PROTEINAS: molculas esenciales para el cuerpo en el crecimiento y mantenimiento de tejidos como musculos, piel, pelo,

uas, rganos internos y sangre, tb para formacin de hormonas como testosterona y enzimas, sustancias esenciales
(CHONS) FORMADAS POR aa, MACROMOLECULAS PM ELEVADO
FUNCIONES: TRANSPORTE (hemoglobina), ESTRUCTURAL (colageno), CONTRACTIL (miosina), DEFENSA (inmunoglobulinas),
CODIFICACION GENETICA (ac. Nucleicos), ENZIMAS (acido-graso-sintetosa), HORMONAS REGULADORAS DEL METABOLISMO,
RESERVA (ovoalbmina), HORMONAS (insulina)
Aminoacidos tipo L son incorporados a las protenas
aa ALIFTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR: glicina (H), alanina (CH3), valina (CH y 2 de CH3),
isoleucina (CH-CH3, CH2, CH3), leucina (CH2, CH y 2 de CH3)
aa ALIFATICOS NEUTROS CON CADENA POLAR (OH) NO IONIZABLE: serina (CH2-OH), treonina (CH-OH, CH3)
aa ALIFATICOS NEUTROS AROMATICOS: fenilalanina (CH2-fenil), tirosina (CH2-fenil-OH) (nica polar)
aa CON AZUFRE (carga neta 0, polares, menos metionina): grupo sulfhdrico: cistena (CH2-SH), metionina (CH2, CH2-S-CH3)
aa ACIDOS (DICARBOXILICOS, polares): ac asprtico (CH2, COOH), glutmico (CH2, CH2, COOH), FUNCION AMIDA: asparragina
(CH2, CO-NH2), glutamina (CH2, CH2, CO-NH2).
aa BASICOS (polares): lisina (CH2, CH2, CH2, CH2-NH2), arginina (CH2, CH2, CH2, NH, C=NH, NH2)
IMINOACIDOS (apolares): molecula con grupo functional imino y un carboxilo, neutros excepto hidroxiprolina que tiene OH
OH otorga carcter polar, COOH carga negativa (acido, dador de protones), NH2 carga positiva (base, acepta protones) (H+)
aa ESENCIALES: valina, leucina, treonina, lisina, triptfano, histidina, fenilalanina, isoleucina, arginina, metionina
aa NO ESENCIALES: alanina, prolina, glicina, serina, cistena, asparagina, glutamina, tirosina, aspartato, glutamato
OTROS: PROTEICOS: 5-hidroxilisina (colgeno), carboxiglutamico (coagulacin), fosfoserina (falta: depresin, ansiedad, estrs)
NO PROTEICOS: d-alanina, b-alanina (coenzima), y-aminobutirico (neurotransmisor), tiroxina (tiroidea), ornitina (urea)
EL PUNTO ISOELCTRICO (PI) DE UN AA, es el PH en el cual las cargas + se igualan a las -, dando carga total nula (0)
PEPTIDO producto de unin de 2 o ms aminocidos, REACCION es una condensacin con eliminacin de 1 molcula de H2O
ENLACE PEPTIDICO enlace covalente tipo amida que se forma entre grupo -carboxilo de 1 aminocido y el -amino de otro
UNION PEPTIDICA: aa pptido (di, tri, tetra) - polipptido (ms de 10 aa) - protena (ms de 50 aa)
PEPTIDO DE IMPORTANCIA BIOLOGICA: glutatin (c glutmico-cistena-glicina) participa sist enzimtico de xido-reduccin
HORMONAS PEPTIDICAS: angiotensina II (hipertensora), vasopresina (regula balance hdrico), oxitocina (regula contraccin
uterina), bradicinina (hipotensora), glucagn (hiperglucimiante), gastrina I (estimula HCL estomago), secretina (estimula
secrecin jugo pancretico), calcitonina (baja calcio en sangre), calidina (hipotensora)
PROPIEDADES GRALES PROTEINAS: Solubilidad (polar). La presencia grupos funcionales NH3+, COO-, polares (OH, -SH, =NH)
atrae molculas de H2O y forma una capa de hidratacin. Grupos no polares (aromticos) repelen H 2O. Proteinas con la
misma carga origina fuerzas de rechazo e impide su agrupamiento y precipitacin.
Efecto PH: la carga elctrica total de una protena es nula en su PI, por tanto la solubilidad es minima a ese PH
Efecto sales: baja concentracin las sales favorecen la solubilidad de protenas, alta concentracin precipitan protenas.
Efecto solventes poco polares (alcohol, acetona): disminuyen solubilidad y precipitan protenas, lo cual las altera
METODOS DE SEPARACION DE PROTEINAS: electroforesis, ultra centrifugacin, dilisis (con membrana semipermeable)
FORMA MOLECULAR: globulares: cd de aa se pliegan sobre si mismas (esferoide u ovoide) ej enzimas, hormonas, hb soluble
Protenas fibrilares o fibrosas: cd de aa se ordenan paralela formando fibras, estructuras de sostn tejido conjuntivo-apolar
1er nivel: secuencia de aa en cd polipeptidica, sec nica para cada protena, estructura estabilizada por enlace peptdico
2do nivel: cd polipeptidica se pliega, extendidas en zigzag formando pliegues, estabilizada por puentes de H
3er nivel: estructura estabilizada por interacciones no covalentes. Fuerzas de atraccin o repulsin electrostticas,
interacciones hidrfobas (enlaces de van de Waals), puentes de hidrogeno, interacciones covalentes enlaces disulfuros
4to nivel: conjuncin de varias cadenas peptdicas formando multimero, ej hemoglobina (4 cadenas, tetramerica)
CLASIFICACION: SIMPLES: TIPO GLOBULAR: albuminas (transportador ac grasos, pigmentos biliares, hormonas esteroides,
farmacos), globulinas (animales, vegetales, suero, ovoglobulina, lactoglobulina), histonas (adn), protaminas (ac nucleicos
esperma de peces), glutelinas y gliadinas (cereales), escleroproteinas (tejidos animales), TIPO FIBROSAS: queratinas (pelo,
uas, plumas, lana), colgeno (tejido conjuntivo), elastinas (fibras elsticas, tejido conjuntivo)
CONJUGADAS (apoproteina o protena simple mas grupo prosttico): nucleoprotenas (ac nucleicos), lipoprotenas (hdl alta
densidad), cromoprotenas (hemoglobina), glicoprotenas (inmunoglobulinas), metaloproteinas (fe,co,zn,mg,mn),
fosfoprotenas (casena de la leche), colgeno (estructura 1ra, posee glicina y prolina, 14 tipos, I piel, tendones, huesos,
dentina, II cartlago, humor vtreo, III vasos sanguneos, piel, musculos) (triple hlice: tropocolageno), queratinas (2 tipos
:pelo, uas, piel de animales, : plumas, escamas de reptiles), hemoglobina (grupo hemo, transporta O), mioglobina
(transporte y reserva de O en musculos)
Hemoglobina glicosilada (HB A1C): permite saber si glucosa elevada desde hace 2 hasta 3 meses
Enzima que actua reduciendo al hierro, de su estado frrico a ferroso es la enzima reductasa. Hierro parte del grupo hemo de
la hemoglobina est en estado ferroso.
ACIDOS NUCLEICOS: grandes molculas constituidas por la unin de monmeros, llamados nucletidos, los ac nucleicos son
el ADN Y ARN. (HONP), carcter acidico, formados por nucletidos mediante enlaces tipo ester (fosfodiester)
FUNCIONES: depositarios de inf gentica, sntesis de protena y ensamble correcto de aa en secuencia definida
NUCLEOTIDOS: unidades estructurales de los ac nucleicos (base nitrogenada+monosacridos(aldopentosa)+ac fosfrico
BASES NITROGENADAS: PIRIMIDICAS (Timina 5-metil-2,4-dioxipirimidina, Citosina 2-oxo-4-aminopirimidina, Uracilo 2,4-
dioxipirimidina), PURICAS (Adenina 6-aminopurina, Guanina 2-amino-6-oxipurina)
PENTOSAS: -D-ribosa (ARN), -D-2-desoxirribosa (ADN)

La cadena presenta dos extremos libres: el 5 unido al grupo fosfato y el 3 unido a un hidroxilo
Cada cadena se diferencia de otra por: tamao, composicin, secuencia de bases

ADN se encuentra en nucleos celulares: cromatina, mitocondrias y cloroplastos

DIFERENCIAS DE LOS AC RIBONUCLEICOS Y AC DESOXIRIBONUCLEICOS: ARN (ribosa) ADN (desoxirribosa), U T, 5-3 3-5 y 5-3
UNION DE NUCLEOTIDO CON OTRO: enlaces tipo fosfodiester
ADN: Watson y Crick 1953 elaboraron modelo molecular del adn y explicaron capacidad de duplicarse y capacidad inf gentica

PROTEINAS-REACCIONES DE COLORACION
Acetato de plomo (CH3COO)2Pb: identificacin de protenas (mancha negra)
Reaccion de Heller: 3ml albumina+1ml cido ntrico HNO3 (franja blanco-amarillo, aa aromticos)
Precipitacion: 5-10 g CuSO4 (franja celeste), AgNO3 (precipitado denso claro), HgCl (sol blancuzca), (CH3COO)2Pb (blancuzco)
Reaccion de Biuret: 1ml Hidroxido de sodio NaOH (lila, identifica enlaces carbaminos)
Reaccion Xantoproteica: 0,5 HNO3 (amarillo y coagulado, indica aminocidos aromticos)
Reaccion de Millon: 3-4 gotas de reactivo de milln (precipitado rosa identifica tirosina)
Reaccion de Sagacuchi: 1 ml NaOH+4 g alfa naftol+1 ml hipoclorito de sodio NaClO (naranja indica aminoacido arginina)
Reaccion de Tiogrupos: 0,5 NaOH+1 ml (CH3COO)2Pb (blanquecino, a ms aa azufrados, + oscuro)
Reaccion de Cole Hopkins: 1 ml reactivo de cole Hopkins+0,5 H2SO4 conc (blanco lechoso, identifica aa triptfano)