RESUMEN I2

 Las proteinas confieren a cada compartimento sus propiedades estructurales y funcionales.

 Las proteinas presentan señales de destinación en la cadena de aminoácidos que le indicará el
destino a la proteína, sino presenta señal su destino será el citosol.
 Transporte regulado: ocurre entre el citosol y el núcleo, a través de poros de la envoltura del
núcleo.
 Transporte transmembrana: a través de traslocadores proteicos, es desde el citosol hasta un espacio
que es topológicamente distinto.
 Transporte vesicular: intermediarios de transporte rodeados de membrana, generalmente son
vesículas, también pueden ser fragmentos de orgánulos. Se da entre compartimentos que son
topológicamente similares.
 Gemación de vesículas y fusión: un compartimento sufre gemación del contenido que va a ser
transportado y se produce una vesícula. Luego de esto la vesícula se fusiona con un compartimento
aceptor o diana.
 Generalmente las secuencias señal se encuentran en el extremo N-terminal, cuando estas son mas
de una secuencia se organizan en forma tridimensional denominado región señal. La enzima
peptidasa señal se encarga de eliminar. Las destinadas a ER tienen en su sector final aminoácidos
hidrofóbicos, estas luego al Golgi y si tiene un aminoácido especifico se devuelve al ER.
 A las mitocondrias son aminoácidos cargado positivamente e hidrofóbicos.
 Es mas importante las propiedades físicas que la cadena.
 Para duplicar una célula, se debe contar con traslocadores para importar proteinas o los propios
organelos para duplicar.
NUCLEO Y TRANSPORTE CITOSOL-NUCLEO
 La envoltura nuclear encierra el DNA y define el compartimento nuclear. Esta formada por dos
membranas perforadas por poros.
 La M.N.I actúa como soporte de la cromatina y de la lamina nuclear: red proteica que aporta
soporte estructural al núcleo y a la envoltura nuclear, también es el sitio de anclaje de cromosomas.
Es un tipo de filamento intermedio.
 La M.N.E rodea a la membrana interna y es continua a la membrana del ER. Esta tapizada de
ribosomas que producen proteinas, estas son transportadas al espacio perinuclear.
 La envoltura nuclear esta perfora por el complejo de poro nuclear, por este fluyen más rápido
proteinas de menor tamaño.
 Las señales de localización nuclear son las responsables del proceso de importación pasivo al
núcleo (lisina y arginina).
 Los receptores de importación nuclear son proteinas citosólicas que se unen tanto proteinas NPC,
como a señales de localización nuclear.
 La exportación funciona igual que la importación, pero en sentido opuesto.
 La matriz nuclear es el material insoluble compuesto de proteinas y rnas.
 El nucleolo: sitio de biogénesis de los ribosomas, desaparece en la división celular. Síntesis de
Rnas.
 En interfase se observa el mayor grado de compactación de los cromosomas, cada cromosoma
tiende a ocupar un lugar específico en el núcleo.
 El nucleosoma es la unidad fundamental de la cromatina. La partícula central es un octamero de
histonas.
 La histona H1 se une a cada nucleosoma, estabilizando la estructura zigzag.
 El mecanismo de transporte nuclear: -Receptor de importación nuclear -Señales de localización
nuclear -Proteinas adaptadores.
TRANSPORTE A MITOCONDRIAS Y CLOROPLASTOS
 RER pila de ribosoma con función de transporte, glicosilación, formación puentes disulfuro y
UPR
 REL: Detoxificación, síntesis de lipidos y reservorio de calcio.
 La translocación de proteínas al RE ocurre co-traduccionalmente.
 Depende de un tras locador y de una secuencia señal.
 En la membrana externa hay 2 tipos: TOM que transloca proteinas mitocondriales codificadas en
el núcleo celular y el SAM que ayuda a proteína en forma de barril beta a plegarse en la mex
 En la membrana interna hay 3 tipos: TIM 23 el cual transporta proteinas solubles y lea facilita la
inserción, el complejo TIM 22 media la inserción de un tipo específico de proteinas
(ADP,ATP,fosfato). Finalmente, el complejo OXA media la inserción de proteinas sintetizadas
en la mitocondria.
 La hidrolisis de ATP y el potencial de membrana aportan energía para importar proteinas.
 En el primer paso de liberación Hsp 70 del polipéptido requiere de la hidrolisis de Atp. Luego
que la proteína ha traspasado el complejo Tom debe unirse al Tim, para que se pueda atravesar
se necesita energía que la proporciona un gradiente electroquímico proporcionado por el bombeo
de H+ de la matriz hacia la membrana. Las Hsp 70 mitocondrial se une con fuerza a la proteína
gracias a la afinidad y luego es liberada la proteína en un proceso que requiere ATP. Después de
esto la proteína es transferida a otra chaperona la Hsp 60 la que facilita el plegamiento.
 En bacterias el mecanismo es similar a la importación de proteinas a las mitocondrias, las
porinas atraviesan el TOM y luego se unen a chaperonas, las que las pliegan y unen a SAM que
es el encargado de insertarlas a la M.E.
 POST-TRADUCCIONAL
TRANSPORTE CITOSOL-ER
 Su membrana es continua con M.N.E
 Almacén de calcio.
 Producción de todas las proteínas transmembrana y lipidos de la mayoría de los orgánulos
celulares. También fabrica la mayoría de los lipidos.
 COTRADUCCIONALMENTE.
 Las áreas de ER liso desde donde se general V. de transporte al Golgi se llaman ER de
transición.
 Al aislar el ER se crean vesículas denominadas Microsomas, estos son un pequeño ER que tiene
las mismas funciones.
 se capturan 2 tipos de proteinas: de membrana las que residen en la membrana y otras solubles
que poseen una secuencia señal.
 En ausencia de microsomas la proteína era de un tamaño anormal.
 SRP: componente que guía al péptido señal. Estructura en forma de rodillo que envuelve la
subunidad mayor el ribosoma, un extremo se une a la secuencia señal y el otro bloquea el lugar
de unión del factor de elongación.
 Las secuencias del RE poseen 8 o más aminoácidos no polares en su centro.
 La traslocacion postraduccional es mediada por una ATPasa que impulsa la proteína, esta logra
atravesar la membrana y utiliza un dominio para situar la chaperona BIP las cual utiliza la
hidrolisis de ATP para atraer las proteinas al lumen.
 Pdi: formación enlaces disulfuro
 El ER glicolisa sus proteinas (N-glicosilación), el dolicol mantiene el oligosacárido precursor en
la membrana del ER.
 La calnexina y calreticulina