LABORATORIO N 02

DIGESTIN DE PROTEINAS
MASTICACIN Y DEGESTIN SALIVAL EN EL
HUMANO

Docente:
Dra. Tatyana Torres

Alumno:
Arthur Edward Castro Puelles

Alumno:
71584551

Ao del buen servicio al ciudadano

2017 - I
 1. DIGESTIN DE PRTEINAS

RESULTADOS:

TUBO Reac 1 Reac 2 Reac Hervir T Tiempo IKI Benedict

3
1 Amilasa Almidon Buffer SI 37C 60 MIN + -
ph7
2 Amilasa Almidon Buffer SI 37C 60 MIN - +
ph7
3 Amilasa Agua Buffer SI 37C 60 MIN - -
ph7
4 Agua Almidon Buffer SI 37C 60 MIN + -
ph7
5 Agua Maltosa Buffer SI 37C 60 MIN - +
ph7
6 Amilasa Almidon Buffer SI 37C 60 MIN + +
ph2
7 Amilasa Almidon Buffer SI 37C 60 MIN + +
ph9

RESULTADOS DE LA REACCION CON IKI:

TUBO IKI VIRAJE

1 + Cambi de color
2 - Color similar o ms plido
3 - Color similar o ms plido
4 + Cambi de color
5 - Color similar o ms plido
6 + Cambi de color
7 + Cambi de color
 RESULTADOS DE LA REACCION CON BENEDICT:

TUBO BENEDICT VIRAJE

1 - AZUL( Mismo color del reacc.)
2 + MARRON
3 - AZUL( Mismo color del reacc.)
4 - AZUL( Mismo color del reacc.)
5 + MARRON
6 + VERDE
7 + VERDE

DISCUSION:

- Cuando ya hemos realizado el experimento de Digestin de protenas,

podemos notar que en la prueba de IKI, los tubos:
1,4,6,7 dieron un resultado positivo en esta prueba, ya que se evidenci
un viraje de color, debido a que en estos tubos se encontr presencia
de almidn.
En cuanto a los tubos: 2,3 y 5 no se presenci un viraje muy notorio, ya
que mantuvieron un color similar o un poco ms plido de lo normal.
- En la prueba con el reactivo de Benedict, notamos que los tuvos 2,5,6,7
tuvieron un viraje entre marron y verde lo cual muestra que hay
presencia de un azcar reductor, en cambio los tubos 1,3,4 no viraron
por lo tanto resultaron negativos a esta prueba.

CONCLUSIONES:

- La amilasa es una enzima que acta en los procesos de digestin de

carbohidratos, especficamente acta sobre el almidn por eso es una enzima
glucoltica pero para que pueda tener un buen funcionamiento tiene que haber
unas condiciones ptimas tales como el ph, que en este caso se necesito un
ph casi neutro( pH 6.9)
CUESTIONARIO:

1. Que revelan los tubos 2,6 y 7 sobre el pH y la actividad de la amilasa?

En el caso del tubo numero 2, se noto que no haba presencia de almidon ya que
resulto negativa a la prueba con reactivo IKI, esto debido a que tiene un ph
optimo para que se pudiera desnaturalizar el almidon, en cambio en los tubos 6
y 7 al tener un ph no optimo, resultaron positivos a la presencia de almidon
2. Que tampn de pH permiti la mayor actividad de la amilasa?
El buffer Ph para una mayor actividad enzimtica es de pH6.9 casi neutro
3. Que tubo indica que la amilasa no estaba contaminado con maltosa?
El tubo Nro 1, despus de haber sido sometido a hervir, la amilasa no logra
hidrolizar el almidn, evitando as que se pueda degradar a maltosa
4. Que tubos indican que el agua des ionizada no contena almidn
contaminante o maltosa?
Los tubos 3 y 5 que obtuvieron un resultado negativo ante el reactivo IKI, lo
cual indica que no haba presencia de almidn.
5. Si dejamos fuera los tubos 3, 4 o 5. Que objeciones podran plantear a
la afirmacin: Amilasa digiere almidn en maltosa
La amilasa trabaja ptimamente a una temperatura de 37 grados Celsius y en
un medio casi neutro con un buffer pH de 6. El tubo 1 se alter debido a que
primero fue hervido y esa elevada temperatura, desnaturalizo a la amilasa.
El tubo 2, si obtuvo una correcta actividad enzimtica por parte de la amilasa,
puesto que cumpli con los requisitos ptimos para cumplir su funcin.
Los tubos 6 y 7, la actividad enzimtica de la amilasa se vio alterada debido a
los medios de pH acido 2.0 en el caso del tubo 6 y el otro medio bsico de pH
9.0 en el tubo 7; y por esta razn , la amilasa no logra cumplir su correcta
actividad enzimtica.
6. La amilasa presente en la saliva estara activa en el estmago?
La amilasa salival cumple su correcta actividad enzimtica en un medio Buffer
pH de 6.9 a ligeramente neutro, pero al pasar al estmago y mezclarse con los
cidos gstricos, se inactiva, puesto que aqu en el estmago existe un medio
acido con pH menor a 4.
7. Que efecto tiene la ebullicin en la actividad enzimtica?
En una ebullicin se somete a la elevacin excesiva de la temperatura del medio
que contiene a las enzimas, resulta en un decremento de la velocidad como
resultado de la desnaturalizacin, es decir, la perdida de la estructura
tridimensional de las enzimas.
 2. DIGESTIN DE LIPIDS

RESULTADOS:

TUBO Reac 1 Reac 2 Reac 3 Reac 4 T Tiempo pH COLOR

1 Lipasa Aceite Sales Buffer 7 37 60 MIN 6,21 Morado

biliares C
2 Lipasa Aceite Agua Buffer 7 37 60 MIN 6,72 Amarillo-
C Morado
(Interfase)
3 Lipasa Agua Sales Buffer 9 37 60 MIN 9,00 Azul
biliares C
4 Agua Aceite Sales Buffer 7 37 60 MIN 7,00 Morado
biliares C
5 Lipasa Aceite Sales Buffer 2 37 60 MIN 2,00 Rojo
biliares C
6 Lipasa Aceite Sales Buffer 9 37 60 MIN 8,97 Azul
biliares C

DISCUSION:

En este experimento se debe tomar en cuenta la coloracin, homogeneidad de la solucin

y el pH para hacer una buena lectura de los resultados

Tubo 1
Color: Morado homogneo
Ph: 6.21

Tubo 2
Color: En este caso presenta un morado no homogneo y hay una notoria interfase
Ph: 6.72

Tubo 3
Color: Azul homogneo
pH: 9.00
Tubo 4
Color: Morado homogneo pero ms oscuro
Ph: 7.00

Tubo 5
Color: Rojo homogneo pero con un tono claro
pH: 2.00

Tubo 6
Color: Azul homogneo
pH: 8.97

CONCLUSIONES:
-