BIOQUIMICA CLINICA

Dr. Alejandro De la Cruz

El área de Química sanguínea tiene gran importancia en esta
aplicación porque ofrece información adicional al veterinario
para realizar un diagnóstico más preciso que conducirá al
tratamiento específico, es decir, al tratamiento de la causa
determinante de la enfermedad, en lugar de un tratamiento
exclusivamente de los síntomas de ésta.

Actualmente existe un gran número de pruebas bioquímicas

especialmente útiles en los estudios clínicos, y es claro que el
mayor crecimiento y el mayor reto en patología clínica serán del
área de la química.
ENZIMOLOGIA CLINICA
 La determinación de actividades enzimáticas es la base de
la enzimología clínica, cuyos fines son diagnósticos, pronósticos
o de control del tratamiento.

Las enzimas son proteínas catalíticas que intervienen

acelerando las reacciones químicas celulares. Algunas de ellas
predominan en un solo órgano, mientras que otras se
encuentran en múltiples órganos aunque, con diferentes formas
moleculares, constituyendo las isoenzimas. Las diferentes
isoenzimas si bien pueden ser separadas electroforéticamente,
su uso aún no está extendido en medicina veterinaria.
La actividad sérica de una enzima depende del ritmo en que
sea liberada al suero y eliminada de éste. Diariamente, la
renovación celular conlleva a la destrucción de células de los
diferentes órganos, lo que se traduce en una actividad basal,
variable según los días, los individuos, etc., fluctuaciones que
se corresponden con el intervalo de referencia de cada
actividad enzimática.
Las propiedades catalíticas son sensibles y específicas para
cada tipo de enzima y en ellas se basa su determinación. Medir
la cantidad de un producto que aparece, un sustrato que
desaparece o un cambio en la concentración de un coenzima
se usa para cuantificar la actividad enzimática. El resultado se
expresa en Unidades Internacionales (U). Una U se define
como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de un
µmol (µEq) de sustrato o coenzima por minuto, bajo unas
condiciones óptimas de pH y temperatura. La concentración de
H+ y temperatura influyen en la reacción, si alguna de estas
variables se modifica el valor de la actividad enzimática
también varía. Por lo tanto, la actividad sérica de una enzima
puede variar entre laboratorios.
La magnitud del aumento de la actividad de la enzima en el
plasma depende de varios factores:

- concentración tisular de la enzima

- localización celular de la enzima
- cantidad de tejido dañado
- tipo de daño
- ritmo de aclaramiento
Diversos mecanismos fisiopatológicos pueden provocar daños
celulares con la consiguiente liberación de enzimas y aumento de su
actividad en sangre. Cuando la actividad enzimática aumenta,
significa que hay un proceso de destrucción celular o citolisis. Si la
enzima que se determina es específica de un órgano, esto nos
permite identificar el origen de la citolisis. No obstante, al elegir una
enzima como marcador de destrucción celular hay que tener en
cuenta la vida media plasmática de la enzima, porque si se trata de
una enzima con una vida media corta (como la CK en el perro, que
aumenta en caso de lesión muscular y que tiene una vida media de 1
ó 2 horas), es posible que cuando se tome la muestra de sangre en el
animal los niveles hayan disminuido considerablemente, en este caso
sería interesante considerar otra enzima que aunque menos
específica, permanezca más tiempo elevada en el plasma, como
puede ser la AST.
En lesiones celulares benignas, únicamente se afecta la
permeabilidad de la membrana plasmática, por lo que se produce
la salida sólo de enzimas presentes en el citoplasma. Estas
enzimas son solubles y se liberan con bastante facilidad, por lo que
son “marcadores sensibles” de daño celular, un ejemplo sería la
ALT, que se encuentra en el citoplasma de los hepatocitos, su
actividad plasmática se incrementa muy rápidamente después de
un daño hepatocelular.

En lesiones celulares graves (necrosis), se liberan todas las

enzimas contenidas en la célula, incluidas las enzimas unidas a las
organelas celulares, especialmente a las mitocondrias. Enzimas
como la GLDH, que se encuentra en la mitocondria del hepatocito,
o la AST, que a la vez es cistosólica y mitocondrial, necesitan un
daño celular suficiente para liberarse, ya que al ser su ubicación
más interna, deben atravesar dos o más membranas.
 En pequeños animales es útil la determinación de actividades
enzimáticas en plasma, sobre todo, para detectar y evaluar citolisis
tisulares. En estos animales las enzimas que se usan como
marcadores son ALT y AST para el hígado, la CK para músculos
esqueléticos y la amilasa y lipasa para el páncreas exocrino.
Como es imposible determinar el momento en el que se produce
el daño celular, es muy poco indicativo de la gravedad del
proceso la determinación aislada de una actividad enzimática
concreta. Para controlar la evolución del proceso es necesario
repetir las determinaciones. Por lógica, si la actividad enzimática
disminuye con el tiempo, significa que el proceso responsable
del daño ha cesado, por el contrario, si la actividad se mantiene
o aumenta significa que el proceso aún permanece o incluso
aumenta. La frecuencia de las determinaciones dependerá de la
vida media de la enzima elegida, así si una enzima tiene una
vida media de 3 días, no será necesario hacer determinaciones
cada día, ya que no se observarían variaciones significativas, por
el contrario, si la enzima utilizada tiene una vida media de horas,
es posible observar variaciones analíticas significativas de un día
a otro.
Mediante inducción enzimática se incrementa la síntesis de
determinadas enzimas, esto hace que aumente su actividad. En
pequeños animales, la inducción más frecuente se debe a
colestasis. El aumento de presión en vías biliares, provoca una
aumento en la síntesis de Fosfatasa alcalina (FAL) y Gamma
glutamil transferasa (GGT), siendo la primera un marcador más
sensible dado que su concentración celular es mucho más alta, pero
muy poco específica ya que además de en los hepatocitos esta
enzima se encuentra en riñón, intestino, hueso y algunos tumores.
Por el contrario, la GGT aunque es menos sensible es mucho más
específica.
En medicina veterinaria también hay que tener presente la
inducción enzimática producida por la acción de glucocorticoides.
Las enzimas implicadas son también FAL y GGT.
 Si una enzima existe en concentraciones muy elevadas en un órgano, un
incremento en el suero podría ayudar a determinar el órgano afectado.
Estas enzimas se conocen como específicas de órgano o de tejido; es el
caso de la fosfatasa ácida de la próstata o la acetilcolinesterasa de los
eritrocitos.
 Cuando aumentan las concentraciones séricas de las enzimas inespecíficas
de tejido o de órgano, pueden compararse con los valores de otras enzimas
para obtener la información acerca de la forma que está afectado el órgano,
debido a que las enzimas existen en los tejidos en proporciones diferentes.
Por ejemplo, la lesión de las células hepáticas causa un incremento de la
aspartato aminotransferasa sérica (AST o TGO), pero muchas otras células
dañadas del cuerpo podrían causar la misma elevación. Al comparar la
concentración de AST con la de otra enzima como lo es la
alanintransaminasa sérica (ALT o TGP), puede obtenerse una información
más específica.

 Si la ALT también está aumentada, puede asumirse con certeza una lesión
hepática debido a que la ALT es más específica de los hepatocitos y la AST
es más sensible a los cambios en la célula cardiaca.
 Si las concentraciones de ALT, estuvieran dentro de los límites normales
se podría descartar una lesión hepática.
 El análisis de una sola enzima sérica inespecífica de tejido o de órgano
tiene un valor limitado en si mismo.
 Hay que hacer claridad sobre el peligro de comparar límites de
referencia (rangos normales), especialmente cuando se trata
de enzimas séricas.
 Debido a las múltiples variaciones en los métodos de
medición, y a las variaciones intrínsecas aún en los mismos
métodos que se practican en sitios distintos, los valores no son
comparables. El médico veterinario debe usar como guía el
rango de referencia normal proporcionado por el laboratorio
que realiza la prueba.
 La especificidad orgánica y diferencia de especie son aspectos
muy importantes y los hallazgos de alteraciones en humanos
no se pueden transferir a los animales domésticos sin probar en
las especies estudiadas.
EL HIGADO
 El hígado cumple una función homeostática central en el balance de
numerosos procesos biológicos, cuenta con una gran capacidad de
almacenamiento, reserva funcional y poder regenerativo, lo cual indica que
si se presenta una injuria atacando al órgano, ésta debe ser grave para que
éste se vea afectando
 Es un órgano que interviene en muchas conversiones metabólicas de
sustratos que provienen del tubo digestivo, el páncreas y el bazo.
 Algunos de los productos son transportados con la secreción exocrina
hepática, denominada bilis, la cual contiene productos de desecho
conjugados y degradados que vuelven al intestino para ser eliminados,
además de sustancias que se fijan a los metabolitos en el intestino para
facilitar la absorción.
 Las secreciones endocrinas del hígado son liberadas directamente al
torrente sanguíneo que irriga el parénquima hepático. Estas secreciones
incluyen sustancias sintetizadas en el hepatocito: albúmina, lipoproteínas,
alfa y beta globulinas no inmunes y protrombina
 La glucosa liberada por hidrólisis del glucógeno, también es secretada
directamente al torrente sanguíneo, al igual que la triyodotironina (T3).
PRUEBAS DE FUNCIONALIDAD
HEPATICA
 Las pruebas de funcionalidad hepática evalúan la actividad anabólica,
catabólica o la circulación hepática.

 De entre estas pruebas hay que enumerar la concentración sérica de ácidos

biliares, amonio, bilirrubina, la capacidad de excretar ciertos colorantes
orgánicos, albúmina, glucosa, urea y los factores de la coagulación.
 Enzimas séricas: Transaminasas
 Son catalizadores químicos de origen biológico esenciales para la vida que
permiten que se produzcan numerosas reacciones bioquímicas en las células
corporales.
 Las aminotransferasas catalizan la transferencia de un grupo alfa-aminoácido a un
alfa-cetoácido. Estas enzimas, también llamadas transaminasas, generalmente
canalizan los grupos alfa-amino de muchos aminoácidos al alfa-cetoglutarato
para que se transformen en NH4.
 Entre las transaminasas tenemos al Aspartato aminotransferasa sérica (AST) y al
Alanin aminotransferasa (ALT)
 Aspartato aminotransferasa sérica (AST)
 Del inglés aspartate aminotransferase (AST), también llamada transaminasa
glutámico oxalacético (TGO), interviene en el metabolismo celular sin función
conocida en el plasma.
 Los valores séricos varían con las edades y pueden ser más altos en machos que en
hembras.
 AST se distribuye ampliamente en los tejidos corporales y su concentración es
bastante elavada en tejidos con actividad metabólica alta.
 En los siguientes tejidos la concentración de la enzima se encuentra en orden
descendente: cardiaco, hepático, renal, músculo esquelético y eritrocitos. En
concentraciones menores en las células de pulmón, cerebro y páncreas.
 Debido a su amplia distribución, la AST se considera una enzima inespecífica de
tejido o de órgano y, por tanto, es más útil cuando su concentración sérica se
compara con los valores de varias enzimas séricas diferentes.
 El cambio funcional del hígado sólo se presenta después de necrosis
celular. La elevación prolongada de los valores de AST en disfunción
hepática puede ser la primera indicación de hepatitis crónica activa o sin
resolver. Por otro lado, una caída rápida puede indicar insuficiencia
hepática total.
 La concentración de AST también aumenta con lesión del músculo
cardiaco (en mayor medida) y esquelético (marcador menos sensible de
alteración muscular).
 A pesar de su tipo inespecífico, se considera que los cambios de AST son
más sensibles a una alteración en el estado de hígado que enzimas hepáticas
más específicas (por ejemplo, ALT).
 La hemólisis y la lipemia pueden dar falsas elevaciones de AST sérica.
 Alanin aminotransferasa (ALT)
 También conocida como Transaminasa glutámica pirúvica (TGP).
 Se encuentra con mayor frecuencia, pero no de manera exclusiva en el
hígado (riñón, corazón y músculo esquelético tienen cantidades
significativas en orden descendente); debido a esto, pocas veces se ven
incrementos séricos sin efectos hepáticos.
 Puede decirse que la ALT es menos sensible, pero mucho más específicas
que la AST.
 Las concentraciones de ALT suelen retornar a lo normal antes que las de
AST, probablemente debido a que la mayoría de los tejidos que contienen
ambas enzimas tienen, en proporción más AST que ALT.
 A menudo es útil comparar las dos en un diagnóstico diferencial.
Las concentraciones de ALT se encuentran aumentadas en casos de:
Lesión hepatocelular aguda (ej: hepatitis viral): incremento de 10 veces a
más del valor normal (aumento mayor que la AST). Un incremento de ALT
de al menos 3 veces sugiere un daño significativo del hígado en los 2-5 días
anteriores a la realización de la prueba.
Hepatitis activa crónica, con o sin cirrosis: incremento de 1 a 12 veces (la
AST se eleva 15 a 75 veces)
Carcinoma hepático primario o secundario : incremento de 5 veces (la AST
de 7 a 10 veces).
Ictericia post-hepática(obstrucción biliar): aumento de hasta 10 veces (AST
igual o menor)
Colangiohepatitis, heperadrenocorticismo, pancreatitis, diabetes mellitus,
caquexia, hipovolemia.
Fármacos que incrementan ALT en caninos:
Glucocorticoides
Anticonvulsivantes
Mebendazol
Ketoconazol
Tetraciclina (especialmente doxiciclina)
Sulfonamidas
 Gammaglutamil transferasa sérica (GGT) y
Fosfatasa alcalina (AP).
 La GGT es también conocida como gammaglutamil
transpeptidasa, d-glutamil transferasa (GGTP).
 Se encuentra distribuida intracelularmente como la fosfatasa
alcalina en el hígado, aparato biliar y páncreas, aunque las
concentraciones mayores de GGT se encuentran en el hígado y
en el riñón, con cantidades pequeñas en el músculo cardiaco,
la que está presente en la circulación deriva de células que
recubren las ramas pequeñas de las vías biliares.
 La fosfatasa alcalina también está presente en tejido óseo.
 El gato presenta niveles de AP más bajos que en el perro y
pequeñas cantidades son rápidamente excretados por vía renal.
 Las dos enzimas aumentan en forma aproximadamente paralela en las
enfermedades hepatobiliares y pancreáticas obstructivas y en exceso de
corticoides.
 Las concentraciones de GGT pueden encontrarse dentro de los valores normales
en caso de enfermedades metabólicas o de los huesos, por lo tanto la prueba es
útil para distinguir entre enfermedades óseas y enfermedades hepatobiliares
cuando está aumentada la fosfatasa alcalina.
 Colesterol
 La determinación del colesterol no es por sí sola una prueba diagnóstica, pero sí
es un complemento de otros análisis.
 La mayoría de los animales pueden tener niveles elevados de colesterol después
de alimentarse con grasa.
 El colesterol se produce principalmente en el hígado y se excreta con la bilis.
 La hipercolesterolemia se observa en la enfermedad biliar obstructiva,
hipotiroidismo, hiperadrenocorticismo, diabetes mellitus, síndrome nefrótico y
las dislipoproteinemias primarias.
 Los niveles bajos de colesterol pueden indicar debilidad o malabsorción de
grasa pero son de muy rara incidencia.
 La determinación de colesterol total por el laboratorio es supremamente útil en
el hipotiroidismo y en la nefrosis, en la disfunción hepática y diabetes mellitus
se deben realizar otras pruebas mas especificas.
 Bilirrubina
 La bilirrubina deriva del catabolismo de la hemoglobina y, a nivel
del sistema retículo-endotelial se produce el desdoblamiento de la
molécula de hemoglobina.

Globina
Hb
Fe
Hem

Protoporfirina

 La protoporfirina a este nivel se oxida y se convierte en

biliverdina ( normal en aves) lo que se transforma en bilirrubina
(en el plasma) de color amarillo.
 La bilirrubina circula en forma conjugada y libre.
 La bilirrubina libre o no conjugada (indirecta) no es soluble en medio
acuoso y por tanto no es capaz de atravesar la barrera glomerular del riñón
(no pasa a la orina) .
 Cuando la bilirrubina libre se conjuga con ácido glucorónico en el hígado
(bilirrubina conjugada o bilirrubina directa de Van de Bergh) , se hace
soluble en agua y es capaz de atravesar los glomérulos renales.Toda la
bilirrubina presente en la orina es bilirrubina conjugada.
 La bilirrubina conjugada se excreta normalmente a través de la bilis. En el
intestino la flora bacteriana convierte a la bilis en urobilinógeno. Al pasar
al intestino se transforma de urobilinógeno a estercobilinógeno o
estercobilina y al reabsorverse por la mucosa intestinal pasa como
urobilinógeno de nuevoa la sangre a través de la circulación portal. y
termina eliminándose nuevamente por el hígado hacia el intestino o por los
riñones con la orina.
 En el laboratorio se realiza para bilirrubina 2 pruebas, la bilirrubina total
(conjugada y no conjugada) y la bilirrubina directa (conjugada).
 La bilirrubina libre aumenta en la anemia hemolítica.
 La bilirrubina directa aumenta si la excreción de bilis disminuye
(obstrucción biliar).
 En la hepatitis aguda la bilirrubina total esta aumentada, en la cirrosis
hepática aumenta la bilirrubina total y la bilirrubina directa.
 La importancia clínica de la bilirrubina es la ictericia.
 Signo clínico de la ictericia: Coloración amarillenta de piel y mucosas
(bilirrubina total >2 mg/dl en caninos)

 En equinos normalmente la concentración de bilirrubina es alta. (2-4 mg).

 Proteínas plasmáticas

 Los principales contribuyentes a la presión osmótica del plasma sanguíneo

son los iones y en una pequeña proporción las proteínas. Sin embargo, la
baja constante de presión osmótica de las proteínas es vital para el
mantenimiento del sistema cardiovascular.
 Las Proteínas plasmáticas totales en el laboratorio indica la suma de los
valores de la albúmina y las globulinas. Se distinguen dos grandes grupos
de proteínas del plasma: las albúminas y las globulinas. Se separan unas de
otras por medios químicos sencillos y determinando la cantidad de cada
grupo se obtiene la relación A-G.
 La albúmina de la sangre y las globulinas con excepción de algunas
globulinas gamma, son sintetizadas en el hígado. Por lo tanto cualquier
proceso que afecte la síntesis de albúmina disminuirá la relación A-G.
 Una disminución en los niveles de las proteínas totales se debe siempre a
un nivel bajo de la albúmina, acompañado ya sin incremento del nivel de
globulina, o por un incremento en el nivel de globulina que es menor que el
descenso en el nivel de albúmina. Por lo tanto la relación
A-G disminuye.

 Las proteinas totales séricas se encuentran disminuidas (hipoproteinemia,

especialmente hipoalbuminemia) en la desnutrición (no ingestión adecuada
de proteínas en la dieta), malabsorción, incapacidad del hígado para
producir albúmina (hepatopatías como cirrosis hepática) y pérdida de
albúmina en orina (glomerulopatías o nefrosis)

 Un bajo nivel de proteínas en la sangre origina una reducción en la presión

osmótica coloidal del plasma que puede producir edema.

 Si los niveles de albumina y globulina se encuentran disminuidos, las

causas pueden deberse a hemorragia, exudación o dilución.
 El incremento en las proteínas totales puede deberse a la deshidratación la cual
presenta una hemoconcentración por vómitos o diarreas, también por un aumento en
el nivel de globulina cuando no existe deshidratación, como en enfermedades
hepáticas avanzadas (cirrosis), infecciones crónicas y en algunos casos de
neoplasias.
 Las proteinas totales séricas, por hiperalbuminemia aumentan en la deshidratación
grave y, por hiperglobulinemia, en infección, linfosarcoma y mieloma.
 La hiperglobulinemia marcada puede dar problemas por el aumento de viscocidad
del suero.
 La electroforesis de la proteínas sérica puede determinar si la hiperglobulinemia es
atribuible a la inflamación o neoplasia. La inflamación y ciertas enfermedades
(peritonitis infecciosa felina, ehrlichiosis canina) causan gammapatías policlonales;
mientras que las enfermedades de las células plasmáticas y de los linfocitos
(linfosarcoma y mieloma múltiple) causan gammapatías monoclonales con una
punta aguda.
PRUEBAS DE FUNCIONALIDAD
PANCREATICA
 Amilasa

 La amilasa se incrementa hasta 2 a 3 veces de su valor normal cuando

ocurre inflamación, necrosis u oclusión del conducto en el páncreas.
 Cuando existe dolor abdominal el aumento de la amilasa sérica sugiere
pancreatitis aguda.
 Igualmente el aumento de absorción intestinal por enteritis y la
disminución de la excreción renal por insuficiencia renal elevan la
amilasa sérica. Esto igualmente ocurre con la lipasa.
 Lipasa

 La lipasa se una enzima pancreática segregada al duodeno durante la

digestión.
 Puede elevarse en condiciones patológicas de lipemia o traumatismo
pancreático.
 La lipasa se incrementa en la necrosis pancreática hasta 2 a 7 veces su
valor normal en 48 horas.
 Después de un problema pancreático, la actividad de la lipasa sérica se
mantiene más tiempo elevada que la actividad de la amilasa sérica.
 Glucosa
 El nivel de glucosa sanguínea refleja las condiciones nutricionales,
emocionales y endocrinas del sujeto. Después de la comida aumenta
“hiperglucemia alimentaria” en animales monogastricos, pero no en los
rumiantes.

 Durante la excitación aumenta probablemente como efecto de la liberación

de norepinefrina. Por esta razón es costumbre obtener la sangre de
individuos posabsortivos quietos, para determinar la “glucosa sanguínea en
ayunas”.

 La concentración de glucosa en lo hematíes se aproxima a la concentración

de glucosa en plasma en la mayoría de los monogastricos y rumiantes
jóvenes. Los eritrocitos de los equinos contienen también poca glucosa, la
concentración de glucosa en el plasma excede generalmente a la de glucosa
en sangre en 10 a 30 mg/ 100 ml en rumiantes y caballos adultos.
 La concentración de glucosa sanguínea aumenta por la norepinefrina,
epinefrina y glucagon, tres substancias glucogenolíticas, y por los
glucocorticoides que inhiben la utilización de la glucosa y estimulan la
gluconeogénesis. También se elevan los valores de glucosa por diabetes
mellitus asociada con hiperadrenocorticalismo, debido a una
hipersecreción de las hormonas adrenocorticales por neoplasia o
superdosificación de corticoesteroides, se asocia también con
hipertiroidismo y convulsiones.

 La concentración de glucosa disminuye por el ayuno o por el ejercicio

prolongado, por el exceso de insulina ya sea por un insulinoma o por dosis
altas de insulina como terapia; en toxemia, inanición y lesiones hepáticas;
también disminuye en hipoadrenocorticalismo debido a una reducción en
la secreción de las glándulas adrenales o a una producción reducida de
ACTH por la glándula pituitaria.
 Caso clínico 1
Paciente canino , 4 años de edad, raza siberian husky, hace 2 meses tuvo parto normal,
decaida, anoréxica.
07/12/02
HEMATOLOGIA ORINA
Eritrocitos: 5’080,000 Color: Amarillo caoba
Hemoglobina: 9.10 Densidad: 1.017
Hematocrito: 28 pH: 6
Leucocitos: 30,600 Proteínas: Negativo
Neutrófilos: 84 Bilirrubina: +++
Abastonados: 04 Glucosa: Negativo
Segmentados:80 Sedimento:
Linfocitos: 11 Leucocitos: 1-3 x campo
Eosinófilos: 02 Eritrocitos: 0-2 x campo
Basófilos: 00 Cél. Epit: 2-4 x campo
Cilindros: No hay
Cristales: Uratos amorfos +++
Bacterias: Escasas
BIOQUIMICA
N.U.S.: 13 mg/dl
Creatinina: 0.96 mg/dl
ALAT: 43 U/L
Bilirrubina total: 4.74 mg/dl
Bilirrubina directa: 3.89
Bilirrubina indirecta: 0.85
Fosfatasa alcalina: 657
Proteínas totales: 5.28
Albúmina: 1.62
Globulinas: 3.66
R A/G: 0.44
 Caso clínico 2

Canino cocker 10 años, ictericia marcada, vómitos intensos y amarillentos,

deshidratación, pérdida de peso, decaimiento, temperatura normal.

HEMATOLOGIA ORINA
Eritrocitos: 7’600,000 Color: amarillo ámbar
Hemoglobina: 15.8 Densidad: 1.036
Hematocrito: 54 pH: ácido
Leucocitos: 16,200 Albúmina: Negativo
Neutrófilos: 86 Bilirrubina: +++
Abastonados: 3 Glucosa: Negativo
Segmentados:83 Sedimento
Linfocitos: 10 Leucocitos: escasos
Eosinófilos: 02 Eritrocitos: 1 x campo
Monocitos: 02 Cilindros: No hay
Basófilos: 00 Cél epit: escasos
BIOQUIMICA:
Proteínas totales: 7.6
ALAT: 42
AST: 28
GGT: 51
Fosfatasa alcalina: 120