BIOQUÍMICA

DE LOS ALIMENTOS
Dr. JUAN IGNACIO BURNEO V.
jiburneo@utpl.edu.ec
PROTEÍNAS
 METODOS DE CUANTIFICACIÓN

a)Propiedad de las proteínas para absorber luz,

b) Para la formación de derivados químicos, ó

c) La capacidad que tienen las proteínas de

formar complejos.
 METODOS DE CUANTIFICACIÓN
Método de Kjeldahl:

Se basa en la determinación de la cantidad de

Nitrógeno contenido en productos alimentarios.

a) Descomposición de la materia orgánica bajo

calentamiento en presencia de ácido sulfúrico
concentrado.
b) Valoración por titulación de la cantidad de
amoniaco obtenida de la muestra
METODOS DE CUANTIFICACIÓN
METODOS DE CUANTIFICACIÓN
METODOS DE CUANTIFICACIÓN
HCl
 METODOS DE CUANTIFICACIÓN
Método de Biuret:

Se basa en ensayo colorimétrico donde se cuantifica

la formación de un complejo estable entre
proteínas y cobre (II).
 METODOS DE CUANTIFICACIÓN
Método de Biuret:

La formación de un complejo coloreado entre el

Cu2+ y los grupos NH (amino) de los enlaces
peptídicos en medio básico.

1Cu2+ reacc. con 4 NH.

 METODOS DE CUANTIFICACIÓN
Método de Biuret:

Complejo presenta un color violeta característico,

que se puede observar a 540-560nm
 METODOS DE CUANTIFICACIÓN
Método de Biuret:
La intensidad de coloración es directamente
proporcional a la cantidad de proteínas.
Método de Biuret:
DESNATURALIZACIÓN
DE PROTEÍNAS
 DESNATURALIZACIÓN

PIERDE o ROMPE la estructura nativa

Las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) desaparecen
en la estructura desnaturalizada.
 DESNATURALIZACIÓN

NO SE ALTERA estructura primaria,

es decir, la secuencia de AA
 Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles
Estructura cuaternaria: las subunidades de proteínas se separan

Estructura terciaria :
 Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como
los puentes disulfuros entre las cisteínas).
 Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de
aminoácidos.
 Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no
polares de aminoácidos.

Estructura secundaria: las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares
como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.

Estructura primaria: la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es

interrumpida por la desnaturalización.
 DESNATURALIZACIÓN

ALTERA funcionamiento óptimo de la Proteína

 La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están
desnaturalizadas,

Ej. ENZIMAS

pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al

centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la
estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.
 DESNATURALIZACIÓN

CAMBIA sus propiedades físico-químicas-estructurales.

CAMBIA sus propiedades físico-químicas-estructurales.
 CAMBIA su Valor Nutritivo

se ve afectado el contenido de
aminoácidos indispensables
 Agentes desnaturalizantes
• Físicos: Temperatura (calor).

• Químicos: (ácidos, bases, sales, detergentes,

disolventes orgánicos).
• Un aumento de la TEMPERATURA aumenta la
energía cinética de las moléculas y destruye las
interacciones débiles desorganizando estructura de
la proteína, de forma que el interior hidrófobo
interacciona con el medio acuoso y se produce la
agregación y precipitación de la proteína
desnaturalizada.
 Agente: Temperatura
Cuando se calienta una proteína en disolución por encima de T crítica u óptima
sufre una transición abrupta de un estado nativo a un desnaturalizado

T en el punto medio de transición = T de desnaturalización

 Efecto del pH sobre la estructura de
las proteínas
• Los iones H+ OH- afectan a la envoltura acuosa de las
proteínas, alterando la carga eléctrica de los
grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de
los aminoácidos.

• Esta alteración de la carga superficial de las proteínas

elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan
la estructura terciaria y provoca su precipitación.

• La solubilidad de una proteína es mínima en su punto

isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece
cualquier fuerza electrostática que evita la formación
de agregados.
Agentes desnaturalizantes
Agentes desnaturalizantes
 Efecto del pH sobre la estructura de
las proteínas
• La solubilidad de una proteína es mínima en
su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es
cero y desaparece cualquier
fuerza electrostática que evita la formación
de agregados.
Detergentes Disolvente orgánicos

Acción similar
interaccionan en el centro hidrófobo
desorganizándolas.
Funciones
de las
proteínas

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Propiedades funcionales