 1 de un azucar
de tipo pentosa, la ribosa
Esta reacción es reversible, o
que es us carbono 5 tiene
enlazados tres grupos sea el ATP del organismo se
fosfato. Su formula reconstituye a partir de ADP
molecular es para almacenar la energía
C10H16N5O13P3 presente en los alimentos que
consumimos.

Usualmente el ATP se
transforma en ADP para
liberar energía, y el ADP en
ATP para almacenar energía.

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas Commented [DGTC3]: ¡Bien desarrollado!

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs

correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.
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Clasifique
como
Reacción del ciclo de Krebs Grafique la reacción Energía libre de Gibs endergónica
o
exergónica
Reacción 6: Succinato Hidratación de
deshidrogenasa (De fumarato: por adición
succinato a fumarato). de agua el fumarato Es
se convierte en exergonica
La parte final del ciclo malato y es catalizada
consiste en la por la fumarato
reorganización de hidratasa.
moléculas a cuatro
átomos de carbono hasta La última reacción del
la regeneración del ciclo de Krebs
oxalacetato. Para que eso consiste en la
sea posible, el grupo oxidación del malato a
metilo presente en el oxalacetato. La
succinato tiene que reacción, catalizada
convertirse en un por la malato
carbonilo. Como ocurre deshidrogenasa,
en otras rutas, por utiliza otra molécula
ejemplo en la beta de NAD+ como
oxidación de los ácidos aceptor de hidrógeno,
grasos, tal conversión produciendo NADH.
ocurre mediante tres
pasos: una primera La energía libre de
oxidación, una hidratación Gibbs asociada con
y una segunda oxidación. esta última reacción
Estos tres pasos, además es decididamente
de regenerar oxalacetato, positiva, a diferencia
permiten la extracción de las otras del ciclo.
ulterior de energía La actividad de la
mediante la formación de enzima es remolcada
FADH2 y NADH. por el consumo de
oxalacetato por parte
La primera reacción de de la citrato sintasa, y
oxidación es catalizada de NADH por parte de
por el complejo la cadena de
enzimático de la succinato transporte de
deshidrogenasa, la única electrones.
enzima del ciclo que tiene
como aceptor de
hidrógeno al FAD en vez
de al NAD+. El FAD es
enlazado de modo
covalente a la enzima por
un residuo de histidina.
La enzima se vale del FAD
ya que la energía
asociada a la reacción no
es suficiente para reducir
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el NAD+.

El complejo enzimático
también es el único del
ciclo que pasa dentro de
la membrana
mitocondrial. Tal posición
se debe a la implicación
de la enzima en la cadena
de transporte de los
electrones. Los electrones
pasados sobre el FAD se
introducen directamente
en la cadena gracias a la
unión estable entre la
enzima y el cofactor
mismo.

Referencias

Melo, V. & Cuamatzi, O.. (2007). Bioquimica de los Procesos Metabolicos. Mexico:
Reverte Ediciones.

B. Alberts, D. Bray, K. Hopkin, A. Johnson, J. Lewis, M. Raff, K. Roberts y P. Walter.

(2006) Introducción a la Biología Celular. 2ª Edición. Editorial Médica Panamericana.

J.M. Berg, J.L. Tymoczko y L. Stryer.(2003) Bioquímica. 5ª Edición. Editorial Reverté

S.A.