Isoenzimas: protenas con diferente estructura pero que catalizan la misma reaccin

pero que se desplazan de forma diferente en la electroforesis. Con frecuencia, las

isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptdicas, y usualmente difieren en
los mecanismos de regulacin y en las caractersticas cinticas.

IMPORTANCIA: El descubrimiento de las isoenzimas ha favorecido la creacin de

marcadores genticos ms eficientes que los morfolgicos, ya que por lo general
permiten distinguir genotipos homocigticos de heterocigticos, pues una de sus
caracterstica es la de presentar codominancia. Desde el punto de vista fisiolgico, la
existencia de isoenzimas permite que haya enzimas similares con diferentes
caractersticas, de acuerdo a los requerimientos especficos del tejido o a
determinadas condiciones metablicas. Permiten adems un ajuste fino
del metabolismo.

CARACTERISTICAS: La existencia de mltiples formas moleculares para las enzimas es

comn en los organismos vivos. Las isoenzimas frecuentemente son especficos de
ciertas clulas o tejidos. La heterogeneidad molecular de los enzimas confiere a los
organismos plasticidad, versatilidad y precisin en sus funciones metablicas. Existe un
debate abierto sobre si la variacin isoenzimtica es neutra o no desde el punto de
vista de la adaptacin al medio. Los isoenzimas son tiles para analizar la variabilidad
gentica en una poblacin. Las isoenzimas ms importantes que han sido estudiadas
para aplicaciones clnicas son:

Creatn fosfo quinasa o CPK: Aparece en forma de dmero con dos tipos de
subunidades, la M (tipo msculo) y la B (tipo cerebro). En el cerebro, ambas
subunidades son, desde el punto de vista electrofortico del mismo tipo y se designan
B. En el msculo esqueltico, las subunidades son ambas del tipo M. Las isoenzimas
que contienen las subunidades del tipo B y del tipo M (MB) slo se encuentran en el
corazn (miocardio). Otros tejidos contienen cantidades variables de las isoenzimas
MM y BB.

Lactato deshidrogenasa o LDH: Es una enzima tetramrica que contiene solo dos
subunidades distintas: las designadas H del corazn (miocardio) y las M del msculo.
Estas dos subunidades se pueden combinar de 5 formas diferentes.

Transaminasas o Aminotransferasas GOT o AST y GPT o ALT: Actualmente se

determina por separado la glutmico oxalactico transaminasa o GOT, llamada
tambin aspartatoaminotransferasa o AST, y la glutmico pirvico transaminasa o GPT
o alann aminotransferasa o ALT. En el suero normal abunda ms la primera que la
segunda. En el hepatocito, la GPT es una enzima citoplasmtica, mientras que la GOT
es bilocular: se encuentra tanto el citoplasma como en las mitocondrias.
 Fosfatasa Alcalina o Fal: En el suero humano existen varios tipos de fosfatasa
alcalina, una enzima derivada de la membrana celular cuya funcin fisiolgica no es
conocida y que hidroliza steres fosfricos sintticos a pH 9. Esta actividad enzimtica
est ubicada en hueso, intestino delgado, hgado y placenta. Aumenta generalmente la
fosfatemia en los perodos de crecimiento y reparacin sea.

Amilasa: Existen dos isoenzimas de la amilasa: la P o pancretica, que pasa ms

fcilmente a la orina y la S o salival, ms rpida en la electroforesis. Su distinta
proporcin tiene inters diagnstico, especialmente en las parotiditis para confirmar o
descartar la complicacin pancretica. Normalmente existe una proporcin de las
isoenzimas P (40%) y S (60%).

Referencias bibliogrficas:

Thomas M. Devlin. Bioqumica. Libro de texto con aplicaciones clnicas. Tercera edicin. 2000. El
Manual Merck. Dcima edicin