UNIVERSIDAD NACIONAL PEDRO RUIZ GALLO

FACULTAD DE ENFERMERÍA

BIOQUÍMICA

TRABAJO :

PRINCIPALES EMZIMAS DE INTERES CLINICO

DOCENTE:

ERICK GIANCARLOS SUCLUPE FARRO

CICLO:

2° CICLO 2019 I

ALUMNA :

DAMIÁN MONTALVÁN KATTY MARICELA

LAMBAYEQUE, PERÚ

2019
Alanina aminotransferasa
La alanina aminotransferasa (ALT), también llamada transaminasa glutámico
pirúvica (GPT) es una enzima que pertenece al grupo de las transaminasas
o aminotransferasas. Esta enzima se encuentra principalmente en las células del hígado.
El nivel en sangre de alanino aminotransferasa es un parámetro muy útil en medicina,
pues la elevación de las cifras normales puede indicar lesión hepática por destrucción
de hepatocitos (citolisis). Tiene una vida media en sangre de 18 horas.
Función:

Cataliza la transferencia de un grupo amino (NH2) de la alanina al ácido α-cetoglutárico

dando lugar a piruvato y glutamato. La reacción es reversible.

L-alanina + ácido α-cetoglutárico ⇌ piruvato + L-glutamato

Aspartato aminotransferasa (AST)

es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo de los
mamíferos, especialmente en el corazón, el hígado y el tejido muscular. Se encuentra en
cantidades elevadas en el suero en casos de infarto agudo de miocardio,
de hepatopatía aguda y de miopatías, por el empleo de determinados fármacos y en casos
de cualquier enfermedad o trastorno en donde las células resulten dañadas gravemente.
Función:
cataliza la transferencia del grupo a-amino del ácido aspártico al ácido a-cetoglutárico,
formando oxaloacetato y glutámico)
La creatina quinasa (CK),
La creatina quinasa (CK), también conocida como creatinquinasa, creatina
fosfoquinasa (CPK) o fosfocreatín quinasa, es una enzima expresada por varios tejidos y
tipos celulares.

Función:
importante para la contracción muscular. Transfiere el fosfato de la fosfocreatina al ADP,
formando ATP

FOSFATASA ALCALINA (AP, ALP, SAP)

La fosfatasa alcalina recibe el nombre de orto-fosfórico-monoéster hidrolasa. Estas
enzimas proceden de la ruptura normal de las células sanguíneas y de otros tejidos,
muchas de ellas no tienen un papel metabólico en el plasma excepto las enzimas
relacionadas con la coagulación y con el sistema del complemento.
La fosfatasa es una enzima clasificada dentro de las hidrolasas. Las fosfatasas alcalinas
son enzimas que se encuentran presentes en casi todos los tejidos del organismo, siendo
particularmente alta en huesos, hígado, placenta, intestinos y riñón. Tanto el aumento, así
como su disminución en plasma tienen significado clínico. Las causas de un aumento de
FAL:

Función:
Metaloenzima que cataliza la hidrólisis de diferentes ésteres de fosfato. Requiere pH
alcalino y cofactores (iones zinc y magnesio).
G-GLUTAMIL TRANSPEPTIDASA (GGT)
La GGT cataliza la transferencia de una porción de gamma-glutamil de glutatión a un
aceptor que puede ser un aminoácido, un péptido o una molécula agua (formación
de glutamato, un neurotransmisor).
La GGT juega un papel clave en el ciclo de la gamma-glutamil, una vía para la síntesis
y degradación de glutatión y de desintoxicación de drogas y xenobióticos.
Función:
Cataliza la transferencia de grupos glutamil C-terminales de unos péptidos a otros o a
aminoácidos. Es importante en el metabolismo del glutatión, la absorción de aminoácidos
y en la antioxidación
La GGT está presente en las membranas celulares de muchos tejidos, incluyendo los
riñones, el conducto biliar, páncreas, hígado, bazo, corazón, cerebro, y las vesículas
seminales como también lo son las transaminasas y la lactatodeshidrogenasa.
AMILASAS (α-AMILASA)
La amilasa, (más propiamente amilasas, dado que existen varias) es
una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los
enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al digerir el glucógeno y el almidón para formar
fragmentos de glucosa (dextrinas, maltosa) y glucosa libre.
En los animales se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en
las glándulas parótidas) y en el páncreas.
Tiene actividad enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como
en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel
en sangre (amilasemia).
El pH óptimo de la amilasa salival es de 6.9. Prácticamente todos los seres vivos disponen
de amilasas
Función:
hidroliza carbohidratos complejos para formar maltosa y glucosa.
Localización: Se produce en páncreas, hígado e intestino delgado. Se filtra y reabsorbe
a través del riñón.
LIPASAS
La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los
alimentos de manera que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la hidrólisis
de triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres. Las lipasas se encuentran en gran
variedad de seres vivos.
Esta enzima en humanos se encuentra en la leche materna y, según estudios bioquímicos,
es idéntica a la enzima colesterol esterasa (o lipasa pancreática no específica), por lo que
se supone que el origen es pancreático y llega a las glándulas mamarias a través de
la circulación sanguínea. La función principal de esta lipasa gástrica es ayudar a la
absorción de grasas.
Hay que destacar que la producción de jugo gástrico está controlada por dos mecanismos:

 Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc).

 Hormonal, a través de la hormona gastrina.

Función: hidroliza triglicéridos

Localización: Se sintetiza en el páncreas y en la mucosa gástrica.
Se elimina a través del riñón
Causas del incremento de lipasa: Pancreatitis Gastrointestinales Renales.

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS:
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2. https://www.google.com/search?rlz=1C1CHBD_esPE851PE851&ei=c8jwXMn
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SAP%29+&oq=FOSFATASA+ALCALINA+%28AP%2C+ALP%2C+SAP%29
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4. https://www.google.com/search?rlz=1C1CHBD_esPE851PE851&ei=K8fwXK3
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s-wiz.......0i71.AExsr6x4b_0