CITOESQUELETO Y MOVILIDAD CELULAR

DANIELA MACHADO MARTÌNEZ 2019263019

OLGA CALDERÒN CORDERO 2019263018
ODONTOLOGÍA 2019-2

MÓNICA PÉREZ CERVANTES

DOCENTE

BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR HUMANA

UNIVERSIDAD DEL MAGDALENA

FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD
PROGRAMA DE ODONTOLOGÍA

SANTA MARTA
2019
 TALLER

1. Describe la importancia del citoesqueleto en la movilidad celular y la

movilidad de sustancias hacia el interior y el exterior.

2. Explica la organización de los microtúbulos, los microfilamentos y

filamentos intermedios.

3. Describe cómo se produce la polimerización y despolimerización de MT.

4. Define qué es un motor transportador, y cuál es el mecanismo empleado

para el desplazamiento de sustancias citoplasmáticas.

5. Describe las diferencias y similitudes de los cilios y flagelos, en estructuras,

tamaño y movimiento.

DESARROLLO
1. .El citoesqueleto es una matriz fibrosa de proteínas se extiende por el
citoplasma entre el núcleo y la cara interna de la membrana plasmática,
ayudando a definir la forma de la célula e interviniendo en la locomoción
y división celular. Es decir que el citoesqueleto no sólo da estabilidad a
la célula como un esqueleto, sino que es también como el músculo
interviene en el movimiento celular. Por lo tanto podríamos llamarlo
también “citomusculatura”. Podemos agregar que el citoesqueleto
condiciona el movimiento de las organelas del interior de la célula y
tiene gran importancia metabólica, dando un andamiaje a los procesos
moleculares que se realizan en el citoplasma.

El citoesqueleto es característico de las células eucariontes ya que ESTA

AUSENTE EN LOS PROCARIONTES. Por lo que podría ser un factor
esencial en la evolución de los eucariotas.

Algunas de las funciones del citoesqueleto son:

 Estabilidad celular y forma celular

  Locomoción celular

 División celular

 Movimiento de los orgánulos internos

 Regulación metabólica

1. MICROFILAMENTOS:

2. Son las fibras más delgadas de 3-6 nm (nanómetros=milmillonésimas de

metro= 10-9), están formados por la proteína actina. La actina es una
proteína con funciones contráctiles, es también la proteína celular más
abundante. La asociación de estos microfilamentos de actina con la
proteína miosina es la responsable de la contracción muscular. Los
microfilamentos también pueden llevar a cabo los movimientos celulares,
incluyendo desplazamiento, contracción y citocinesis.

La actina es la proteína base de los microfilamentos. El monómero es conocido

como actina G, o actina globular. En presencia de ATP, se polimeriza formando
largas hélices dobles, denominadas actina F, o actina filamentosa. Para que se
lleve a cabo esta polimerización el ATP debe convertirse en ADP, liberando la
energía necesaria para el proceso. La actina, presenta polaridad, tiende a
polimerizarse (alargarse) y despolimerizarse (acortarse) a gran velocidad por un
extremo más (el extremo positivo), y a realizar los mismos procesos por el otro
extremo, menos (extremo negativo), a menor velocidad.

DISTRIBUCIÓN CELULAR:

1. Filamentos Transcelulares (atraviesan el citoplasma en todas las

direcciones).

2. Filamentos Corticales (por debajo de la membrana plasmática)

En las células epiteliales , los filamentos transcelulares transportan organoides,
asociados a la proteína motora miosina I. En las células del tejido conectivo los
filamentos de actina transcelulares se llaman fibras tensoras y están asociadas a
la proteína motora miosina II. Los filamentos de actina cumplen un rol principal en
la motilidad celular , decisiva en el desarrollo embrionario. En las células
musculares los filamentos de actina no se acortan ni se alargan.

MICROTÚBULOS:

Los microtúbulos son tubos cilíndricos de 20-25 nm de diámetro. Están

compuestos de subunidades de la proteína tubulina , estas subunidades se llaman
alfa y beta. Los microtúbulos actúan como un andamio para determinar la forma
celular, y proveen un conjunto de “pistas” para que se muevan las organelas y
vesículas. Los microtúbulos también forman las fibras del huso para separar los
cromosomas durante la mitosis y la meiosis. Cuando se disponen en forma
geométrica dentro de cilios y flagelos, son usados para la locomoción
(autopropulsión) o para mover líquido circundante o partículas (motilidad).

La tubulina es una proteína globular, de la que existen dos polipéptidos distintos

aunque similares, la alfa tubulina y la beta tubulina. La alfa y la beta tubulina se
asocian y forman dímeros. En presencia de GTP, los dímeros de tubulina se unen
y forman un tubo cuya parte central se mantiene vacía. Al igual que la actina F, los
microtúbulos manifiestan polaridad, un extremo tiende a la polimerización o
despolimerización a mayor velocidad (extremo +) y en el otro extremo ocurre lo
mismo pero a menor velocidad (extremo).

Los microtúbulos se organizan a partir de centros organizadores especializados,

que controlan su localización y orientación en célula citoplasma. El centro
organizador principal en las células animales es el centrosoma, próximo al
núcleo. El centrosoma está formado por estructuras en forma de anillo que
contiene otra tipo de tubulina, la gama tubulina. Estos anillos actúan como centros
de nucleación (crecimiento) de microtúbulos. Los dímeros de tubulina se añaden al
anillos de gama tubulina con una orientación específica, siempre el "extremo -" de
cada microtúbulo queda dentro del centrosoma y el crecimiento se produce por
el "extremo +" .

Las proteínas asociadas a los microtúbulos reciben el nombre de

proteínas MAP (proteínas asociadas a los microtúbulos).
Por su localización, podemos clasificarlos en:

1. Citoplasmáticos (célula en interfase)

2. Mitóticos (fibra del huso)

3. Ciliares (en el eje de los cilios)

4. Centriolares (en cuerpos basales y centríolos)

Los microtúbulos citoplasmáticos son necesarios como vías de transporte de

macromoléculas y organoides (vesículas, mitocondrias, etc.), intervienen dos
proteínas motoras quinesina y dineína. En la neurona existe otra proteína motora
asociada a los microtúbulos, la dinamina.

En las neuronas se ha descubierto una MAP reguladora, denominada tau, que

estabiliza los microtúbulos. En la enfermedad de Alzheimer, caracterizada por el
deterioro neuronal progresivo, esta alterado el funcionamiento normal de esta
proteína y por lo tanto se ve incrementada la inestabilidad de los microtúbulos
imposibilitando el transporte axónico.

Los microtúbulos mitóticos movilizan los cromosomas durante la mitosis y la

meiosis.

Los microtúbulos de cilias y flagelos crecen a partir de un cuerpo

basal o cinetosoma de estructura idéntica a la de un centrosoma que actúa
como centro de nucleación de dímeros de alfa-beta tubulina. El cuerpo basal se
encuentra por debajo de la membrana plasmática.

FILAMENTOS INTERMEDIOS:

Los filamentos intermedios tienen 10 nm de diámetro y proveen fuerza de tensión

(resistencia mecánica) a la célula. Según el tipo celular varían sus proteínas
constitutivas. Podemos decir que existen seis tipos de filamentos intermedios:

1) Neurofilamentos (en la mayoría de las neuronas).

2) Filamentos de desmina, en el músculo.

3) Filamentos gliales, en las células del mismo nombre ,

que sirven de soporte en el cerebro, médula espinal y
sistema nervioso periférico.

4) Filamentos de vimentina en células del tejido conjuntivo

y en los vasos sanguíneos.
 5) Queratinas epiteliales, (o filamentos de queratina o
también llamados tonofilamentos), en células epiteliales.

6) Laminofilamentos, forman la lámina nuclear, una

delgada malla de filamentos intermedios sobre la
superficie interna de la envoltura nuclear. Son los únicos
que no se encuentran en el citoplasma.

A diferencia de los microfilamentos y microtúbulos, los filamentos intermedios al

agruparse pierden polaridad, por lo tanto no presentan extremo + y extremo -

DISTRIBUCIÓN CELULAR:

Los filamentos intermedios forman redes que conectan la membrana plasmática

con la envoltura nuclear, formando una red continua a su alrededor. Una red
similar se encuentra en la cara interna de la envoltura (lámina nuclear).

Las células tienen motores de proteínas que ligan dos moléculas, y usando ATP
como energía, causan que una molécula cambie en relación a la otra. Dos tipos de
estos motores de proteína son la miosina y la actina, y dineina o kinesina y
microtúbulos. Estas familias de proteínas tienen un extremo motor, pero pueden
tener varias clases de diferentes estructuras moleculares en el extremo ligante.
Cuando estas proteínas se ligan pueden causar que se muevan diferentes
moléculas, organelas, entre otros. Cuando se conecta a otros microtúbulos, los
motores de proteína pueden causar movimiento si los extremos están fijos o
extender la longitud de los paquetes de fibras si los extremos están libres.
3 POLIMERIZACIÓN: son el conjunto de reacciones químicas en las cuales un
monómero iniciador o endurecedor activa a otro monómero comenzando una
reacción en cadena la cual forma el polímero final. Las reacciones de
polimerización se clasifican en:
 Polimerización Radical
 Polimerización Iónica:
 Aniónica
 Catiónica
 Polimerización radical
Para que se produzca la polimerización radical es necesario que el monómero
iniciador o endurecedor, el que activa y provoca la reacción, contenga radicales
libres, es decir contenga electrones desapareados los cuales reaccionen con el
monómero de la resina para formar el polímero.
El radical se define como una especia química extremadamente inestable y por
tanto con gran poder reactivo al poseer electrones desapareados. Las etapas que
se producen en las polimerizaciones radicales son:
Iniciación de la reacción – Se forman los radicales libres debido a la acción de
energía química, térmica, electroquímica o fotoquímica
Usando inhibidores / reguladores – Agentes externos a la polimerización los cuales
reaccionan con el radical haciéndolos terminar la reacción.
Una de las principales desventajas de la polimerización radical reside en que no
se puede controlar el peso molecular y tamaño del polímero debido a que cada
reacción termina en un camino indefinido.
Los polímeros que se producen mediante polimerización radical son fuertemente
dependientes de la temperatura, un aumento de esta acelerará las reacciones
originando:
Cadenas más cortas de los polímeros disminuyendo sus propiedades mecánicas
(resistencia y elongación)
Reducción del tiempo de trabajo, Potlife y curado.
Polimerización iónica.
El funcionamiento de la polimerización iónica es similar a la polimerización radical,
en este caso el radical es un ión (átomo o molécula) en el cual una de sus zonas
está cargada positivamente o negativamente por la ausencia o presencia de
electrones.
Características:
Necesita menos energía de activación que la radical
No es tan dependiente de la temperatura
La terminación de la cadena solo se produce por el uso de inhibidores,
reguladores u otros agentes que paren la reacción.
DESPOLIMERIZACIÓN: Los nuevos dímeros de tubulina se añaden con una
menor eficacia a la α-tubulina que a la β-tubulina, por lo que el extremo más es el
lugar preferente de crecimiento del microtúbulo y predomina la polimerización
respecto a las despolimerización. En el extremo menos predomina la
despolimerización respecto a la polimerización. Por ello los microtúbulos suelen
crecer por el extremo más y, si no está protegido, decrecer por el extremo menos.
Sin embargo, el extremo más es muy dinámico y en él se suceden procesos de
polimerización y despolimerización, algunos tan drásticos que pueden hacer
desaparecer por completo al microtúbulo.

4. Las proteínas accesorias motoras, son motores proteicos que ligan dos
moléculas y que utilizando ATP , provocan el desplazamiento de una molécula con
respecto a la otra. Estas proteínas tienen un extremo motor que unen al
citoesqueleto (microtúbulos y actina) y por el extremo ligante pueden unirse a
diferentes tipos de estructuras moleculares, como por ejemplo organelas,
vesículas u otras proteínas del citoesqueleto.

Ejemplos de proteínas motoras:

Ø Miosina que se une a actina

Ø Quinesina o Kinesina que se une a microtúbulos

Ø Dineína que se une a microtúbulos

Cuando se conectan a otros microtúbulos, las proteínas motoras pueden causar

movimiento si los extremos están fijos (cilias y flagelos) o extender la longitud de
los paquetes de fibras si los extremos están libres.
5 . [23:11, 12/9/2019] Milena: Los cilios y flagelos son estructuras que se
proyectan desde las células, contienen microtúbulos y están limitados por
membrana plasmática. Las células utilizan estos apéndices para
desplazarse, para remover el medio que les rodea o como estructuras
sensoriales.

DIFERENCIAS
Morfológicamente los cilios son más cortos que los flagelos. Cilios son de
menor diámetro y longitud. Cilios más numerosos y se mueven de una
manera en la que empujan al líquido en una dirección paralela a la
superficie de la célula, mientras que los flagelos mueven el líquido que les
rodea en una dirección perpendicular a la superficie de la célula.

SIMILITUD
Son estructuras complejas con más de 250 proteínas diferentes. Ambos
contienen un andamiaje central de microtúbulos llamado axonema que
consta de 9 pares de microtúbulos exteriores rodeando a un par central:
9x2 + 2. El axonema crece a partir del cuerpo basal, que tiene la misma
estructura que los centriolos: 9 tripletes de microtúbulos formando un tubo
hueco (9x3+0). Las parejas de microtúbulos externos del axonema están
conectadas entre sí por las proteínas nexinas, y por radios proteicos a un
anillo central que contiene al par central de microtúbulos. En los dobletes
externos aparece la proteína motora dineína, implicada en el movimiento de
los cilios y flagelos.
 BIBLIOGRAFÌA

 http://www.genomasur.com/lecturas/Guia06.htm

 https://mmegias.webs.uvigo.es/5-celulas/ampliaciones/7-cilio-flagelo.php

 https://mmegias.webs.uvigo.es/5-celulas/7-microtubulos.php