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A nivel mundial existen diversos productos o concentrados de caseína. En todos los casos, el
control de calidad exige conocer el origen, el proceso de fabricación y el tipo de caseínato
obtenido. El proceso de fabricación puede dañar la calidad de la proteína y, según el tipo de
caseínato y su comportamiento físico (solubilidad en agua) será más o menos adecuado para su
empleo en alimentación humana.
2.1.1 Las caseínas Las caseínas de la leche se pueden subdividir básicamente en cinco tipos,
caseínas s1, s2, , y k. Todas ellas, excepto la caseína , se sintetizan en la glándula mamaria; la
caseína se origina en la proteólisis postraslacional de la caseína , por la acción de las
proteinazas nativas de la leche, principalmente plasmina, o de la actividad proteolítica de las
bacteria. Las proporciones relativas de caseína , , y k están sujetas a variaciones genéticas dentro
de los rebaños y pueden existir diferencias significativas en la composición de la caseína de
diferentes vacas. Sin embargo, la composición global de la caseína de la leche de una
explotación, varía muy poco en cualquier fase de la lactación.
Las caseínas son proteínas globulares y tienen un contenido de aminoácidos similar a los otros
tipos, aunque la cisteína sólo está presente en pequeñas cantidades en las caseínas s2 y k. Una
característica inusual de las caseínas es la modificación post-ribosomal que consiste en la
fosforilación de los grupos hidróxilo de la serina. Los residuos de fosfoserina son, en parte,
responsables de las propiedades únicas de las caseínas.
Tabla 1. Las caseínas de la leche Fracción Peso molecular1 Residuos fosfoserina Alfas1 Alfas2
Beta Gamma Kappa 23.000 25.000 24.000 11.600-20.500 1.980 7-9 10-13 5 0 ó 1 12
Las caseínas s son sensibles del calcio debido a la presencia de grupos fosfato y precipitan en
presencia de iones Ca2+ a pH 7.0. Las cadenas polipeptídicas contienen 8.5% de prolina, lo que
limita la formación de la hélice .
La caseína k define de las caseínas y porque contiene sólo un grupo fosfoserina y una fracción
glucídica cargada. La molécula de caseína k parece que se trata de una estructura relativamente
estable con un puente disulfuro,
en la que hay tanto regiones con conformación -hélice como -plegada. Se cree que el enlace
Phe105 –Met106 sensible a la quimosina, sobresale de la superficie molecular. Un tercio de la
molécula de caseína k corresponde a la zona C-terminal fuertemente iónica, que contiene tres
residuos glucídicos. El resto de la molécula es altamente h idrofóbico y correspondiente a la
para-kseína formada después de la hidrólisis del enlace Phe-Met.
El carácter anfifílico de las caseínas y su fosforilación facilita las interacciones entre ellas y con
el fosfato cálcico para formar complejos esféricos altamente hidratados conocidos como
micelas. Su tamaño es variable, oscilando su diámetro entre 30 y 300 nm (diámetro medio 120
nm, peso molecular 108). El 92% del contenido proteico de las mi celas está constituido por
caseínas s1, s2, y k con una relación media de 3:1:3:1. El 8% restante son compuestos
inorgánicos, principalmente fosfato cálcico coloidal. Se cree que se distribuye en la micela en
forma de fosfato cálcico amorfo y la presencia de iones calcio es absolutamente esencial para la
formación de la micela. La transformación en formas más estables, como el hidroxiapatito, se
evita con la presencia de otros iones, especialmente magnesio. El fosfato también parece que es
esencial en la estabilidad de las micelas al calor.
Se han propuesto varios modelos para la micela de caseína que muchas veces son
contradictorios. El más satisfactorio supone a la micela de caseína constituida por un agregado
de sub-micelas casi esféricas que a su vez están formadas por agregados de moléculas de
caseína. El fosfato cálcico y las caseínas s1 y se unen al participar los grupos fosfoserina en la
estructura del fosfato cálcico. La caseína k se localiza en la superficie de la micela, o muy cerca
de ella. La zona hidrofóbica de la molécula de caseína k se une al centro de la micela, mientras
el macropéptido hidrofílico forma una capa de filamentos “pilosos” altamente hidratados, que se
proyectan en la fase acuosa. Los filamentos de caseína k son responsables de la estabilización
estérica de las micelas de caseína.
Parece que los componentes de la micela de caseína están en equilibrio con la fase acuosa,
mientras la leche recién ordeñada contiene sólo pequeñas cantidades de caseína soluble, algunas
caseínas se disocian junto con el fosfato cálcico coloidal de la micela durante el almacenamiento
a 0°C. La caseína principalmente afectada es la , que se puede encontrar hasta un 40% en
solución. Se disocia una cantidad relativamente pequeña de caseínas s1 o k y por esta razón se
ha considerado que son estos dos componentes los que tienen principalmente función
estructural. La disociación es reversible, pero no se sabe si la estructura nativa se forma de
nuevo.
CASEINATOS
El caseinato de calcio es una proteína de alto valor biológico propia de la leche. Es popular por
ser empleado como suplemento dietético en el culturismo y en la práctica de otros deportes.
Se suele ingerir antes de ir a la cama o en el desayuno, la propiedad que posee es la ralentizar
el metabolismo de los aminoácidos y con ello prolonga la síntesis de las proteínas. Se sintetiza
desde la leche de vaca y posee un alto grado de ácido glutámico
USOS
Aparte de sus usos en el deporte que favorecen el crecimiento muscular y refuerzan los
huesos, se administra a personas que por intolerancia a la lactosa no pueden ingerir ni leche,
ni productos lácteos debido a su bajo contenido de lactosa. Su misión es la de aportar calcio y
por lo tanto evitar la descalcificación de los huesos en personas de baja actividad.
¿Qué es la Caseína?
La caseína, cuyo nombre proviene del latín Caseus, “queso”, proviene de una familia de
fosfoproteínas (alpha S1, αS2, β, κ ). Estas proteínas se encuentran comúnmente en la leche
de mamíferos, constituyendo el 80% de las proteínas de la leche en vacas y entre 20% y
45% de las proteínas en la leche humana.
Es relativamente hidrofóbica , por lo que es poco soluble en agua, sin embargo los gránulos
de micelas de caseína se mantienen como una suspensión coloidal en la leche.
La caseína se solubiliza a un pH alto con hidróxido de calcio y entonces la solución se seca (por
lo general se seca mediante un proceso de pulverización). Debido a este añadido, su digestión
no es tan pronunciada como en el caso de la caseína, dando en este caso del orden de 2 a 3
horas, el aporte de aminoácidos al torrente sanguíneo.
OBTENCION DE CASEINA Y CASEINATOS
OBJETIVO ESPECÍFICO:
MARCO TEÓRICO:
La caseína se encuentra en la leche en forma de un complejo soluble de calcio y fósforo.
Representa un 80% de la proteína presente en la leche de bovinos, mientras que dicho
porcentaje es sensiblemente menor (50%) en la leche de cerda.
Los cuatro componentes más importantes de la leche son:
Lípidos componentes esenciales de las grasas (triglicéridos)
Proteínas: Caseínas, albúminas y globulinas
Glúcidos: Esencialmente la lactosa.
Sales
La caseína se obtiene por un proceso de precipitación a partir de la leche previamente
desnatada, mediante el uso de fermentos (quimosina en queserías) o de ácidos fuertes
(H SO ó HCl). A un pH de 4,6 la precipitación por ácidos es casi completa, ya que éste es el
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En la leche de vaca, la caseínas representan alrededor del 80% del total de proteínas, es
decir, de 25 a 28 gramos por litro de leche. En la leche humana la presencia de proteínas
del lactosuero es mucho mayor, de tal forma que las caseínas son solamente del orden de
la mitad de las proteínas totales, entre 5 y 8 gramos por litro.
A nivel mundial existen diversos productos o concentrados de caseína. En todos los casos,
el control de calidad exige conocer el origen, el proceso de fabricación y el tipo de
caseinato obtenido. El proceso de fabricación puede dañar la calidad de la proteína y,
según el tipo de caseinato y su comportamiento físico (solubilidad en agua) será más o
menos adecuado para su empleo en alimentación humana.
Caseína
2.3.1.1 Micela de caseína. Un 95 % de las caseínas se encuentran en la leche polimerizado en
micelas esféricas de 30 a 300 nm de diámetro y el porcentaje restante existe como monómero
soluble (AMIOT, 1991; FOX y McSWEENEY, 1998).
Las micelas contienen fundamentalmente tres fracciones de caseína: αS, β y κ. Para BADUI
(1984), estas tres fracciones de polímeros forman complejos micelares en presencia de iones
de calcio encontrándose en una proporción de 5:3:1, respectivamente.
A su vez, WONG (1995), señalan que αS caseína comprende entre 50 - 55% de la caseína total,
respecto a β y κ-caseína estas representarían el 30% y 15% de la caseína total.
La micela de caseína está formada por submicelas que están constituídas por moléculas de α,
β y κ-caseína. La asociación de estas moléculas se produce por interacción hidrófoba de las
partes no polares de las cadenas polipeptídicas, dando origen a una submicela que posee un
núcleo hidrófobo, lugar donde se ubican las partes apolares de todas las caseínas; este núcleo
esta rodeado de una capa polar fuertemente cargada rica en agrupaciones fosfóricas de α y β-
caseína. La κ-caseína poco fosforilada, muy polar e incapaz de fijar calcio se ubica formando
una especie de casquete (PRIMO, 1997; COULTATE, 1998).
Los enlaces entre las submicelas resulta de una interacción electrostática entre los grupos
fosfatos de α-caseína y β-caseína con los iones calcio, uniendo así a las submicelas
directamente o en cadenas en donde se incorpora fosfato y citrato. La agregación de
submicelas se producirá hasta que la superficie de la micela se encuentre rodeada de κ-
caseína, generando una repulsión estérica (BELITZ y GROSCH, 1997; COULTATE, 1998).
La interacción de κ-caseína con las fracciones de αS y β-caseína, genera que todo el complejo
formado sea estable y no precipite en presencia de iones calcio presentes en la leche en
pequeña proporción (BADUI, 1984).
BELITZ y GROSCH (1997), mencionan que el ácido aspártico y el ácido glutámico corresponden
respectivamente, a un 7% y 23,4% de la caseína. Esto puede ser observado en el CUADRO 3.
También, existe una estrecha afinidad entre el agua y las proteínas, explicado sobre la base de
la existencia de fuerzas electrostáticas opuestas entre las micelas y los grupos polares de la
molécula de agua. Esta agua ligada, reduce la tensión superficial y se opone a fuerzas de
cohesión (AMIOT, 1991).
2.3.2 Proteínas del suero. Estas proteínas presentan una estructura globular compacta, con
una distribución bastante uniforme de residuos no polares - polares cargados. Razón por la
que estas proteínas se pliegan intramolecularmente, ocultando los grupos hidrófobos de las
cadenas polipeptídicas (FENNEMA, 1993; WALSTRA et al., 1999).
Las proteínas del suero tienen una estructura compacta, son solubles en un intervalo de pH
muy amplio y en estado nativo no se asocian con las caseínas. Son un grupo heterogéneo y
existen ocho fracciones distintas, siendo las más importantes: β-lactoglobulina, α-
lactoalbúmina, inmunoglobulinas, albúmina bovina y proteosa-peptona. Estas proteínas son
termosensibles y se desnaturalizan por acción del calor a temperaturas mayores a los
tratamientos de pasterización (BADUI, 1984; AMIOT, 1991).
Las proteínas del suero están estabilizadas principalmente por un mecanismo de agua de
hidratación. En general, estas proteínas son muy sensibles al calor y en menor grado a la
acción del ácido, debido al efecto deshidratante de estos agentes (ALAIS, 1985).
Cuantitativamente, las proteínas del suero representan el 20% de las proteínas totales y tienen
un importante valor nutritivo, ya que posee más aminoácidos esenciales que las caseínas.
Además, estas proteínas no quedan retenidas en los quesos normales, ya que no coagulan por
acción del cuajo existiendo interés por recuperarlas a escala industrial (AMIOT, 1991)
2.4.1 CASEINAS
La caseína( del latín caseus, queso) son por definición la fosfoglucoproteinas que precipitan de
la leche descremada a PH 4.6 a 20° C es decir, son proteínas que contienen tantos residuos de
hidratos de carbono como fosfatos, estos últimos generalmente esterifican a los hidroxilos de
la serina.
Las caseínas están presentes en toda las leche incluyendo la leche humana, en la leche de la
vaca esta alrededor del 80%, y el resto lacto suero la cantidad de caseína esta alrededor de 26
a 32 gr/ lt de leche. (Badui, 2006)
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mayoría tiene variantes genéticas en algunas razas de vaca que se designan con las letras
A.B.C.D.
Una variante genética es una proteína que cambia su estructura primaria en solo unos cuantos
aminoácidos (Whitney, y otros, 1976).
Las micela de la caseína de la leche son partículas groseramente esféricas con diámetros que
oscilan entre 50 y 300 nm. La leche tiene alrededor 1x1015dm-3una micela típica posee
2x104moléculas de caseína las masas molecular es relativa de las caseínas α, β y κ son 2,35,
2,40 y 1,90 (x104 respectivamente). Hoy se aplica que una micela es un agregado de
submicelas, cada una de las cuales constan de 25 a 30 moléculas α, β, κ caseína.(Coultate.,
1996).
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Caseinatos se pueden producir por reacción bajo condiciones acuosas de la cuajada de caseína
ácida o seca.
Ecuación simple que muestra la neutralización del ácido con caseína alcalina La solución
homogénea resultante puede secarse por pulverización para producir un polvo de caseinato
que tiene un contenido de humedad de 3-6%, dependiendo de las condiciones de fabricación y
cliente requisitos.
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El álcali más común usado en la fabricación de secado por pulverización de caseinato de sodio
es el sodio hidróxido. Se mezcla (como una solución acuosa con una concentración típica de
2,5 M) Con una suspensión de la cuajada de caseína o polvo en agua. La cantidad habitual
necesaria de hidróxido de sodio es de aproximadamente 2% (w / w) de los sólidos de la
caseína. (Codex, s.f.)
La cuajada se muele caseína utilizando uno o más molinos coloidales para reducir el tamaño
de la las partículas individuales de manera que se disolverá rápidamente, y se mezcla a
continuación con el álcali utilizando de alto cizallamiento. En la producción de soluciones de
caseinato de sodio para el secado por pulverización, es importante alcanzar la concentración
máxima posible de sólidos por razones económicas, ya que la más agua que hay que evaporar,
mayor es el coste energético. Las soluciones concentradas de sodio caseinato (> 15% de
sólidos), sin embargo, son muy viscoso, y requieren agitadores potentes y bombas para la
mezcla y la transferencia de fluido. El uso de altas temperaturas (60-95 o C) durante la tarde
disolviendo etapas es de beneficio práctico, ya que la viscosidad de las soluciones de caseinato
de sodio disminuye con la temperatura. Sin embargo, todavía hay un delicado equilibrio entre
lo que es mecánicamente alcanzable y lo que es económicamente factible durante el comercial
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métodos de acción inician un cambio dentro de las micelas, comenzando con el crecimiento de
las micelas por agregación y finaliza con un pH más o menos de la solución densa coagulada.
Estos procesos ocurren en leche fermentada. En leches fermentadas tal como yogurt la
bacteria también produce polisacáridos que causan cremosidad del coagulado.
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Figura Nº9: tres etapas simplificadas de influencia de un ácido y un álcali sobre la caseína
respectivamente Fuente: (PAK, 1996)
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Caliente
Método biuret
REACCIÓN DE BIURET