Labo 4 Proteinas - GRUPO 2

UNIVERSIDAD NACIONAL DE INGENIERÍA
FACULTAD DE INGENIERÍA QUÍMICA Y TEXTIL

ÁREA ACADÉMICA DE INGENIERÍA QUÍMICA
INFORME N° 5
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA Y MICROBIOLOGÍA
QU325 - A
TITULO: IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE PROTEÍNAS Y

AMINOÁCIDOS
ALUMNOS: Balarezo Inuma, Gustavo Alberto
Morales Bravo, Carlos
Parvina Moreno, Nancy Rosa
PROFESORES: Dra. Juarez Nieto Jessica
PERIODO ACADEMICO: 2017-I NOTA

REALIZACIÓN DE PRÁCTICA: 12/05/2017
ENTREGA DE PRÁCTICA: 26/05/2017

ÍNDICE
1. OBJETIVOS................................................................................................................................... 1
2. INTRODUCCIÒN .......................................................................................................................... 1
2.1. PROTEÍNAS .......................................................................................................................... 1
2.2. AMINOÁCIDO...................................................................................................................... 1
2.3. DESNATURALZIACION......................................................................................................... 2
2.4. PRUEBA DE SOLUBILIDAD Y DENATURALIZACION ............................................................ 2
2.5. PRUEBA DE BIURET ............................................................................................................. 3
2.6. PRUEBA DE XANTOPROTEICA ............................................................................................ 3
3. PARTE EXPERIMENTAL................................................................................................................ 3
3.1. SOLUBILIDAD Y EFECTO DE PH DE PROTEÍNAS .................................................................. 4
3.2. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS ............................................................................... 5
3.3. PRUEBA DE BIURET ............................................................................................................. 6
4. OBSERVACIONES......................................................................................................................... 8
4.1. SOLUBILIDAD Y EFECTO DE PH EN LAS PROTEÍNAS ........................................................... 8
4.2. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS ............................................................................... 8
4.3. PRUEBA DE BIURET ............................................................................................................. 8
5. DISCUSIÓN DE RESULTADOS .................................................................................................... 12
5.1. SOLUBILIDAD Y EFECTOS DE PH DE PROTEÍNAS .............................................................. 12
5.2. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS ............................................................................. 12
5.3. PRUEBA DE BIURET ........................................................................................................... 13
5.4. PRUEBA DE XANTOPROTEICA .......................................................................................... 13
6. CONCLUSIONES ......................................................................................................................... 14
7. RECOMENDACIONES ....................................................................Error! Bookmark not defined.
8. CUESTIONARIO ......................................................................................................................... 15
8.1. APLICACIÓN INDUSTRIAL ................................................................................................. 15
....................................................................................................................................................... 16
8.2. ¿PARA QUÉ SIRVEN LAS PROTEÍNAS EN EL CUERPO? ..................................................... 17
8.3. ¿QUÉ SON AMINOÁCIDOS ESENCIALES? CUÁNTOS SON? Y CUÁLES SON LOS QUE
REQUIEREN NUESTRO CUERPO? .................................................................................................. 18
8.4. ¿QUÉ PASARÍA SI SE COME MENOS O MÁS PROTEÍNAS DE LAS QUE NECESITA NUESTRO
CUERPO? ....................................................................................................................................... 18
9. ANEXO ....................................................................................................................................... 20
10. BIBLIOGRAFÍA ....................................................................................................................... 25
IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS LABORATORIO Nº5
1. OBJETIVOS
Identificar cualitativamente proteínas y aminoácidos presentes en las distintas

muestras mediante las pruebas de solubilidad, desnaturalización, biuret y
xantoproteica.
2. INTRODUCCIÒN
2.1. PROTEÍNAS
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por
un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la
disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada
persona. Todas las proteínas están compuestas por: Carbono, Hidrógeno,
Oxígeno, Nitrógeno y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del
organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de
participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.
2.2. AMINOÁCIDO
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar

proteínas, las cuales son indispensables para nuestro organismo. Están
formadas de carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno. Entre sus funciones,
los aminoácidos ayudan a descomponer los alimentos, al crecimiento o a
reparar tejidos corporales, y también pueden ser una fuente de energía.
De los cerca de 250 aminoácidos que existen, hay 20 aminoácidos,
denominados proteinogénicos, que se consideran importantes y esenciales
para el correcto funcionamiento del organismo y que se dividen de la
siguiente forma:
a. Esenciales
Son aquellos que no produce el cuerpo y por lo tanto han de adquirirse a
través de alimentos: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
b. No esenciales
Son los aminoácidos que sí produce el cuerpo: alanina, asparagina, ácido
aspártico y ácido glutámico.
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA Y MICROBIOLOGÍA 1
c. Condicionales
Son necesarios para paliar ciertas enfermedades o el estrés: arginina,
glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.
2.3. DESNATURALZIACION
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el

disolvente, se dice que presenta una estructura nativa.Se llama
desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.
En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo

tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de aminoácido
que la compone. Los demás niveles de organización estructural desaparecen
en la estructura desnaturalizada.
2.4. PRUEBA DE SOLUBILIDAD Y DENATURALIZACION
En esta prueba fisicoquímica con respecto a la solubilidad, los cambios

estructurales en las proteínas o aminoácidos tienen lugar a diferentes
valores de pH alterando la solubilidad relativa de la molécula. Para medios
ácidos, el grupo amino y carboxílico son protonados, en medios básico
ocurre lo contrario. Con respecto a la desnaturalización, ésta se basa en la
adición de agentes desnaturalizantes provocando la precipitación.

2.5. PRUEBA DE BIURET
El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (de NaOH o

KOH). La reacción se basa en la formación de un compuesto de color violeta,
debido a la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+
y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de
los enlaces peptídicos
La producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se
debe a la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -) que se destruye al
liberarse los aminoácidos.
2.6. PRUEBA DE XANTOPROTEICA
Esta reacción se debe a la formación de un compuesto aromático nitrado de

color amarillo, cuando las proteínas son tratadas con ácido nítrico
concentrado. Generalmente, se forma primero un precipitado blanco que
cambia a amarillo al calentarlo. El color se empieza a tornarse anaranjado
cuando la solución se vuelve básica. La prueba da resultado positivo en
aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos bencénicos,
tirosina, fenilalanina y triptofano, obteniéndose nitrocompuestos de color
amarillo, que se vuelven anaranjados en medio fuertemente alcalino
(formación del ácido pirámico o trinitrofenol). En esta prueba se produce la
nitración del anillo bencénico presente en dichos aminoácidos.
3. PARTE EXPERIMENTAL

3.1. SOLUBILIDAD Y EFECTO DE PH DE PROTEÍNAS

3.2. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

Añadir 2𝑚𝐿 de
muestra en cada
tubo de ensayo
Añadir gota a gota

𝐶𝑢𝑆𝑂4 al 0.1%

3.4. PRUEBA DE XANTOPROTEICA
Dejar enfriar y
luego agregar
gotas de
𝑁𝑎𝑂𝐻 10%

4. OBSERVACIONES
4.1. SOLUBILIDAD Y EFECTO DE PH EN LAS PROTEÍNAS
MEDIOS 𝑵𝒂𝑶𝑯 𝑯𝑪𝒍 𝑵𝒂𝟐 𝑪𝑶𝟑

(0.1%) (0.1%) (0.5%)
PAPEL TORNASOL Su 𝑝𝐻 estaba en 10. Su 𝑝𝐻 estaba en 1. Su 𝑝𝐻 estaba en 9.
Formación de coágulos en Se forma coágulos en Formación de coágulos

ALBUMINA –CLARA solución transparente solución turbia con en menor proporción la
DE HUEVO ,además hay espumas existencia de espuma en espuma está muy
(AGITACION) más compactas que los mayor cantidad dispersa
demás
GELATINA Solo se forma espuma Solo se forma espuma Solución ligeramente

(AGITACION ) turbia y formación de
espuma.
4.2. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
AGENTE DESNATURALIZANTE OBSERVACIONES

ETANOL + ALBUMINA Se forman dos capas una incolora y otra amarilla con coágulos en
la interface.
ALBUMINA + GOTAS DE 𝑨𝒈𝑵𝑶𝟑 Se forma un coagulo blanco en la zona que tuvo contacto con el
𝐴𝑔𝑁𝑂3
ALBUMINA + CALOR La albumina al someterlo al calor:
450C se formaron pequeñas burbujas en la solución.
620C se formaron coágulos blancos y un sólido en la parte inferior.
770C La. Solución cambia a un sólido viscoso.

MUESTRA AGUA ALBUMINA GELATINA LECHE UREA
AGREGAMOS La solución No hubo ningún La solución

GOTAS DE Solución Formación de color permaneció cambio. permaneció
𝑵𝒂𝑶𝑯(10%) incolora amarillo viscoso Incolora incolora.
𝑪𝒖𝑺𝑶𝟒 (0.1%)
CON
AGITACION
PRUEBA DE XANTOPROTEICA

Solucion de Se formo un Sin cambios . Precipitacion de La solución
𝑯𝑵𝑶𝟑 coloracion cuagulo de color color amarillento. resultante
azul. blanco. fue incolora.
Solucion de Toda la solución se Sin cambios . Se oscurecio a No hubo
CALIENTE coloracion tornó amarilla con color marron ningún
azul. precipitado en la ,despues paso a cambio
parte superior. color amarillo
Solucion de Una solucion con Sin cambios. Precipitacion de No hubo
𝑵𝒂𝑶𝑯 coloracion precipitado color anaranjado ningún
azul. anaranja . cambio
PUNTO ISOELECTRICO
Muestra OBSERVACIONES
El PH inicial que presenta esta entre 5-6
Ha medida que se agrega acido acetico se
20 ml de leche gloria normal empieza a formar una capa blanca en el
fondo del vaso , exactamente comienza a
formase un cuajo dando precipitado.

PRUEBA DE AMINOACIDOS AZUFRADOS

No hay Solucion
NaOH(25%) ningun Solucion viscosa amarilla Ningun cambio Solucion
cambio incolora
ACETATO Ningun Formacion de Ningun

DE PLOMO cambio precipitado en la cambio Ningun cambio Solucion
superficie incolora
BAÑO Ningun Precipitado de color Ningun La solucion de

MARIA cambio negro cambio color café con Ningun
precipitado blanco cambio
5. REACIONES QUIMICAS
Biuret
1
0
Xantoproteica
Punto isoelectrico
Aminoacidos azufrados
1
1
DISCUSIÓN DE RESULTADOS
SOLUBILIDAD Y EFECTOS DE PH DE PROTEÍNAS
Muestra 𝑵𝒂𝑶𝑯 𝑯𝑪𝒍 Na2CO3

0.1% 0.1% 0.5%
𝒑𝑯 12 2 10
Albúmina insoluble soluble Soluble
 Entre los 𝑝𝐻 [2 − 10] la albumina presentó solubilidad, debido a que la

albumina retiene su actividad biológica dentro de este rango de 𝑝𝐻. Esto
permite que albumina conserve algunas propiedades como la solubilidad.
 Al exponerse la Albumina a 𝑝𝐻 [12], albumina perdió su solubilidad.
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Muestra Resultado
Alcohol Etílico + Albumina Precipitado blanco
Albumina + AgNO3 Precipitado blanco
Albumina Sometido al Calor Precipitado
 El alcohol etílico produce un cambio en la estructura de la albumina, ocurriendo

así la desnaturalización de esta proteína, lo cual forma un precipitado blanco
en la superficie de la muestra.
 La albumina al estar en contacto con el AgNO3 forma un precipitado blanco,
este fenómeno ocurre debido a la formación de un proteinato de plata
insoluble.
 La Albumina se encuentra en su estado normal en un rango de temperatura de
[ 0 − 30]°𝐶. El aumento de la temperatura [ 45 − 77]°𝐶 provoca que el
aumento de la energía cinética de sus moléculas, lo cual provoca una
desorganización de la envoltura de la albumina, esto genera la
desnaturalización de la albumina. Por lo que produce el precipitado de la
proteina.
1
2
PRUEBA DE BIURET
PRUEBA DE BIURET
MUESTRA RESULTADO
Agua Negativo
Albumina Positivo
Gelatina Positivo
Leche Positivo
Urea Negativo
 La prueba de Biuret salió negativo frente al agua, debido a que el agua no tiene
enlaces peptídicos en su estructura.
 La prueba de Biuret salió positivo con Albumina, Gelatina, Leche debido a que
estas muestras presentan proteínas con más de 2 enlaces peptídicos es su
estructura.
 La prueba de Biuret salió negativa en la urea ya que su estructura tiene un enlace
peptídico, y la prueba de Biuret es positiva para compuestos que presenten más
de 2 enlaces peptídicos.
PRUEBA DE XANTOPROTEICA
PREUBA DE XANTOPROTEICA
MUESTRA Agua Albumina Leche Gelatina Urea
HNO3 Negativo Positivo Positivo Negativa Negativo
Calentamiento Negativo Positivo Positivo negativa Negativo
𝑵𝒂𝑶𝑯 Negativo Positivo Positivo Negativo Negativo
 La prueba salió negativa en el Agua, gelatina y en la Urea, debido a que ambas

muestras no contienen el radical fenilo es su estructura molecular.
 La prueba salió positiva en Albumina y leche debido a estas muestras contienen
aminoácidos que presentan el radical fenilo en sus estructuras. La gelatina no
presenta los aminoácidos (tirosina, fenilalanina y triptófano) que formarían
nitrocompuesto, solo presentó una pequeña coloración amarillo claro y no la
coloración amarillo intenso que es característica de la PRUEBA DE XANTO
PROTEICA .
1
3
 Al agregar NaOH(al 10%) medio alcalino la soluciones de la leche y albunina ,se

formo un color naranja dando un resultado positivo.
PUNTO ISOELECTRICO
 La propiedad característica de la caseína es su baja solubilidad a pH 4,6. El pH de la leche

es 6,6 aproximadamente, estando a ese pH la caseína cargada negativamente y
solubilizada como sal cálcica. Si se añade ácido a la leche, la carga negativa de la
superficie de la micela se neutraliza (los grupos fosfato se protonan) y la proteína neutra
precipita.
 A medida que se agrega el ácido acético a la leche por un PH 5-6 se observó la
precipitación dando la proteína llamada caseína
AMINOACIDOS AZUFRADOS
 El único que presento resultado positivo fue la albumina(clara de huevo) ya que

formo un precipitado de color negra eso nos indica que tiene un aminoácido
azufrado.
CONCLUSIONES
 La albúmina es soluble en agua ya que esta se encuentra solvatando la proteína

 Cuando calentamos la albúmina, aumenta la energía cinética de las moléculas
con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se
desnaturalizan. Un aumento de la temperatura destruye las interacciones
débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior
hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la precipitación de la
proteína desnaturalizada.
 Al añadir etanol sobre la albúmina ocurre lo mismo que cuando cuece un huevo,
las cadenas de proteína se desenrollan y se forman enlaces que unen unas
cadenas con otras. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la
consistencia y color que se observa en un huevo cocinado, por eso en la
experiencia el precipitado formado se encontraba en la superficie y no en la base
como ocurre al calentar la albúmina.
 El NITRATO DE PLATA en la albúmina provoca que disminuya la interacción
proteína -𝐻2 𝑂 porque quita la capa de solvatación, predominando la interacción
1
4
proteína-proteína y generando la precipitación de color blanco que se observó

en la experiencia.
 La coloración violeta en la prueba de BIURET se debe a la presencia de proteínas
o polipétidos presentes en las muestras; la leche dio positivo por la presencia de
caseína, la gelatina por el colágeno que contiene y la clara de huevo por la
albúmina.
 La coloración violeta en la prueba de BIURET se debe a la formación de un
complejo de coordinación entre los cationes cúpricos en medio alcalino con las
uniones peptídicas.
 En la prueba de punto del punto isoeléctrico, nos sirve para aislar proteínas de
cualquier alimento que contenga.
 En la PRUEBA DE XANTOPROTEÍCA la clara de huevo dio positiva por la presencia
de los aminoácidos presentes, tales como la tirosina, fenilalanina o triptófano.
Lo mismo ocurre con la leche ya que también contiene a tales aminoácidos.
 En la prueba de aminoacidos azufrados ,si deseamos sabes si los alimentos
contienes aminoacidos azufrados la prueba caracteristica es un precipitado
negro.
1. CUESTIONARIO
1.1. APLICACIÓN INDUSTRIAL
1
5
BCAA: La importancia de los aminoácidos de

cadena ramificada en la musculación
Los BCAA (del inglés branched-chain amino acids, em inglês) son los aminoácidos de cadena
ramificada: leucina, isoleucina y valina. Los BCAA son los suplementos más usados en el
campo de la nutrición deportiva y el culturismo debido a sus conocidos efectos positivos
para ganar masa muscular.
Constituyen hasta un 35% de la masa muscular y son indispensables para el mantenimiento
y el crecimiento muscular. Además, forman parte de otras funciones de vital importancia:
reparar tejidos, formar células, anticuerpos, ARN y ADN o transportar el oxígeno a través el
cuerpo.
¿POR QUÉ NECESITAMOS LOS BCAA?
Durante el entrenamiento intenso, el cuerpo necesita diversos nutrientes para usar como
fuente de energía. En los ejercicios de fuerza o de resistencia, las fibras musculares se
encuentran bajo una gran tensión. Para poder responder adecuadamente, el organismo
emplea los hidratos de carbono y los aminoácidos para producir energía.
Si se ve privado de estas fuentes de energía, robará los aminoácidos presentes en los

músculos para suplir dicha demanda. Este estado catabólico conducirá a la pérdida de masa
muscular, por eso el organismo prefiere usar los BCAA ingeridos a través de la
suplementación para transformarlos en energía. Cuanta mayor cantidad de BCAA haya en
1
6
tus músculos, menos posibilidades habrá de que las células musculares rompan las fibras
del músculo para producir energía.
Los estudios científicos ya han demostrado que el ejercicio físico favorece el catabolismo de
los BCAA, de ahí la necesidad de tomar suplementos de BCAA antes de o durante el
entrenamiento. Consumir aminoácidos de cadena ramificada durante el ejercicio evita que
el cuerpo entre en estado catabólico, así los músculos siguen sintetizando proteínas (de
este proceso depende que se gane masa muscular).
ESTUDIOS CIENTÍFICOS SOBRE LOS BCAA

Los BCAA, junto con las proteínas y las creatinas, son uno de los suplementos sobre los que
se han realizado más estudios. En ellos se explican sus beneficios a varios niveles:
Los BCAA evitan el catabolismo (pérdida de masa muscular).
Decenas de estudios muestran que los aminoácidos de cadena ramificada previenen el
catabolismo. Uno de ellos, publicado en 2011 en el American Journal of Physiology, sometió
a 7 individuos a un entrenamiento de press de piernas (4 series de 10 repeticiones y 4 series
de 15 repeticiones). Durante un período, consumieron una bebida sin ningún ingrediente
activo; en otro, una bebida con unos 7 g de BCAA. La bebida siempre se consumía antes,
durante y después del entrenamiento.
Conclusión: Los BCAA redujeron la concentración de proteínas catabólicas
Los BCAA poseen efecto anabólico
A pesar de que no son conocidos como anabólicos naturales, la investigación científica ha
comprobado que también tienen este efecto. Para ello, se dividió a 18 atletas masculinos
en 2 grupos: uno de BCAA y otro de un placebo. Los sujetos combinaron el consumo de sus
respectivos suplementos con un entrenamiento intermitente de alta intensidad durante 4
semanas. Los investigadores retiraron muestras de sangre de los atletas antes y después de
la suplementación.
Conclusión: Los individuos del grupo de los BCAA poseían unos niveles más elevados de
testosterona y más reducidos de cortisol y creatina quinasa (indicadores de fatiga muscular)
1.2. ¿PARA QUÉ SIRVEN LAS PROTEÍNAS EN EL CUERPO?

Las proteínas forman parte de las estructuras corporales, suministran lo necesario
para el crecimiento y la reparación de tejidos y órganos del cuerpo. Como ejemplo:
1
7
la queratina está presente en la piel, las uñas y el pelo; el colágeno está presente en
los huesos, los tendones y el cartílago, y la elastina, se localiza fundamentalmente
en los ligamentos, otras de sus funciones es que forman parte del sistema
inmunológico o defensas del organismo, además, Transportan grasas, oxígeno y
también facilitan la entrada a las células (transportadores de membrana) de
sustancias como la glucosa o los aminoácidos y cuando el aporte de hidratos de
carbono y grasas de nuestro organismo resulta insuficiente para cubrir las
necesidades energéticas, los aminoácidos de las proteínas se emplean como
combustible energético.
1.3. ¿QUÉ SON AMINOÁCIDOS ESENCIALES? CUÁNTOS SON? Y CUÁLES SON

LOS QUE REQUIEREN NUESTRO CUERPO?
Son aquellos que no produce el cuerpo y por lo tanto han de adquirirse a través de
alimentos. Son en total 9; histidina (solo en la infancia), isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
1.4. ¿QUÉ PASARÍA SI SE COME MENOS O MÁS PROTEÍNAS DE LAS QUE

NECESITA NUESTRO CUERPO?
Si no comemos suficientes proteínas, los tejidos proteicos menos importantes del

cuerpo, como son los músculos, se descompondrán parcialmente para proporcionar
aminoácidos con los que podamos mantener los órganos y las funciones vitales.
El corazón, los riñones o los pulmones, así como las enzimas esenciales,
aprovecharán esos aminoácidos procedentes de la descomposición de otros tejidos
menos importantes.
Por otro lado si consumimos un exceso de proteínas es la causa de numerosas
enfermedades como trastornos cardiovasculares. Esto es debido a que la mayoría
de las proteínas, concretamente las de origen animal van acompañadas de grasas
saturadas que ayudarán a aumentar nuestro colesterol y con ello a obstruir nuestras
arterias. Además es una forma de empeorar la circulación sanguínea y con ello el
riego de nuestro cuerpo.
La obesidad es otro de los efectos derivados de la ingesta excesiva de complementos
proteicos, y es que esta grasa que la suele acompañar es la causante de un mal
funcionamiento orgánico en lo que a asimilación de las grasas se refiere.
El exceso de proteínas ocasiona un descenso del pH que lleva al organismo a
desplegar mecanismos que alteran el metabolismo, las funciones hépática, renal y
1
8
ponen en riesgo la salud de nuestros huesos. Un mal menor, aunque molesto, es el

fuerte olor a amoniaco que desprende el sudor o el aliento.
Fig. 8.1. Deficiencia de proteínas
PRUEBA PROCEDIMIENTO CANTIDAD

P. NINHIDRINA: Sustancia problema 1𝑚𝐿
Reactivo ninhidrina 1𝑚𝐿
Calentar hasta ebullición por 1 min
1
9
(Hidrato de Deje enfriar y observe

tricetohidrindeno al
0.1 %)
P. BIURET Sustancia problema 1𝑚𝐿
𝑁𝑎𝑂𝐻 al 10 % 1𝑚𝐿
Mezclar e ir añadiendo gota a gota el sulfato cúprico al
P. COAGULACIÓN Sustancia problema 2𝑚𝐿
Ácido acético al 30 % (𝐶𝐻3 𝐶𝑂𝑂𝐻) 4 gotas
Solución saturada de Cloruro de sodio (𝑁𝑎𝐶𝑙) 1𝑚𝐿
Mezclar bien y calentar a la llama por 1 min. En el caso
P. SULFATO DE Sustancia problema 1𝑚𝐿
AMONIO Solución de Sulfato de amonio al 50 % 1𝑚𝐿
(𝑵𝑯𝟒 𝑺𝑶𝟒 ) Mezclar bien
Dejar en reposo durante 10 min. Observe si se forma un precipitado. Centrifugar
por 10 min. La reacción positiva se manifiesta por la formación de un precipitado.
P. XANTOPROTÉICA Sustancia problema 1𝑚𝐿
Ácido nítrico concentrado (𝐻𝑁𝑂3 ) 0.5𝑚𝐿
Mezclar bien
Calentar a la llama y observar
P. GRUPOS SH Sustancia problema 1𝑚𝐿
Hidróxido de sodio al 40 % (𝑁𝑎𝑂𝐻) 1𝑚𝐿
Acetato de Plomo 1𝑚𝐿
Mezclar bien
Calentar a la llama por 4 min. Mezclando continuamente
P. SAKAGUCHI Sustancia problema 2𝑚𝐿
Hidróxido de sodio al 40 % (𝑁𝑎𝑂𝐻) 5 gotas
Naftol 8 gotas
Hipoclorito de sodio al 2 % 10 gotas
Mezcal bien y observar.
P. HOPKINS-COLE Sustancia problema 1𝑚𝐿
Reactivo de Hopkins- Cole
(Preparación: 10 mg de magnesio en 250 ml de ácido oxálico, se completa a 1litro 3𝑚𝐿
con agua destilada)
Ácido sulfúrico concentrado (𝐻2 𝑆𝑂4 ), se deja caer lentamente por las paredes del
tubo, observar. 1𝑚𝐿
P. MILLÓN Sustancia problema 2𝑚𝐿
Reactivo de Millón (Preparación: Hg y HNO3 En una proporción de 1:3, diluir con 2 4 gotas
volúmenes de agua la solución resultante.
2. ANEXO
SUSTANCIA DESCONOCIDA
2
0
PRUEBA NINHIDRINA
(-) incolora (+) Violeta o amarillo claro (+) Rojo o amarillo fuerte
No es proteína ni Proteína, polipéptido o Hidroxiprolina o prolina
aminoácido aminoácido
PRUEBA DE BIURET
(-) Azul o amarillo (+) Violeta

Aminoácidos Proteínas y polipéptidos
PRUEBA DE XANTOPROTÉICA PRUEBA DE COAGULACIÓN
(-) Incoloro (+) Amarillo, naranja

(-) No coagula (+) Cuagula
Otros aminoácidos Tirosina, fenilalanina
Histonas, protaminas Albúminas o glubulinas
o triptófano o verde
o polipéptidos
PRUEBA DE HOPKINS-COLE PRUEBA DE SULFATO
DE AMONIO
(+) Azul o violeta (-) Incoloro (+) Precipita (-) No Precipita

Triptófano Tirosina o Globulinas Albúminas
Fenilalanina
PRUEBA DE MILLÓN
(+) Rojo (-) Incoloro

Tirosina Fenilalanina
PRUEBA DE GRUPO SH
(-) Incoloro otros (+) Negro o gris

aminoácidos Cisteína, cistina,
metionina
PRUEBA DE SAKAGUCHI
(-) Incolora (+) Rojo

Otros aminoácidos Arginina
2
1
2
2
2
3
2
4
3. BIBLIOGRAFÍA
 Llerena M.(2014).Reacción de Biuret. Recuperado el 24 de Mayo del 2017 de:

http://bioquimicamarzo-julio.blogspot.pe/2014/07/reaccion-de-biuret.html
 Montilla. Proteínas. Recuperado el 24 de Mayo del 2017 de :

http://www.euroschool.lu/prof.montilla/ficheroactivi/actividadesbio4_6/PPRO
TEINAS
 Gonzalez M. Desnaturalización de las proteínas. Recuperado el 24 de Mayo del

2017 de :
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm
 Diario médico (2017).Proteínas. Recuperado el 24 de Mayo del 2017 de :

http://www.cuidateplus.com/alimentacion/diccionario/proteinas.html
 Diario médico (2017).Aminoácidos. Recuperado el 24 de Mayo del 2017 de:

http://www.cuidateplus.com/alimentacion/diccionario/aminoacidos.html
 Dra Lopez.(2013) Estructura de las proteínas. Estabilidad Conformacional y

adaptabilidad. Recuperado el 24 de Mayo de 2017
de:http://www.qo.fcen.uba.ar/quimor/wpcontent/uploads/309%20clase%20pr
oteinas%202013%20a(1).pdf.
 Avedaño J. (2012). Identificación de Proteínas en las Alimentos. Recuperado el
24 de Mayo del 2017.https://es.slideshare.net/jomachi/practica-de-laboratorio-
5-identificacin-de-protenas.
2
5

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Identificar cualitativamente proteínas y aminoácidos presentes en las distintas

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo

2.4. PRUEBA DE SOLUBILIDAD Y DENATURALIZACION

En esta prueba fisicoquímica con respecto a la solubilidad, los cambios

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2.5. PRUEBA DE BIURET

El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (de NaOH o

2.6. PRUEBA DE XANTOPROTEICA

Esta reacción se debe a la formación de un compuesto aromático nitrado de

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA Y MICROBIOLOGÍA 3

3.1. SOLUBILIDAD Y EFECTO DE PH DE PROTEÍNAS

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3.2. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

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3.3. PRUEBA DE BIURET

Añadir gota a gota

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA Y MICROBIOLOGÍA 6

3.4. PRUEBA DE XANTOPROTEICA

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA Y MICROBIOLOGÍA 7

4.1. SOLUBILIDAD Y EFECTO DE PH EN LAS PROTEÍNAS

MEDIOS 𝑵𝒂𝑶𝑯 𝑯𝑪𝒍 𝑵𝒂𝟐 𝑪𝑶𝟑

Formación de coágulos en Se forma coágulos en Formación de coágulos

GELATINA Solo se forma espuma Solo se forma espuma Solución ligeramente

4.2. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

AGENTE DESNATURALIZANTE OBSERVACIONES

4.3. PRUEBA DE BIURET

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA Y MICROBIOLOGÍA 8

MUESTRA AGUA ALBUMINA GELATINA LECHE UREA

AGREGAMOS La solución No hubo ningún La solución

MUESTRA AGUA ALBUMINA GELATINA LECHE UREA

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA Y MICROBIOLOGÍA 9

PRUEBA DE AMINOACIDOS AZUFRADOS

MUESTRA AGUA ALBUMINA GELATINA LECHE UREA

ACETATO Ningun Formacion de Ningun

BAÑO Ningun Precipitado de color Ningun La solucion de

SOLUBILIDAD Y EFECTOS DE PH DE PROTEÍNAS

Muestra 𝑵𝒂𝑶𝑯 𝑯𝑪𝒍 Na2CO3

 Entre los 𝑝𝐻 [2 − 10] la albumina presentó solubilidad, debido a que la

 El alcohol etílico produce un cambio en la estructura de la albumina, ocurriendo

 La prueba salió negativa en el Agua, gelatina y en la Urea, debido a que ambas

 Al agregar NaOH(al 10%) medio alcalino la soluciones de la leche y albunina ,se

 La propiedad característica de la caseína es su baja solubilidad a pH 4,6. El pH de la leche

 El único que presento resultado positivo fue la albumina(clara de huevo) ya que

 La albúmina es soluble en agua ya que esta se encuentra solvatando la proteína

proteína-proteína y generando la precipitación de color blanco que se observó

1.1. APLICACIÓN INDUSTRIAL

BCAA: La importancia de los aminoácidos de

Si se ve privado de estas fuentes de energía, robará los aminoácidos presentes en los

ESTUDIOS CIENTÍFICOS SOBRE LOS BCAA

1.2. ¿PARA QUÉ SIRVEN LAS PROTEÍNAS EN EL CUERPO?

1.3. ¿QUÉ SON AMINOÁCIDOS ESENCIALES? CUÁNTOS SON? Y CUÁLES SON

1.4. ¿QUÉ PASARÍA SI SE COME MENOS O MÁS PROTEÍNAS DE LAS QUE

Si no comemos suficientes proteínas, los tejidos proteicos menos importantes del

ponen en riesgo la salud de nuestros huesos. Un mal menor, aunque molesto, es el

Fig. 8.1. Deficiencia de proteínas

PRUEBA PROCEDIMIENTO CANTIDAD