ANEMIA A CÉLULAS FALCIFORMES

INTRODUCCIÓN
La anemia falciforme es una enfermedad genética de herencia
autosómica recesiva, asociada con episodios de dolor agudo y
daños progresivos en diferentes órganos. Fue la primera
enfermedad de origen molecular reportada en el mundo, y en la
actualidad es la hemoglobinopatía más frecuente, con más de 250
millones de portadores a nivel mundial.
La anemia drepanocítica, como también se le conoce, es causada
por mutaciones puntuales en el gen HBB, localizado en el brazo
corto del cromosoma 11, locus 15.5. La variante alélica βS,
originada por una sustitución de adenina por timina en el sexto
codón del gen de β globina, es la causa más común de anemia
falciforme, (3) resultando la más frecuente en los africanos y su
descendencia.
En la enfermedad de células falciformes, la hemoglobina tiene
forma de barras rígidas dentro de los glóbulos rojos. Esto cambia
la forma de los glóbulos rojos. Se supone que las células tienen
forma de disco, pero esto las cambia a una forma de media luna o
de hoz.

Las células en forma de hoz no son flexibles y no pueden cambiar

de forma fácilmente. Muchas de ellas se rompen al movilizarse a
través de sus vasos sanguíneos. Las células falciformes por lo
general solo duran de 10 a 20 días, en lugar de los 90 a 120 días
normales.
Las células en forma de hoz también pueden atascarse a las
paredes de los vasos sanguíneos, causando un bloqueo que hace
más lento o detiene el flujo de sangre. Cuando esto sucede, el
oxígeno no puede llegar a los tejidos cercanos.
OBJETIVOS

1 Conocer sobre la hemoglobinopatía con más efectos en la salud.

2 Distinguir las cuatro estructuras de una proteína

3 Conocer el tipo de enlaces en la que se basan cada una de las

estructuras.

4 describir las características que posee la estructura de la

hemoglobina.

5 describir la estructura no proteica de la hemoglobina.

6 identificar que causa la enfermedad de las células falciformes.

CONCLUSIONES
1 Una de las hemoglobinopatías más común es el transtorno
hereditario de las células falciformes también conocida como
"enfermedad drepanocítica" o "drepanocitosis .Es una afección en
la que los glóbulos rojos no tienen la forma que deberían tener,
tienen forma de luna creciente o de una antigua herramienta de
labranza llamada hoz.Estas células en forma de hoz se pegan entre
sí con facilidad, y obstruyen vasos sanguíneos de tamaño
reducido. Cuando la sangre no puede llegar adonde debería
llegar, puede generar dolor y lesiones en los órganos.
2 La estructura de las proteínas reúne las propiedades de
disposición en el espacio de las moléculas de proteína que
provienen de su secuencia de aminoácidos, las
características físicas de su entorno y la presencia de compuestos
simples o complejos que las estabilicen y conduzcan a
un plegamiento específico.
3 A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros
lineales de AA unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin
embargo, la secuencia lineal de AA puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio. Los enlaces que determinan la
estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace
peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que
determinan la conformación (estructuras secundaria y terciaria) y
la asociación (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no
covalente.
4 La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es
decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas:
alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A –la forma más
frecuente en el adulto- es una combinación de dos cadenas alfa y
dos cadenas beta.
5 la estructura no proteica de la hemoglobina es en el grupo hemo
cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una
molécula de oxígeno
6 La anemia drepanocítica, como también se le conoce, es causada
por mutaciones puntuales en el gen HBB, localizado en el brazo
corto del cromosoma. La variante alélica βS, originada por una
sustitución de adenina por timina en el sexto codón del gen de β
globina. El resultado de esa sustitución provoca la aparición de un
residuo de valina en lugar de ácido glutámico, por lo que al ser
este un aminoácido apolar, surge un “parche” hidrofóbico en la
superficie de la molécula. Esta alteración tiene poco efecto sobre
la solubilidad de la hemoglobina S oxigenada, pero sí se reduce
significativamente en la molécula desoxigenada.
BIBLIOGRAFÍA
 Jaime Pérez , José Carlos. HEMATOLOGIA, La SANGRE Y SUS
ENFERMEDADES. 2ª ed.México:Editorial McGraw-Hill; 2009
 Mckenzie, Shirlyn. HEMATOLOGIA CLINICA.1ª Ed: MM;2009
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 Alberto Restrepo G. Campuzano, M. Layrisse. Hematologia

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 PACFO-MINSA. Manual de procedimientos para el
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 Goir y G. Chamorro. Semiología Medica. Chile;1994