UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA DE MEDICINA

CÁTEDRA DE BIOQUÍMICA

RESUMEN

TEMA

CAPÍTULO 3: AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

INTEGRANTES:

Paúl Cuenca

Fernando Grefa

Leslie Guerrero

Joselyne Guevara

DOCENTE:

Dra. Doris Silva Romero

 AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

Los l-α-aminoácidos y sus derivados participan en funciones celulares como la síntesis

de cadenas polipeptídicas, transmisión nerviosa, biosíntesis de porfirinas, purinas,

pirimidinas, urea, los péptidos desempeñan funciones importantes en el sistema

neuroendócrino como hormonas, neuromodulares y neuortransmisores.

Ya que el ser humano no puede sintetizar la mitad de los aminoácidos tiene que obtener

estos aminoácidos de la dieta diaria.

Los D-α-aminoácidos son elaborados y utilizados por los microorganismos para la

producción de capas de peptidoglucano, antibióticos (bacitracina y gramidicina), agente

antitumoral bleomicina.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

El código genético especifica 20 l-α-aminoácidos

Diversos aminoácidos son especificados por codones, 20 constituyen las unidades

predominantes. Algunas proteínas contienen aminoácidos adicionales por modificación

de un aminoácido ya presente en un péptido, dichas modificaciones aumentan la

diversidad biológica de las proteínas alterando su solubilidad, estabilidad e interacción

proteica.

Selenocisteína, el vigésimo primer l-α-aminoácido

El humano contiene dos docenas de selenocisteína. Incluye ciertas peroxidasas y

reductasas.
Un átomo de selenio reemplaza el azufre de su análogo cisteína. La selenocisteína se

inserta directamente en el polipéptido en desarrollo durante la traducción, es

especificada por un complejo genético mayor que el codón básico.

En las proteínas sólo existen l-α-aminoácidos

El carbono α de los aminoácidos es quiral, a excepción de la glicina. Algunos

aminoácidos son dextrorrotatorios y levorrotatorios, todos comparten la configuración

absoluta de l-α-gliceraldehído. Aminoácidos libres cumplen funciones en procesos

metabólicos, como en la síntesis de urea, formación de hormonas tiroideas, biosíntesis

de neurotransmisores.

Los D-α-aminoácidos presentes en el tejido cerebral como el D-serina y D-aspartano, en

las paredes de bacterias grampositivas, D-glutamato y varios péptidos y antibióticos

producidos por bacterias y hongos.

Los aminoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o cero.

Las formas cargadas y no cargadas de los grupos ácidos débiles –COOH Y –

NH3+ionizables que existen en solución en equilibrio protónico.

Si bien tanto el R–COOH como el R–NH3+son ácidos débiles, R–COOH es un ácido

mucho más fuerte que R–NH3+. A pH- siológico (pH de 7.4) los grupos carboxilo

existen por completo como R–COO - y los grupos amino de manera predominante como

R–NH3+
Las moléculas que contienen un igual número de grupos ionizables de carga opuesta y

que, por ende, no portan carga neta, reciben el nombre de Zwitteriones.

A su pH isoeléctrico (pl), un aminoácido no porta carga neta

Los zwitteriones son un ejemplo de una especie isoeléctrica. El pH isoeléctrico es el pH

a la mitad entre valores de pK para las ionizaciones a ambos lados de las especies

isoeléctricas.
Consideraciones similares se aplican a todos los ácidos poliproticos al margen del

número de grupos en disociación presentes.

Los valores de pK varían con el ambiente

El ambiente de un grupo disociable afecta a su pK; así los valores de pK de los grupos

R de aminoácidos libres en solución acuosa solo proporcionan una guía aproximad para

los valores de pK de los mismos aminoácidos cuando están presentes en las proteínas.

Un ambiente polar favorece la forma cargada,

Y uno no polar, la forma no cargada, aumenta el pK de un grupo carboxilo, pero

disminuye la de un grupo amino.

La presencia de los grupos cargados adyacentes puede reforzar efectos solventes, de

manera que la pK de un grupo funcional depende de su localización dentro de una

proteína dada.
La solubilidad de aminoácidos refleja su carácter iónico

Las cargas conferidas por los grupos funcionales disociables de aminoácidos aseguran

que son solvatados con facilidad por solventes polares como el agua y el etanol, pero

son insolubles en solventes no polares, como benceno, hexano o éter.

Los aminoácidos son incoloros ya que no absorben luz visible. Sin embargo, la tirosina,

fenilalanina y en especial el triptófano, absorben luz ultravioleta de longitud de onda

alta (250 a 290 nm). Dado que el triptófano absorbe luz ultravioleta con una eficiencia

unas 10 veces mayor, este hace la principal contribución a la capacidad de casi todas las

proteínas para absorber luz en la región de 280 nm.

Los grupos -r determinan las propiedades de aminoácidos

 Los grupos R hidrofóbicos de la  Los grupos R cargados de

alanina, valina, leucina e aminoácidos básicos y acídicos

isoleucina, y los grupos R estabilizan conformaciones

aromáticos de la fenilalanina, proteínicas específicas por

tirosina y triptófano, típicamente medio de interacciones iónicas o

 se encuentran de manera primaria puentes salinos. Estas

en el interior de proteínas interacciones también funcionan

citosólicas. en sistemas de “relevo de carga”

durante catálisis enzimá- tica y

transporte de electrones en

mitocondrias que están

efectuando respiración.

 El grupo alcohol primario de la  Los grupos —OH de la serina,

serina y el grupo tioalcohol tirosina y treonina también

primario (—SH) de la cisteína son participan en la regulación de la

excelentes nucleófilos y pueden actividad de enzimas cuya

funcionar como tales durante la actividad catalítica depende del

catálisis enzimática. estado de fosforilación de estos

residuos.

Los grupos funcionales dictan las reacciones químicas de los aminoácidos

Cada grupo funcional de un aminoácido muestra todas sus reacciones químicas

características.

 Para grupos de ácido carboxílico, tales reacciones incluyen la formación de

ésteres, amidas y anhídridos ácidos.

 Los grupos amino, comprende acilación, amidación y esterificación.

  En grupos —OH y —SH, conlleva oxidación y esterificación.

La reacción de mayor importancia de los aminoácidos es la formación de un enlace

péptido.

La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria

El número y el orden de todos los residuos aminoácidos en un polipéptido constituyen

su estructura primaria.

Los aminoácidos presentes en péptidos reciben el nombre de “Residuos Aminoacilo” y

obtienen su denominación mediante remplazar los sufijos -ato o -ina de aminoácidos

libres por -il (Tirosina - Tirosil).

La nomenclatura de los péptidos está en función de los derivados del residuo aminoacilo

carboxilo terminal; por ejemplo, Lis-Leu-Tir-Gln se llama lisil-leucil-tirosil-glutamina.

Así, la terminación -ina en la glutamina indica que su grupo carboxilo no participa en la

formación del enlace peptídico.

Las estructuras peptídicas son fáciles de dibujar

Los prefijos como tri- u octa- denotan péptidos con tres u ocho residuos,

respectivamente. Por convención, los péptidos se escriben con el residuo que porta el

grupo amino libre a la izquierda.

 1. Para dibujar un péptido, se usa un zigzag para representar la cadena principal o

esqueleto.

2. Se añaden los principales átomos de la cadena, mismos que se presentan en el

orden de repetición: nitrógeno α, carbono α, carbono carbonilo.

3. Se adiciona un átomo de hidrógeno a cada carbono α, y a cada nitrógeno

péptido, y un oxígeno al carbono carbonilo.

4. Se añaden los gropos R apropiados a cada carbono α.

Algunos péptidos contienen aminoácidos poco comunes

En los mamíferos, las hormonas peptídicas solo contienen los veinte aminoácidos

genéticamente codificados enlazados por enlaces peptídicos normales. Sin embargo,

otros péptidos pueden contener aminoácidos no proteínicos, derivados de los

aminoácidos proteínicos, o aminoácidos ligados por un enlace peptídico atípico.

Ej.: glutamato amino terminal del glutatión.

Los péptidos son polielectrolitos

El enlace peptídico no está cargado a cualquier pH de interés fisiológico; por ello, la

formación de péptidos a partir de aminoácidos está acompañada de pérdida neta de una

carga positiva y una negativa por cada enlace peptídico formado.

Sin embargo los péptidos están cargados de pH fisiológico debido a sus grupos

carboxilo y amino terminales donde están sus grupos R ácidos o bases.

Enlace peptídico tiene carácter de doble enlace parcial

Aunque se escriben como si un enlace único enlazara los átomos carboxilo y nitrógeno

este muestra de echo un doble enlace parcial.

De este modo no hay libertad de rotación alrededor del enlace que conecta el carbono

carbonilo y el nitrógeno de un enlace peptídico. En consecuencia los átomos de O, C, N

y H de un enlace peptídico son coplanares.

Las fuerzas no covalentes restringen las conformaciones de péptidos.

El plegado de un péptido ocurre de manera coincidente con su biosíntesis. La

conformación activa desde el punto de vista fisiológico refleja las contribuciones

colectivas de la secuencia de aminoácidos, el obstáculo estérico y la interacción no

covalente entre residuos.

Análisis del contenido de aminoácidos de materiales biológicos.

Para poder identificar los aminoácidos presentes en una muestra biológica se procede la

siguiente manera.
1. Hidrolizar los enlaces peptídicos con HCl caliente para hidrolizar los enlaces

peptídicos

2. Hacer reaccionar los aminoácidos con 6-amino-N-hidroxisuccinimidil

carbamato para formar derivados fluorescentes que puedan separarse por

cromatografía liquida.

3. Los aminoácidos presentes son separados mediante una fase móvil que contiene

una mezcla de componentes polares y no polares miscibles.

4. La fase móvil se vuelve menos polar.

5. Los aminoácidos no polares migran más lejos porque se quedan más tiempo en

la fase móvil.

6. Los aminoácidos polares se quedan más cerca.

7. Secado con aire.

8. Los aminoácidos se visualizan usando ninhidrina.

9. Forma productos de color púrpura con los α-aminoácidos, pero un aducto de

color amarillo con prolina e hidroxiprolina.

BIBLIOGRAFÍA

Murray, R., & Bender, D. (2012). HARPER Bioquímica Ilustrada. México D.F: Mc

Graw Hill.