BIOQUIMICA I

Medicina Transaminasas

Industria
Química Penicilina

Fermentaciones
Transformación
de Alimentos
Quesos
Vinos

Agricultura Rhyzobium
Definición de enzima
 Son proteínas que aceleran las
reacciones sin sufrir modificaciones en
el curso de la reacción
Propiedades de las enzimas
 Eficientes
 Fisiológicas
 Específicas
 Regulables
Enzimas con especificidad de
sustrato y reacción
Enzima

Sustrato (ligando)

Complementariedad
Zonas de unión de enzimas

Puentes
Unión Interacción
de
iónica hidrofóbica
hidrógeno

Ejemplo citocromo c que tiene numerosas

cargas negativas, enlaces covalente momentáneo
Estereoespecificidad
 La estereoquímica de reactivos condiciona
la estereoquímica de los productos
 La tripsina actúan sobre los L-aminoácidos
mientras que los D- permanecen sin
cambios frente a ella.
 Las enzimas que actúan sobre la glucosa
solo aceptan a la D-glucosa.
 Sirve para separar reacciones que se
producen simultáneamente en una célula
(elección de pareja de unión exigentes)
 La especificidad de reacción es la
especial transformación que realizan sobre
el sustrato.
 Las reacciones con catalizadores
químicos normales industriales tienen
efectos no deseados “productos no
deseados” a diferencia de la catálisis
enzimática se obtiene 100 % del producto
deseado.
 Los catalizadores químicos la regulación
es menos eficaz que en las enzimas
biológicas
El centro activo
Ejemplo el grupo hidroxilo de la serina.
El grupo carboxilo del aspartato.

Tiene a.a con

Es el lugar de
grupos
unión de un
El centro activo funcionales
sustrato a una
químicamente
enzima
activos

La cadena alifática como valina e isoleucina

Son relativamente inertes (portadores de la reaccción)
Ejemplo de centro activo
 Las cadenas laterales de aspartato,
histidina y serina forman el conjunto el
centro activo de las proteasas es una
triada catalítica.
Parte del equipo del centro activo
 Coenzimas: se unen a la enzima por
ejemplo a la catalasa que usa como
coenzima al hemo.
 Se introducen a través de la alimentación
como las vitaminas del complejo B.
 Las coenzimas sufren transformación en el
curso de la reacción enzimática.
 Receptan o donan protones.
 Transfieren grupos funcionales
Coenzimas
 Si solo se unen temporalmente y se
regeneran en otros lugares se
constituyen en cosustratos.
 Si la coenzima se une y recorre una
serie de reacciones de manera
permanente constituye el grupo
prostético que es la parte no
proteínica.
 Cuando a la enzima se le une el hierro
por ejemplo hablamos de una
metaloenzima. Los metales son
importantes en la conformación de los
cofactores y se explica su necesidad en
los elementos traza.
 S: PM 250, 0.8 nm Ø

Cofactor
E: PM 100000, 7 nm Ø
Inorgánico:
Fe2+, Mn2+, Zn2+,etc.

Orgánico:
Coenzimas
NAD,
FAD,
CoASH.
Grupo Prostético
 Enzimas que requieren
elementos inorgánicos
Citocromo oxidasa Fe2+, Fe+,
Catalasa, peroxidasa
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhídrasa carbónica Zn2+
Alcohol deshidrogensa
Hexoquinasa Mg2+
Glucosa 6-fosfatasa
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+
Coenzimas: Actúan como transportadores eventuales de
átomos específicos o de grupos funcionales
Coenzimas Entidad transferida
Pirofosfato de tiamina . Aldehídos
Dinucleótido de flavina y adenina. Átomos de hidrógeno
Ion hidruro (H-)
Dinucleótido de nicotinamida y de adenina

Coenzima A . Grupos acilo

Fosfato de Piridoxal . Grupos amino
5’-Desoxicobalamina (Coenzima B12) Átomos de H y grupos
alquilo
Biocitina . CO2
Tetrahidrofolato . Otros grupos
monocarbonados
Coenzimas

Adenosine Triphosphate (ATP)

Coenzyme A (CoA)

Nicotinamide Adenine
Dinucleotide (NAD+) Nicotinamide Adenine Dinucleotide
Phosphate (NADP+) Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)
 Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES
carenciales
•C (ácido •Coenzima de algunas peptidasas.
•Escorbuto
ascórbico) Interviene en la síntesis de colágeno

•Coenzima de las descarboxilasas y de

•B1 (tiamina) las enzima que transfieren grupos •Beriberi
aldehídos
•B2 •Constituyente de los coenzimas FAD y •Dermatitis y lesiones
(riboflavina) FMN en las mucosas
•B3 (ácido •Fatiga y trastornos del
•Constituyente de la CoA
pantoténico) sueño
•Constituyente de las coenzimas NAD y
•B5 (niacina) •Pelagra
NADP
•B6 •Interviene en las reacciones de
•Depresión, anemia
(piridoxina) transferencia de grupos aminos.
•B12 •Coenzima
•Coenzima enen la
la transferencia
transferencia de
de grupos
grupos
•Anemia perniciosa
(cobalamina) metilo.
metilo.
•Coenzima de las enzimas que
•Biotina transfieren grupos carboxilo, en •Fatiga, dermatitis
metabolismo de aminoácidos.
Clases de Enzimas:

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas
Enzimas:

No. Clase Tipo de reacción Ejemplo

que catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de

oxígeno)

Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de

oxígeno).

La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)

1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de Peroxidasa Oxidasas
e-) Oxigenasas
Reductasas

2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas

Transaminasas
2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)

•grupos aldehídos
•gupos acilos Succinato Deshidrogenasa
•grupos glucosilos Citocromo c oxidasa.
•grupos fosfatos (kinasas)
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas

Hidrólisis, con transferencia Pirofosfatasa

3 Hidrolasas de grupos funcionales del Tripsina
agua Aldolasa
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre: •enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa

4 Liasas Lisis de un substrato, (Sintasas)

generando un doble enlace, o
Adición de un substrato a un Descarboxilasa
doble enlace de un 2o. pirúvica
substrato
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)

•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa
Adición de un substrato a un doble pirúvica
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)

5 Isomerasas Transferencia de grupos en Mutasas

el interior de las moléculas Epimerasas
para dar formas isómeras Racemasas
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa pirúvica
Adición de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas
interior de las moléculas para Epimerasas
dar formas isómeras Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C,
C-S, C-O y C-N. Mediante Sintetasas
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

•Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
Reacciones endergónicas y exergónicas
 Una reacción endergónica es una reacción química
que necesita o utiliza energía.
 Fotosíntesis.
 Una reacción que libera energía se conoce como
una reacción exergónica.
 Respiración celular.
Energía de activación
 Muchas reacciones exergónicas
necesitan calor (energía) para
comenzar.
 Ej.: Combustión de madera.

 Esta energía se conoce como

energía de activación.
 La cantidad de energía de activación
es, generalmente, mucho menor que la
energía que libera la reacción.
 ¿Las células realizan reacciones
exergónicas?
 ¿Cómo lo hacen sin sufrir daños?
Catalizadores
 Las células poseen compuestos químicos que
controlan las reacciones que ocurren en su
interior.
 La sustancia que controla la velocidad a la
que ocurre una reacción química sin que la
célula sufra daño alguno ni se destruya se
conoce como un catalizador.
 Las enzimas son proteínas que actúan como
catalizadores.
Enzimas
 Hacen posibles las
reacciones, disminuyendo
la cantidad de energía de
activación que se necesita.
 Controlan la velocidad a la
que ocurre la reacción.
 Permiten que las reacciones
ocurran a unas
temperaturas que no hagan
daño al organismo.
Estado de transición
 Este se encuentra entre el sustrato y el
producto de la reacción.
El estado de transición o estado
activado
 Cuando la reacción iniciada de A
(sustrato) debe superar un máximo de
energía libre para transformarse en la
molécula B (producto)
 La barrera energética que se debe
vencer –la diferencia entre la energía
libre del sustrato y la energía libre del
estado de transición – se denomina
Energía libre de activación AG.